Proteine Aminoacizi

  • View
    9.409

  • Download
    17

Embed Size (px)

Text of Proteine Aminoacizi

Aminoacizi si ProteineProteinele sunt macromolecule din sistemele vii care indeplinesc functii majore pentru celula: rol de catalizatori; rol de transport si depozitare a anumitor molecule (O2), in sustinerea mecanica, in imunitate, in transmiterea impulsului nervos, in coordonarea cresterii si diferentierii celulare.

aminoacizi

aminoacid

Proteinele sunt polimeri constituiti din unitati monomerice numite aminoacizi.

Aminoacizi si Proteine AminoaciziStructura, clasificare, proprietati fizico-chimice

Legatura peptidica Alte tipuri de legaturi chimice din moleculele proteice Proteine- nivele de organizareStructura primar Structura secundar Structura teriar Structura cuaternar

Aminoacizi= acizi aminai, sunt compui chimici cu mas molecular mic, ce conin n molecula lor dou funcii caracteristice: o grupare carboxilic (-COOH) i o grupare aminic (-NH2) si un radical (R) alifatic sau aromatic care contine diferite grupari functionale: hidroxil, sulfhidril, carboxil, amino, guanidino, fenil, indol, imidazol etc. n natur se ntlnesc peste 150 aminoacizi, dintre care 20 sunt universal rspndii. Aminoacizii din constituia proteinelor prezint totdeauna gruparea aminic n poziia fa de gruparea carboxilic.

AminaH2N

O

Acid

? R

C

C OH H

Proprietati fizice ale aminoacizilor Solubilitatea aminoacizilor n ap este variat (ntre 162 g % pentru prolin i 0.01 % pentru cistein). Toi aminoacizii se dizolv n baze i acizi diluai. Cu excepia glicocolului, aminoacizii sunt substane optic active, datorit existenei n molecula lor a cel puin unui atom de carbon asimetric (C).

Stereoizomerii aminoacizilor Se disting dou serii sterice. Seria L i seria D, n funcie de dispoziia gruprii -aminice: spre stnga - pentru seria L (sau configuraia S, "sinister"), sau spre dreapta - pentru seria D (sau configuraia R, "rectus"), dac n formula de proiecie plan (Fischer) carboxilul este figurat n partea de sus. Sensul de rotaie a planului luminii polarizate nu depinde de apartenena la seria steric. Activitatea optic se noteaz i la aminoacizi cu (+) - spre dreapta ("dextrogir"), i (-) - spre stnga ("levogir").

COOH H 2N CH R L

COOH HC R D NH2

Stereoizomerii aminoacizilor

L-aminoacizii Majoritatea aminoacizilor naturali fac parte din seria L ("levo"). Proteinele animale sunt formate numai din Laminoacizi, legai ntre ei prin legturi peptidice: -CONH-. La microorganisme, precum i n unele tumori maligne au fost gsii i aminoacizi cu configuraia D (dextro").

Clasificarea aminoacizilor Dupa polaritatea si sarcina radicalului:1) Aminoacizi cu radical R nepolar 2) Aminoacizi cu radical R polar 3) Aminoacizi acizi (monoamino-dicarboxilici) 4) Aminoacizi bazici

1) Aminoacizi cu radical R nepolar Au catena lateral alcatuita din hidrocarbur pur: glicocol (glicin), alanin, valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, prolin, metionina; cistina Sunt hidrofobi Au rol de a stabiliza structura proteinelor prin interactiuni hidrofobe.

2) Aminoacizi cu radical R polar Au un radical polar cu grupri neionizate n caten: serin, treonin, cistein, triptofan, tirozin, asparagin, glutamin. Sunt mai hidrofile, deoarece gruparile functionale ale radicalului polar stabilesc punti de H cu apa. Triptofanul si tirozina sunt partial hidrofobe si mult mai polare decat fenilalanina. Intra in constitutia centrilor activi ai unor enzime. Cei doi aminoacizi aromatici absorb lumina UV la ~280 nm.

3.Aminoacizi acizi (monoamino-dicarboxilici) conin n radicalul R o a doua grupare carboxilic, ce le confer caracter acid: acidul aspartic (asparaginic), acidul glutamic.

4. Aminoacizi bazici conin n radicalul R o grupare bazic suplimentar:

lizin, arginin, histidin.

Aminoacidul 1. Alanin 2. Valin

Denumirea chimic Acid -aminopropionic Acid aminoizovalerianic Acid -aminoizocaproic Acid -amino-metilvalerianic Acid pirolidin-2carboxilic Acid -amino-fenilpropionic Acid -amino--3 indolilpropionic Acid -amino--tiometiln butiric Acid -aminoacetic Acid -amino-hidroxipropionic Acid -amino-hidroxibutiric Acid -amino-mercaptopropionic Acid -amino--phidroxifenilpropionic Acid -monoamida acidului aminosuccinic Acid monoamida acidului glutamic Acid -aminosuccinic Acid -aminoglutaric Acid , -diaminocaproic Acid -amino-guanidino valerianic Acid -amino-imidazolpropionic

Prescurtarea Ala Val Leu Ile Pro Phe Trp Met Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln Asp Glu Lys Arg His A V L I P F W M G S T C Y N l Q D E K R H

Denumirea radicalului alanil valil leucil izoleucil prolil fenilalanil triptofanil metionil glicil seril treonil cisteinil Tirozil Asparagini Glutaminil Aspartil Glutamil lizil arginil histidil

Conform nomenclaturii biochimice stabilite de IUB i IUPAC, simbolurile aminoacizilor sunt din 3 litere, sau dintr-o singur liter. Simbolul din 3 litere se folosete cnd se compar secvena aminoacizilor cu codificarea lor genetic, sau cnd se compar ntre ele secvene unor peptide; simbolul cu o singur liter este utilizat n studiile secvenei aminoacizilor din proteine.

3. Leucin 4. Izoleucin 5. Prolin 6. Fenilalanin 7. Triptofan 8. Metionin 9. Glicocol (glicin) 10. Serin 11. Treonin 12. Cistein 13. Tirozin

IUB ("International Union of Biochemistry"); IUPAC ("International Union of Pure and Applied Chemistry").

14.Aspara-gin 15.Glutamin 16. Acid aspartic 17. Acid glutamic 18. Lizin 19. Arginin 20. Histidin

Aminoacizi esentiali pentru organismul uman = aminoacizii pe care organismul uman, ca i cel al majorittii animalelor nu i poate sintetiza din lipsa unor sisteme enzimatice adecvate sau a unor precursori disponibili. Valina, izoleucina, leucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofan, lizina, arginina, histidina

Aminoacizi care intr doar n structura unui grup restrns de proteine In afara celor 20 aminoacizi, exist i aminoacizi aminoacizi intr doar n structura unui grup restrns de proteine, cum sunt 5hidroxiprolina i 5-hidroxilizina, care intr n structura colagenului, sau N-metillizina,care intr n structura actinei (o protein muscular). Aceti aminoacizi provin din aminoacizii naturali prolin i lizin, cu structur modificat postsintetic.

Aminoacizi care nu intra in structura proteinelor

Aminoacizii care nu intr niciodat n structura proteinelor dar care au un rol metabolic si structural important pentru organism: -alanina (intr n structura coenzimei A), acidul aminobutiric (prescurtat GABA, este un mediator chimic la nivelul sistemului nervos central), 5hidroxitriptofanul (precursor al serotoninei - o "amin biogen"), ornitina i citrulina (intermediari n sinteza ureei), homocisteina i homoserina (intermediari n metabolismul unor aminoacizi).

Proprietile acido-bazice ale aminoacizilor Avnd n molecul att grupri acide ct i bazice, aminoacizii au caracter amfoter, acionnd astfel fie ca acid (donor de protoni), fie ca baz (acceptor de protoni). n soluie, gruparea carboxilic poate s disocieze de H+, cptnd sarcin negativ (COO-), iar gruparea aminic, bazic, poate prelua ioni de H+ (poate fi protonat), cptnd sarcin pozitiv (-NH3+). Dac ambele grupri funcionale ale unui aminoacid au sarcini, se obin zwitterioni (din germana ioni hibrizi )=amfiioni.COOH H3N+

+ H+

COO+

+ OHH2N H2O

COOCH R Anion (mediu bazic)

CH R

H3N

CH R

Cation (mediu acid)

Ion hibrid (amfion)

Caracterul amfoter al aminoacizilor In mediul acid (exces de ioni H+), COOCOOgruparea carboxilic negativ a COOH + +H + OH + + unui amfiion (-COO-) este H2N CH +, pierzndu-i H3N CH H3N CH ocupat de H sarcina (-COOH); rmne astfel R R R ncrcat cu sarcin pozitiv doar H2O gruparea aminic (-NH3+). n Anion Ion hibrid Cation mediul acid, aminoacidul este (mediu bazic) (amfion) (mediu acid) ncrcat pozitiv. In mediul bazic (exces de ioni OH-), gruparea aminic (-NH3+) a unui amfiion elibereaz H+, care COOCOOCOOH + se va combina cu OH- pentru a +H + OH + + forma H2O. Gruparea aminic i H N CH H2N CH H3N CH 3 pierde sarcina, rmnnd ncrcat negativ doar gruparea R R R H2O carboxilic. In mediul bazic Anion aminoacidul este ncrcat Ion hibrid Cation negativ. (mediu bazic) (amfion) (mediu acid)

Disocierea gruprilor acide i bazice ale aminoacizilor este guvernat de legea aciunii maselor, ca i n cazul bazelor i acizilor slabi; fiecrei grupri funcionale i corespunde o constant de disociere (K), a crei logaritm negativ este numit pK. Valoarea pK1 a gruprii acide este 2,0-2,5; pentru gruparea aminic pK2 este 9,09,5.

Forma zwitterionica

Ambele grupari deprotonate

concentratie

Ambele grupari protonate

Punctul izoelectric al aminoacizilor Aminoacizii dizolvai n medii ionizate prezint fenomenul de migrare n cmp electric, fenomen ce poart numele de ionoforez. n soluii acide, moleculele ionizate vor migra spre catod (-), iar n soluii alcaline spre anod (+). Pentru fiecare dintre aminoacizi exist o valoare de pH, numit pH izoelectric sau punct izoelectric (notat pI), la care molecula este neutr, iar fenomenul de migrare electroforetic nceteaz. La punctul izoelectric, numrul sarcinilor pozitive i negative sunt egale (aminoacidul este deci electroneutru), disocierea lui ca acid fiind egal cu disocierea ca baz. n medii cu pH mai mic dect pI, aminoacidul se va comporta ca baz, iar la pH mai mare dect pI el se va comporta ca acid. Astfel, aminoacizii pot ndeplini funcia de tampon acido-bazic n organism, proprietate manifestat mai pregnant n jurul valorii pK1 i pK2.

Valorile de pK si pI ale aminoacizilor

Proprietile spectrale ale aminoacizilor Aminoacizii aromatici ca: fenilalanina, tirozina i triptofanul sunt responsabili de absorbia n UV (cu un maxim cuprins ntre 275 nm i 285 nm) a majoritii proteinelor. Dintre cei trei aminoacizi, triptofanul absoarbe cel mai intens radiaia UV. Aceste propri