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Endopeptidasienzimi proteolitici, appartenenti alla classe delle idrolasi, che catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici interni alla catena delleproteine o dei peptidici.
Esopeptidasienzimi proteolitici che catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici in corrispondenza delle estremità delle catene proteiche.
Esopeptidasi
• Carbossipeptidasi
• Aminopeptidasi
• Dipeptidasi
Endopeptidasi
• Pepsina
• Tripisina
• Chimotripsina
• Elastasi
Digestione proteine
DIGESTIONE DELLE PROTEINE
Nello stomaco le lunghe catene di amminoacidi vengono spezzate in catene più piccole, queste piccole catene vengono ulteriormente scisse nell’intestino, giungendo al livello di singoli amminoacidi.
La digestione delle proteine prosegue nel duodenoper azione degli enzimi del succo pancreatico.
Sulla mucosa intestinale ci sono anche delle
aminopeptidasi e dipeptidasi che contribuiscono
alla digestione
ASSORBIMENTO DEGLI AMINOACIDI
•I singoli amminoacidi che si formano alla fine della digestione passano attraverso le pareti dell’intestino tenue per entrare nel flusso sanguigno, il quale li trasporta nel fegato.
Nel fegato gli amminoacidi possono essere convertiti in amminoacidi non essenziali, o sono utilizzati per produrre energia o vengono impiegati per costruire proteine (esempio proteine plasmatiche)
Tutti gli enzimi che sono coinvolti
nella digestione delle proteine sono
secreti sotto forma di zimogeni
(cioè sono una forma non attiva
dell’enzima)
Pepsina
• La pepsina viene prodotta in una forma inattiva (detta generalmentezimogeno), il pepsinogeno dalle cellule della mucosa gastrica.
• L’attivazione del pepsinogeno a pepsina avviene auto-cataliticamentead opera dell’acido cloridrico prodotto dall’ambiente gastrico
• L’attivazione consiste nel distacco di un peptide.
Assorbimento degli aminoacidi
• L’intestino tenue ha una elevata capacità di assorbire gliaminoacidi liberi e i di- e i tripeptidi. Il trasporto degliaminoacidi nell’intestino tenue è mediato da numerosi edifferenti trasportatori presenti a livello della membranacontroluminale.
• Di e tripeptidi possono essere assorbiti da parte di specificitrasportatori
Assorbimento di proteine o oligopeptidi integri
• Neonati– Durante le prime 24h dopo la nascita
– Immunoglobuline (immunità passiva)
• Adulti– Via paracellulare attraverso le tight junctions tra le cellule
– Via intracellulare• Endocitosi
effetti sulla salute (allergie e immunità passiva)
Destino degli AA negli enterociti
• Sono le prime cellule ad utilizzare gli AA
– Riversati nel circolo ematico
– Utilizzati per la sintesi di proteine
• Enzimi digestivi
• Struttura e crescita
– EnergiaStoll et al. (1998)
%
Sintesi di composti
azotati
Ormoni di natura
proteica
Amine biogene (es.
Serotonina)
Creatina, glutatione
Proteine dieta
Assorbimento degli
aminoacidi
nell’intestino
Turnover delle
proteine dei tessuti
Pool di aminoacidi nel
plasma e nei tessuti
Sintesi di aminoacidi
non essenziali
Sintesi di
proteine
Metabolismo
energetico
Proteine strutturali
Enzimi
Emoglobina
Proteine plasmatiche
NH3 (ammoniaca)
Urea CO2 + H20