BAB I

PENDAHULUAN

Satu karakteristik penting dari organisme hidup adalah berlangsungnya

secara teratur sejumlah reaksi kimia yang kompleks namun terkoordinasi dengan

baik di dalam setiap selnya. Walaupun terjadi banyak tipe reaksi yang berbeda

pada setiap waktu tertentu, namun tidak terjadi kekacauan. Senyawa yang

mengontrol metabolisme ini disebut enzim. Kesemua enzim ini beserta

kegiatannya harus terkoordinasi sedemikian rupa sehingga produk-produk yang

sesuai dapat terbentuk dan tersedia pada tempat yang tepat, dalam jumlah yang

tepat, pada waktu yang tepat, dan dengan penggunaan enzim seminimum

mungkin. Enzim adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Suatu

katalisis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju reaksi tanpa harus

dipergunakan oleh reaksi itu. Dengan tidak adanya enzim, lalu lintas kimiawi

malalui jalur-jalur metabolisme akan menjadi sangat macet.

Setiap reaksi kimiawi melibatkan pemutusan ikatan dan pembentukan

ikatan. Misalnya, hidrolisis sukrosa melibatkan pertama-tama pemutusan ikatan

antara glukosa dan fruktosa dan kemudian pembentukan ikatan baru dengan suatu

atom hidrogen dan suatu gugus hidroksil dari air. Biasanya enzim mempercepat

reaksi dengan faktor antar 108 dan 1020. Dibandingkan dengan katalisator buatan

manusia, enzim 108 hingga 109 kali lebih efektif. Selain itu enzim lebih spesifik

dari pada katalisator anorganik atau organik buatan dalam macam reaksi yang

dikatalisisnya.

Enzim terdapat dalam semua sel, tetapi tidak tercampur merata di seluruh

sel. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi

untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga, bakteri, jamur dan jenis

pathogen begitu juga manusia, pembentukan senyawa yang lebih besar dari

molekul-molekul yang lebih kecil disebut anabolisme yang membutuhkan energi.

Sebaliknya, katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang

lebih kecil yang menghasilkan energi. Baik anabolisme maupun katabolisme

berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.

Enzim terkonsentrasi dalam kompartemen-kompartemen, misalnya enzim

untuk fotosintesis terdapat pada dalam kloroplas, untuk respirasi terutama

terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol.

Pengelompokkan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses-

proses seluler karena dua hal, yaitu pertama, membantu memastikan bahwa

konsentrasi reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat, dan kedua,

membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang

diperlukan dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang

berkompetisi yang juga dapat bekerja pada senyawa tersebut di tempat lain dalam

sel.

BAB II

PEMBAHASAN

I. KOFAKTOR: AKTIVATOR,GUGUS PROSTETIK DAN KOENZIM

Banyak enzim untuk aktivitasnya memerlukan komponen non protein

yang disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang

relatif lebih tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat

dibedakan tiga tipe kofaktor yaitu aktifator, gugus prostetik dan koenzim.

Banyak molekul organik, beberapa berkerabat dengan vitamin, berlaku sebagai

kofaktor. Molekul kofaktor akan berikatan dengan enzim (seperti pada gugus

prostetik) atau hanya berasosiasi lemah dengan enzim (seperti pada koenzim).

Pada kedua keadaan, molekul kofaktor berperan sebagai pembawa kelompok

atom, atom tunggal atau elektron akan dipindahkan dari suatu tempat ke tempat

lain dalam satu jalur metabolisme.

Di samping komponen proteinnya, beberapa enzim juga mengandung

senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil yang

disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang relatif

tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat dibedakan tiga

tipe kofaktor yaitu ion anorganik (aktivator), gugus prostetik dan koenzim.

a. Ion-ion anorganik sebagai aktivator enzim

Aktivator biasanya berikatan lemah dengan satu enzim. Banyak enzim

yang berasosiasi dengan glikolisis memerlukan logam sebagai aktivator. Logam

yang diketahui merupakan aktivator dari sistem enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn,

Ca, K dan Co. Beberapa unsur hara dapat berperan sebagai aktivator enzim,ion

Mg2+ berperan sebagai aktivator enzim-enzim yang menggunakan ATP atau

nukleosida difosfat atau trifosfat lainnya sebagai substrat. Kompleks enzim-

substratnya adalah kompleks Mg-ATP-enzim. Ion Mg2+ berperan sebagai

aktivator logam untuk sebagian besar enzim yang menggunakan ATP atau

nukleosida difosfat atau trifosfat sebagai substrat. Satu kelat yang stabil dibentuk

antara ATP dan Mg2+. Kompleks enzim substrat akan menjadi satu kompleks Mg-

ATP enzim. Mg2+ juga berkombinasi dengan ADP.

Demikian pun Mn2+ dapat berkombinasi dengan ADP atau ATP menurut

cara yang sama membentuk satu kelat yang sering sama aktifnya seperti yang

dibentuk dengan Mg2+. Kombinasi kation dengan substrat dan bukan dengan

enzim penting bagi kation bervalensi dua, tetapi kombinasi langsung beberapa

enzim dengan mangan, besi, seng, tembaga, kalsium, dan kalium juga terjadi,

seperti yang terlihat dengan besi atau tembaga pada sitokrom oksidase.

b. Gugus prostetik

Gugus prostetik terikat erat pada molekul protein enzim dengan ikatan

kovalen dan esensial untuk aktivitas katalitik enzim yang bersangkutan,

contohnya adalah enzim dehidrogenase yang berperan dalam respirasi dan

perombakan asam lemak. Enzim dehidrogenase ini mengandung pigmen kuning

yang disebut flavin yang terikat pada protein, dimana flavin ini esensial bagi

aktivitas enzim tersebut karena kemampuannya untuk menerima dan

memindahkan atom H selama proses reaksi berlangsung.

Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan

kovalen. Senyawa organik terintegrasi sedemikian sehingga membantu fungsi

katalisis enzimnya misal FAD, FMN, dan biotin. Beberapa enzim dehidrogenase

yang terlibat dalam respirasi dan penguraian asam lemak mengandung pigmen

kuning disebut flavin yang melekat pada protein. Flavin penting untuk aktivitas

enzim karena kemampuannya menerima dan kemudian memindahkan atom

hidrogen selama reaksi katalisis. Sebagai contoh FAD mengandung riboflavin

(vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom hidrogen.

Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam (misal

besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Gugus prostetik dari sitokrom

berperan sebagai pembawa elektron. Pada waktu menerima elektron, besi

terinduksi menjadi FE2+ pada waktu melepaskan elektron besi akan reoksidase

menjadi Fe3+.

c. Koenzim

Banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan

senyawa organik lain untuk aktivitasnya yang disebut koenzim. Kebanyakan

koenzim terdiri atas vitamin atau bagian vitamin. Telah ditemukan bahwa

beberapa dari vitamin B merupakan komponen utama koenzim. Contoh koenzim

adalah NAD, NADP, koenzim A dan ATP.

Misal, NAD (nikotinamid adenin dinokleotida) yang berasal dari vitamin

asam nikotinat terdapat dalam bentuk terduksi dan teroksidasi. Pada keadaan

teroksidasi berfungsi dalam katalis sebagai akseptor hidrogen yang diperlukan

enzim dalam tumbuhan. Koenzim dan aktivator logam umumnya tidak melekat

erat pada enzim, kadang-kadang tidak terdapat perbedaan yang jelas anara

koenzim dan ggus prostetik.

Tabel 2. Beberapa vitamin beserta bentuk-bentuk koenzimnya

No

.

Vitamin Koenzim

1. Tiamin (B1) Kokarboksilase

2. Riboflavin (B2) Riboflavin adenin dinukleotide

3. Niasin Nikotinamide adenin dinukleotide

4. Piridoksin (B6) Piridoksal fosfat

5. Asam folat Asam tetrahidrofolat

II. MEKANISME KERJA ENZIM

Bagaimana suatu enzim mempercepat suatu reaksi? Pada waktu reaksi

berlangsung, molekul yang berenergi tinggi mengalami perubahan. Enzim

berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup

energi untuk bereaksi, sehingga mempercepat laju proses. Enzim melakukan hal

ini dengan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan

jumlah energi dalam tiap molekul. Adanya enzim sangat mengurangi

(menurunkan) energi aktivitas suatu reaksi. Jika energi aktivasi untuk suatu reaksi

itu rendah, lebih banyak molekul (substrat) dapat bereaksi daripada tanpa enzim.

Enzim menigkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi.

Misalnya energi aktivasi untuk reaksi hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan

fruktosa kira-kira 32.000 kalori per mol, tetapi dengan adanya enzim invertase

energi aktivasi menurunkan energi aktivasi menjadi kira-kira 9.400 kalori per mol.

Agar reaksi dapat berlangsung (reaksi yang spontan sekalipun)

memerlukan aktivasi. Molekul-molekul yang akan bereaksi itu, akan menjadi

bentuk antara yang tidak stabil untuk diubah menjadi produk. Enzim berfungsi

dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk

bereaksi, sehingga mempercepat laju proses.

Enzim melakukan hal ini dengan menurunkan energi yang diperlukan

reaksi, dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Cara kerjanya

ialah dengan membentuk kompleks enzim-substrat sebagai bentuk antara yang

untuk itu tenaga yang diperlukan jauh lebih sedikit daripada mengaktifkan

substrat itu secara langsung.

Gambar 1. Fungsi utama suatu enzim ialah mengurangi energi-aktivasi, yaitu

energi yang diperlukan untuk mencapai status transisi suatu reaksi kimiawi.

Sebagaimana tampak pada gambar, suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim

mempunyai energi aktivasi yang lebih rendah dan dengan demikian membutuhkan

lebih sedikit energi untuk berlangsungnya reaksi tersebut.

Selama berjalanya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi sementara

membentuk kompleks enzim substrat. Kompleks enzim substrat di hipotesiskan

pertama kali oleh Fizche yang memperkirakan bahwa antara enzim dan substrt

terjadi persatuan yang kaku seperti kunc dan anak kunci. Substrat adalah kunci

yang bentuknya komplemen dengan enzim atau anak kunci. Bagian enzim tempat

substrat berkombinasi disebut tempat aktif.

Jika kompleks enzim substrat dibentuk maka kompleks diaktifkan untuk

membentuk hasil-hasil reaksi. Setelah terbentuk hasil-hasil tidak lagi sesuai

dengan tempat aktif dan dilepaskan dan tempat aktif siap menerima molekul

substrat lain.

Berbeda dengan susunan tempat aktif yang kaku. Koshland

memperkirakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang secara

fisik lebih fleksibel dari pada yang telah diuraikan terdahulu. Koshland

menggambarkan bahwa teradi interaksi dinamis antara enzim dan substrat. Jika

substrat berkombinasi dengan enzim, substrat menginduksi perubahan-perubahan

dalam struktur (konfirmasi) tempat aktif enzim sehingga fungsi katalis enzm

berlangsung sangat efektif. Pemikiran ini dikenal dengan hipotesis induced fit

(hipotesis yang sesuai terinduksi). Pada beberapa keadaan, struktur molekul

substrat juga berubah selama di induksi sesuai, sehingga kompleks enzim substrat

lebih berfungsi.

Gambar 2. Teori Kunci Gembok dan Teori Kecocokan Induksi

PENGARUH DENATURASI TERHADAP AKTIVITAS ENZIM

Jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak dapat lagi berikatan,

maka aktivitas katalisis enzim akan hilang. Beberapa faktor yang menyebabkan

perubahan seperti itu yang dengan perkataan lain menyebabkan denaturasi. Pada

banyak keadaan denaturasi tidak dapat balik. Suhu yang tinggi mudah

memututskan ikatan hidrogen dan menyebabkan denaturasi yang tidak dapat

balik. Pemanasan ekstrem menyebabkan terbentuknya ikatan-ikatan kovalen baru

antara rantai-rantai polipeptida atau anatara bagian ranti yang sama dan ikatan-

ikatan ini sangat stabil.

Suhu rendah selalu dipertahankan selama ekstraksi dan pemurnian enzim

untuk mencegah denaturasi oleh panas. Ini dilakukan walaupun enzim biasa

terdapat tidak terdenaturasi dalam sel-sel pada suhu yang lebih tinggi. Belum

diketahui dengan pasti sebab yang menimbulkan denaturasi pada waktu

pemurnian enzim pada suhu yang sama dengan suhu yang normal sel, tetapi

kemungkinan adalah bahwa prosedur ekstraksi dan pemurnian telah mengambil

atau mengencerkan zat-zat yang biasanya melindungi enzim. Selain itu mungkin

homogenasi (penghancuran ) sel sering membebaskan dan menyebabkan enzim

terdedah ke zaat-zat pendenaturasi dari kompartemen subseluler (misal vakuola)

yang in vivo dicegah ileh membran agar tidak berhubungan dengan enzim.

Beberapa enzim diketahui inaktif pada suhu rendah selama pemurnian. Ini pun

karena terjadi suatu perubahan struktur enzim.

Oksigen dan zat-zat pengoksidasi lain juga mendenaturasi banyak enzim

yang sering disebabkan terbentuknya jembatan disulfida jika dalam rantai terdapat

gugus SH sistein. Zat-zat pereduksi menyebabkan terputusnya jembatan disulfida

dan terbentuk dua gugus SH . logam berat seperti Ag+, Hg2+, Hg+, atau Pb2+ dapat

mendenaturasi enzim. Banyak pelarut organik juga mendenaturasi enzim.

Jika enzim dalam keadaan kering, enzim itu kurang peka terhadap

denaturasi panas dari pada juka enzim itu terhidrasi. Itulah sebabnya bii yang

kering dan jamur atau spora bakteri yang kering tahan terhadap suhu tinggi, dan

adanya uao adalam autoklaf yang digunakan untuk sterilisasi mengingatkan ke

efektifan perlakuan daripada oven kering pada sugu yang sama. Keadaan kering

itu juga mencegah denaturasi enzim oleh suhu rendah dalam biji, tunas dan bagian

lain tumbuhan selama musim dingin.

Beberapa faktor dapat menyebabkan alterasi struktur molekul enzim.

Alterasi struktur molekul enzim ini disebut denaturasi. Pada dasarnya enzim yang

telah mengalami denaturasi, masih dapat kembali ke bentuk normalnya dan dapat

kembali berfungsi. Pada kondisi yang lebih ekstrim, enzim dapat dirombak dan

tidak dapat balik, misalnya pada kondisi suhu yang lebih tinggi. Ekstraksi dan

purifikasi enzim harus dilakukan pada suhu yang relatif rendah untuk menghindari

terjadinya denaturasi, walaupun seandainya pada kondisi di dalam sel, enzim

tersebut tidak terdenaturasi pada suhu yang relatif tinggi.

Oksigen dan zat-zat pengoksidasi lain juga mendenaturasi banyak enzim,

yang sering disebabkan terbentuknya jembatan disulfida jika dalam rantai terdapat

gugus-SH dari sistein. Zat-zat pereduksi menyebabkan terputusnya jembatan

disulfida dan terbentuk dua gugus-SH. Logam berat seperti Ag+, Hg2+, Hg+ atau

Pb2+ dapat mendenaturasi enzim. Pada kadar air yang rendah, enzim lebih tahan

terhadap pengaruh suhu tinggi karena denaturasi lebih sulit untuk terjadi. Hal ini

yang menyebabkan biji kering dan spora bakteri atau spora jamur lebih tahan

terhadap suhu tinggi.

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI LAJU REAKSI

ENZIMATIS

1. Konsentrasi Substrat

Kosentrasi enzim dan konsentrasi substrat masing-masing dapat

merupakan pembatas. Katalisis yang hanya terjadi juka enzim dan substrat

membentuk satu kompleks sementara. Jadi laju reaksi bergantung kepada jumlah

benturan yang terjadi antara substra dan enzim, yang selanjutnya bergantung

kepada kosentrasi. Jika terdapat cukup substrat, peningkatan kosentrasi enzim dua

kali akan meningkatkan laju reaksi dua kali pula. Dengan penambahan lebih

banyak enzim laju reaksi mulai konstan karena substrat kini menjadi pembatas.

Karena molekul enzim jauh lebih besar daripada molekul substrat, maka

ikatan kompleks enzim substrat akan lebih sukar terbentuk bila konsentrasi

substrat kecil. Bila semua titik ikat aktif dalam molekul enzim telah terisi oleh

substrat maka akan terjadi saturasi, kecepatan tidak dapat dinaikkan lagi.

Gambar 3.Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara

konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).

2. Konsentrasi Enzim

Selama jumlah substrat cukup, penambahan konsentrasi enzim akan

mempercepat reaksi (teoritis tak terbatas).

3. Temperatur

Karena enzim merupakan protein maka sangat sensitif terhadap perubahan

temperatur. Kenaikan temperatur akan mempercepat reaksi karena kenaikan

temperatur menyebabkan penambahan energi kinetik substrat dan enzim, serta

bertambahnya jumlah tabrakan antara molekul sebagai akibat agitasi yang lebih

besar pada temperatur lebih tinggi.

Meskipun kerusakan enzim mulai terjadi pada temperatur 450C tetapi

temperatur di bawahnya sudah dapat merusak enzim bila diberikan dalam waktu

lama.

4. pH

Enzim biasanya dipengaruhi oleh pH medium menurut beberapa cara.

Biasanya bagi suatu enzim yang berfungsi terdapat pH optimum yang pada nilai

pH lebih tinggi atau lebih rendah dari nilai tersebut akan menurunkan aktivitas

enzim itu.

Perubahan pH dapat menyebabkan terjadinya denaturasi, sehingga enzim

kehilangan aktivitasnya. Enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja paling

aktif. Nilai pH optimum untuk sebagian besar enzim adalah sekitar 6 sampai 8,

akan tetapi terdapat beberapa perkecualian. Misalnya: pepsin, enzim pencernaan

dalam lambung,bekerja paling baik pada pH 2. Sebaliknya,tripsin, enzim

pencernaan yang tinggal dalam lingkungan usus yang bersifat basa, memiliki pH

optimum 8. Selain efek dari denaturasi , pH juga dapat mempengaruhi laku reaksi

menurut dua cara yaitu:

1. Aktivitas enzim sering bergantung kepada adanya gugus asam amino atau

karboksil bebas. Gugus itu dapat bermuatan atau tidak bergantung kepada enzim,

tetapi hanya satu bentuk yang dianggap efektif pada suatu keadaan. Jika suatu

gugus amino yang tidak bermuatan diperlukan, pH optimum akan relatif tinggi

sedang gugus karboksil yang normal memerlukan pH rendah.

2. pH mengontrol ionisasi banyak substrat, beberapa substrat harus di ionisasi

agar reaksi dapat berlangsung.

Gambar 4. pH optimum beberapa jenis enzim

Gambar 5. Faktor lingkungan yang mempengaruhi aktivitas enzim. pH yang

optimum yang mendukung konformasi aktif molekul protein tersebut.

5. INHIBITOR (ZAT PENGHAMBAT)

Banyak substrat asing menghambat pengaruh katalisis enzim. Beberapa

senyawa itu adalah anorganik ( beberapa kation logam) dan beberapa lagi

senyawa organik. Kedua senyawa itu di kelompokkan sebagai inhibitor kompetitif

atau non kompetitif berdasarkan pengaruhnya terhadap substrat.

Inhibitor kompetitif biasanya mempunyai strukutr hampir sama dengan

substrat, sehingga mampu bersaing untu tempat aktif enzim. Jika kombinasi enzim

dan inhibitor seperti itu terbentuk, kosentrasi molekul enzim yang efektif

berkurang sehingga laju reaksi menurun. Penambahan lebih banyak substrat asli

dapat mengatasi pengaruh inhibitor kompetitif.

Inhibitor non kompetitif tidak mempunyai struktur yang serupa dengan

subsrat dan membentuk kompleks enzim inhibitor pada suatu tempat bukan pada

tempat aktif. Inhibitor menyebabkan perubahan pada struktur enzim, sehingga

walaupun substrat asli berikatan dengan enzim katalisis tidak dapat berlangsung.

Pengaruh inhibitor nonkompetitif tidak dapat diatasi hanya dengan meningkatkan

kosentrasi substrat asli. Sianida berkombinasi dengan ion logam enzim tertentu

(misal ion tembaga dari sitokrom oksidase) dan menghambat aktivitas enzim

tersebut. Laju reaksi akan terus menurun dengan meningkatnya kosentrasi

inhibitor. Ion-ion logam dan senyawa toksik yang berkombinasi dengan atau

merusak gugus sulfhindril (-SH) adalah non kompetitif. Misal ion Hg2+ dapat

mengganti atom H pada gugus sulfhidril membentuk merkaptan yang tidak larut.

Aktivitas suatu enzim dapat dihambat (diperlambat atau dihentikan) oleh

zat-zat kimiawi melalui berbagai cara. Hambatan enzim dapat dikelompokkan ke

dalam tipe non-reversibel (tidak dapat balik) dan reversibel (dapat balik). Ada 2

tipe utama hambatan reversibel, yaitu kompetitif dan nonkompetitif. Hambatan

kompetitif dapat dibalik dengan cara menambah konsentrasi substrat, sedangkan

yang nonkompetitif tidak dapat menambah konsentrasi substrat.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.

Gambar 5. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi

pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi

pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Gambar 6. Suatu katalitik suatu enzim. Enzim sukrase mengkatalisis hidrolisis

sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa,(1) ketika tempat aktif enzim tidak

ditempati oleh substrat (kosong) dan substratnya tersedia maka siklus itu akan

dimulai,(2) kompleks enzim-substrat itu memasuki tempat aktif dan terikat

melalui ikatan lemah. Tempat aktif itu akan mengalami perubahan bentuk untuk

mengelilingi substrat (kecocokan teriduksi), (3) substrat itu akan diubah menjadi

produk saat berada di dalam tempat aktit itu, (4) enzim akan membebaskan

produknya, dan tempat aktifnya kemudian dapat ditempati molekul substrat yang

lain. Sebagian besar reaksi metabolisme bersifat reversibel dan suatu enzim dapat

mengkatalisis reaksi maju ataupun reaksi balik. Arah reaksi mana yang akan

menang terutama bergantung pada konsentrasi relatif reaktan dan produk, enzim

akan mengkatalisis reaksi yang mengarah ke kesetimbangan.

BAB III

KESIMPULAN DAN SARAN

A. KESIMPULAN

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa

yang mempercepat proses reaksi tanpa ikut bereaksi) dalam suatu reaksi kimia

organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya

menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan

enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan

metabolisme. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk

menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang

membutuhkan energi aktivasi lebih rendah. Sebagian besar enzim bekerja secara

khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam

senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap

enzim yang bersifat tetap. Kerja enzim dipengaruhi oleh konsentrasi substrat,

konsentrasi enzim,,suhu, dan pH. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak

dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan

(denaturasi). Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali.

Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang

menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan

aktivitas enzim.

B. SARAN

- Jika enzim mengalami denaturasi,optimalkan kembali suhunya maka

enzim akan mengalami renaturasi kembali,tetapi tidak semua enzim bisa

mengalami renaturasi.

- Perlu kita ingat banyak obat dan racun adalah inhibitor enzim.

DAFTAR PUSTAKA

Benyamin Lakitan, 2001, Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan, Raja Grafindo

Persada, Jakarta.

Dwijoseputro, D. 1980, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, Edisi Kelima, Gramedia,

Jakarta.

Dardjat Sasmitamihardja dan Arbayah Siregar, 1996. Fisiologi Tumbuhan, ITB,

Bandung.

Neil A. Campbell, Jane B. Reece dan Lawrence G. Mitchell, , Biologi Edisi

Kelima, Baping Raya. Jakarta.

Michael J, Pelczar, Jr dan E. C. S. Chan, 1986, Dasar-Dasar Mikrobiologi, UI-

Press, Jakarta.

http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim

http://www.pdfchaser.com/Effect-of-sodium-benzoate-on-the-growth-and-

enzyme-activity-of-....html

http://www.pdfchaser.com/The-role-of-pectinase-enzyme-in-the-development-of-

soft-rot-caused-....html#

http://www.pdfchaser.com/Production-and-characterization-of-fungal-amylase-

enzyme-isolated-....html#

http://www.pdfchaser.com/Alpha-amylase-inhibitor-of-amadumbe........html#

http://www.pdfchaser.com/Production-and-characterization-of-protease-

enzyme.....html#