90 M. SiEss: Glykogen und Kontraktion bei Zwerchfell und Vorhofder Maus. W. SCHELER (Berlin-0st): Intermolekulare Reaktion beim H~imoglobin. 1942 zeigte ROUG•TON, dab die 02-Bindungskurve des H~moglobins bei Gegenwart yon Meth~moglobin in derselber~ Weise ver~ndert wird, wie in Gegenwart yon CO-Hi~moglobin. Der Befund wurde sp~ter yon KIESE besti~tigt. Da im Falle des Meth~moglobins, anders wie beim CO, kein frei diffu- sibler Reaktionspartner des Iti~moglobins vorliegt, muI~ hier erwartet werden, dal] sich Gemisehe aus total oxydierten und normalen ~Iolekiilen (durch Mischung hergestellt) und andererseits LSsungen partiell oxydier- ter Molekiile verschieden verhalten. Diese bereits von ROVGHTON ge- suehten Unterschiede lassen sieh ohne gro~e Schwierigkeiten nachweisen, wenn Blutproben vergliehen werd~n, welche 1. zweierlei Zellen (mit 100~o und praktisch 0%) enthalten. Diese Zellsuspensionen zeigen eine normale O~-Bindungskurve. Sie enthielten 75 ~o Meth~moglobin im Gesamtansatz. 2. Blutzellen enthielten, die durch vorsichtige Zugabe yon NaNO 2 partieU (zu 75%) oxydiert wurden. Hier ergab sich der bereits yon Rouo~To~ und yon KIESE besehriebene Effekt. Eine Methi~moglobinaemie yon einem bestimmten Prozentsatz besitzt also je naeh Zustandekommen eine versehiedene physiologische Bedeu- tung. In Blutfarbstoffgemisehenyon vollst~ndig oxydierten und reduzierten Molekiilen waren sofort nur partiell oxydierte l~¢[olekiile naehweisbar, d.h. dal3 die intermolekulare Umsetzung zwischen den einzelnen ttgmoglobin- molekfilen sehr schnell gehen muB. Durch Bau eines besonderen doppol. kammerigen Tonometers gelang die Erfassung der Reaktion. Sie l~uft in ca. 70 see ab, Halbwertszeit ca. 20 sec. Mo SiEss" (Tiibingen): fllykogen mad Kontraktion bei Zwerchfell und Vorhof der Maus. M~usezwerchfelle (MZ) besitzen eine mittlere Dicke yon 350 # und werden daher auch in der Innenzone optimal mit Sauerstoff versorgt. Aufh~ngen in Fritten bei 37° C in Tyrode-LSsung, direkte Reizung mit 0ffnungsinduktionsst61]en (40--60/min), Fixierung in 100°~ Alkohol, histologiseher Glykogennachweis nach 1VIcM_A~us. Kontraktilit~t und tJ-berlebenszeit sind abh~ngig yon der Anwesen- heir eines Energiespenders in Muskel- bzw. N~hrl6sung. Der normale Glykogengehalt des MZ reicht for die aerobe Energiegewinnung etwa 2 3 Std aus. Energiemangel zeigt sich funktionell in einer allm~hlich zunehmenden Riiekstandskontraktur und systolischem .Stillstand. Zu diesem Zeitpunkt enth~lt der Muskel kein Glykogen mehr und ist ohne

Intermolekulare Reaktion beim Hämoglobin

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Page 1: Intermolekulare Reaktion beim Hämoglobin

90 M. SiEss: Glykogen und Kontraktion bei Zwerchfell und Vorhof der Maus.

W. SCHELER (Berlin-0st): Intermolekulare Reaktion beim H~imoglobin.

1942 zeigte ROUG•TON, dab die 02-Bindungskurve des H~moglobins bei Gegenwart yon Meth~moglobin in derselber~ Weise ver~ndert wird, wie in Gegenwart yon CO-Hi~moglobin. Der Befund wurde sp~ter yon KIESE besti~tigt.

Da im Falle des Meth~moglobins, anders wie beim CO, kein frei diffu- sibler Reaktionspartner des Iti~moglobins vorliegt, muI~ hier erwartet werden, dal] sich Gemisehe aus total oxydierten und normalen ~Iolekiilen (durch Mischung hergestellt) und andererseits LSsungen partiell oxydier- ter Molekiile verschieden verhalten. Diese bereits von ROVGHTON ge- suehten Unterschiede lassen sieh ohne gro~e Schwierigkeiten nachweisen, wenn Blutproben vergliehen werd~n, welche

1. zweierlei Zellen (mit 100~o und praktisch 0%) enthalten. Diese Zellsuspensionen zeigen eine normale O~-Bindungskurve. Sie enthielten 75 ~o Meth~moglobin im Gesamtansatz.

2. Blutzellen enthielten, die durch vorsichtige Zugabe yon NaNO 2 partieU (zu 75%) oxydiert wurden. Hier ergab sich der bereits yon Rouo~To~ und yon KIESE besehriebene Effekt.

Eine Methi~moglobinaemie yon einem bestimmten Prozentsatz besitzt also je naeh Zustandekommen eine versehiedene physiologische Bedeu- tung.

In Blutfarbstoffgemisehen yon vollst~ndig oxydierten und reduzierten Molekiilen waren sofort nur partiell oxydierte l~¢[olekiile naehweisbar, d.h. dal3 die intermolekulare Umsetzung zwischen den einzelnen ttgmoglobin- molekfilen sehr schnell gehen muB. Durch Bau eines besonderen doppol. kammerigen Tonometers gelang die Erfassung der Reaktion. Sie l~uft in ca. 70 see ab, Halbwertszeit ca. 20 sec.

Mo SiEss" (Tiibingen): fllykogen mad Kontraktion bei Zwerchfell und Vorhof der Maus.

M~usezwerchfelle (MZ) besitzen eine mittlere Dicke yon 350 # und werden daher auch in der Innenzone optimal mit Sauerstoff versorgt. Aufh~ngen in Fritten bei 37 ° C in Tyrode-LSsung, direkte Reizung mit 0ffnungsinduktionsst61]en (40--60/min), Fixierung in 100°~ Alkohol, histologiseher Glykogennachweis nach 1VIcM_A~us.

Kontraktilit~t und tJ-berlebenszeit sind abh~ngig yon der Anwesen- heir eines Energiespenders in Muskel- bzw. N~hrl6sung. Der normale Glykogengehalt des MZ reicht for die aerobe Energiegewinnung etwa 2 3 Std aus. Energiemangel zeigt sich funktionell in einer allm~hlich zunehmenden Riiekstandskontraktur und systolischem .Stillstand. Zu diesem Zeitpunkt enth~lt der Muskel kein Glykogen mehr und ist ohne