Biokimia Biokimia adalah ilmu yang mempelajari proses kimia dalam organisme hidup. Biokimia mengatur semua organisme hidup dan proses hidup. Dengan mengontrol arus informasi melalui sinyal biokimia dan aliran energi kimia melalui metabolisme, proses biokimia menimbulkan fenomena yang tampaknya magis kehidupan. Sebagian besar berkaitan biokimia dengan struktur dan fungsi komponen seluler seperti protein, karbohidrat, lipid, asam nukleat, dan biomolekul lainnya meskipun semakin proses, bukan molekul individu fokus utama. Selama 40 tahun terakhir biokimia telah menjadi begitu sukses dalam menjelaskan proses hidup yang sekarang hampir semua bidang ilmu kehidupan dari botani untuk obat yang terlibat dalam penelitian biokimia. Hari ini fokus utama biokimia murni adalah memahami bagaimana molekul biologis menimbulkan proses-proses yang terjadi dalam sel-sel hidup yang pada gilirannya sangat berhubungan dengan studi dan pemahaman seluruh organisme. Di antara sejumlah besar biomolekul yang berbeda, banyak yang kompleks dan molekul besar (polimer disebut), yang terdiri dari subunit berulang serupa (disebut monomer). Setiap kelas biomolecule polimer memiliki seperangkat jenis subunit yang berbeda. [1] Sebagai contoh, protein merupakan polimer subunit yang dipilih dari satu set 20 atau lebih asam amino. Biokimia studi sifat kimia dari molekul hayati yang penting, seperti protein, dan khususnya reaksi kimia enzim-katalis. Biokimia metabolisme sel dan sistem endokrin telah banyak dijelaskan. daerah lain biokimia termasuk kode genetik (DNA, RNA), sintesis protein, angkutan membran sel, dan transduksi sinyal.

Sumber: http://id.shvoong.com/exact-sciences/biology/2100406-pengertianbiokimia/#ixzz1oRXTAqf8

Asam aminoAsam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifatamfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alaninaKarena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisina memilikiisomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkaneukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteribanyak mengandung asam amino tipe D.

[sunting]Polimerisasi

asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptidaProtein merupakan polimeryang tersusun dari asam amino sebagaimonomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

[sunting]Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

[sunting]Asam

amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

[sunting]Asam amino alifatik sederhana Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

[sunting]Asam amino hidroksi-alifatik Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

[sunting]Asam amino dikarboksilat (asam) Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

[sunting]Amida Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

[sunting]Asam amino basa Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

[sunting]Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

[sunting]ProlinProlina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

[sunting]Asam amino aromatik Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

[sunting]Fungsi

biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

[sunting]Asam

amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

AsetilkolinDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebasBelum Diperiksa

Struktur kimia senyawa asetilkolin.Asetilkolin merupakan salah satu jenis neurotransmiter (zat kimia penghantar rangsangan saraf) yang paling umum dikenal.[1]Senyawa neurotransmiter ini dapat ditemukan di dalam sistem saraf organisme vertebrata.[1] Asetilkolin berperan dalam mentransmisikan sinyal atau rangsangan yang diterima untuk diteruskan di antara sel-sel saraf yang berdekatan atau pada sambungan neuromuscular.[1] Senyawa organik dengan rumus molekul CH3COOCH2CH2N+(CH3)3 ini tersebar di seluruh tubuhmanusia, terutama banyak terdapat di dalam sistem saraf tepi (otonom) dan senyawa ini dikeluarkan dengan adanya stimulasi saraf.[1] Segera setelah dikeluarkan, asetilkolin akan berdifusi dicelah antarsinapsis dan menstimulasi saraf-saraf lainnya.[1] Aktivitas dari neurotransmiter ini dapat dihambat oleh enzim kolinesterase (EC 3.1.1.7).[2] Enzim ini sendiri ditemukan pada tahun 1968 dimana seorang peniliti bernama Walo Leuzinger berhasil memurnikan dan mengkristalkan enzim ini dari belut listrik di Universitas Kolumbia.[3][4]Penghambatan kerja asetilkolin oleh enzim ini di dalam tubuh manusia berperan dalam menimbulkan penyakit Alzheimer yang terkait dengan kerusakan sel-sel otak, hilangnya ingatan, dan kemampuan berpikir.[5] Penyakit ini dapat dikurangi efeknya dengan menggunakan obat yang mengandunginhibitor kolinesterase.[5] Di samping itu, senyawa asetilkolin juga banyak berperan dalam aktivitasgastoinstestinal.[6]

[sunting]Referensi1. ^ a b c d e Rittner D, Bailey RA. 2005. Encyclopedia of Chemistry. Facts on File: AS. 2. ^ Enzyme.Diakses pada 31 Juli 2011. 3. ^ Leuzinger W, Baker AL (February 1967). "Acetylcholinesterase, I. Large-scale purification, homogeneity, and amino acid analysis". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 57 (2): 446451.doi:10.1073/pnas.57.2.446. PMID 16591490. 4. ^ Leuzinger W, Baker AL, Cauvin E (February 1968). "Acetylcholinesterase. II. Crystallization, absorption spectra, isoionic point". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 59 (2): 6203.doi:10.1073/pnas.59.2.620. PMID 5238989. 5. ^ a b Medications for Memory Loss. 2011. Diakses pada 31 Juli 2011.

6. ^ Oktavie. 2011. Pengaruh epinefrin dan asetilkolin terhadap otot usus. Diakses pada 31 Juli 2011.

Adenosina trifosfatDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebasBelum DiperiksaSingkatan ATP juga merupakan singkatan dari Association of Tennis Professionals, organisasi tenis pria sedunia.

Rumus struktur adenosin trifosfat (ATP)Adenosina trifosfat (ATP) adalah suatu nukleotida yang dalambiokimia dikenal sebagai "satuanmolekular" pertukaran energi intraselular; artinya, ATP dapat digunakan untuk menyimpan dan mentranspor energi kimia dalamsel. ATP juga berperan penting dalam sintesis asam nukleat. Molekul ATP juga digunakan untuk menyimpan energi yang dihasilkan tumbuhan dalam respirasi selular. ATP yang berada di luar sitoplasma atau di luar sel dapat berfungsi sebagai agen signaling yang memengaruhi pertumbuhan dan respon terhadap perubahan lingkungan.

Komposisi KimiaATP terdiri dari adenosina dan tiga gugus fosfat. Rumus empirisnya adalah C10H16N5O13P3, dan rumus kimianya adalah C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H, dengan bobot molekul 507.184 u. Gugus fosforil pada AMP disebut gugus alfa, beta, and gamma fosfat.

Sintesis

Model molekul ATPATP dapat dihasilkan melalui berbagai proses selular, namun seringnya dijumpai di mitokondria melalui proses fosforilasi oksidatif dengan bantuan enzim pengkatalisis ATP sintetase. Pada tumbuhan, proses ini lebih sering dijumpai di dalamkloroplas melalui proses fotosintesis. Bahan bakar utama sintesis ATP adalah glukosa dan asam lemak. Mula-mula,glukosa dipecah menjadi asam piruvat di dalam sitosol dalam reaksi glikolisis. Dari satu molekul glukosa akan dihasilkan dua molekul ATP. Tahap akhir dari sintesis ATP terjadi dalam mitokondria dan menghasilkan total 36 ATP.

ATP dalam tubuh manusiaJumlah total ATP dalam tubuh manusia berkisar pada 0,1 mol. Energi yang digunakan oleh sel manusia untuk melakukan hidrolisis dapat berjumlah 200 hingga 300 mol ATP per hari. Artinya, setiap molekul ATP didaur ulang sebanyak 2000 hingga 3000 kali setiap hari. ATP tidak dapat disimpan, karenanya sintesis harus segera diikuti dengan penggunaan.

Trifosfat lainSel juga memiliki trifosfat nukleosida mengandung energi tinggi yang lain, seperti GTP. Energi dapat dengan mudah ditransfer antar trifosfat-trifosfat ini dengan ATP melalui reaksi yang dikatalisis olehnukleosida difosfokinase: Energi dilepaskan ketika terjadi hidrolisis terhadap ikatanikatan fosfatberenergi tinggi. Energi ini dapat digunakan oleh berbagai macam enzim, protein motor, dan protein transpor untuk melangsungkan kehidupan sel. Selain energi, hidrolisis akan melepaskan fosfat anorganik dan ADP yang dapat dipecah lagi menjadi satu ion fosfat dan AMP. ATP juga dapat langsung dipecah menjadi adenosina monofosfat dan pirofosfat.

Reaksi ADP dengan GTPADP + GTP ATP + GDP Belakangan ini banyak dibicarakan kemungkinan menggunakan ATP sebagai sumber energi untuknanoteknologi dan implan sehingga peralatan seperti alat pacu jantung buatan tidak lagi memerlukanbaterai.

Peran biokimia dan fisiologi

lbs Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotida Nukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat) Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirimidina) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina Deoksisitidina Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, CDP) trifosfat (ATP, GTP, UTP, CTP) Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, dGDP,TDP, dCDP) trifosfat (dATP, dGTP,

Peran ATP yang paling banyak dikenali orang adalah sebagai pembawa energi, dalam bentuk yang tertukar sebagai ATP dan ADP. Fungsi ini berlangsung di berbagai kompartemen sel, tetapi kebanyakan terjadi pada sitosol (ruang di dalam sitoplasma yang berisi cairan kental). Sebagai pembawa energi, ATP juga banyak dijumpai pada mitokondria. ATP dan nukleosida trifosfat lainnya dapat berada di luar sel, menempati matriks ekstraselular. Di sini mereka berperan sebagai agen signaling yang merespon perubahan lingkungan atau gangguan dari organisme lain untuk kemudian ditangkap oleh reseptor pada membran sel. Mekanisme ini belum banyak dipelajari dan diketahui terjadi pada hewan dan, ternyata, juga pada tumbuhan.[1]

Rujukan1. ^ Roux SJ dan Steinbrunner I. 2007. Extracellular ATP: an unexpected role as a signaler in plants.Trends in Plant Science 12:522-528. doi:10.1016/j.plants.2007.09.003

Adenosina difosfatDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Rumus struktur adenosin difosfat (ADP)Adenosin difosfat, disingkat ADP, adalah sebuah nukleotida. Ia adalah bentuk ester dari asam pirofosforatdengan nukleobasa adenina. ADP terdiri dari gugus pirofosfat, ribosagula pentosa, dan nukleobasa adenina. ADP adalah produk dari reaksi defosforilasi hidrolisis ATP pada ATPase. ADP dapat kembali menjadi ATP oleh ATP synthase. ATP adalah energi yang penting dalam molekul dalam sel. ADP disimpan dalam granulaplatelet padat dan dilepaskan ketika platelet tersebut diaktivasi. ADP berinteraksi dengan keluarga reseptor ADP yang ada di platelet (P2Y1, P2Y12 dan P2X1), yang menyebabkan aktivasi platelet yang lebih jauh[1]. ADP dalam darahdiubah menjadi adenosina oleh ecto-ADPase, yang menghambat aktivasi platelet yang lebih jauh melalui reseptor adenosina. Obat anti platelet (Plavix / clopidogrel) menghambat reseptor P2Y12.

[sunting]Lihat Nukleotida DNA RNA

pula

Adenosina trifosfat

Rujukan1. ^ Murugappa S, Kunapuli SP, "The role of ADP receptors in platelet function", Front Biosci., 2006, 11:1977-86 Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotida

Nukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat)

Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirimidina) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina

Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina Deoksis

Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, CDP) trif Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, dGDP,TD

Adenosina trifosfatSingkatan ATP juga merupakan singkatan dari Association of Tennis Professionals, organisasi tenis pria sedunia.

Rumus struktur adenosin trifosfat (ATP)Adenosina trifosfat (ATP) adalah suatu nukleotida yang dalambiokimia dikenal sebagai "satuanmolekular" pertukaran energi intraselular; artinya, ATP dapat digunakan untuk menyimpan dan mentranspor energi kimia dalamsel. ATP juga berperan penting dalam sintesis asam nukleat. Molekul ATP juga digunakan untuk menyimpan energi yang dihasilkan tumbuhan dalam respirasi selular. ATP yang berada di luar sitoplasma atau di luar sel dapat berfungsi sebagai agen signaling yang memengaruhi pertumbuhan dan respon terhadap perubahan lingkungan.

Komposisi Kimia

ATP terdiri dari adenosina dan tiga gugus fosfat. Rumus empirisnya adalah C10H16N5O13P3, dan rumus kimianya adalah C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H, dengan bobot molekul 507.184 u. Gugus fosforil pada AMP disebut gugus alfa, beta, and gamma fosfat.

Sintesis

Model molekul ATPATP dapat dihasilkan melalui berbagai proses selular, namun seringnya dijumpai di mitokondria melalui proses fosforilasi oksidatif dengan bantuan enzim pengkatalisis ATP sintetase. Pada tumbuhan, proses ini lebih sering dijumpai di dalamkloroplas melalui proses fotosintesis. Bahan bakar utama sintesis ATP adalah glukosa dan asam lemak. Mula-mula,glukosa dipecah menjadi asam piruvat di dalam sitosol dalam reaksi glikolisis. Dari satu molekul glukosa akan dihasilkan dua molekul ATP. Tahap akhir dari sintesis ATP terjadi dalam mitokondria dan menghasilkan total 36 ATP.

ATP dalam tubuh manusiaJumlah total ATP dalam tubuh manusia berkisar pada 0,1 mol. Energi yang digunakan oleh sel manusia untuk melakukan hidrolisis dapat berjumlah 200 hingga 300 mol ATP per hari. Artinya, setiap molekul ATP didaur ulang sebanyak 2000 hingga 3000 kali setiap hari. ATP tidak dapat disimpan, karenanya sintesis harus segera diikuti dengan penggunaan.

Trifosfat lainSel juga memiliki trifosfat nukleosida mengandung energi tinggi yang lain, seperti GTP. Energi dapat dengan mudah ditransfer antar trifosfat-trifosfat ini dengan ATP melalui reaksi yang dikatalisis olehnukleosida difosfokinase: Energi dilepaskan ketika terjadi hidrolisis terhadap ikatanikatan fosfatberenergi tinggi. Energi ini dapat digunakan oleh berbagai macam enzim, protein motor, dan protein transpor untuk melangsungkan kehidupan sel. Selain energi, hidrolisis akan melepaskan fosfat anorganik dan ADP yang dapat dipecah lagi menjadi satu ion fosfat dan AMP. ATP juga dapat langsung dipecah menjadi adenosina monofosfat dan pirofosfat.

Reaksi ADP dengan GTP

ADP + GTP

ATP + GDP

Belakangan ini banyak dibicarakan kemungkinan menggunakan ATP sebagai sumber energi untuknanoteknologi dan implan sehingga peralatan seperti alat pacu jantung buatan tidak lagi memerlukanbaterai.

Peran biokimia dan fisiologiPeran ATP yang paling banyak dikenali orang adalah sebagai pembawa energi, dalam bentuk yang tertukar sebagai ATP dan ADP. Fungsi ini berlangsung di berbagai kompartemen sel, tetapi kebanyakan terjadi pada sitosol (ruang di dalam sitoplasma yang berisi cairan kental). Sebagai pembawa energi, ATP juga banyak dijumpai pada mitokondria. ATP dan nukleosida trifosfat lainnya dapat berada di luar sel, menempati matriks ekstraselular. Di sini mereka berperan sebagai agen signaling yang merespon perubahan lingkungan atau gangguan dari organisme lain untuk kemudian ditangkap oleh reseptor pada membran sel. Mekanisme ini belum banyak dipelajari dan diketahui terjadi pada hewan dan, ternyata, juga pada tumbuhan.[1]

[sunting]Rujukan1. ^ Roux SJ dan Steinbrunner I. 2007. Extracellular ATP: an unexpected role as a signaler in plants.Trends in Plant Science 12:522-528. doi:10.1016/j.plants.2007.09.003[sembunyikan]lbs

Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotidaNukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina

Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirim

Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, C Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, d

VasopresinDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebasBelum Diperiksa

Keakuratan artikel ini diragukan dan artikel ini perlu diperiksa ulang dengan mencantumkan referensi yang dapat dipertanggungjawabkan. Lihat diskusi mengenai artikel ini di halaman diskusinya.

Hormon Antidiuretik.Vasopresin (bahasa Inggris: Arginine Vasopressin, AVP, VP, Argipressin, Antidiuretic Hormone, ADH) adalah hormon yang dapat ditemui hampir di semua mamalia,[1] termasukmanusia. VP adalah sebuah hormon peptida yang mengatur penyerapan kembali molekul yang berada pada ginjal dengan memengaruhi permeabilitas jaringan dinding tubules, sehingga berfungsi untuk mengatur pengeluaran urin. VP maupun oksitosin/OT disintesis oleh magnocellular neurons dari hypothalamic supraoptic nuclei (SON) danparaventricular nuclei (PVN) hipotalamus dan disimpan di dalam vesikel hipofisis posterior sebagai bagian dari precursor(substrat bahan baku) bagi preprohormone. Setiap bagian dipisahkan untuk diedarkan dalam bentuknonapeptida, neurophysin, dan dari VP sebuah glikopeptida jenis kopeptin, ke dalam sirkulasi darah atau langsung menuju ke dalam otak. Pada sirkulasi darah, VP akan mengatur homeostasis antara garam dan air, sementara OT mengaturparturition dan lactation. VP bersama dengan OT merupakan hormon neurohipofisis (bahasa Inggris: neurohypophysial) yang ditemukan pertama kali oleh Oliver and Schafer pada tahun 1895 dengan pengamatan ekstrakhipofisis yang memengaruhi tekanan darah. Beberapa dekade kemudian, ekstrak hipofisis posterior ditengarai mempunyai efek yang lain yaitu kontraksi uterus pada tahun 1906, sekresi kelenjar susupada tahun 1910, efek antidiuretik pada tahun 1913. Hingga pada tahun 1952, du Vigneaud dan koleganya menemukan dua jenis peptida dalam hormon ini, sehingga deret dan struktur asam aminountuk VP dan OT beserta fungsi dan sintesisnya dapat dijelaskan. OT dan VP merupakan neuropeptida purba yang merupakan keluarga peptida dengan konservasi tinggi meliputi berbagai phylum yang timbul dari duplikasi gen vasotosin purba. Pada organisme primitif seperti freshwater hydra ditemukan senyawa yang mirip dengan OT/VP

pada mamalia,tetrapod memakai mesotosin dan vasotosin, ikan mempunyai isotosin dan vasotosin. Keduanonapeptida mempunyai rumus bangun yang tersusun oleh disulfida. Hanya residu asam amino ketiga dan kedelapan yang membedakan kedua jenis peptida ini.

[sunting]Referensi1. ^ (Inggris)"Oxytocin and Vasopressin: Genetics and Behavioral Implications" (pdf). Caldwell, H.K. and Young, W.S., III.. Diakses pada 26 Februari 2010.

[sunting]Daftar

pustaka

Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004. Full Text with MDConsult subscription

Artikel bertopik biologi ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia denganmengembangkannya.

Alanine transaminaseFrom Wikipedia, the free encyclopedia

glutamic-pyruvate transaminaseIdentifiers Symbol Entrez HUGO OMIM RefSeq UniProt GPT 2875 4552 138200 NM_005309 P24298

Other data EC number Locus 2.6.1.2 Chr. 8 q24.2-qter

Alanine transaminaseIdentifiers EC number CAS number 2.6.1.2 9000-86-6 Databases IntEnz BRENDA ExPASy KEGG MetaCyc PRIAM PDBstructures Gene Ontology IntEnz view BRENDA entry NiceZyme view KEGG entry metabolic pathway profile

RCSB PDB PDBe PDBsum

AmiGO / EGO

[show]Search

Alanine transaminase or ALT is a transaminaseenzyme (EC 2.6.1.2). It is also called serum glutamic pyruvic transaminase (SGPT) or alanine aminotransferase (ALAT). ALT is found in serum and in various bodily tissues, but is most commonly associated with the liver. It catalyzes the two parts of the alanine cycle.

Contents[hide]

1 Function 2 Clinical significanceo

2.1 Elevated levels

3 See also 4 References 5 External links

[edit]FunctionIt catalyzes the transfer of an amino group from alanineto -ketoglutarate, the products of this reversibletransamination reaction being pyruvate and glutamate. glutamate + pyruvate -ketoglutarate + alanine

Alanine transaminase

[edit]Clinical

significance

It is commonly measured clinically as a part of a diagnostic evaluation of hepatocellular injury, to determine liver health. When used in diagnostics, it is almost always measured in international units/liter (U/L).[citation needed] While sources vary on specific normal range values, most show between 5-60 U/L as being normal.[citation needed] Alanine transaminase shows a marked diurnal variation.

[edit]Elevated

levels

Significantly elevated levels of ALT(SGPT) often suggest the existence of other medical problems such as viral hepatitis, diabetes, congestive heart failure, liver damage, bile duct problems, infectious mononucleosis, or myopathy. For this reason, ALT is commonly used as a way of screening for liver

problems. Elevated ALT may also be caused by dietary choline deficiency. However, elevated levels of ALT do not automatically mean that medical problems exist. Fluctuation of ALT levels is normal over the course of the day, and ALT levels can also increase in response to strenuous physical exercise.[1] When elevated ALT levels are found in the blood, the possible underlying causes can be further narrowed down by measuring other enzymes. For example, elevated ALT levels due to liver-celldamage can be distinguished from biliary duct problems by measuring alkaline phosphatase. Also,myopathy-related ALT levels can be ruled out by measuring creatine kinase enzymes. Many drugs may elevate ALT levels, including Zileuton, anti-inflammatory drugs, antibiotics, cholesterol medications, and anti-convulsants.[citationneeded]

Consider advanced schizophrenia.

For years, the American Red Cross used ALT testing as part of the battery of tests to ensure the safety of its blood supply by deferring donors with elevated ALT levels. The intent was to identify donors potentially infected with Hepatitis C because there was no specific test for that disease at the time. Prior to July 1992, widespread blood donation testing in the USA for Hepatitis C was not carried out by major blood banks. With the introduction of second-generation ELISA antibody tests forHepatitis C, the Red Cross changed the ALT policy. As of July 2003, donors previously disqualified for elevated ALT levels and no other reason may be reinstated as donors by contacting the donor counseling department of their regional Red Cross organization.[2]

See also Aspartate transaminase Liver function tests

[edit]References1. ^ Paul T. Giboney M.D., Mildly Elevated Liver Transaminase Levels in the Asymptomatic Patient,American Family Physician. 2. ^ Red Cross Donor Requirements

Transaminase aspartatDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebasBelum Diperiksa

Transaminase aspartat (bahasa Inggris: aspartate transaminase, aspartate aminotransferase, serum glutamate-oxaloacetate transferase, ASAT, AAT, AspAT, AST, SGOT, EC 2.6.1.1) adalahenzim golongan transaminase yang sering dikaitkan dengan kinerja organ hati, seperti enzim ALT. Pada kerusakan hati akut, jumlah enzim transaminase alanin (SGPT) dan transaminase aspartat (SGOT) meningkat dalam darah.

Artikel bertopik biokimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

EnzimDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimiaorganik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebutpromoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan olehhormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediatmelalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkanenergi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C XC (1) Y + XC XYC (2) XYC CZ (3) CZ C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa ataureaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaanstruktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktordan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyakobat dan racun adalah inihibitor enzim.

Etimologi dan Sejarah

Eduard BuchnerHal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalamenzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaandaging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.[4] Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadialkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."[5] Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada

sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[7]Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

Konvensi penamaanNama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit

nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).

Struktur dan mekanismeLihat pula: Katalisis enzim

Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.Enzim umumnya merupakan protein globulardan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10], sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.[11]Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakanribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur

kuaterner).[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikatkofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

KespesifikanEnzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkatstereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian danpengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[16] Proses dwilangkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[21]

Model "kunci dan gembok"Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. [22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.Pada tahun 1958,Daniel Koshlandmengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. [25]

MekanismeEnzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G:[26]

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]

[sunting]Stabilisasi keadaan transisiPemahaman asal usul penurunan G memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Dinamika dan fungsiDinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

Modulasi alosterikEnzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

Kofaktor dan koenzimKofaktorBeberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik(contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfatpada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADHKoenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH danadenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida(H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa olehasam folat, dan gugus metil yang

dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalahvitamin. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42] Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

[sunting]Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrasemengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. (dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2yang tinggi) (pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

KinetikaArtikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahun 1902, Victor Henri[43]mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44], kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan

mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs danJ. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.[47]Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat,

semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbedabeda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109(M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, laktamase, dan superoksida dismutase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.[48] Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan

medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial.[53][54]Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[55]

[sunting]Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.[56]Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh,metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada

inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzimenzim multimerik. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, K m tetaplah sama. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.[58]

Fungsi biologisEnzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalamtransduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ionyang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunangkunang.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase danprotease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzimenzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan

pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.[62] Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme sepertiglikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Kontrol aktivitasTerdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. 1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. 2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim

dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui -oksidasi.[63] 3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. 4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi,miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogendan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagaikimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. 5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.[65]

Keterlibatan dalam penyakit

Fenilalanina hidroksilase. Sumber:PDB 1KW0Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalaninamengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mentaljika ia tidak diobati.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzimreparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.

Koenzim AKoenzim A

Identifikasi Nomor CAS [85-61-0]

PubChem 6816 DrugBan DB01992 k KEGG MeSH SMILES InChI C00010 Coenzyme+AO=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(= O)(O)O 1/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44-46(36,37)40-7-11-15(4345(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9-26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,12H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16?,20-/m1/s1

Sifat Rumus molekul Massa molar C21H36N7O16P3S 767.535Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan referensi

Koenzim A, KoA (bahasa Inggris:coenzyme A, CoA, CoASH, HSCoA) adalah sebuah kofaktor yang dikenal karena berperan dalam sintesis danoksidasi asam lemak, serta oksidasiasam piruvat dalam siklus asam sitrat. Semua lintasan biologis yang melibatkan enzim, ternyata juga memerlukan koenzim A sebagaisubstrat. Sebagai contoh: substrat tioester seperti asetil-KoA pada sintesis sisteamina, asam pantotenat, dan adenosin trifosfat(ATP).

BiosintesisKoenzim A disintesis dari pantotenat melalui lima langkah 1. Pantotenat difosforilasi menjadi 4'-fosfopantotenat oleh enzimpantotenat kinase 2. Sebuah sistein ditambahkan pada 4'-fosfopantotenat oleh enzim fosfopantotenoilsistein sintetase membentuk 4'-fosfo-N-pantotenoilsistein (PPC) 3. PPC di-dekarboksilasi menjadi 4'-fosfopantetein oleh enzimfosfopantotenoilsistein dekarboksilase 4. 4'-fosfopantetein di adenililasi membentuk defosfo-CoA oleh enzim fosfopantetein adenilil transerase 5. Akhirnya, defosfo-CoA di-fosforilasi dengan ATP menjadi koenzim A melalui defosfokoenzim A kinase

FungsiSecara kimia, koenzim A merupakan sebuah tiol, sehingga ia mampu bereaksi dengan asam karboksilat membentuk tioester. Hal ini berarti koenzim A dapat berfungsi sebagai pembawa gugusasil. Molekul koenzim A yang membawa gugus asetil disebut asetil-KoA. Jika tidak terikat pada gugus asil apapun, ia biasa disebut 'CoASH' or 'HSCoA'.

Daftar gugus asil yang diaktivasi oleh koenzim A Asetil-KoA Propionil-KoA Asetoasetil-KoA Kumaroil-KoA Malonil-KoA Suksinil-KoA Hidroksimetilglutaril-KoA Pimelil-KoA

Wikimedia Commons memiliki galeri mengenai:

Koenzim A

Referensi Karl Miller (1998). Beta Oxidation of Fatty Acids. Diperoleh 18 Mei 2005. Charles Ophard (2003). Acetyl-CoA Crossroads. Diperoleh 18 Mei 2005. Lehninger: Principles of Biochemistry, 4th edition, David L. Nelson, Michael M. Cox

KarbohidratDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Butir-butir pati, salah satu jenis karbohidrat cadangan makanan pada tumbuhan, dilihat denganmikroskop cahaya.Karbohidrat ('hidrat dari karbon', hidrat arang) atausakarida (dari bahasa Yunani , skcharon, berarti "gula") adalah segolongan besar senyawa organik yang paling melimpah di bumi. Karbohidrat memiliki berbagai fungsi dalam tubuh makhluk hidup, terutama sebagai bahan bakar (misalnya glukosa), cadangan makanan (misalnya pati pada tumbuhan dan glikogen pada hewan), dan materi pembangun (misalnya selulosa pada tumbuhan, kitin pada hewandan jamur).[1] Pada proses fotosintesis, tetumbuhan hijau mengubah karbon dioksida menjadi karbohidrat. Secara biokimia, karbohidrat adalah polihidroksil-aldehida atau polihidroksil-keton, atau senyawa yang menghasilkan senyawa-senyawa ini bila dihidrolisis.[2] Karbohidrat mengandung gugus fungsi karbonil (sebagai aldehida atau keton) dan banyak gugus hidroksil. Pada awalnya, istilah karbohidrat digunakan untuk golongan senyawa yang mempunyai rumus (CH2O)n, yaitu senyawa-senyawa yang n atom karbonnya tampak terhidrasi olehn molekul air.[3] Namun demikian, terdapat pula karbohidrat yang tidak memiliki rumus demikian dan ada pula yang mengandung nitrogen, fosforus, atau sulfur.[2]

Bentuk molekul karbohidrat paling sederhana terdiri dari satu molekul gula sederhana yang disebutmonosakarida, misalnya glukosa, galaktosa, dan fruktosa. Banyak karbohidrat merupakan polimeryang tersusun dari molekul gula yang terangkai menjadi rantai yang panjang serta dapat pula bercabang-cabang, disebut polisakarida, misalnya pati, kitin, dan selulosa. Selain monosakarida dan polisakarida, terdapat pula disakarida (rangkaian dua monosakarida) dan oligosakarida (rangkaian beberapa monosakarida).

Peran biologisPeran dalam biosferFotosintesis menyediakan makanan bagi hampir seluruh kehidupan di bumi, baik secara langsung atau tidak langsung. Organisme autotrof seperti tumbuhan hijau, bakteri, dan alga fotosintetik memanfaatkan hasil fotosintesis secara langsung. Sementara itu, hampir semua organismeheterotrof, termasuk manusia, benarbenar bergantung pada organisme autotrof untuk mendapatkan makanan.[4] Pada proses fotosintesis, karbon dioksida diubah menjadi karbohidrat yang kemudian dapat digunakan untuk mensintesis materi organik lainnya. Karbohidrat yang dihasilkan oleh fotosintesis ialah gula berkarbon tiga yang dinamai gliseraldehida 3-fosfat.menurut rozison (2009) Senyawa ini merupakan bahan dasar senyawasenyawa lain yang digunakan langsung oleh organisme autotrof, misalnya glukosa, selulosa, dan amilum.

Peran sebagai bahan bakar dan nutrisi

Kentang merupakan salah satu bahan makanan yang mengandung banyak karbohidrat.Karbohidrat menyediakan kebutuhan dasar yang diperlukan tubuh makhluk hidup. Monosakarida, khususnya glukosa, merupakan nutrien utama sel. Misalnya, pada vertebrata, glukosa mengalir dalam alirandarah sehingga tersedia bagi seluruh sel tubuh. Sel-sel tubuh tersebut menyerap glukosa dan mengambil tenagayang tersimpan di dalam molekul tersebut pada prosesrespirasi seluler untuk menjalankan sel-sel tubuh. Selain itu, kerangka karbon monosakarida juga berfungsi sebagai bahan baku untuk sintesis jenis molekul organik kecil lainnya, termasuk asam amino dan asam lemak.[1] Sebagai nutrisi untuk manusia, 1 gram karbohidrat memiliki nilai energi 4 Kalori.[5] Dalam menu makanan orang Asia Tenggara termasuk Indonesia, umumnya kandungan karbohidrat cukup tinggi, yaitu antara 70

80%. Bahan makanan sumber karbohidrat ini misalnya padi-padian atau serealia (gandum dan beras), umbiumbian (kentang,singkong, ubi jalar), dan gula.[6] Namun demikian, daya cerna tubuh manusia terhadap karbohidrat bermacam-macam bergantung pada sumbernya, yaitu bervariasi antara 90%98%. Serat menurunkan daya cerna karbohidrat menjadi 85%.[7] Manusia tidak dapat mencerna selulosa sehingga serat selulosa yang dikonsumsi manusia hanya lewat melalui saluran pencernaan dan keluar bersama feses. Serat-serat selulosa mengikis dinding saluran pencernaan dan merangsangnya mengeluarkan lendir yang membantu makanan melewati saluran pencernaan dengan lancar sehingga selulosa disebut sebagai bagian penting dalam menu makanan yang sehat. Contoh makanan yang sangat kaya akan serat selulosa ialah buah-buahan segar, sayur-sayuran, dan biji-bijian.[8] Selain sebagai sumber energi, karbohidrat juga berfungsi untuk menjaga keseimbangan asam basa di dalam tubuh[rujukan?], berperan penting dalam proses metabolisme dalam tubuh, dan pembentuk struktur sel dengan mengikat protein dan lemak.

Peran sebagai cadangan energiBeberapa jenis polisakarida berfungsi sebagai materi simpanan atau cadangan, yang nantinya akan dihidrolisis untuk menyediakan gula bagi sel ketika diperlukan. Pati merupakan suatu polisakarida simpanan pada tumbuhan. Tumbuhan menumpuk pati sebagai granul atau butiran di dalam organelplastid, termasuk kloroplas. Dengan mensintesis pati, tumbuhan dapat menimbun kelebihan glukosa. Glukosa merupakan bahan bakar sel yang utama, sehingga pati merupakan energi cadangan.[9] Sementara itu, hewan menyimpan polisakarida yang disebut glikogen. Manusia dan vertebrata lainnya menyimpan glikogen terutama dalam sel hati dan otot. Penguraian glikogen pada sel-sel ini akan melepaskan glukosa ketika kebutuhan gula meningkat. Namun demikian, glikogen tidak dapat diandalkan sebagai sumber energi hewan untuk jangka waktu lama. Glikogen simpanan akan terkuras habis hanya dalam waktu sehari kecuali kalau dipulihkan kembali dengan mengonsumsi makanan.[9]

Peran sebagai materi pembangunOrganisme membangun materi-materi kuat dari polisakarida struktural. Misalnya, selulosa ialah komponen utama dinding sel tumbuhan. Selulosa bersifat seperti serabut, liat, tidak larut di dalam air, dan ditemukan terutama pada tangkai, batang, dahan, dan semua bagian berkayu dari jaringan tumbuhan. [10] Kayu terutama terbuat dari selulosa dan polisakarida lain, misalnya hemiselulosa danpektin. Sementara itu, kapas terbuat hampir seluruhnya dari selulosa. Polisakarida struktural penting lainnya ialah kitin, karbohidrat yang menyusun kerangka luar (eksoskeleton) arthropoda (serangga, laba-laba, crustacea, dan hewan-hewan lain sejenis). Kitin murni mirip seperti kulit, tetapi akan mengeras ketika dilapisi kalsium karbonat. Kitin juga ditemukan pada dinding sel berbagai jenis fungi.[8]

Sementara itu, dinding sel bakteri terbuat dari struktur gabungan karbohidrat polisakarida denganpeptida, disebut peptidoglikan. Dinding sel ini membentuk suatu kulit kaku dan berpori membungkus sel yang memberi perlindungan fisik bagi membran sel yang lunak dan sitoplasma di dalam sel.[11] Karbohidrat struktural lainnya yang juga merupakan molekul gabungan karbohidrat dengan molekul lain ialah proteoglikan, glikoprotein, dan glikolipid. Proteoglikan maupun glikoprotein terdiri atas karbohidrat dan protein, namun proteoglikan terdiri terutama atas karbohidrat, sedangkan glikoprotein terdiri terutama atas protein. Proteoglikan ditemukan misalnya pada perekat antarsel pada jaringan,tulang rawan, dan cairan sinovial yang melicinkan sendi otot. Sementara itu, glikoprotein dan glikolipid (gabungan karbohidrat dan lipid) banyak ditemukan pada permukaan sel hewan.[12]Karbohidrat pada glikoprotein umumnya berupa oligosakarida dan dapat berfungsi sebagai penanda sel. Misalnya, empat golongan darah manusia pada sistem ABO (A, B, AB, dan O) mencerminkan keragaman oligosakarida pada permukaan sel darah merah. [13]

Klasifikasi karbohidratMonosakaridaMonosakarida merupakan karbohidrat paling sederhana karena molekulnya hanya terdiri atas beberapa atom C dan tidak dapat diuraikan dengan cara hidrolisis menjadi karbohidrat lain. Monosakarida dibedakan menjadi aldosa dan ketosa. Contoh dari aldosa yaitu glukosa dangalaktosa. Contoh ketosa yaitu fruktosa.

Disakarida dan oligosakaridaDisakarida merupakan karbohidrat yang terbentuk dari dua molekul monosakarida yang berikatan melalui gugus -OH dengan melepaskan molekul air. Contoh dari disakarida adalah sukrosa, laktosa, dan maltosa.

PolisakaridaPolisakarida merupakan karbohidrat yang terbentuk dari banyak sakarida sebagai monomernya. Rumus umum polisakarida yaitu C6(H10O5)n. Contoh polisakarida adalah selulosa, glikogen, danamilum.

Referensi1. ^ a b Campbell, N.A. (2002) (Didigitalisasi oleh Google Penelusuran Buku). Biologi (edisi ke-Edisi ke-5, Jilid 1, diterjemahkan oleh R. Lestari dkk.). Jakarta: Erlangga. hlm. hlm. 6570. ISBN9796884682, 9789796884681. Diakses pada 30 Januari 2009. 2. ^ a b Lehninger, A.L. (1997). Dasar-dasar Biokimia (edisi ke-Jilid 1, diterjemahkan oleh M. Thenawidjaja). Jakarta: Erlangga. hlm. hlm. 313.

3. ^ Kuchel, P. (2006) (Didigitalisasi oleh Google Penelusuran Buku). Schaum's Easy Outlines: Biokimia (edisi ke-diterjemahkan oleh E. Laelasari). Jakarta: Erlangga. hlm. hlm. 1. ISBN9797812405, 9789797812409. Diakses pada 30 Januari 2009. 4. ^ Campbell et al. (2002), hlm. 181-182. Diakses pada 1 Februari 2009. 5. ^ Suhardjo (1992) (Didigitalisasi oleh Google Penelusuran Buku). Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Yogyakarta: Kanisius. hlm. hlm. 5. ISBN 9794137650, 9789794137659. Diakses pada 2 Februari 2009. 6. ^ Suhardjo & Kusharto (1992), hlm. 1920. Diakses pada 2 Februari 2009. 7. ^ Suhardjo & Kusharto (1992), hlm. 101. Diakses pada 2 Februari 2009. 8. ^ a b Campbell et al. (2002), hlm. 69. Diakses pada 2 Februari 2009. 9. ^ a b Campbell et al. (2002) hlm. 6768. Diakses pada 5 Februari 2009 10. ^ Lehninger (1997), hlm. 326. 11. ^ Lehninger (1997), hlm. 329330. 12. ^ Lehninger (1997), hlm. 331335. 13. ^ Campbell et al. (2002), hlm. 146. Diakses pada 9 Februari 2009

FosfolipidDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebasBelum Diperiksa

Fosfolipid

Kelompok molekul polar, di perlihatkan dengan warna merah. U dindikasi mengandung bagian molekul hidrofobik, di perlihatkan dengan warna biru.

Fosfatidil kolin adalah komponen utama lesitid, yang juga merupakan sumber kolin dalam sintesis asetilkolin dalam kolinergik neuronFosfolipid (bahasa Inggris: glycerophospholipid) merupakan golongan senyawa lipid dan merupakan bagian dari membran sel makhluk hidup; bersama dengan protein, glikolipid dankolesterol.

StrukturFosfolipid terdiri atas empat komponen:

asam lemak, gugus fosfat, alkohol yang mengandung nitrogen, dan suatu kerangka.

Fosfolipid memiliki kerangka gliserol dan 2 gugus asil. Pada posisi ketiga dari kerangka gliserol di tempati oleh gugus fosfatyang terikat pada amino alkohol. Molekul fosfolipid dapat dipandang terdiri dari dua bagian, yaitu kepala dan ekor. Bagian kepala memiliki muatan positif dan negatif serta bagian ekor tanpa muatan. Bagian kepala karena bermuatan

bersifat hidrofilik atau larut dalam air, sedangkan bagian ekor bersifat hidrofobik atau tidak larut dalam air. Fosfolipid digolongkan sebagai lipid amfipatik.

FungsiFungsi dari fosfolipid antara lain sebagai bahan penyusunmembran sel. Beberapa fungsi biologik lainnya antara lain adalah sebagai surfaktan paru-paru yang mencegah perlekatan dinding alveoli paru-paru sewaktu ekspirasi.

PlasmalogenPlasmalogen adalah suatu lipid yg mirip dengan fosfolipid banyak didapati sebagai komponen penyusun membran sel saraf dan otot. Gugus asil pertama plasmalogen terikat pada kerangka gliserolnya oleh ikatan eter, bukan ikatan ester seperti fosfolipid.

Artikel bertopik biokimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia denganmengembangkannya.

KolesterolDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebasBelum Diperiksa

Kolesterol

Nama IUPAC[sembunyikan] (3)-cholest-5-en-3-ol Nama lain[sembunyikan] (10R,13R)-10,13-dimethyl-17-(6-methylheptan-2-yl)-2,3,4,7,8,9,11,12,14,15,16,17-dodecahydro1H-cyclopenta[a]phenanthren-3-ol Identifikasi Nomor CAS PubChem KEGG SMILES InChI [57-88-5] 5997 D00040C[C@H](CCCC(C)C)[C@H]1CC[C@@H]2[C@@]1(CC[C@H]3[C@H]2CC=C4[C@@]3(CC[C@@H](C4)O)C)C 1/C27H46O/c1-18(2)7-6-8-19(3)23-11-12-24-22-10-9-20-17-21(28)13-15-26(20,4)25(22)14-16-27(23,24)5/h9,1819,21-25,28H,6-8,10-17H2,1-5H3/t19-,21+,22+,23-,24+,25+,26+,27-/m1/s1

Sifat Rumus molekul Massa molar Penampilan Densitas Titik lebur Titik didih 360 C (decomposes) Kelarutandalam air 0.095 mg/L (30 C) Kelarutan soluble in acetone, benzene, chloroform, ethanol, ether, hexane,isopropyl myristate, methanol C27H46O 386.65 g/mol white crystalline powder[1] 1.052 g/cm3 148150 C[1]

Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan referensi

Kolesterol adalah metabolityang mengandung lemak sterol[2] (bahasa Inggris: waxy steroid) yang ditemukan padamembran sel dan disirkulasikan dalam plasma darah.[3] Merupakan sejenislipid yang merupakan molekullemak atau yang menyerupainya. Kolesterol ialah jenis khusus lipid yang disebut steroid. Steroids ialah lipid yang memiliki struktur kimia khusus. Struktur ini terdiri atas 4 cincin atomkarbon. Steroid lain termasuk steroidhormon seperti kortisol,estrogen, dan testosteron. Nyatanya, semua hormon steroid terbuat dari perubahan struktur dasar kimia kolesterol. Saat tentang membuat sebuah molekul dari pengubahan molekul yang lebih mudah, para ilmuwan menyebutnyasintesis. Hiperkolesterolemia berarti bahwa kadar kolesterol terlalu tinggi dalam darah. Kolesterol dapat dibuat secara sintetik. Kolesterol sintetik saat ini mulai diterapkan dalam teknologi layar lebar (billboard) sebagai alternatifLCD.[4] Tingginya kadar kolestrol dalam tubuh menjadi pemicu munculnya berbagai penyakit. Pola makan sehat merupakan faktor utama untuk mengghindari hal ini. Akan tetapi, tidak semua kolestrol berdampak buruk bagi tubuh. Hanya kolestrol yang termasuk kategori LDL saja yang berakibat buruk sedangkan jenis kolestrol HDLmerupakan kolestrol yang dapat melarutkan kolestrol jahat dalam tubuh. Batas normal kolesterol dalam tubuh adalah 160-200 mg. Kadar kolesterol yang tinggi dapat diturunkan dengan simvastatin.[5]

Catatan kaki1. ^ a b "Safety (MSDS) data for cholesterol". Diakses pada 20 Oktober 2007. 2. ^ (Inggris)Michelle A, Hopkins J, McLaughlin CW, Johnson S, Warner MQ, LaHart D, Wright JD. (1 Maret 1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1. OCLC 32308337. 3. ^ (Inggris) Emma Leah (May 2009). "Cholesterol". Lipidomics Gateway.doi:10.1038/lipidmaps.2009.3. 4. ^ Eric Pfanner. A place where cholesterol is welcome: in billboards. The New York Times edition inSddeutsche Zeitung. Jan. 8, 2007. 5. ^ (Inggris)"Factor XIII". Wojewodzki Szpital Zespolony, University of Barcelona Faculty of Medicine, et al; Robert A Schwartz, Elzbieta Klujszo, et al.. Diakses pada 29 April 2010.. Effects of other agents on FXIII, 4th paragraph

Artikel bertopik kimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia denganmengembangkannya.

Kategori:

Senyawa organik

Vitamin

Buah-buahan sebagai sumber vitamin bagi tubuh.Vitamin (bahasa Inggris: vital amine, vitamin) adalah sekelompok senyawa organik amina berbobot molekul kecil yang memiliki fungsi vital dalam metabolisme setiaporganisme,[1] yang tidak dapat dihasilkan oleh tubuh. Nama ini berasal dari gabungan kata bahasa Latin vita yang artinya "hidup" dan amina (amine) yang mengacu pada suatugugus organik yang memiliki atom nitrogen (N), karena pada awalnya vitamin dianggap demikian.[2] Kelak diketahui bahwa banyak vitamin yang sama sekali tidak memiliki atom N. Dipandang dari sisi enzimologi (ilmu tentang enzim), vitamin adalah kofaktor dalam reaksi kimia yang dikatalisasi oleh enzim. Pada dasarnya, senyawa vitamin ini digunakan tubuh untuk dapat bertumbuh dan berkembang secara normal.[3] Terdapat 13 jenis vitamin yang dibutuhkan oleh tubuh untuk dapat bertumbuh dan berkembang dengan baik. Vitamin tersebut antara lain vitamin A, C, D, E, K, dan B (tiamin, riboflavin, niasin,asam pantotenat, biotin, vitamin B6, vitamin B12, dan folat).[3] Walau memiliki peranan yang sangat penting, tubuh hanya dapat memproduksi vitamin D dan vitamin K dalam bentuk provitamin yang tidak aktif. Oleh karena itu, tubuh memerlukan asupan vitamin yang berasal dari makanan yang kita konsumsi. Buah-buahan dan sayuran terkenal memiliki kandungan vitamin yang tinggi dan hal tersebut sangatlah baik untuk tubuh. Asupan vitamin lain dapat diperoleh melalui suplemen makanan.[3] Vitamin memiliki peranan spesifik di dalam tubuh dan dapat pula memberikan manfaat kesehatan. Bila kadar senyawa ini tidak mencukupi, tubuh dapat mengalami suatu penyakit.[3] Tubuh hanya memerlukan vitamin dalam jumlah sedikit, tetapi jika kebutuhan ini diabaikan maka metabolisme di dalam tubuh kita akan terganggu karena fungsinya tidak dapat digantikan oleh senyawa lain.[2]Gangguan kesehatan ini dikenal dengan

istilah avitaminosis.[4] Contohnya adalah bila kita kekurangan vitamin A maka kita akan mengalami kerabunan. Di samping itu, asupan vitamin juga tidak boleh berlebihan karena dapat menyebabkan gangguan metabolisme pada tubuh.[5]

SejarahVitamin merupakan suatu senyawa yang telah lama dikenal oleh peradaban manusia. Sudah sejak ribuan tahun lalu, manusia telah mengenal vitamin sebagai salah satu senyawa yang dapat memberikan efek kesehatan bagi tubuh. Seiring dengan berkembangnya zaman dan ilmu pengetahuan, berbagai hal dan penelusuran lebih mendalam mengenai vitamin pun turut diperbaharui. Garis besar sejarah vitamin dapat dibagi menjadi 5 era penting.[6] Disetiap era tersebut, terjadi suatu kemajuan besar terhadap senyawa vitamin ini yang diakibatkan oleh adanya kemajuan teknologi dan ilmu pengetahuan.

Era penyembuhan empirisEra pertama dimulai pada sekitar tahun 1500-1570 sebelum masehi.[6] Pada masa itu, banyak ahli pengobatan dari berbagai bangsa, seperti Mesir, Cina, Jepang, Yunani, Roma, Persia, dan Arab, telah menggunakan ekstrak senyawa (diduga vitamin) dari hati yang kemudian digunakan untuk menyembuhkan penyakit kerabunan pada malam hari. Penyakit ini kemudian diketahui disebabkan oleh defisiensi vitamin A.[2] Walau pada masa tersebut ekstrak hati tersebut banyak digunakan, para ahli pengobatan masih belum dapat mengidentifikasi senyawa yang dapat menyembuhkan penyakit kerabunan tersebut. Oleh karena itu, era ini dikenal dengan era penyembuhan empiris (berdasarkan pengalaman).[7]

Christiaan Eijkman, salah satu tokoh penting dalam sejarah penemuan vitamin.

Era karakterisasi defisiensiPerkembangan besar berikutnya mengenai vitamin baru kembali muncul pada tahun 1890-an.[7] Penemuan ini diprakarsai oleh Lunin dan Christiaan Eijkman yang melakukan penelitian mengenai penyakitdefisiensi pada hewan. Penemuan inilah yang kemudian memulai era kedua dari lima garis besar sejarah vitamin di

dunia.[6] Penelitian mereka terfokus pada pengamatan penyakit akibat defisiensi senyawa tertentu. Beberapa tahun berselang, ilmuwan Sir Frederick G. Hopkinsyang sedang melakukan analisis penyakit beri-beri pada hewan menemukan bahwa hal ini disebabkan oleh kekurangan suatu senyawa faktor pertumbuhan (growth factor).[8] Pada tahun 1911, seorang ilmuwan kelahiran Amerika bernama Dr. Casimir Funkberhasil mengisolasi suatu senyawa yang telah dibuktikan dapat mencegah peradangan saraf (neuritis) untuk pertama kalinya.[9] Dr. Casimir juga berhasil mengisolasi senyawa aktif dari sekam beras yang diyakini memiliki aktivitas antiberiberi pada tahun berikutnya. Pada saat itulah (dan untuk pertama kalinya), Dr Funk mempublikasikan senyawa aktif hasil temuannya tersebut dengan istilah vitamine (vital dan amines). Pemberian nama amines pada senyawa vitamin ini karena diduga semua jenis senyawa aktif ini memiliki gugus amina (amine). Hal tersebut kemudian segera disanggah dan diganti menjadi vitamin (dengan penghilangan akhiran huruf "e") pada tahun 1920.[10]

Masa keemasanEra ketiga sejarah vitamin terjadi beberapa dekade berikutnya.[7] Pada masa tersebut, terjadi banyak penemuan besar mengenai vitamin itu sendiri, meliputi penemuan vitamin jenis baru, metode penapisan yang diperbahurui, penggambaran struktur lengkap vitamin, dan sntesis vitamin B12. Oleh karena hal tersebutlah, era ketiga dari garis besar sejarah vitamin ini dikenal dengan masa keemasan (golden age).[7] Banyak penelti yang mendapatkan hadiah nobel atas penemuannya di bidang vitamin ini. Sir Walter N. Hawort mendapatkan nobel di bidang kimia atas penemuan vitamin C pada tahun1937. Hadiah nobel lainnya diperoleh oleh Carl Peter Henrik Dam di bidang Fisiologi - Pengobatan pada tahun 1943 atas penemuannya terhadap vitamin K.[11] Fritz A Litmann juga turut memenangkan nobel atas dedikasinya dibidang penelitian mengenai penemuan koenzim A dan perannya di dalam metabolisme tubuh.[11]

Tadeus Reichstein, seorang ahli kimia yang berhasil memproduksi vitamin C secara massal untuk pertama kalinya dalam sejarah.

Era karakterisasi fungsi dan produksi

Era keempat ditandai dengan banyaknya penemuan mengenai fungsibiokimia vitamin di dalam tubuh, perannya dalam makanan yang kita konsumsi sehari-hari, dan produksi komersial vitamin untuk pertama kalinya dalam sejarah.[7] Pada tahun 1930-an, para peneliti menemukan bahwa vitamin B2 merupakan bagian dari enzim kuning. Vitamin B2 ini sendiri diperoleh dari ekstrak ragi.[12] Melalui penelitian ini juga, kelompok vitamin B diketahui berperan sebagai koenzim yang penting di dalam tubuh manusia. Produksi masal vitamin untuk pertama kalinya juga terjadi pada era ini. Dikomersilkan pertama kali oleh Tadeus Reichstein pada tahun 1933, vitamin C telah dijual kepada masyarakat luas dengan harga yang relatif murah sehingga terjangkau bagi khalayak ramai.[13] Vitamin C yang juga dikenal dengan istilahasam askorbat ini kemudian banyak dipakai sebagai suplemen makanan, penelitian, dan gizi tambahan bagi hewan ternak. Atas hasil penemuan ini, Tadeus Reichstein mendapatkan nobel di bidang Fisiologi Pengobatan pada tahun 1950.[14]

Era penemuan nilai kesehatan vitaminHanya dalam waktu 1 dekade berikutnya setelah era vitamin keempat, perkembangan ilmu pengetahuan telah membawa vitamin keera berikutnya, yaitu era kelima dimana banyak ditemukan nilai kesehatan dari masingmasing jenis vitamin dan penemuan baru mengenai fungsi biokimia vitamin bagi tubuh. [7] Masa ini dimulai pada tahun 1955 ketika Rudolf Altschul menemukan bahwaniasin (vitamin B3) dapat menurunkan kadar kolesterol dalam darah.[15] Peranan kesehatan ini terlepas dari efek defisiensi vitamin B3 itu sendiri maupun perannya sebagai koenzim dalam metabolisme tubuh.[16]

Berbagai vitaminSecara garis besar, vitamin dapat dikelompokkan menjadi 2 kelompok besar, yaitu vitamin yang larut dalam air dan vitamin yang larut dalam lemak. Hanya terdapat 2 vitamin yang larut dalam air, yaitu B dan C, sedangkan vitamin lainnya, yaitu vitamin A, D, E, dan K bersifat larut dalam lemak.[17]Vitamin yang larut dalam lemak akan disimpan di dalam jaringan adiposa (lemak) dan di dalam hati. Vitamin ini kemudian akan dikeluarkan dan diedarkan ke seluruh tubuh saat dibutuhkan. Beberapa jenis vitamin hanya dapat disimpan beberapa hari saja di dalam tubuh, sedangkan jenis vitamin lain dapat bertahan hingga 6 bulan lamanya di dalam tubuh.[17] Berbeda dengan vitamin yang larut dalam lemak, jenis vitamin larut dalam air hanya dapat disimpan dalam jumlah sedikit dan biasanya akan segera hilang bersama aliran makanan. Saat suatu bahan pangan dicerna oleh tubuh, vitamin yang terlepas akan masuk ke dalam aliran darah dan beredar ke seluruh bagian tubuh. Apabila tidak dibutuhkan, vitamin ini akan segera dibuang tubuh bersamaurin.[18] Oleh karena hal inilah, tubuh membutuhkan asupan vitamin larut air secara terus-menerus.

Vitamin A

Vitamin A, yang juga dikenal dengan nama retinol, merupakan vitamin yang berperan dalam pembentukkan indra penglihatan yang baik, terutama di malam hari, dan sebagai salah satu komponen penyusun pigmen mata di retina. Selain itu, vitamin ini juga berperan penting dalam menjaga kesehatan kulit dan imunitas tubuh.[17] Vitamin ini bersifat mudah rusak oleh paparan panas, cahaya matahari, dan udara. Sumber makanan yang banyak mengandung vitamin A, antara lain susu, ikan, sayur-sayuran (terutama yang berwarna hijau dan kuning), dan juga buah-buahan (terutama yang berwarna merah dan kuning, seperti cabai merah, wortel, pisang, dan pepaya).[1] Apabila terjadi defisiensi vitamin A, penderita akan mengalami rabun senja dan katarak. Selain itu, penderita defisiensi vitamin A ini juga dapat mengalami infeksi saluran pernapasan,