5/28/2018 Enzimele Si Reactiile Chimice
1/3
www.wikipedia.org
Enzimele si reactiile chimice
Enzimele reprezinta biocatalizatorii de natura proteica
specifici reactiilor chimice dinorganismele vii. Dezvoltarea
puternica a enzimoligiei este legata de perioada ultimelor
decenii,desi prima descoperire a unei enzime o datoram cercetarilor
lui Payen si Persoz care n 1833
obtin dintr-un extract apos al proteinelor din malt, prin
precipitare cu alcool etilic, un principiuactiv capabil sa
hidrolizeze amidonul cu formare de mono si diglucide. Astazi acesta
substantaeste cunoscuta ca amilaza.Conceptia asupra modului n care
are loc cataliza enzimatica a fostprofound reconsiderata. Initial
s-a considerat, prin analogie cu catalizatorii anorganici,
caenzimele sunt catalizatori de suprafa. Ulterior s-a demonstrat ca
moleculele de enzime posedamai multi centri activi, reactia avnd
loc ntr-un punct n care molecula enzimei are o structura cese poate
modifica specific pentru a se lega cu substratul. Astfel catre
sfrsitul secolului al XIX-lea Fischer, studiind specificitatea
enzimelor pentru substrat, elaboreaza cunoscuta teorie a cheiisi
broastei, conform careia raportul structural dintre enzima si
substratul sau este similar aceluiadintre cheie si broasca. n
majoritatea cazurilor, centrul activ al unei enzIme nu este
constituitdintr-un singur component, ci dintr-o suita de resturi de
aminoacizi aranjati ntr-o configuratie
care sa corespunda steric structurii chimice a substratului .
Principiile de baza ale catalizei siratiunea utilizarii acesteia n
chimia organica nu sunt noi, ele se regasesc n cercetarile lui
Pasteurdin a doua jumatate a secolului al XIX-lea. El a demonstrat
ca obtinerea unui izomer optic activpornindu-se de la amestecul
racemic este posibila prin utilizarea unui microorganism care
atacasi degradeaza doar un singur enantiomer, lasndu-l pe celalalt
nemodificat.
n jurul anului 1900 a fost descoperit si un alt aspect al
biocatalizei, a carui importanta afost recunoscuta doar n ultimii
zeci de ani.Este vorba de fapt ca actiunea catalitica a
enzimelorhidrolitice este reversibila, n sensul ca ele catalizeaza
si reactiile inverse. Evident nsa ca n aceaperioada proceselor
biocatalitice nu li se acorda mportanta cuvenita, ntruct se stia
doar foarteputin despre felul n care se desfasoara aceste procese.
Enzimele, care sunt biocatalizatori de
natura proteica, actioneaza n medii apoase neutre si la
temperatura ambianta, reusind santermedieze desfasurarea unor
reactii de o complexitate mare. Dupa ce progresele nregistrate
ndomeniul biotehnologiei au facut posibila obtinerea unui numar
mare de enzime accesibile lapret, utilizare alor a cunoscut o
foarte mare dezvoltare. Procesele biocatalitice se bazeaza
peutilizarea capacitatii catalitice a enzimelor si pot fi incluse n
ramura biotehnologiilor.Proceselefermentative clasice constau n
cultivare unor microorganisme, care pot fi bacterii, drojdii
sauciuperci, pe medii nutritive potrivite care reprezinta
substratul pentru metabolismul lor. Substrateste denumit reactantul
a carei transformare chimica este cataliza de enzima. n functie de
scopulurmarit, exista patru tipuri de asemenea procese:
procese care produc celule microbiene sau biomasa
procese care produc enzime microbiene
procese n care se obtin metabolitii de natura microbiana
procese de transformare, care realizeaza modificarea unui compus
chimicintrodus n mediul de cultura.
5/28/2018 Enzimele Si Reactiile Chimice
2/3
www.wikipedia.org
Trebuie remarcat ca n toate aceste procese se produce ntr-o
prima faza dezvoltareamicroorganismului respectiv pe substratul
organic si abia dupa aceea are loc conversia propriu-zisa a
acestuia. Cel mai simplu si clasic exemplu este dat de fermentatia
glucozei la etanolcuSaccharomyces cerevisiae. O alta caracteristica
a proceselor fermentative este aceea ca ngeneral exista mai multe
etape catalitice ntre substrat si produs si deci mai multe
enzime
implicate n realizarea lor. Acest tip de procese prezinta nsa si
doua dezavantaje importante:
procesul este nsotit n toate cazurile de obtinerea unor
cantitati nsemnate debiomasa si drept urmare concentratia
produsului util mediu de fermentatie este redusa, iarsepararea ei
este dificila si costisitoare;
n general, microorganismele produc o deversitate mare de enzime,
chiar n conditiide cultra controlate, ceea ce poate duce la
aparitia unor produse secundare nedorite.
Interesul pentru utilizare enzimelor drep biocatalizatori a
crescut foarte mult n ultimiiani. Reactiile chimice obisnuite,
pentru a putea fi realizate n mod eficient, necesita adeseori
temperaturi sau presiuni nalte.
1.1 Clasificarea enzimelor
Desi au existat o multime de ncercari de clasificare a enzimelor
pna n 1955 nu s-a gasito solutie satisfacatoare. De aceea s-a
nfiintat la initiativa Uniunii Internationale de Biochimie,Comisia
de Enzimologie cu misiunea de a elabora o clasificare si o
nomenclatura unica aenzimelor si coenzimelor, de a stabili si
defini unitatile n care se poate exprima activitatea uneienzime,
precum si de a recomanda simboluri unice pentru cinetica
enzimatica. Astfel enzimelesunt clasificate n clase dupa natura
similara a procesului catalitic, n subclase, n functie deunele
detalii privind gruparile chimice supuse transformarii si natura
cofactorilor implicati n
reactie. Fiecare enzima este desemnata printr-un cod format din
patru cifre care contineinformatii despre enzima respectiva (lactat
dehidrogenaza are codul EC 1.1.1.27, EC reprezintaprescurtarea de
la Enzyme Comission).
n functie de reactia pe care o catalizeaza avem sase mari
clase:
1. oxidoreductaze: catalizeaza diferite reactii redox
2. transferaze: catalizeaza reactii de transfer a unor grupari
chimice
3. hidrolaze: catalizeaza scindarea hidrolitica a diferitelor
legaturi sau grupari
4. liaze: catalizeaza reactii de eliminare a unor grupari din
molecula substratuluicu formarea unei duble legaturi
5. izomeraze: catalizeaza reactii de izomerizare D-L, cis-trans
etc.
6. ligaze sau sintetaze: catalizeaza reactii de condensare a
doua molecule, cuplatecu scindarea unei legaturi macroergice din
ATP sau dintr-un trifosfat similar
