1. Analyse yon Lebensmitteln 199

reinen Cu- bzw. Fe-SMzlSsungen wurden wiedergefunden. Verluste an Cu oder ]re traten im Verlauf der Analyse nicht ein.

1 St~rke 1O, 243--247 (1958). Bundesforseh.-Anstalt Getreideforseh. Detmold. -- 2 Mitt. Gebiete Lebensmittelunters. Hyg. (Bern) 43, 357 (1952); vgl. diese Z. 142, 233 (1954). -- 3 Stfirke 5, 175 (1953); 8, 1 (1956); vgt. diese Z. 153, 439 (1956).

R. ELLMER

Zuckerbestimmung in Lebensmittehl. In einer mathematischen Uberarbeitung des Verfahrens yon BERTRAND zur reduktometrisehen Bestimmung von Zuclcer- gemischen in Lebensmitteln kommt A. RO~qVETTE ~ ZU dem SchluB, dag die Metbode einer kritisehen theoretisehen Betrachtung nicht standh~lt. Dennoch sind die yon B ~ T m ~ D in Tabellen ftir die Bestimmung bin~irer Zuckergemische zusammen- gestellten Werte ffir die Praxis brauehbar, wenn auch die Genauigkeit der Ergeb- nisse yon der angewandten Reduktionsteehnik abh~ngig ist (ohne experimentelle Angaben).

1 Ann. Falsifieat. Fraudes 51, 325--329 (1958). H6p. Milit. Val-de-Grs Paris (Frankreich). K. S6LL~E~

Bei ihren Yersuchen zur chemischen Differenzierung der Eiweil~stoffe des Weizens und Roggens benutzten M. RO~IRLICH und H. J. SC]:[LD-SSLEt~ 1 z u m

Naehweis der N-endst~ndigen Aminos~uren sowohl die Phenylisothioeyanatmethode naeh P. EI)MA~ e als aueh die Dinitrofluorbenzolmethode naeh F. SA~GERL -- Arbeitsweise. Methode 1. 1 g Protein wird in 50 ml Pyridin-Wasser (1 : 1) unter kr~ftigem l~fihren mit einem Magnetrfihrer peptisiert, der p~-Wert durch Zugeben yon 0,1 n Natronlauge auf 8,7 eingestellt und die Temperatur des t~eaktions- gemisches bei 40 ~ C gehalten. Die Reaktion wird laufend mit Hilfe eines Ionometers und einer hochohmigen Glaselektrode beobachtet. Ist das Protein vollst~ndig gel5st, werden 0,5 ml Phenylisothioeyanat eingetragen. Der p~-Wert sinkt in der ersten Minute stark ab und muB durch 0,1 n Natronlauge wieder ~uf den Ausgangswert yon 8,7 gebraeht werden. Nach Beenden der Umsetzung wird das Reaktions- gemisch in 200 ml Aceton eingetragen; dabei f~llt das gebildete Phenylthioearbamyl- protein aus nnd kann abfiltriert werden. Es wird solange mit Aceton nachgewasehen, bis ein nahezu farbloses, krfimeliges Produkt vorliegt. Dieses wird dann im Vakuum fiber Sehwefels~ure getroeknet und pulverisiert. Aus 1 g der Mkoholl5slichen EiweiB- fraktion werden nach dieser Arbeitsweise etwa 0,95 g PTC-Protein erhalten. An- schlieBend wird dieses in einem verschlieBbaren Kolben mit 15 ml Nitromethan cyelisiert, indem 10 min durch konz. Schwefels~ure getrocknetes Salzs~uregas eingeIeitet wird. Das Gemisch wird dann 90 min auf 40 ~ C erw~rmt. Der ]~fiekstand wird abfiltriert und mit einigen ~illi l i tern Nitromethan naehgewasehen. Die im Vakuum eingedampften Filtrate (PTH = Phenylthiohydantoine) werden mit Essigester extrahiert (Extrakt A) und tier Rfiekstand in Met.hanoi aufgenommen (Extrakt B). Die P T H werden in zugesehmolzener Glasampu]]e mit 2 ml 0,25 n BariumhydroxydlSsung 48 Std bei 40~ hydrolysiert, das iiberschfissige Barium- hydroxyd als Bariumearbonat ausgefi~llt und die filtrierten LSsungen zur Troekne verdampft. Die in einigen Tropfen Wasser gelSsten ~fiekst~nde werden zur Zirkular- ehromatographie benutzt. -- Methode 2.2 g Gliadin werden in 20 ml einer 10~ HydrogencarbonatlSsung suspendiert und zu 40 ml einer 10~ L6sung yon Dinitrofluorbenzol in ~thanol gegeben. Nach 2 Std Riihren bei Raumtemperatur wird das ausgefallene Dinitrophenyl (DNP)-Protein so lange mit Aeeton gewasehen, bis im W~sehaceton keine Gelbfarbung mehr wahrgenommen werden kann. Das DNP-Protein (etwa 300 rag) wird mit 20~ Salzs~ure in einer zugeschmolzenen

200 Berieht: Speziello analytisehe Methoden

Glasampulle 16 Std bei l l 0~ hydrolysiert. Das erhaltene Hydrdtysat wird mehr- mals mit Ather ansgesehiittelt. Der Atherextrakt wird mit Aktivkohle entf/~rbt, dann in einer Ampulle zur Trockne verdampft und in der zugesehmolzenen Ampulle 24 Std mit 1,2 n Barytlauge bei 140~ hydrolysiert. Zur Entfernung des iiber- sehfissigen Bariums wird ansehlieBend CO2 eingeleitet. Die filtrierte w/~Brige LSsung wixd wieder zur Anfertigung eines Zirkularchromatogramms verwendet. -- Naeh beiden Methoden werden als N-endst/~ndige Aminos~uren festgestellt: Histidin, Glykokoll, Alanin, Valin, Leucin und nach der 2. Methode noch Glutaminsiiure. Aus diesen Befunden ergibt sich die GMchartigkeit der Weizenproteine.

1 Z. Lebensmittel-Unters. u. -Forseh. 108, 405--414 (1958) Bundes-Forsch.-Anst. Getreideverarb., Berlin. -- 2 Acta chem. scan& (Kopenhagen) 4, 283 (1950). -- 3 Bio- chemic J . 89, 507 (1945). B. ROSS~A~N

Zum 5Tachweis der beghmenden Verderbnis yon Fisch und Ei, die ffir Konserven bestimmt sind, hat 1~. HILLm 1 eine Wasserdampfdestillation angewandt~, die den Alkohol erfaBt, aber Mle anderen fliiehtigen Stoffe ausschaltet. Dazu wird mit einer Wasserdampfapparatur der AOAC gearbeitet, abet zwisehen den Dampfentwickler und den Destillationskolben wird ein 500 ml-Kolben geschaltet, der jetzt als De- stillationskolben dient. Die Destillation erfolgt aus saurer L6sung, so dab fliiehtige Basen (Amine) nicht destillieren. In den zweiten Kolben gibt man 150 ml einer Kalkaufschwemmung [15 g Ca(Oil)e/1000 mI], um flfiehtige S/~uren zu binden. Zur Untersuchung werden die Materialien (25 g Fiseh oder Trockenei, 80 g frisches Ei) feinst zerk!einert, mit Wasser ausgelaugt und das EiweiB mit Phosphorwolfram- si~ure ausgef/iilt. Von dem Fil trat (etwa 300 ml) werden 150 ml in einen 200 ml- MeBkolben gegeben, zur Entfernung der Aldehyde und Ketone mit 1 ml 2,4-Di- nitrophenylhydrazinlSsung (6,0 g -t- 88 ml Wasser -k 135 ml Perehlors/~ure, auf dem Wasserbad gel6st) versetzt und 5 rain auf dem Wasserbad erw/~rmt. Nach Abkfihlen wird zur Narke aufgefiillt und filtriert. Von dem Filtrat werden 150 ml der Wasserdampfdestillation unterworfen und 90--100 ml Destillat aufgefangen. Dieses wird auf l l 0 ml aufgefiillt. Je nach dem zu erwartenden Alkoholgehalt wer- den davon 10--100 ml in einen Erlenmeyer gegeben, auf 100 ml erg/~nzt, mit 10 ml 10~ Natronlauge und mit 25 ml 0,05 n KMnO4-L6sung versetzt. Das Ganze wird 20 rain im Wasserbad auf 60~ erhitzt. Nach Abkfihlung gibt man 10 ml 6 n Schwefels~ure und 10 m120~ KJ-LSsung zu und titriert mit 0,05 n-Natrium- thiosulfatl6sung und St/~rke Ms Indicator. 1 ml 0,05 n KMnOt-LSsung entspricht 0,23 mg Alkohol. An zahlreiehen Beispielen werden die zuweilen nur geringen Alkoholmengen dutch den organoleptisehen Verderbnisbefund bestiitigt.

1 j . Assoc. off. agric. Chemists 4~1, 776--781 (1958). Dep. Health, Edueat., Welfare, Washington, D. C. (USA). B. Ross~A~r~

Die Eignung chemischer Kennzahlen fiir die Beurteilung der Verdorbenheit yon Fischen (Kabeljau, Schellfiseh und Barsch) haben F. HILLm, L. I~. S ~ L ~ o ~ jr., J . H. LovGm~sr und J. EISNER 1 untersucht. Sie bestimmen dabei folgende bei mikrobiell bedingten Verderbsvorgi~ngen entstehende Verbindungen: Fliichtige S/~uren, Essigs~ure, Ameisens~ure (alle drei bestimmt nach Official Methods of Analysis 2) Bernsteinsi~ure 8, Athylalkohol ~ Trimethylamin 5, Histamin% Fiir die Bestimmung flfichtiger Basen (Titration nach Wasserdampfdestillation) und flfich- tiger Amine (Abdestillieren reduzierender Substanzen aus alkalischer und saurer L6sung, Bestimmung der Amine aus der Diffcrenz des KMnO4-Verbrauchs der Destillate) werden eigene Arbeitsweisen angegeben. Die Menge der fliichtigen S~uren, an Ameisen- und Essigs~ure, flfichtigen Basen, fliiehtigen Aminen und