ENZIMENZIM“kelompok 2”“kelompok 2”

Enzim

Protein(apoenzim) Nonprotein (kofaktor)

koenzim gugus prostetis

+ Holoenzim

Molekul Anorganik

Molekul Organik Kompleks

• Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi

• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap

E + S ↔ ES ↔ E + P

+ ↔ ↔

• Enzim sebagai biokatalisator

• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim

Sifat enzimSifat enzim1.Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang

menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll

2.Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

3.Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

4.Enzim bermolekul besar5.Enzim bersifat khas/spesifik

Mekanisme enzim dalam Mekanisme enzim dalam mempercepat reaksimempercepat reaksi

Tata nama enzimTata nama enzim

• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat, biasanya ditambah akhiran ase

Contoh : Amilum enzimnya amilase

Protein enzimnya protease• Enzim dibagi ke dalam 6 golongan besar

berdasarkan reaksi yang dikatalisis

kelas Jenis reaksi yang dikatalisis1. Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan

elektron atau hidrogen

2. Transferase Reaksi emindahan gugus fungsional

3. Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air

4. Liase membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia

5. Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul, menghasilkan bentuk isomer

6. Ligase menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP

Kelompok dan Sub Kelompok Utama Kelompok dan Sub Kelompok Utama EnzimEnzim

1. Oksidoreduktase1. Oksidoreduktase

1. Dehidrogenase1. Dehidrogenase

2. Oksidase2. Oksidase

3. Reduktase3. Reduktase

4. Peroksidase4. Peroksidase

5. Katalase5. Katalase

6. Oksigenase6. Oksigenase

7. Hidroksilase7. Hidroksilase

3. Hidrolase3. Hidrolase

1. Esterase1. Esterase

2. Glikosidase2. Glikosidase

3. Peptidase3. Peptidase

4. Fosfatase4. Fosfatase

5. Tiolase5. Tiolase

6. Fosfolipase6. Fosfolipase

7. Amidase7. Amidase

8. Deaminase8. Deaminase

9. Ribonuklease9. Ribonuklease

5. Isomerase5. Isomerase

1. Rasemase1. Rasemase

2. Epimerase2. Epimerase

3. Isomerase3. Isomerase

4. Mutase (tidak 4. Mutase (tidak semua)semua)

6. Ligase6. Ligase

1. Sintetase1. Sintetase

2.Karboksilase2.Karboksilase

2. Transferase2. Transferase

1.1. Transaldolase Transaldolase

2.2. TransketolaseTransketolase

3.3. AsilAsil

4.4. GlukosilGlukosil

5.5. AlkilAlkil

6.6. TransaminaseTransaminase

7.7. fosforiltransferasfosforiltransferasee

8.8. KinaseKinase

9.9. FosfomutaseFosfomutase4. Liase4. Liase

1. Dekarboksilase1. Dekarboksilase

2. Aldolase2. Aldolase

3. Hidratase3. Hidratase

4. Dehidratase4. Dehidratase

5. Sintase5. Sintase

6. Liase6. Liase

Contoh Reaksi

Oksidoreduktase O

• CH3OH + NAD+ Alkohol dehidrogenase H – C – H + NADH + H+

(alkohol) (aldehid)

Transferase : kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan gugus.

coo- COO- COO- COO-

H3+N C H + C O Alanin transferase C O + H3

+N C H

CH3 (CH2)2 CH3 (CH2)2

COOH COOHL-alanin -ketoglutarat piruvat L-glutamat

• Hidrolase : Kel. enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis.

O O O

O P O P O + H2O Pirofosfatase 2 HO P O-

O O- O

Pirofosfat Fosfat

Liase : membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus.

COO-

H O

C O + H+ Pirufat dekarboksilase C + CO2

CH3 CH3

Pirufat Asetaldehid

Isomerase: kelompok enzim yang mengkatalis reaksi pengubahan struktur dalam molekul sehingga terbentuk suatu isomer.

C COO-

H3+N C H alanin rasemase H C NH3

+

CH3 CH3

L-alanin D-alanin

Ligase: kelompok enzim yang mengkatalis menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP.

COO- COO-

H3+N C H + ATP + NH4

glutamin sintease H3+N C H + ADP + Pi

(CH2)2 (CH2)2

COOH C

L-alanin H2N O

L-glutamin

Mekanisme pembentukan Mekanisme pembentukan kompleks enzim substratkompleks enzim substrat

• Lock and Key analogyEnzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.

Lock and key model

• Induced Fit theorypengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.

Kinetika Reaksi EnzimatisKinetika Reaksi Enzimatis

E + S ES E + PK1 K2

K3

K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplekK2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke PK3 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebasEnzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya

PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT TERHADAP PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT TERHADAP KECEPATAN AWAL REAKSI ENZIMATIKKECEPATAN AWAL REAKSI ENZIMATIK

Secara matematik, persamaannya adalah:

v0 = Vmaks [S]

KM + [S]

dengan

v0 = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S]

Vmaks = kecepatan maksimum

KM = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu

Lineweaver-Burk double reciprocal plot

Y = m x + b

Persamaan Lineweaver-BurkPersamaan Lineweaver-Burk

1 = KM 1 + 1

V0 Vmax [S] Vmax

Manfaat : dalam penelitian

Faktor yang mempengaruhi Faktor yang mempengaruhi AKTIVITAS ENZIMAKTIVITAS ENZIM

• Konsentrasi substrat• Konsentrasi enzim• Suhu• pH• aktivator• Inhibitor

Pengaruh temperatur & pHPengaruh temperatur & pH

inhibitor

reversible

kompetitif Non kompetitif

irreversible

Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:1.Kompetitif: zat penghambat mempunyai

struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)

2.Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat

Inhibitor Inhibitor

penghambatan competitive

• inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif

• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI

• krn terikat scr reversible penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang

Inhibitor nonkompetitif reversibel :

dapat berikatan denga enzim bebas maupun kompleks enzim substrat

Terikat pada tempat yang berbeda denga pengikatan substrat:inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif)

• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat

• Mempengaruhi Vmax