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riboflavina
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19/09/2015 Riboflavina – Wikipédia, a enciclopédia livre
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RiboflavinaAlerta sobre risco à saúde
NomeIUPAC
7,8dimetil10 ((2R,3R,4S)2,3,4,5tetrahidroxipentilo)benzo[g]pteridina2,4 (3H,10H)diona
Outrosnomes
vitamina B2, vitamina G, 7,8dimetil10(D1'ribitil)isoaloxazina, lactoflavina,ovoflavina, hepatoflavina,verdoflavina, uroflavina,lactocromoIdentificadores
NúmeroCAS 83885
PubChem 1072MeSH Riboflavin
PropriedadesFórmulamolecular
C17H20N4O6
Massamolar 376,36 g/mol
Aparência pó cristalino amarelo ou laranja
Ponto defusão 290 °C (dec.)
Solubilidadeem água
0,05 g/L (7 °C), 0,13 g/L(27 °C)[1]
Compostos relacionados
Compostosrelacionados
Isoaloxazina (o núcleo tricíclico)RibitolMononucleótido de flavina
Exceto onde denotado, os dados referemse amateriais sob condições normais de temperatura e
RiboflavinaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
A riboflavina (lactoflavina ou vitamina B2;designada no passado também por vitamina G; nomesistemático 7,8 dimetil10(D1'ribitil)isoaloxazina[1] [2] ) é um composto orgânico (flavina)da classe das vitaminas. No organismo humano,favorece o metabolismo das gorduras, açúcares eproteínas e é importante para a saúde dos olhos, pele,boca e cabelos.
A riboflavina é utilizada como corante alimentar, sob adesignação E101 ou E101a (quando na formafosfatada). A deficiência em riboflavina provocarachaduras nos cantos da boca e nariz, estomatite,coceira e ardor nos olhos, inflamações das gengivascom sangramento, língua arroxeada, pele seca,depressão, catarata, letargia e histeria.
A riboflavina é necessária na síntese do dinucleótido deflavinaadenina (FAD) e do mononucleótido de flavina(FMN), dois cofactores enzimáticos essenciais nofuncionamento de enzimas importantes em diversasvias metabólicas. É uma molécula fotossensível,degradandose na presença de luz.
Índice
1 Características físicoquímicas2 Nutrição
2.1 Dose diária recomendada2.2 Fontes na alimentação2.3 Fontes comerciais2.4 Deficiência2.5 Leite materno
3 História4 Metabolismo in vivo
4.1 Síntese in vivo4.2 Absorção em mamíferos4.3 Relação com o metabolismo dofolato4.4 Toxicidade4.5 Antagonistas4.6 Sinergistas
5 Síntese industrial6 Uso industrial
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pressãoReferências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.
Estrutura da riboflavina evidenciandoo grupo flavina (caixa superior, aamarelo) e o grupo ribitilo (caixainferior, a verde).
6.1 Indústria alimentar7 Uso clínico8 Ver também9 Referências10 Ligações externas
Características físicoquímicas
As flavinas são compostos orgânicos baseados no anel tricíclicoisoaloxazina. A adição de grupos metilo nos carbonos 7 e 8 e deuma cadeia ribitilo na posição 10 (azoto) da isoaloxazina forma ariboflavina (7,8dimetil10ribitilisoaloxazina). O radical ribitiloderiva do açúcar ribitol,[3] um álcool obtido através da reduçãoda ribose.[4]
A presença do grupo flavina (composto de aneis heterocíclicos)confere propriedades espectroscópicas características deste grupode moléculas, como uma coloração amarela a laranja, efluorescência.
A adição de grupos químicos à cadeia ribitilo origina outrasflavinas: o mononucleótido de flavina (FMN) é uma formafosforilada da riboflavina; o dinucleótido de flavina e adenina(FAD) possui adicionalmente um grupo adenina ligado por doisfosfatos ao ribitilo. Tanto a riboflavina como os cofactores deladerivados são capazes de transferência electrónica graças à
presença do grupo isoaloxazina,[1] e fazem normalmente parte de proteínas transportadoras de electrõese oxidorredutases.
Em flavoproteínas, é a cadeia ribitilo do FAD ou FMN que usualmente interage com a cadeiapolipeptídica.[5] A própria riboflavina serve de cofactor nas proteínas de ligação à riboflavina (eminglês, riboflavinbinding proteins),[6] um dos tipos de flavoproteínas mais estudado.[7]
A riboflavina é uma molécula anfipática: a parte da isoaloxazina semelhante ao xileno épredominantemente hidrofóbica, podendo interagir com aminoácidos hidrofóbicos em proteínas; a outraextremidade da isoaloxazina, semelhante a pirimidina, é mais hidrofílica e capaz de estabelecer ligaçõesde hidrogénio com aminoácidos polares.[1] É por esta razão pouco solúvel em água (130 mg/L a 27 °C[1]). O anel central (pirazina) é o principal responsável pela actividade redox presente em flavinas. Étambém uma molécula fotossensível, sendo destruída rapidamente por exposição à luz, mas resistente aocalor (e portanto à maioria dos procedimentos de cozedura de alimentos).[8]
No seu estado puro, apresentase normalmente sob a forma de pó cristalino de cor amarela ou laranja. Éinstável em soluções alcalinas, com uma estabilidade máxima a pH 6.[1]
Nutrição
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Riboflavina em solução.
O organismo humano é incapaz de sintetizar riboflavina. Para a síntese de cofactores enzimáticosindispensáveis ao funcionamento normal do metabolismo, énecessário incluir esta vitamina na dieta humana. A riboflavinaproduzida pela flora intestinal é uma importante fonte destavitamina em seres humanos.[9]
Dose diária recomendada
Nos Estados Unidos, a Food and Drug Administration (FDA)recomenda oficialmente uma dose diária de 1,7 mg deriboflavina, valor que poderá ser revisto para 1,3 mg,[10] emacordo com a dose considerada suficiente pela OrganizaçãoMundial da Saúde (OMS) para homens adultos.[11] A OMSrecomenda um valor ligeiramente menor para mulheres adultas(1,1 mg), excepto quando em gestação (1,4 mg) ou em lactação(1,6 mg). As doses recomendadas para crianças variam entre0,3 mg/dia para recémnascidos até aos seis meses de idade e0,9 mg/dia para crianças entre os sete e os nove anos deidade.[11]
Fontes na alimentação
Alimentos como leite,[12] produtos lácteos.[13] [14] couves e vegetais folhosos verdes como bróculos,[12][14] repolho e agrião, carne (especialmente vísceras),[2] cereais em grão[15] (arroz, lentilha, aveia,cevada, trigo, levedo de cerveja[8] ), em frutas como o jambo, ovos,[13] semente de girassol e ervilhas,são fontes de riboflavina, embora esta seja destruída pela exposição à luz.[12] No leite, a riboflavinaencontrase na forma livre, ou seja, não ligada a proteínas.[8] No ovo de galinha, a riboflavina ligase à"proteína de ligação a riboflavina".[7]
Nos países em via de desenvolvimento, o consumo de vegetais verdes constitui a principal fonte deriboflavina,[13] enquanto que nos países desenvolvidos são os produtos lácteos a fonte primária.[2]
Fontes comerciais
Além de ser feito o enriquecimento (fortificação) de determinados alimentos com riboflavina, incluindoprodutos de panificação e cereais,[12] esta vitamina é também comercializada sob a forma de preparadooral (em combinação ou não com outras vitaminas) e preparado injectável.[8]
Deficiência
Por ser continuamente excretada na urina, um baixo consumo de riboflavina leva facilmente a umadeficiência nutricional desta vitamina, embora tal deficiência seja sempre acompanhada por deficiênciasnoutras vitaminas.[15] Existe maior propensão a uma deficiência em riboflavina em dietas pobres emprodutos animais.[13] A deficiência em riboflavina também se encontra associada a determinadasdoenças crónicas, como a diabetes,[8] doenças inflamatórias intestinais e infecções pelo HIV.[7] Aavitaminose associada à deficiência em riboflavina denominase ariboflavinose. Pode resultar de uma
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dieta pobre em riboflavina, má absorção intestinal desta vitamina,[8] incapacidade de a metabolizar ouexcreção exagerada na urina. Sintomas de ariboflavinose incluem dermatite seborreica,[12] formação degretas e vermelhidão nos lábios,[12] estomatite e inflamação do revestimento da boca e língua,[12]
úlceras bocais e infecções na garganta e neuropatia.[12] Também pode causar dessecação e escamação napele e anemia[12] (deficiência em ferro, reflectida numa menor produção de grupo hemo,[16] maior perdaintestinal de ferro/menor absorção intestinal de ferro e indução de stress oxidativo com acumulação deferro "livre"[12] ). Pode ocorrer vermelhidão, lacrimação e coceira no globo ocular, além de sensibilidadeà luz. A deficiência de riboflavina em animais tem como consequências gerais diminuição dodesenvolvimento do organismo, ataxia, fraqueza e morte.[7]
A deficiência em riboflavina está associada à síndrome oraloculargenital. Nesta síndrome, a estomatiteangular, a fotofobia e a dermatite escrotal são sintomas clássicos.[8]
Em ratos utilizados como modelo de investigação, a deficiência em riboflavina leva a uma menoractividade de algumas desidrogenases, tendo como consequência imediata uma significativa inibição daβoxidação mitocondrial de ácidos graxos.[12] Outras enzimas cuja actividade é afectada incluem aglutationo redutase (com consequente diminuição de glutationo reduzido), glutationo peroxidase,catalase, aldose redutase, sorbitol desidrogenase e fosfato de piridoxamina oxidase.[12] São tambémafectadas diversas vias metabólicas de oxidação mitocondrial dependentes de flavoproteínas.[12]
Uma forma de detectar os níveis de riboflavina no soro sanguíneo consiste na medição do coeficiente deactividade da glutationo redutase em eritrócitos, medido como a razão entre a actividade normal daenzima estimulada por FAD e a actividade basal da enzima in vivo:[14] um coeficiente de actividadeelevado é em geral indicação de uma deficiência vitamínica de riboflavina.[13] Outros métodos dedetecção são a medição de riboflavina excretada na urina e a determinação da concentração deriboflavina em eritrócitos.[11] [14]
Leite materno
Diversas vitaminas do complexo B, incluindo a riboflavina, estão incluídas no denominado grupo I denutrientes durante a lactação. Isto significa que os níveis absorvidos pela mãe reflectemse nos níveisdetectados no leite materno.[13] Em mulheres saudáveis e bem nutridas, a média de riboflavinaencontrada no leite materno é de 0,35 mg/L, o que cobre apenas entre 40 e 60% do consumo requeridopor recémnascidos e bebés até dois anos de idade. Por esta razão, é recomendada por alguns autores afortificação da alimentação com suplementos vitamínicos, de modo a suprir eventuais carências.[13] NosEstados Unidos, não existem limites superiores estabelecidos para a quantidade de riboflavina a serconsumida nesta faixa etária.[17]
História
A riboflavina foi descoberta por Wynter Blyth no final do século XVIII enquanto fazia a análise doscomponentes do leite de vaca, tendo denominado então este composto como "lactocromo".[5] Outrosnomes foram empregues para descrever a riboflavina, como lactoflavina ou ovoflavina, dependendo domaterial de onde havia sido isolada. Também foram empregues as designações hepatoflavina,verdoflavina e uroflavina, além de vitamina G.[8] O nome actual reflecte a presença de uma cadeialateral ribitilo e da cor amarela do grupo flavínico (do latim flavus, que significa "amarelo").
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Riboflavina em pó.
Dinucleótido de flavina e adenina(FAD).
No final da Década de 1920, foram isolados diversos pigmentos amarelos com fluorescência esverdeada,e identificados como parte do complexo B. Por essa altura foi identificada a estrutura da riboflavina porRichard Kuhn e Paul Karrer, de forma independente.
Mais tarde, Hugo Theorell demonstrou que uma enzima de cor amarela, previamente identificada porOtto Warburg nas suas investigações sobre a fosforilação oxidativa, poderia ser separada em apoproteínae numa fracção solúvel amarela. Nenhuma das duas fracções emseparado era capaz de oxidar o NADPH, mas ao fazerse umamistura de ambas, essa actividade catalítica reaparecia. Theorelltentou reconstituir a actividade da enzima juntando riboflavina àapoproteína, já que, espectroscopicamente, a fracção amarela eramuito semelhante à vitamina, mas não detectou catálise.Descobriu então que o cofactor amarelo da enzima diferia dariboflavina pela presença de um grupo fosfato adicional nacadeia ribitilo. Theorell havia descoberto o FMN, o derivadodirecto da fosforilação da riboflavina. Anos mais tarde, HansKrebs descobriu uma nova flavoenzima, cujo cofactor foiidentificado como um novo derivado da riboflavina, o FAD, porWarburg e Christian, em 1938.
Na década de 1940 surgem os primeiros estudos sobre os efeitos da deficiência de riboflavina emhumanos.[8] O teste da actividade da glutationo redutase para aferição dos níveis de riboflavina éproposto nos finais dos anos 60,[8] sendo utilizado até ao presente.
Metabolismo in vivo
A riboflavina é a molécula precursora do FAD[18] e do FMN.[19]O FMN é obtido com a fosforilação da riboflavina por acção daenzima riboflavina cinase, enquanto que a FAD sintetase é aresponsável pela síntese do FAD. O FAD é por isso consideradoa forma biologicamente activa da riboflavina.[18]
Para estudar as propriedades destas flavinas nas proteínas que ascontêm, podem ser sintetizadas flavinas artificiais com estruturasquímicas ligeiramente diferentes das naturais, ou marcadasisotopicamente. Esta síntese, que pode ser química ouenzimática, utiliza normalmente riboflavina como moléculaprecursora.[19]
Estirpes de bactérias ou leveduras incapazes de sintetizar(auxotróficas) riboflavina podem ainda assim crescer suplementando o meio de cultura com riboflavina.Esta estratégia é utilizada para a síntese de flavoproteínas utilizando flavinas artificiais, fornecendoriboflavinas modificadas como suplemento.[19]
Síntese in vivo
Os animais, incluindo o ser humano, são incapazes de sintetizar riboflavina, adquirindoa principalmentea partir da alimentação. A riboflavina é sintetizada em plantas, fungos e diversas bactérias.[20]
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Mononucleótido de flavina (FMN).
Em organismos capazes de sintetizar a riboflavina, o trifosfato de guanosina (GTP) é utilizado comomolécula precursora, havendo uma série de reacções que terminam numa reacção de dismutaçãocatalisada pela riboflavina sintase.[20] O GTP é utilizado na construção de pirimidinadiona, que é entãoconvertida a lumazina pela enzima lumazina sintase.[20] A riboflavina sintase catalisa então adismutação da lumazina a uma molécula de riboflavina e uma de pirimidinadiona, podendo esta últimaser reciclada para nova reacção de síntese de lumazina.[20]
Algumas espécies de bactérias capazes de sintetizar riboflavina não conseguem captar esta vitaminaexternamente e não sobrevivem se a síntese for de alguma forma inibida. Esta particularidade permite odesenvolvimento de inibidores de enzimas da via de síntese dariboflavina, em particular da riboflavina sintase e da lumazinasintase, inibidores esses que são normalmente moléculasestruturalmente semelhantes à riboflavina.[1]
Absorção em mamíferos
A maior parte da riboflavina ingerida encontrase sob a forma deFMN e FAD ligada a proteínas, que libertam as flavinas porhidrólise ácida no estômago.[12] O FAD e o FMN são entãohidrolisados a riboflavina pela fosfatase alcalina e pirofosfatasesFMN/FAD antes da sua absorção intestinal.[12] É na parteproximal do intestino delgado que ocorre a maioria da absorção,que é levada a cabo por transportadores especializadosindependentes de Na+ e inibida por análogos estruturais dariboflavina e pela amilorida.[9] O mecanismo molecular deabsorção não é bem conhecido mas aparenta dependerdirectamente do número de transportadores no epitélio intestinal ou da variação da actividade destestransportadores.[9] A disponibilidade de riboflavina regula esta actividade: um aumento da concentraçãode riboflavina no lúmen intestinal diminui a actividade de absorção da vitamina, enquanto que umadeficiência leva a um aumento da actividade; por esta razão é sugerido que os transportadoresreconhecem a quantidade de riboflavina disponível na sua superfície apical e se adaptam conforme onível detectado.[9] Outra forma de regulação poderá envolver uma via dependente da proteocinase A, epor conseguinte, do AMPc.[9]
Também a riboflavina produzida pela flora do intestino grosso pode ser absorvida nesta zona dointestino, utilizando transportadores funcionalmente semelhantes aos presentes no intestino delgado.[9]
Após a entrada nas células do intestino, a riboflavina é fosforilada a FMN por uma flavocinase,utilizando ATP.[12] A FAD sintetase também utiliza ATP na síntese do FAD.[12]
O armazenamento da riboflavina é feito principalmente no fígado, sob a forma de FAD. Em hepatócitose células epiteliais, existem transportadores específicos dependentes do Ca2+/calmodulina que permitema entrada da riboflavina nas células, à custa de energia metabólica.[7] [12] A riboflavina também éarmazenada no baço e músculo cardíaco.[12] Na circulação sanguínea encontrase principalmente naforma de riboflavina (50%) e FAD (40%), com uma percentagem menor de FMN (10%), numaconcentração total de cerca de 0,03 μM.[12] No plasma sanguíneo de mamíferos, a riboflavina ligase de
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forma não específica a proteínas como a albumina e determinadas imunoglobulinas e de formaespecífica a proteínas transportadoras de riboflavina, especialmente durante a gestação, embora nãosejam conhecidos com precisão os mecanismos de transporte da riboflavina em qualquer dos casos.[7]
Existe provavelmente entrada de riboflavina em mitocôndrias feita também por transportadoresespecíficos, já que este organelo possui riboflavina cinase e FAD sintetase[12] e utiliza diversasflavoproteínas na cadeia de transporte electrónico. Poderá então haver incorporação dos cofactoresflavínicos nas apoproteínas correspondentes.[12]
No cérebro, estudos de transporte da riboflavina no plexo coróide revelaram que esta é absorvida atravésda barreira hematoencefálica e pelas células do tecido nervoso através de transporte activo ou difusãofacilitada, existindo uma apertada homeostase que não permite grandes variações na concentração deriboflavina neste tecido.[21]
Relação com o metabolismo do folato
Existem indícios de uma acção sinergética entre o metabolismo do folato e a riboflavina, na prevençãodo cancro colorectal e cervical.[22] Sob a forma de FAD, a riboflavina é cofactor da enzima metilenotetrahidrofolato redutase, responsável pela conversão de 5,10metileno tetrahidrofolato a 5metiltetrahidrofolato. Este é um doador de grupos metilo na reacção de conversão da homocisteína a metionina epor conseguinte, uma molécula importante na síntese de Sadenosilmetionina, que intervém em diversasreacções biológicas (como a metilação do ADN). Uma mutação encontrada numa variante da metilenotetrahidrofolato redutase, associada a níveis plasmáticos elevados de homocisteína (que por sua vezestão associados a um maior risco de doença cardiovascular) provoca uma ligação mais fraca entre ocofactor e a enzima.[23] Outros polimorfismos associados a esta enzima, que enfraquecem a ligação doFAD à cadeia polipeptídica, poderão estar associados com determinados tipos de cancro. No entanto, sãoinsuficientes os estudos sobre a acção da riboflavina e o seu sinergismo com o consumo de folato, parase deduzirem possíveis papéis protectores desta na prevenção do cancro colorectal.[22]
Também existem indicações de que o metabolismo normal do folato é afectado por uma deficiência emriboflavina, com diminuição da actividade da metileno tetrahidrofolato redutase e consequente aumentode quebras na cadeia dupla do ADN, deficiência na metilação do ADN e aumento de incorporação deuracilo no ADN.[12]
Toxicidade
Por ser uma molécula pouco hidrossolúvel, a riboflavina pode ser tomada oralmente em grandesquantidades com pouco risco de ser absorvida de forma significativa no tracto gastrointestinal.[11] [24]
Embora seja possível a administração de doses potencialmente tóxicas por injecção,[24] o excesso énormalmente excretado na urina,[25] conferindo a esta uma coloração amareloviva se presente emgrandes quantidades. A FDA não especifica uma quantidade máxima de riboflavina na alimentação.[10]
Pode no entanto actuar como molécula fotossensibilizadora, originando radicais livres (espéciesreactivas de oxigénio) na presença de luz e oxigénio molecular. Estes radicais danificam o ADN aoproduzirem derivados oxidados das suas bases, como 8desoxiguanina.[26] A inactivação de enzimasdetectada após irradiação com luz visível na presença de riboflavina aparenta ser predominantementedevida à produção de oxigénio singuleto, uma forma muito reactiva de oxigénio molecular.[27]
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Bacillus subtilis.
Os aminoácidos aromáticos triptofano e tirosina sofrem degradação após exposição à luz, com ariboflavina servindo como fotossensibilizador, tanto em presença de oxigénio molecular como emcondições anaeróbias. Isto indica que existem outros mecanismos envolvendo transferência electrónicana degradação destes aminoácidos, além de formação de espécies reactivas de oxigénio.[27] Omecanismo não é conhecido, mas é possível que a excitação da riboflavina pela luz a conduza a umestado tripleto (estado excitado), que é capaz de abstrair electrões destes aminoácidos aromáticos,formando radicais (triptofanilo e tirosinilo) e iniciando uma cascata de reacções radicalares que levam àdegradação dos aminoácidos.[27] Produtos derivados desta reacções são dímeros de tirosina (doisaminoácidos tirosina que se ligam covalentemente) e agregados indole, flavínicos e indoleflavínicos.[27]Outro aminoácido sensível a inactivação por luz mediada pela riboflavina é a histidina, não severificando grandes alterações nos demais aminoácidos naturais por este tipo de mecanismo.[27]
O ascorbato (vitamina C) não é sensível por si à luz, mas é fortemente fotossensibilizado pelariboflavina e, por conseguinte, destruído.[27]
Antagonistas
São conhecidos alguns antagonistas da riboflavina, que actuam desligando a flavina das suasflavoproteínas, como a ouabaína, a teofilina, a penicilina e o ácido bórico.[8] Outros medicamentos queinibem a acção da riboflavina, quer diminuindo a sua absorção intestinal ou reabsorção renal, quercompetindo com a riboflavina, entre outros mecanismos, incluem o probenecide, a clorpromacina (umanálogo estrutural), fenotiazinas, barbitúricos, o antibiótico estreptomicina e contraceptivos orais.[8]
Sinergistas
Em mamíferos, a síntese de cofactores flavínicos a partir da riboflavina é estimulada pelas hormonastiroxina e triodotiroxina.[8] A utilização de medicamentos que aumentem a retenção urinária, comoanticolinérgicos, também contribuem para uma maior absorção da riboflavina.[8]
Síntese industrial
A riboflavina pode ser sintetizada artificialmente a partir de Dribose. Este processo consiste em quatro reacções consecutivas:reacção com 3,4xilidina; hidrogenação; condensação comcloreto de benzenediazónio; e ciclocondensação com ácidobarbitúrico.[1] O FMN pode ser obtido por reacção comoxicloreto de fósforo parcialmente hidrolisado, mas esta reacçãoresulta em diversos produtos fosfatados de difícil separação,preferindose por isso a fosforilação com riboflavina cinase (EC2.7.1.26 (http://www.expasy.org/cgibin/nicezyme.pl?2.7.1.26)).O FAD é obtido recorrendose também a um passo finalenzimático, utilizando a FAD sintetase (EC 2.7.7.2(http://www.expasy.org/cgibin/nicezyme.pl?2.7.7.2)), que podeinclusivamente ser hidrolisado a FMN com a FAD difosfatase (EC 3.6.1.18 (http://www.expasy.org/cgibin/nicezyme.pl?3.6.1.18)).[1]
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Diversos processos biotecnológicos foram desenvolvidos para a produção industrial de riboflavina.Recorrese a microorganismos capazes da sua biossíntese, incluindo fungos filamentosos como Ashbyagossypii, Candida famata e Candida flaveri, assim como as bactérias Corynebacterium ammoniagenes eBacillus subtilis.[28] A. gossypii, em particular, produz grandes quantidades de riboflavina, conferindouma cor amarela distinta a este fungo.[29] A bactéria B. subtilis foi geneticamente modificada de forma aaumentar a produção de riboflavina e ser resistente ao antibiótico ampicilina. Esta resistência é utilizadacomo forma de selecção e marcação do organismo de interesse. É utilizada à escala comercial naprodução de riboflavina para utilização na alimentação.
Também bactérias lácticas como Lactococcus lactis, utilizadas noutros processos industriais defermentação, foram manipuladas para possível produção industrial de riboflavina e folato.[30]
Uso industrial
Por ser fluorescente sob luz ultravioleta, utilizamse soluções diluídas de riboflavina (0,0150,025%)para evidenciar fugas ou demonstrar a facilidade de limpeza de sistemas como biorreactores ou tanquesde mistura.
Indústria alimentar
Devido à sua cor amarelaviva, a riboflavina é utilizada como corante alimentar. Também é utilizadacomo fortificante alimentar em alimentos para bebés, cereais de pequenoalmoço, massas, molhos,queijos fundidos, bebidas de fruta, produtos lácteos enriquecidos com vitaminas e algumas bebidasenergéticas. É também incluída em suplementos vitamínicos.
Por ser pouco hidrossolúvel, a riboflavina é muitas vezes adicionada na forma fosfatada 5'fosfato deriboflavina (FMN; aditivo E101a), mais dispendiosa mas muito mais solúvel (50g/L[1] ).
Uso clínico
A riboflavina tem sido utilizada em diversas situações clínicas e terapêuticas. Suplementos deriboflavina têm sido utilizados em simultâneo com fototerapia da icterícia neonatal(hiperbilirrubinemia), já que a luz degrada não só a toxina que causa esta condição, como a riboflavinanaturalmente produzida no organismo.[8]
A fotossensibilidade da riboflavina é aproveitada no sistema comercial Mirasol PRT, que efectua aredução de agentes patogénicos em componentes sanguíneos utilizados para transfusão (como plasma ouplaquetas): os componentes são irradiados com luz ultravioleta na presença de riboflavina, que actuacomo molécula fotossensibilizadora, provocando danos no ADN de agentes patogénicos eventualmentepresentes nesses componentes.[31]
Foi também sugerida a administração de riboflavina, entre outros cofactores, para compensar adiminuição dos níveis desses cofactores que acontece em determinadas doenças mitocondriais.[32]Alguns pacientes com deficiências na cadeia respiratória mitocondrial, em particular no complexo I,apresentaram melhorias clínicas após administração de riboflavina.[33]
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A administração de riboflavina, em conjunto com outras vitaminas necessárias para o funcionamento deenzimas da cadeia respiratória mitocondrial, aumenta a eficiência da fosforilação oxidativa ecomplementa deficiências de enzimas envolvidas na cadeia de transporte electrónico.[12]
Foi também demonstrada a diminuição de lesões isquémicas que ocorrem em consequência de enfarte ouacidente vascular cerebral com a administração terapêutica de riboflavina.[7]
Também foi demonstrado um aumento da eficiência do tamoxifeno na quimioterapia do cancro da mamautilizando uma terapia de riboflavina em simultâneo.[12]
A riboflavina e derivados da riboflavina conseguem penetrar no exosqueleto quitinoso de artrópodes econseguem inibir a quitinase, uma enzima crucial na síntese do exosqueleto. Por esta razão, a riboflavinapode ser utilizada para controlo da proliferação de artrópodes e também de nemátodos e fungosquitinosos.[1]
Ver também
Terapia fotodinâmicaNutracêutica
Referências1. MACK, Matthias; Grill, Simon. (2006). "Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin biosynthesis
(http://www.springerlink.com/content/x3868l67mlu23662/)". Appl Microbiol Biotechnol 71: 265–275.DOI:10.1007/s0025300604217 (http://dx.doi.org/10.1007/s0025300604217). ISSN 01757598(http://worldcat.org/issn/01757598). Visitado em 21 de Novembro de 2008.
2. POWERS, Hilary J.. (junho 2003). "Riboflavin (vitamin B2) and health(http://www.ajcn.org/cgi/content/full/77/6/1352)". American Journal of Clinical Nutrition 77: 13521360.American Society for Clinical Nutrition. ISSN 00029165 (http://worldcat.org/issn/00029165). Visitado em16 de Junho de 2008.
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Ligações externas
Tabela Brasileira de Composição de Alimentos(http://www.unicamp.br/nepa/taco/contar/taco_versao2.pdf) , segundo o Núcleo de Estudos ePesquisas em Alimentação da Universidade Estadual de Campinas.
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