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Detección de factores de virulencia de Bacillus cereusBacillus cereus
La patogénesis es un proceso multifactorial que depende del estado inmune del hospedador, la naturaleza de la especie o cepa (factores de virulencia) y el número de organismos en la exposición inicial.
Complejo HBL (Hemolisina BL) Complejo HBL (Hemolisina BL) Es el complejo que provoca la diarrea Es el complejo que provoca la diarrea
Esta compuesto por tres componentes (B, L1, y L2) que juntos poseen actividad hemolítica, citotóxica, dermonecrótica y permeabilización vascular
Codifica a L2Codifica a L2
Codifica a BCodifica a B
Codifica a L1Codifica a L1
Codifica a B’Codifica a B’
- hemolisis
Complejo NHB (Enterotoxina No Hemolítica) Complejo NHB (Enterotoxina No Hemolítica) También esta asociada a Diarrea También esta asociada a Diarrea
Su función citotóxica estaría asociada a la formación de poros en la membrana, El complejo esta formado por tres proteínas de 39, 45 y 105 kDa.
Función catalíticaFunción adhesivaFunción citotóxica
Enteretoxina S (Enteretoxina S (entent SS), Entertoxina FM (), Entertoxina FM (entFMentFM))
y Enterotoxina T (y Enterotoxina T (bce Tbce T))
Enterotoxinas formadas por una única proteínaEnterotoxinas formadas por una única proteína
Ent S y FM estas asociadas también a la diarrea, mientras que el rol de Ent T no
es tan claro y mientras que algunos trabajos postulan una función tipo toxina
Vero otras incluso postulan que no esta asociada a la producción de diarrea.
Esfingomielinasa (Esfingomielinasa (sphsph))
La secuencia sph, esta presenta en la mayoría de las cepas de B. cereus lo que indica que esta secuencia se puede utilizar como marcador de cepas de B. cereus, sugiriendo que esta molécula tiene una importancia biológica esencial, en este grupo taxonómico.
La esfingomielinasa de Bacillus cereus tiene una masa molecular de 34 kDa, es capaz de hidrolozar la esfingomielina en ceramida y fosfocolina
Esfingomielinasa (Esfingomielinasa (sphsph))
Es capas de inducir hemolisis en eritrocitos que poseen un gran contenido de esfingomielina, por un mecanismo similar a la α-toxina de C. perfringens
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