26
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut. 1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia. 2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama. Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen. 1. Fungsional properties 1.1 Enzim dan Fungsinya Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim. 1. Apoenzim Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya. 2. Koenzim Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Enzim Introduction

Embed Size (px)

DESCRIPTION

Enzim Introduction

Citation preview

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organismehidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atausuatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim mempunyaidua fungsi pokok sebagai berikut.1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktuyang sama.Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif,kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat.Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkandengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzimtripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebutzimogen.1. Fungsional properties1.1 Enzim dan FungsinyaEnzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkansatu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanyadapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.1. ApoenzimApoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifattidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususandari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadisenyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. KoenzimKoenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangaterat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu eratdan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifattermostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya,Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin DenukleotidPhosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase.Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptorhidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, sepertiATP (Adenosin Tri Phosfat).

Sifat-sifat enzim sebagai berikut. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan pada temperaturtinggi. Efektif dalam jumlah kecil. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepatreaksi. Spesifik untuk reaksi tertentu.1.2 Faktor-faktor yang memengaruhi enzim dan aktivitasenzim sebagai berikut.1. Temperatur atau suhuUmumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum. Apabilasuhu turun, maka aktivitas akan terhenti tetapi enzimtidak rusak. Sebaliknya, pada suhu tinggi aktivitas menurundan enzim menjadi rusak.2. AirAir berperan dalam memulai kegiatan enzim. Contoh padawaktu biji dalam keadaan kering kegiatan enzim tidakkelihatan. Baru setelah ada air, melalui imbibisi mu-lailahbiji berkecambah.3. pHPerubahan pH dapat membalikkan kegiatan enzim, yaitumengubah hasil akhir kembali menjadi substrat.4. Hasil akhirKecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak selalukonstan. Misal, kegiatan pada awal reaksi tidak sama dengankegiatan pada pertengahan atau akhir reaksi. Apabilahasil akhir (banyak), maka akan menghambat aktivitasenzim.5. SubstratSubstrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu yangbaru. Umumnya, terdapat hubungan yang sebandingantara substrat dengan hasil akhir apabila konsentrasienzim tetap, pH konstan, dan temperatur konstan. Jadi,apabila substrat yang tersedia dua kali lipat, maka hasilakhir juga dua kali lipat6. Zat-zat penghambatZat-zat penghambat adalah zat-zat kimia yang menghambataktivitas kerja enzim. Contoh, garam-garam darilogam berat, seperti raksa.1.3 Contoh-contoh enzim dalam proses metabolisme sebagaiberikut.1. Enzim katalaseEnzim katalase berfungsi membantu pengubahan hidrogenperoksida menjadi air dan oksigen.

2. Enzim oksidase Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O2dengan suatu substrat yang pada saat bersamaan jugamereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O.3. Enzim hidraseEnzim hidrase berfungsi menambah atau mengurangi airdari suatu senyawa tanpa menyebabkan terurainya senyawayang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase,akonitase.4. Enzim dehidrogenaseEnzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogendari suatu zat ke zat yang lain.5. Enzim transphosforilaseEnzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4dari molekul satu ke molekul lain dengan bantuan ionMg2+.6. Enzim karboksilaseEnzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organiksecara bolak-balik. Contoh pengubahan asam piruvatmenjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.7. Enzim desmolaseEnzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahanatau penggabungan ikatan karbon. Contohnya, aldolasedalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dandehidroksiaseton.8. Enzim peroksidaEnzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasisenyawa fenolat, sedangkan oksigen yang dipergunakandiambil dari H2O2.2. Nomenklatur Enzim2.1 Nomenklatur dan Klasifikasi Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan ase dibelakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Di samping nama trivial (nama biasa) maka oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim yang didasarkan pada fungsinya.Suatu enzim bekerja secar khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah yang menjadi ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai berbagai macam reaksi. Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim pula. Sebagai contoh enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi oksidase asam amino. Untuk reaksi lain dekarboksilase bekerja sebagai katalis, sedangkan transaminase dapat pula bekerja terhadap asam amino untuk memindahkan gugus NH2 kepada senyawa lainnya. Jadi walaupun ketiga reaksi tersebut mungkin berjalan, namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Enzim dekarboksilase dan transaminase mempunya koenzim yang sama yaitu piridoksafolat.Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lain misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry, enzim dibagi menjadi 6 golongan, yaitu:1. Golongan I : Oksireduktase Mengkatalisis reaksi dimana salah satu substrat mengalami oksidasi (donor hidrogen) dan substrat lain mengalami reduksi (penerima hidrogen). a. Dehidrogenase Mengubah ikatan tunggal menjadi ikatan rangkap. b. Oksidase Melakukan oksidasi (menerima oksigen atau melepas elektron). c. Hidroksilase Menggabungkan gugus hidroksil.2. Golongan II : TransferaseMengkatalisis perpindahan 1 gugus karbon (misalnya metil), gugus aldehid, keton, gugus fosforil, atau gugus amino dari satu substrat ke substrat yang lain.3. Golongan III : Hidrolase Mengkatalisis hidrolisis (penambahan air) untuk memecah ikatan kovalen C-O, C-N, C-C, P-O, dan ikatan tunggal lainnya. a.Peptidase Memecah ikatan peptida pada protein.b.Esterase Memecah ikatan ester. c.Glikosidase Memecah ikatan glikosida pada polisakarida. d.Fosfatase Memecah ikatan fosfat.4. Golongan IV : LiaseMengkatalisis penambahan gugus pada ikatan rangkap atau pembentukan ikatan rangkap dengan menghilangkan gugus C=C, C=O, atau C=N. Misalnya: dekarboksilase, aldolase, dan dehidratase.5. Golongan V : IsomeraseMengkatalisis perpindahan suatu gugus ke tempat lain dalam satu molekul. Misalnya: racemase, fosfoglukoisomerase, mutase, dan oksidoreduktase.6. Golongan VI : LigaseMengkatalisis reaksi penggabungan antara satu molekul dengan molekul lain melibatkan hidrolisis dari ATP. Misalnya: RNA ligase danDNA ligaseNamun, penggolongan enzim yang umum digunakan adalah sebagai berikut :1. HidrolaseHidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkkan subtratnya yaitu :a. KarbohidraseYaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misalnya : Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida. 2 (C6H10O5)n + nH2O.nC12H22O11. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa C12H22O11 + H2O 2 C6H12O6. Sukrase yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. Selulase, yaitu enzim yang menguraikan selulosa (suatu polisakarida) menjadi selobiosa (suatu disakarida). Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.2. EsteraseYaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester. Contoh-contohnya : Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak. Fostafase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.3. Proteinase atau ProteaseYaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan protein. Contoh-contohnya : Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.4. Oksidase dan reduktaseYaitu enzim-enzim yang berperan dalam proses oksidasi dan reduksi. Enzim oksidase dibagi lagi menjadi : Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.5. DesmolaseEnzim-Enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya.Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi : Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

3. Spesifikasi EnzimSpesifikasi enzim sangat peka terhadap reaksi yang dikataliskan. Reaksi tersebut membentuk muatan karakteristik hidrofilik dan substrat. Spesifikasi dibedakan menjadi dua jenis. Yaitu spesifikasi enzim yang dikenal dengan sebutan kunci dan gembok (lock and key) dan spesifikasi dengan model ketepatan induksi.1. Spesifikasi Kunci dan Gembok (Lock and Key)Spesifikasi jenis ini dikemukakan oleh Emil Fischer. Emil mengemukakan pendapatnya bahwa struktur dan substrat memiliki bentuk dan geometri ruang yang saling klop atau memenuhi. Itulah alasan mengapa spesifikasi ini disebut spesifikasi kunci gembok. enzim dan substrat bergabung membentuk kompleks, yang digambarkan seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Substrat mampu bereaksi dengan energi aktivasi rendah di dalam kompleks. Sesuah mengalami reaksi, kompleks lepas dan membebaskan enzim serta melepaskan produk. Namun, Ia kesulitan ketika harus menjelaskan tentang stabilitas keadaan transisi yang bisa dicapai oleh zat penting ini dengan spesifikasi ini.

2. Spesifikasi Ketepatan InduksiSpesifikasi ketepatan induksi ini merupakan hasil renovasi dari spesifikasi lama yaitu spesifikasi kunci dan gembok. Daniel Koshland mengatakan bahwa enzim memiliki bentuk yang fleksibel sehingga bentuk nya dapat berubah mengikuti interaksi yang terjadi antara enzim dengan substrat. Saat substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif enzim mengalami modifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Saat produk telah lepas dari kompleks, enzim yang tidak aktif lepas. Sehinga substrat lainnya kembali mengalami reaksi dengan enzim tersebut.

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadapsubstratyang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristikhidrofilik/hidrofobikenzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkatstereospesifisitas,regioselektivitas, dankemoselektivitasyang sangat tinggi.Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian danpengekspresiangenom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme sistem pengecekan ulang. Enzim sepertiDNA polimerasemengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerasemamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan padaRNA polimerase,aminoasil tRNA sintetasedanribosom.Beberapa enzim yang menghasilkanmetabolit sekunderdikatakan sebagai tidak pilih-pilih, yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.Enzim dapat dispesifikasikan dalam tujuh golongan besar, diantaranya sebagai berikut :a. Oksidoreduktase ( Nitrat reduktase)Terdapat dua enzim yaitu dehidrogenase dan oksidasi dengan tipe reaksi memisahkan dan menambah elektron atau hidrogen.b. Transferase (kinase)Enzim yang bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa lain.c. Hidrolase (protease, lipase, amilase)Sebagai katalis reaksi hidrolisis.d. Liase (fumaras)Berperan dalam membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia.e. Isomerase (epimerase)Berperan dalam mengkatalisir perubahan isomerf. Ligase/ sintetase (tiokinase)Berperan dalam menggabungkan dua molekul yang di sertai dengan hidrolisis ATP.g. Polimerisasi (tiokinase)Berperan dalam menggabungkan monomer monomer sehingga terbentuk polimer .4. Regulasi EnzimRegulasi adalah aturan sistem yang ada di dalam tubuh makhluk hidup untuk dapat hidup seimbang, mempertahankan keadaan teratur, konservasi energi, dan sebagai respon terhadap perubahan lingkungan.Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen (noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification). Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen (Gambar 1.1). Regulasi modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat kompleks. oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan mengubah konsentrasi dan aktifitas enzimatik melalui :1. Kontrol genetikaPada proses kontrol genetika, terdapat beberapa proses, yaitu Represi dan induksi enzim. Represi enzim merupakan salah satu bentuk dari kontrol negatif pada transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan induksi enzim, disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya akan menyebabkan inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA sehingga akan menyebabkan penurunan proses sintesis enzim-enzim.Sekalipun inhibisi balik akan menghentikan sintesis dari produk akhir dari suatu pathway, proses ini masih memungkin terbuangnya energi dan karbon karena pembentukkan enzim yang tidak diperlukan (karena sudah diinhibisi) masih dilanjutkan. Proses represi enzim bertujuan untuk mencegah sintesis enzim yang turut terlibat dalam pembentukan suatu produk akhir. Pada kasus biosintesis triptofan (gambar 3), produk akhir dari pathway, triptofan, berperan sebagai sebuah molekul efektor yang dapat menghentikan sintesis dari Enzim a, b, c, d, dan e yang turut terlibat pada biosintesis triptofan. Dengan demikian maka akan menghemat banyak molekul ATP yang seharusnya dikeluarkan selama proses sintesis protein, dan menjaga prekusor asam amino untuk sintesis protein lain. Proses ini berlangsung lambat dibandingkan dengan inhibisi balik (yang bekerja sesegera mungkin) karena enzim-enzim yang sudah ada harus dikurangi jumlahnya sebagai hasil dari pembelahan sel sebelum efeknya benar-benar terlihat.2. Modifikasi KovalenMeskipun sebagian besar enzim diregulasi secara non-kovalen, tetapi terdapat beberapa enzim atau protein yang diregulasi secara modifikasi kovalen. Modifikasi kovalen pada enzim atau protein biasanya dilakukan oleh gugus asetil, fosfat, metil, adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen biasanya merupakan perlekatan dapat pulih (tidak permanen).

EnzimModifikasi

Glutamin sintetase E. coliIsositrat liase E. coliIsositrat dehidrogenase E. coliHistidin protein kinase sebagian besar bakteriProtein regulator fosforilasi sebagian besar bakteriSitrat liase pada RhodopseudomonasProtein kemotaksis E. coliAdenilisasiFosforilasiFosforilasiFosforilasiFosforilasiAsetilasiMetilasi

Tabel 2.1 Enzim yang diregulasi secara modifikasi kovalen3. Enzim AllosterikEnzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger, 2004).Gambar 3.1 Aktivasi AllosterikBerdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Sementara pada enzim allosterik heterotropik, modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri.4. Kompartementasi

Gambar 4.1 Kompartmentasi dari biosintesis NAD(P) dan Mayor NAD(P) pada sel eukaryotikKompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang berlangsung didalam sel, karena:1) Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia2) Senyawa yang akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendakidan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain.Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini dapat segera dikonservasi oleh enzim berikutnya. Proses ini berlangsung terus menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.

5. Aktivitas Enzim dalam Tubuh Makhluk Hidup

Ilustrasi aktivitas enzim

Ilmu pengetahuan mengidentifikasiaktivitas enzimdalam tubuh makhluk hidup sebagai senyawa organik dengan fungsi katalis yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja atau aktivitas enzim berlangsung di dalam sel dan hanya sebagian kecil yang bekerja di luar sel.Enzim menekan energi aktivasi dengan mengatalisasi reaksi dan meningkatkan kecepatan proses metabolisme. Bayangkan, reaksi fosfat dekarboksilase, jika tidak dikatalisasi oleh enzim orotidina 5, memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, dengan adanya enzim tersebut, proses hanya berlangsung 25 milidetik.Enzim yang bekerja di dalam sel disebut enzim intraseluler, misalnya enzim katalase yang berfungsi memecah senyawa-senyawa berbahaya. Sementara enzim yang bekerja di luar sel, disebut enzim ekstraseluler. Enzim-enzim tersebut mengendalikan reaksi biokimia, seperti respirasi, pertumbuhan, perkecambahan, fotosintesis, pencernaan, dan lain-lain.Jenis Enzim dan Aktivitas EnzimAda beberapa jenis enzim yang dikenal, di antaranya sebagai berikut.HidrolaseHidrolase adalah enzim yang memerlukan bantuan air dalam proses menguraikan zat. Enzim ini bisa dikelompokkan menjadi beberapa jenis.1. Karbohidrase adalah enzim yang menguraikan karbohidrat, misalnya: enzim amilase yang menguraikan amilum menjadi maltose, enzim maltase yang menguraikan maltosa menjadi glukosa, enzim ukrase yang mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa, enzim laktase yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa, enzim selulase yang menguraikan selulosa menjadi selobiosa, dan enzim pektinase yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.2. Esterase adalah golongan enzim yang berfungsi memecah ester: enzim lipase yang menguraikan lemak menjadi asam lemak, dan enzim fosfatase yang menguraikan ester menjadi asam fosfat.3. Protease adalah enzim yang berfungsi menguraikan protein, misalnya: enzim peptidase yang menguraikan peptida menjadi asam amino, enzim gelatinase yang berfungsi menguraikan gelatin, dan enzim renin yang berfungsi menguraikan kasein susu.Oksidase dan ReduktaseOksidase dan reduktase adalah enzim yang berperan aktif membantu proses oksidasi dan reduksi. Enzim ini bisa dikelompokkan menjadi dua. Dehidrogenase adalah enzim yang mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. Katalase adalah enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.DesmolaseDesmolase adalah enzim yang memutuskan ikatan C-C, C-N, dan dapat dikelompokkan menjadi dua. Karboksilase, adalah enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida. Transaminase adalah enzim yang mengubah amine menjadi asam amino.Kontrol Aktivitas EnzimUntuk mencapai keadaan transisi dan berubah menjadi produk, substrat memerlukan tenaga yang sangat besar. Tanpa campur tangan enzim, proses tersebut memakan waktu yang sangat lama. Enzim menangkap substrat dan menekan energi aktivasi sehingga mempercepat reaksi kimia dalam sel.Dalamaktivitas enzim, enzim menciptakan lingkungan dengan transisi terstabilisasi, terdistribusi muatan berlawanan, membentuk lintasan alternatif, dan menggiring substrat pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.Untuk mencapai aktivitas enzim yang optimal, beberapa enzim bekerja sendiri dan sebagian lagi memerlukan komponen tambahan berupa molekul nonprotein yang disebut kofaktor. Bentuknya bisa berupa gugus prostetik yang mengikat kuat atau berupa koenzim melepaskan diri saat reaksi kimia terjadi.Dalam satu detik, melakukan reaksi hingga jutaan kali supaya bisa menjalankan fungsinya dengan baik. Reaksi tersebut dipengaruhi oleh temperatur, asam basa, kadar garam, dan inhibitor, yaitu senyawa kompetitif yang menghalangi pengikatan substrat oleh enzim.Aktivitas enzim di dalam tubuh makhluk hidup dikontrol sel dengan cara sebagai berikut.1. Aktivitas enzim berupa produksi enzim dikontrol berkaitan dengan respon sel terhadap lingkungan, dengan cara transkripsi dan translasi gen enzim, dan bentuk regulasinya disebut induksi atau inhibisi. Pada kasus penggunaan penisilin sebagai antibiotik, enzim beta-laktamase menginduksi hidrolis cincin beta-laktam pada penisilin dan membuat bakteri resistan terhadap penisilin.2. Membuat lintasan metabolisme beragan dalam kompartemen sel yang berbeda bisa mengkompartemenkan enzim. Misalnya, lintasan majemuk pada sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, sekelompok enzim lainnya dalam mensintesis asam lemak.3. Inhibitor dan aktivator meregulasi enzim dengan mekanisme umpan balik untuk efisiensi dalam alokasi zat dan energi dan menghindari pembuaran produk secara berlebihan.4. Aktivitas enzim berupa regulasi enzim juga dapat dilakukan melalui modifikasi pascatranslasional, meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, polipeptida yang melakukan pembelahan rantai.5. Regulasi juga dipengaruhi oleh beberapa enzim yang teraktivasi saat beradap di lingkungan lain.Kontrol aktivitas enzim tersebut diperlukan untuk menjaga homeostasis dan malfungsi enzim yang bisa menimbulkan penyakit dan penyimpangan genetika.Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas EnzimSeperti kita ketahui,aktivitas enzimtertentu dapat berlangsung secara maksimal dalam kondisi tertentu juga. Lalu, apa saja yang mempengaruhi aktivitas enzim? Beriklut faktor-faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim atau kerja enzim.Suhu Mempengaruhi Aktivitas EnzimFaktor pertama yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim adalah suhu. Pada umumnya, enzim memiliki suhu optimal sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. Biasanya, suhu optimal enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin lebih rendah dibandingkan enzim pada hewan homeotermik. Misalnya suhu optimal enzim pada manusia yaitu 37 Derajat Celcius dan katak suhu optimalnya adalah 25 Derajat Celcius.Adanya kenaikan suhu optimal tersebut dapat menyebabkan peningkatan dan penurunan aktivitas enzim. Setiap kenaikan suhu 10 Derajat Celcius, maka kecepatan reaksinya menjadi dua kali lipat dengan batas suhu yang wajar sehingga mempengaruhi aktivitas enzim. Hal ini juga berlaku pada anzim dan aktivitas enzim. Panas yang dihasilkan karena adanya kenaikan suhu mampu mempercepat reaksi dan menyebabkan kecepatan molekul meningkat. Hasilnya yaitu frekuensi serta daya tumbukan molekuler pun ikut meningkat sehingga mempengaruhi aktivitas enzim.Kenaikan suhu dalam batas yang tidak normal mengakibatkan terjadinya perubahan struktur enzim (denaturasi). Enzim yang talah mengalami perubahan struktur akan kehilangan kemampuan katalisnya dan secara tidak langsung akan mempengaruhi aktivitas enzim itu sendiri. Biasanya enzim yang sudah rusak secara fisik tidak dapat lagi diperbaiki. Inilah alasan mengapa enzim lebih baik dikonsumsi pada makanan yang telah dimasak, terutama daging dan telur daripada makanan yang mentah.Pengawasan panas pada susu dan makanan dengan bahan susu yang lain, secara signifikan dapat mengurangi penyebaran penyakit, misalnya TBC. Saat keadaan suhu kurang dari suhu optimal, aktivitas enzim akan mengalami penurunan. Aktivitas enzim masih berlangsung pada suhu kurang dari nol dan aktivitas enzim hampir berhenti pada suhu 196 Derajat Celcius.Keasaman Mempengaruhi Aktivitas EnzimSemua enzim danaktivitas enzimcukup peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Aktivitas enzim menjadi terhenti jika diperlakukan pada asam basa yang bersifat kuat sekali. Pada umunya, aktivitas enzim efketif di kisaran pH lingkungan yang sempit.Di luar zona pH maksimal tersebut, kenaikan maupun penurunan pH mengakibatkan aktivitas enzim menurun secara cepat. Contohnya, enzim pencerna pada lambung memiliki pH optimal 2 sehingga aktivitas enzim hanya mampu bekerja saat kondisi sangat asam. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim dapat termonitor karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negatif yang ada dalam molekul protein dan bentuk dari permukaan protein sebagiannya ditentukan oleh pH.

ENERGI AKTIVASIEnergi aktivasiadalah energi kinetik minimum yang diperlukan oleh partikel-partikel peraksi untuk membentuk kompleks teraktivasi.Kaitan antara energi aktivasi dengan berlangsungnya suatu reaksi dapat dianalogikan dengan proses mendorong mobil dari suatu tempat (A) ke tempat lain (B) melalui jalan mendaki dan menurun. Perhatikan gambar di bawah ini

Proses mendorong mobil dari A ke B analog dengan terjadinya proses tumbukan. Ketika mobil didorong sampai tanda X, kemudian si pendorong tidak mampu lagi melakukan usahanya, maka mobil tersebut turun lagi, tidak berhasil melewati puncak dan tidak sampai ke B. Hal ini analog dengan peristiwa tumbukan yang memiliki energi kinetik kurang dari Ea (tidak sampai puncak) sehingga tidak terbentuk kompleks teraktivasi dan reaksipun tidak terjadi.Agar mobil dapat sampai di B, mobil tersebut hatus didorong minimum sampai di puncak sehingga untuk sampai di B tidak perlu didorong lagi.

Dalam reaksi, agar dihasilkan produk maka pereaksi harus memiliki energi minimum untuk membentuk kompleks teraktivasi terlebih dahulu sebelum membentuk hasil reaksi. Energi tersebut yang dinamakan dengan energi aktivasi.

Energi aktivasi, Ea merupakan energi minimal yang dibutuhkan untuk berlangsungnya suatu reaksi (untuk membentuk molekul / kompleks aktif).Energi aktivasi ditafsirkan sebagai energi penghalang (barier) antara pereaksi dan produk.Tumbukan efektif = Tumbukan antar partikel pereaksi yang memiliki energi aktivasi.Energi aktivasi = energi minimum yang harus dimiliki pereaksi agar tumbukannya dapat menghasilkan reaksi (Tumbukan antar partikel pereaksi yang dapat membentuk komplek teraktivasi). Komplek teraktivasi (intermediate species) = keadaan molekul-molekul yang siap menjadi zat hasil reaksi.

Daftar PustakaAnonymous. 2014. Enzim. www.ilmubiologi .com. Kid, 2011. Regulasi Allosterik pada Enzim.[Online]. Tesedia : http://kid.blogspot.com/2011/12/regulasi-alosterik-pada-enzim.htmlLehninger, Albert L.1982. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga: JakartaMardjono, Mahar. 2007. Farmakologi dan Terapi, Jakarta; Universitas Indonesia Press.

ReaktanH = (+)Energi aktivasi tanpa katalis

EnergiAktivasi dengan katalis

Reaksi endotermProdukEnergi Aktivasi dengan katalisEnergi aktivasi tanpa katalis

H = (-)Reaksi eksotermProdukReaktan