CARRERA DE MEDICINA

GRUPO I-1

TEMA 1 – ENZIMAS O FERMENTOS

DOCENTE: DR. RAUL APONTE

DISCENTES : ARACELY YAVARI AREABACAMILA DE OLIVEIRA CÂNDIDODALIA CASTILLO QUIROGADIEGO RAMALHO DA SILVANEVITON PEREIRA DE ANDRADE

UCEBOL 16/04/12CONCEPTOS GENERALES DE ENZIMASENZIMASSustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos (proteínas), que actúan como

catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zymç, que significa "en fermento".

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo

comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay

distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

CATALIZADORES BIOLOGICOSCatalizadores: Para que una reacción química tenga lugar se debe superar el valor de la energía de

activación. Una vez vencida esa barrera el sistema evoluciona de forma tal que llegará al estado final de la reacción. La velocidad de reacción podría incrementarse de dos maneras: aumentando la concentración del "complejo activado" o eventualmente disminuyendo la energía de activación. Este último mecanismo es el que se pone de manifiesto cuando se emplea determinadas sustancias llamadas catalizadores. Estas sustancias aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía libre de activación, se combinan con los reactivos para producir un estrato de transición de menor energía que el estado de transición de la reacción no catalizada. Cuando los productos de la reacción se forman, se regenera el catalizador al estado libre.Catalizadores biológicos - Enzimas: Las reacciones químicas en sistemas biológicos raramente ocurren en ausencia de un catalizador. Estos catalizadores se denominan enzimas y son en su totalidad moléculas de naturaleza proteica (aunque ha habido estudios acerca de enzimas de naturaleza glucosídica). Es razonable pensar en la necesidad que tienen los seres vivos de poseer estos catalizadores, ya que las funciones vitales de cualquier célula serían imposibles de mantener si las reacciones que ocurren en ella fueran extremadamente lentas.Además de incrementar la velocidad las enzimas exhiben una elevada especificidad y en algunos casos pueden ser reguladas por diferentes metabolitos, aumentando y otras veces disminuyendo, de acuerdo a las necesidades del momento, su actividad.Todas estas propiedades pueden ser cumplidas por moléculas altamente complejas, que al ser moléculas orgánicas (macromoléculas) comparten características con las proteínas no enzimáticas y difieren de los catalizadores inorgánicos:

a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado sustrato) es altamente específico.c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de moléculas de sustrato por unidad de

tiempo.d) Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos .Como todos los catalizadores las enzimas aceleran notablemente la velocidad de una reacción química y

cumplen con las siguientes características:1) Son efectivas en pequeñas cantidades2) No sufren modificaciones químicas irreversibles durante la catálisis. Es decir que luego de la reacción enzimática, las moléculas de enzimas que reaccionaron son indistinguibles de las que no lo han hecho, (la estructura de la molécula se mantiene, al

principio y final de la reacción, exactamente igual).3) No afectan la posición de equilibrio de la reacción que catalizan. El estado inicial y final de la reacción es el mismo, solo que se llega al equilibrio mucho más rápidamente.Como norma, las enzimas no atacan a las células vivas. Sin embargo, tan pronto muere una célula, ésta es digerida por enzimas que rompen sus proteínas. La resistencia de las células vivas se debe a la incapacidad de las enzimas de atravesar la membrana celular mientras las células tienen vida. Cuando la célula muere, su membrana se hace permeable y la enzima puede penetrar en la célula y destruir las proteínas en su interior. Algunas células contienen también enzimas inhibidoras, denominadas antienzimas, que evitan la acción de una enzima sobre un sustrato.

LAS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE NATURALEZA PROTEICA. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de catalizadores oenzimas La

sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato Pasteur descubrió que la fermentación del azúcar mediante levaduras, con suconversión en alcohol etílico y anhídrido carbónico es catalizada por fermentos o enzimas . En 1897 Buchner logró extraer de las células de levadura las enzimas quecatalizan la fermentación alcohólica. Sumner en 1926, aisló en forma cristalina laenzima ureasa, a partir de extractos obtenidos de

Cannavalia enzyformisEn 1930, Northrop aisló en forma cristalina las enzimas digestivas: pepsina, tripsina yquimotripsina. En la actualidad se conocen más

de 2000 enzimas que han sido aisladasen forma cristalina.En términos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientespropiedades:

1º Son eficaces en pequeñas cantidades. Tienen un número de recambio alto,que varia entre 100 y 36 millones (anhidrasa carbónica). El número derecambio o actividad molar, se define como la cantidad de substratotransformado en la unidad de tiempo por una cantidad dada de enzima, por ej.la catalasa hidroliza 5,6 * 106 moléculas de H2O2

por molécula de enzima porminuto, por lo que su número de recambio es 5,6 * 106.2º No se alteran durante las reacciones en que participan.3º Aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una

reacciónreversible.4º Muestran especificidad. La acción de la enzima es extremadamente selectivasobre un substrato específico.Las enzimas tienen pesos moleculares que oscilan entre 12.000 y un millón.Algunas enzimas son proteínas conjugadas; ya que poseen un grupo noproteico o prostético, por Ej. un azucar -glucoproteínas, un lipido -lipoproteinas,un ácido nucléico -nucleoproteinas. Una enzima completa se denomina holoenzima, y está formada por una parte proteica (apoenzima) y un cofactorno proteico (coenzima).

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMAEntre los cofactores que requieren las enzimas para su funcionamiento están lascoenzimas: NADPH+H (nicotinamida adenina

dinucleótido fosfato reducido),NAD (nicotinamida adenina dinucleotido), FAD(flavina adenina dinucleótido),piridoxal, biotina, tiamina, ácido tetra hidrofólico , cobalamina, etc. Así mismo,muchas enzimas requieren activadores metálicos, y he de allí la importancia delos minerales para el buen funcionamiento y crecimiento de las plantas.

NOMENCLATURA DE ANTICUERPOS MONOCLONALESLos anticuerpos monoclonales son una categoría de fármacos (agentes biológicos, más precisamente) en

rápida expansión. A fin de ordenar aspectos de nomenclatura, se adoptaron las siguientes convenciones:- sufijo "-momab" para un anticuerpo de origen murino, y estructura primaria de IgG murina. Ejemplo:

munomomab, anticuerpo inmunosupresor, anti-CD3.- sufijo "-ximab" para un anticuerpo monoclonal que promueve dimerización de su receptor y retiene

componentes de estructura primaria murina. Ejemplo: rituximab, anticuerpo anti-CD20, utilizado como inmunomodulador (en artritis reumatoidea) o como antitumoral (en linfoma no-Hodgkin, folicular). También, cetuximab, anticuerpo anti-HER-1 (anti-EGFR) e infliximab, anticuerpo anti-TNFalfa.

- sufijo "zumab" para un anticuerpo de estructura primaria "humanizada", es decir, con mayoría de componentes típicos de la estructura de la IgG humana. Ejemplo: trastuzumab, anticuerpo anti-HER-2.

- sufijo "mumab" para un anticuerpo de estructura primaria similar a la humana. Ejemplo: figitumumab, anticuerpo monoclonal experimental, de secuencia humana, dirigido contra IGF-R.

A estos sufijos puede anteponerse la sílaba "ci" cuando los efectos son considerados primariamente vasculares o cardiovasculares. Por ejemplo: bevacizumab, anticuerpo anti-VEGF, antiangiogénico, de estructura primaria "humanizada", además.

La sílaba "li" se antepone al sufijo correspondiente, cuando el anticuerpo monoclonal actúa sobre linfocitos u otras células inmunocompetentes. Ejemplos: adalimumab, natalizumab, utilizados como inmunomoduladores, y daclizumab, como inmunosupresor en trasplante de órgano sólido.

El sufijo "-rcept" define a un "receptor soluble", una especie de señuelo o "trampa" utilizada para secuestrar un ligando circulante o libre. Ejemplo: etanercept, proteína de fusión que combina un receptor soluble al TNFalfa, y una IgG1 de origen murino.

No hay ninguna pretensión más allá de clarificar la nomenclatura, con la esperanza de facilitar el recuerdo de la denominación de estos agentes biológicos.

PROPIEDADESEs una de las frutas más completas y saludables que se conocen por su contenido en hidratos de carbono,

fibra, vitaminas y potasio. Digestiva y sabrosa, es recomendable a cualquier edad.Es una fruta muy completa y de bajo aporte calórico (unas 80 kcal por pieza), que contiene:

• Agua. Es el 85% de su composición, de ahí que resulte muy refrescante e hidratante.• Hidratos de carbono. Fundamentalmente en forma de fructosa y, en menor proporción, glucosa y sacarosa, que son fácilmente absorbidos por el organismo.• Proteínas y grasa. En cantidades pequeñas con respecto a su contenido en otros nutrientes.• Vitaminas. Contiene pequeñas cantidades de vitamina E o tocoferol y vitamina C, de acción antioxidante. También

contiene vitaminas del grupo B que favorecen las funciones nerviosas.• Minerales. Destaca la presencia de potasio, necesario para la transmisión y generación del impulso nervioso y para la actividad muscular y que, a la vez, que favorece la función renal. También contiene pequeñas cantidades de cinc, manganeso,azufre, flúor, yodo, boro o selenio, que desempeñan importantes funciones en los procesos que tienen lugar en la celular.• Fibra. La manzana es rica en fibra. Se calcula que una manzana aporta unos 3 gramos de fibra, que resulta eficaz tanto para estimular un intestino perezoso como para ayudar a combatir una diarrea.

Además, la manzana es rica en flavonoides, como la quercetina, de propiedades antioxidantes, y en taninos, con capacidad astringente y antiinflamatoria, así como en ácidos orgánicos como el ácido málico y el tartárico.

Propiedad Curativas de la manzana• Regulador intestinal. La manzana se considera una fruta muy digestiva. Si se come cruda y con piel, o en forma de compota, resulta un buen remedio contra el estreñimiento. Pelada y finamente rallada es excelente para el tratamiento de la diarrea.

• Contra el colesterol, ya que la pectina ayuda a normalizar los niveles altos de colesterol en sangre y disminuye los niveles altos de triglicéridos.

• En la diabetes, ya que la pectina disminuye la glucosa en sangre.• Contra la obesidad por su bajo aporte da calorías y su riqueza vitamínica y mineral.• Como ayuda al deportista, es muy recomendable para todas las edades y en el caso de deportistas, por

sus propiedades hidratantes y diuréticas y su riqueza en hidratos de carbono de fácil asimilación.• Como tratamiento de belleza es un excelente descongestionante y alivia párpados cansados, bien en

forma de rodajas crudas o bien cocidas. También fortalece el pelo y las uñas.• Otros beneficios curativos: Para aplacar la ansiedad, para mejorar la memoria, como ayuda al

crecimiento, como refuerzo para las defensas, como antídoto contra el decaimiento, como aliada frente las hemorragias, para descansar los ojos, contra el acné, contra los efectos nocivos de la contaminación y el tabaco.

SOLUBILIDADAgua dialíticaEl agua es el “disolvente universal” por excelencia gracias a su elevado poder aislante. Una prueba de ello es

que puede disolver cálculos de riñón y vesícula facilitando su expulsión y evitar que se formen de nuevo, así como reducir los niveles de ácido úrico simplemente bebiendo agua dialítica. Este es un tratamiento no agresivo ni invasivo que carece de efectos secundarios y ni siquiera es costoso. Para obtener agua dialítica se necesita una fuerza que modifique los átomos que constituyen la molécula de H2O, a través de pequeños campos electrostáticos generados por cristales de cloruro de sodio y cloruro de litio. La nueva posición de los átomos da al agua mayor energía, una mayor constante dieléctrica y mayor poder para disminuir las fuerzas de cohesión de los elementos cristalinos que se encuentren en el organismo en el que se introduce así como mayor capacidad para disolver sales minerales. Hace ya tiempo que se comercializan estos cristales en forma de ampollas y pueden adquirirse en algunas farmacias y tiendas naturistas con el nombre de Slackstone II, para preparar agua dialítica a bajo costo.

Tras ingerirla, el agua dialítica se incorpora al torrente circulatorio y se desplaza formando parte de la sangre y de los fluidos del organismo. Si estos están concentrados la utilización de agua dialítica potencia al agua mejorando la solubilidad. Entre otros usos el agua dialítica:

Disgrega pequeños cálculos que existan en el organismo (renales, biliares, etc.) Elimina las capas más superficiales e indefensas de los cálculos favoreciendo su expulsión. Rompe los cálculos grandes en piedras más pequeñas y después en arenilla que puede ser expulsada sin

apenas dolor. Aumentar la solubilidad de las sales minerales que circulan por la sangre y la orina evitando que precipiten y

constituyan nuevos cálculos.Ejercicio AcuaticoInnumerables estudios de investigación han demostrado que el ejercicio acuático contribuye a mejorar en

acondicionamiento físico y los niveles de actividad en los pacientes de todas las edades y los ayuda a recuperar más rápidamente la funcionalidad.

Los ejercicios, basados en principios científicos, se optimizan con la propiedades del agua. Además, este tipo de actividad está especialmente indicada para pacientes en proceso pre y post quirúrgico, con problemas de sobrepeso / obesidad, problemas cardiovasculares, neurológicos, traumatológicos y ortopédicos, entre otros.

El Agua de Mar es Mejor que Cualquier AntibióticoOtra de las propiedades del agua del mar es que es un disolvente, antibiótico y bactericida.Así lo confirmó

clínicamente el Dr. Georges la Fargué diciendo que el agua de mar es el mayor disolvente natural que tiene nuestro Planeta. Disuelve variedad de sólidos, líquidos y gases. Es antibiótico y bactericida hasta 72 horas después de haberla cogido. Prohíbe la proliferación bacteriana, eliminando las bacterias nocivas, y respetando las bacterias buenas. Algo que no pueden hacer los antibióticos químico farmacéuticos que matan indiscriminadamente a las células malas y también las buenas especialmente a la bacteria que habita en todas nuestras células produciendo la energía del ATP (adenosintrifosfato) que son el 90 % de la energía que necesitamos para la vida, que se llaman mitocondrias, y sin las cuales no es posible la vida.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOSBraverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y

las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14).

1. LAS HIDROLASAS comprenden las:1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos:a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasosb) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos, como, por ejemplo,

glicerofosfatos, almidones fosforilados:c) Clorofilasas. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de

los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos:

d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas (véanse éstas) .1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en:a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y

b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.

1.3 PROTEASAS, que se clasifican en:a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas, algunas de las

cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteolítica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la molécula proteica, de modo que entonces las uniones peptídicas pueden ser atacadas por estas enzimas;b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos;c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la carne. El tejido vivo tiene un pH desfavorable para la acción de estas enzimas, pero a la muerte del animal baja el pH al acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. Al alcanzar un pH 4,5 se hace óptimo para la liberación y acción de la enzima, apareciendo los respectivos cambios en la textura y demás caracteres de la carne, yd) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche (Véase en "Aplicación de enzimas en la Industria Lechera") .

2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.Entre ellas son de interés en alimentos:2.1 Oxidasas, que comprenden:a) Las Oxidasas Férricas:

Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados, yPeroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. Su estudio es de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación, con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo;b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático (véase éste) y la ascórbico-oxidasa.

2.2 Dehidrogenasas.Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes:Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la oxidación de xantina y aldehídos como

el fórmico, actuando como aceptor de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la detección de leche de vaca en leche humana, pues esta última no contiene esta enzima;

Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a través de los peróxidos formados.

PRECIPITACIÓN POR ACCIÓN DEL CALORLa estructura terciaria de una proteína se mantiene por las interacciones entre los radicales hidrófobos

apolares alojadas en el medio acuoso, mirando aglutinación dentro de la proteína de los glóbulos, por atracciones iónicas entre los radicales cargados con cargas opuestas, por enlaces disulfuro, enlaces de hidrógeno o por interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals. Al proporcionar energía a un medio acuoso que contiene proteínas, atracciones entre los radicales se deshacen y la proteína se "pelado", exponiendo, al medio acuoso sus radicales polares que estaban contenidos en el mismo. Esto es lo que lleva a la desnaturalización.

PRECIPITACIÓN POR REACCIÓN CON REACTIVOS PARA ALCALOIDESCiertos agentes, tales como reactivos alcaloides puede ser usado en la precipitación de proteínas que es útil

en desproteinización de muestras biológicas tales como sangre, aniones complejos de ácidos (ácido tricloroacético, tánico, fosfotúngstico) forman sales insolubles en el que la proteína actúa como catión.

PRECIPITACIÓN POR REACCIÓN CON SALES DE METALES PESADOSLa adición de sales de metales pesados tales como mercurio, plomo, cobre y zinc, conducen a la formación de

sales que se refiere como "quelato" entre los aminoácidos y estos metales. El precipitado de proteína, ya que estas sales son insolubles en agua y también porque con la ruptura de enlaces iónicos, aminoácidos hidrofóbicos están más expuestos al medio acuoso.

PRECIPITACIÓN POR LA ACCIÓN DE DISOLVENTES ORGÁNICOSLa adición de disolventes orgánicos tales como etanol, éter de etilo y acetona, soluciones acuosas de proteínas

puede conducir a la precipitación. Esto puede ser debido a que estos disolventes presentan una constante dieléctrica menor que el agua. Los disolventes orgánicos a temperaturas bajas (0 ° C o menos) son útiles para separar mezclas de proteínas, ya que las proteínas se precipitan sin ser desnaturalizado. Sin embargo, una temperatura más alta, disolventes orgánicos puede conducir a la desnaturalización por la ruptura de enlaces de hidrógeno e interacciones

apolares son importantes en Solubilización (salado In) Efecto de la fuerza iónica en la solubilidad de las proteínas. La capacidad de sales neutras influir en la solubilidad de las proteínas, es una función de la fuerza iónica, que depende tanto de su concentración y la valencia de los cationes y aniones que forman la concentración sal. En reducido, sales aumentar la solubilidad de muchas proteínas , un fenómeno llamado "salazón-en", probablemente debido a la interacción de la proteína con las sales disminuye la interacción proteína-proteína y por lo tanto aumentar la solubilidad.

PRECIPITACIÓN (DESALADO) LAS REACCIONES DE PRECIPITACIÓN, SIN DESNATURALIZARLas proteínas pueden ser precipitados sin ser desnaturalizado por disolventes orgánicos de acción, como se

explicó anteriormente, el cambio en el cambio de pH y fuerza iónica del medio. El cambio en el pH puede ser utilizado para precipitar las proteínas en su pH isoeléctrico en el que la repulsión electrostática entre las moléculas es mínima. Este efecto se denomina "desplazamiento salino." Las proteínas pueden ser ressolubilizadas manteniendo sus características estructurales nativas a un rango de pH por encima o por debajo del punto isoeléctrico. Las reacciones de precipitación de proteínas de la reacción de desnaturalización de la precipitación por calentamiento. Se coloca en 2 ml de solución de proteína en un tubo de ensayo que se calentó directamente en la llama. En este experimento, la formación del coágulo se produce a través del calor blanco, para provocar la agitación térmica de la molécula de proteína, interrumpe las interacciones entre los átomos, que afectan a su estructura tridimensional y, en consecuencia, disminuye la solubilidad de la proteína.

PRECIPITACIONES REACCIÓN CON REACTIVOS DE ALCALOIDESFue posible identificar la formación de un viscoso blanquecino precipitado y se pega a la pared del tubo que

está inmediatamente añadió ácido tricloroacético (TCA). En este experimento, la sal sirve como un "puente" / interfaces entre la proteína y el medio ambiente, ayudando así a la proteína-agua. El hecho de añadir una solución de ácido tricloroacético de proteínas, lo que reduce el pH del medio, haciendo carga positiva de la proteína, lo que contribuye a la formación de complejos insolubles - proteína tri cloro etilo. Además, hay que destacar que la sal actúa como un puente entre la proteína y el medio ambiente. Adición del ácido disminuye la concentración de sal y la interacción proteína-agua.

PRECIPITACIÓN REACCIÓN CON SALES DE METALES PESADOSHemos observado precipitados pequeño similar a la de acetato de plomo hilos blanco solução.O, la solución de

proteína, se disocia, liberando su catión y hace que el medio alcalino. Esta característica de la mitad - situado en el pH alcalino del punto isoeléctrico de las proteínas - está a favor de alguna combinación de las proteínas con los cationes de la sal, formando proteinatos insolubles.

PRECIPITACIÓN DE REACCIÓN POR LA ACCIÓN DE DISOLVENTES ORGÁNICOSUna mezcla formada esbranquiçada. A agua-proteína interacción es mayor que la interacción proteína-proteína

debido a la baja fuerza de atracción entre las moléculas de proteína de manera que solubiliza la proteína en agua. Con la adición de etanol (disolvente orgánico) en agua, su solubilización se produce por descomposición de la proteína-agua, proporcionando la interacción proteína-proteína, el hecho de que la temperatura sea elevada (temperatura ambiente) conduce a la desnaturalización debido a su descomposición de los enlaces de hidrógeno y de las interacciones polares son importantes en el mantenimiento de la estructura de la proteína.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIÓN GENERAL. Actualmente, mas de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato específico

sobre el cual actúan. Entre las numerosas clasificaciones, algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que actúan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histórico. La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificación sistemática, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada:

1. Oxidorreductasas:Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y

NADP+, como aceptor de hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.

2. Transferasas:Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia de grupos amino,

carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).3. Hidrolasas:Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus

nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.

4. Liasas:También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptídicos), pero no por

hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.5. Isomerasas:Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.6. Ligaras:Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la energía requerida para la

formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS

Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14).

1. LAS HIDROLASAS COMPRENDEN LAS:1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos:a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos;b) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos, como, por ejemplo,

glicerofosfatos, almidones fosforilados:c) Clorofilasas. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos:

- Pretratamiento por inmersión (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solución de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.- Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0,005 M.- Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0,020-0,025 M.) .

El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el escaldado y la esterilización posterior.

d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas (véanse éstas) .1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en:a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; yb) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que actúa sobre el

ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.

1.3 PROTEASAS, que se clasifican en:a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas, algunas de las

cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteolítica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la molécula proteica, de modo que entonces las uniones peptídicas pueden ser atacadas por estas enzimas;

b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos;c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la

carne. El tejido vivo tiene un pH desfavorable para la acción de estas enzimas, pero a la muerte del animal baja el pH al acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. Al alcanzar un pH 4,5 se hace óptimo para la liberación y acción de la enzima, apareciendo los respectivos cambios en la textura y demás caracteres de la carne,

d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche (Véase en "Aplicación de enzimas en la Industria Lechera")

2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.Entre ellas son de interés en alimentos:2.1 OXIDASAS, QUE COMPRENDEN:a) Las Oxidasas Férricas:

Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados, yPeroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. Su estudio es de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación, con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo;

b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático (véase éste) y la ascórbico-oxidasa.

2.2 DEHIDROGENASAS.Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes:Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la oxidación de xantina y aldehídos como

el fórmico, actuando como aceptor de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la detección de leche de vaca en leche humana, pues esta última no contiene esta enzima;

Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a través de los peróxidos formados.

ENZIMAS DIGESTIVAS La digestión de los alimentos se lleva a cabo a través de una reacción llamada hidrólisis de tipo 3, que consiste

en la ruptura de ciertas sustancias con la participación de las moléculas de agua. Las reacciones de hidrólisis en animales siempre están catalizadas por enzimas, denominadas genéricamente enzimas hidrolíticas.

Las enzimas digestivas, de acuerdo con las designaciones de recibir el sustrato sobre el que operan:• Protasio (a digerir las proteínas) • Carbohidrasa (a digerir los carbohidratos)• La lipasa (grasa digerir)• Nucleasa (ácido nucleico resumen)• Maltasa (digerir la maltosa)Aunque los alimentos que comemos pasa por la misma ruta en el intestino, la digestión de sus componentes

(nutrientes) se produce a partir de las enzimas producidas en los diferentes órganos y en diferentes momentos. El proceso de la digestión humana ha sido modificado a partir de la dieta que sus poblaciones están expuestas a partir

de la época paleolítica. De hecho, la dieta humana prehistórica se utiliza como una herramienta para la ciencia en el estudio sobre la reciente distribución de los organismos utilizados como alimento, hoy y en épocas remotas. Los diferentes tipos de nutrientes que necesariamente deben existir en nuestra alimentación son tratados durante el curso de la tripa en cada momento particular. Por lo tanto, el correcto funcionamiento y acción de estas enzimas facilitan la absorción y utilización de las propiedades nutricionales de cada tipo de alimento, y esta operación facilitado u obstaculizado por diversas circunstancias.Algunos alimentos no son digeridos por enzimas digestivas humanas, tales como fibras, sin embargo, su presencia es muy importante en el funcionamiento de la digestión y la responsable de razones fuera del tracto digestivo. Nuestra digestión es también responsable de la entrada de otros organismos en nuestro cuerpo, principalmente bacterias, sin embargo, muchos de ellos son colaboradores eficaces en el proceso digestivo, que nos da algunos productos importantes para nuestra salud. El sistema digestivo está formado por un tubo largo (intestino) y las glándulas. La comida es en el interior del tubo formado por organismos tales como la boca, el esófago, el estómago y el intestino. Recepción de las enzimas tales órganos y glándulas como las glándulas salivales, el hígado y el páncreas.

DIGESTIÓN EN LA BOCALa digestión tiene su comienzo ya en la boca, más allá de la avería mecánica causada por la masticación, la

proteólisis se produce a través de la acción de la enzima amilasa salival producida por las glándulas salivares, actúa sobre el almidón, convirtiéndose en maltosa, maltotriosa y dextrina. N otro nutriente es enzimáticamente digerido en la boca, y polisacáridos.

DIGESTIÓN EN EL ESTÓMAGOLa comida trabajado rápidamente en la boca se envían al estómago a través del esófago. El esófago es sólo

un camino hacia el estómago, la comida no es tratada enzimáticamente en esta ubicación. Al comienzo de la epiglotis esófago hay una válvula que controla la entrada de aire en la tráquea y el esófago de alimentación. En vista del medio ambiente en el pH ácido del estómago, la amilasa salival se inactiva. El estómago es el primer lugar donde las proteínas son "atacados" bioquímicamente. Este cuerpo se produce la enzima pepsina, que actúa sobre las moléculas de proteína rompiendo ellos en estructuras más pequeñas - los polipéptidos El ambiente para este proceso debe ser ácida, y por lo tanto también elimina el ácido clorhídrico del estómago en la mucosa gástrica, reduciendo aún más el pH.

DIGESTIÓN EN EL INTESTINO La digestión enzimática tiene su última sección dentro del intestino. Allí, la enzima producida en el páncreas,

hígado y el intestino se termine el proceso enzimático y los nutrientes están preparados para ser absorbido por el cuerpo y alimentar las células en el cuerpo.

HÍGADO El hígado no produce enzimas digestivas, sin embargo, produce la bilis, cuya función es la de emulsionar las

grasas, lo que facilita la acción de las lipasas (enzimas digestivas de lípidos) que se producen en el páncreas y los intestinos.

PÁNCREAS Y varias otras enzimas de las diferentes funciones digestivas, el páncreas produce varias otras para este

propósito. Los alimentos grasos son trabajados por la lipasa pancreática, convirtiendo las grasas en glicerol y ácidos grasos.

• Las proteínas son digeridos por la formación de péptidos por TRIPISINA y quimotripsina. • Los polisacáridos, tales como almidón se degradan a maltosa por AMILOPEPSINA.• Los ácidos nucleicos tales como RNA y DNA se digiere en la ARNasa ribonucleótidos y ADNasa. INTESTINOS El jugo entérico o intestinal tiene enzimas que digieren dos tipos básicos de nutrientes: hidratos de carbono y

proteínas.• Los carboxipeptidasa y aminopeptidasa AMINO péptidos a su vez. • Al igual que la disminución en dipeptidasa DIPEPTÍDIOS AMINO.• maltasa, sacarasa y lactasa convertido respectivamente: maltosa, sacarosa y lactosa en glucosa.ENZIMAS PROTEOLÍTICASLas enzimas proteolíticas o proteasas catalizan la escisión de enlaces peptídicos en las proteínas. Clase 3 son

enzimas, hidrolasas, y subclase, las hidrolasas péptido-o peptidasas. Estas enzimas son una gran familia, o dividida en endopeptidasa y exopetidases proteinasa de acuerdo con la posición del enlace peptídico que se escinde en la cadena peptídica. Estas endopeptidasas se pueden subdividir de acuerdo con los grupos reactivos que intervienen en el sitio activo con los catalizadores de serina, cisteína, proteinasas aspárticas y metaloproteinasas o endopeptidasa o metaloendopeptidasas. Las enzimas cuyo mecanismo de acción no se entiende completamente se clasifican en el subgrupo.

EXOPEPTIDASASLos exopeptidasas actuar sólo al final de las cadenas de polipéptidos en el terminal N o C. Los que trabajan en

el comunicado de terminal de la región amino libre un único residuo de aminoácido (aminopeptidasas), un dipéptido (dipeptidil peptidasas) o un tripéptido (tripeptidil-peptidasas). Los exopeptidasas que actúan sobre la liberación del terminal carboxi libre un solo aminoácido (carboxipeptidasas) o un dipéptido (peptidil-dipeptidasas). Algunos son específicos de dipéptidos exopeptidasas (dipeptidasas) eliminar o residuos terminales son sustituidos, cicla o vinculados por lazos isopeptídicos. Enlaces isopeptídicos son diferentes de aquellos enlaces peptídicos entre el carboxilo y amino-un grupo, y estos tipos de enzimas se denominan peptidasas omega.

PROTEASAS

Las proteasas son una clase de enzimas con un papel importante en los procesos fisiológicos. Estas enzimas están involucradas en procesos biológicos como la coagulación de la sangre la muerte celular y la diferenciación de los tejidos. Varios pasos proteolíticas importantes se producen en el mecanismo de tumores invasivos, así como el ciclo de infección de muchos virus y microorganismos patógenos. Estos hechos hacen que un objetivo de la proteasa valor quimioterapéutico para el desarrollo de nuevos compuestos farmacéuticos. Las enzimas proteolíticas también participan en el catabolismo de proteínas, tanto en las rutas biosintéticas de la degradación y en, y la liberación de hormonas peptídicas farmacéuticamente activos de las proteínas precursoras. Ciertas modificaciones específicas y selectiva de las proteínas durante la activación de las enzimas se producen a través de la proteólisis, que también funciona en el transporte de proteínas secretoras en la membrana. Las proteasas tienen una variedad de aplicaciones, especialmente en la industria detegentes y alimentos. En vista de los recientes acuerdos globales sobre el uso de tecnologías limpias, las proteasas se comenzó a utilizar ampliamente en el tratamiento de artículos de cuero, en reemplazo de los contaminantes y compuestos tóxicos que se utilizan hasta ahora. En las proteasas de la industria farmacéutica se utilizan en ungüentos curativos, y tienen un uso potencial para otros fármacos. Proteasas hidrolizar proteínas en péptidos y aminoácidos para facilitar su absorción por las células, debido a su despolimerizante papel, las enzimas extracelulares jugar un papel importante en la nutrición.

Las proteasas (proteasas, peptidasas o enzimas proteolíticas) son enzimas que rompen el enlace peptídico entre los aminoácidos en las proteínas. El proceso se llama división proteolítica, un mecanismo común de activación o inactivación de las enzimas que participan principalmente en la digestión y la coagulación sanguínea. Como una molécula de agua se utiliza en el proceso, las proteasas se clasifican como hidrolasas.

Las proteasas se encuentran naturalmente en todos los organismos y representan 5.1% de su contenido genético. Estas enzimas están implicadas en una variedad de reacciones metabólicas de la digestión simple de proteínas de los alimentos. La escisión específica de una proteína puede neutralizarlo, y que pueda asumir una conformación activa, que puede servir como una señal de ciclo celular.

Algunos virus como el VIH se basan en las proteasas en su ciclo reproductivo, ya que algunas proteínas virales están codificados en una cadena peptídica de largo, de ser liberado por las proteasas, sólo entonces será su conformación ideal y función. Por lo tanto, los inhibidores de la proteasa se desarrollan como medios antivirales.

CARBOHIDRASASEstas enzimas hidrolizan polímeros que tengan como estructura principal diversos tipos de azúcares de seis

carbonos. Nuestras carbohidrasas hidrolizantes de almidón trabajan sobre la amilasa y la amilopectina de un sin número de granos. Sus principales aplicaciones incluyen la producción de jarabe de maíz, etanol y también se utlizan en las industrias de la panificación y la cervecera. Nuestras carbohidrasas no hidrolizantes de almidón son aquellas enzimas que hidrolizan polímeros hechos de seis carbonos pero que no incluyen enzimas degradadoras de la amilasa o la amilopectina. Un ejemplo serían las celulasas que producirían glucosa si se hidrolizarán completamente. Otro ejemplo es la lactasa que hidroliza la lactosa a glucosa y galactosa.

ENZIMAS HIDROLIZANTES DE ALMIDÓNADJUZYME® Amilasa sacarificante líquida derivada del Aspergillus niger, utilizada para la producción de

azúcares fermentables.BREWERS MYLASE® Carbohidrasa derivada de Aspergillus sp. y Rhizopus oryzae, usada en la fabricación

de cerveza ligera o light cuando se desea la inactivación al pasteurizarla. Disponible en polvo.CO-ADJUZYME® Concentrado de enzimas sacarificantes derivadas de hongos que se usa en conjunto

con ADJUZYME® para una producción más eficiente de azúcares fermentables. Disponible en forma líquida.ENZECO® GLUCOAMYLASE POLVO AN Derivada del Aspergillus niger, ésta es una glucoamilasa de gran

pureza que presenta muy poca actividad proteásica o amilásica. Especialmente apta para su uso en panadería para incrementar el levantamiento de masas congeladas para pan.

ENZECO® BAKING ENZYME AN Preparación enzimática en polvo derivada del Aspergillus niger que se usa como auxiliar de la fermentación en productos de panificación hechos con masa congelada. También puede usarse para aumentar la tasa de fermentación de masas muy bajas en grasa.

MULTIZYME®II Mezcla de amilasas del A. oryzae y el B. subtilis con algo de actividad de proteasas presente.  Esta preparación está diseñada para su uso en silos de maíz y Alimento para Animaless para animales. Se encuentra disponible en polvo.

CARBOHIDRASAS NO HIDROLIZANTES DE ALMIDÓNENZECO® BETAGLUCANASE Derivada deT. longibrachiatum (también conocida como T. reesei), es una

fuente de beta-glucanasa de grado alimenticio para la industria cervecera o se utiliza para hidrolizar glucanos que pueden reducir el tiempo de procesamiento. Disponible en polvo y líquido.

MULTIZYME® BX+BG Derivada de T. longibrachiatum (también conocida como T. reesei), esta preparación enzimática es una fuente concentrada de xilanasa y beta glucanasa. Se usa principalmente en Alimento para animales que contienen una o más fuentes alternas de granos, tales como el trigo, el centeno, la avena o la cebada.

ENZECO® LACTASE NL Preparación líquida derivada de levaduras. La lactasa derivada de levaduras es el producto preferido en la conversión de la leche. Funciona bien a bajas temperaturas.

ENZECO® HEMICELLULASE 20M Derivada del Aspergillus niger, esta enzima es alta en diversas actividades de degradación del galactomanano.

ENZECO® XYLANASE  AN900 Una xilanasa derivada del A. niger. Los principales usos son la molienda, el horneado y la preparación de Alimento para animales. Más baja en actividad de  mananasa que la Enzeco® Hemicellulase 20M pero más alta en actividad de celulasa.

LIPASA

La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos. Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas.

Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos:Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc).Hormonal, a través de la hormona gastrina.En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de grasas, la reconstitución del

organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las producen para fabricar reservas de energía. Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son múltiples y van desde la fabricación de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderías para mejoramiento de sabores, industria de bebidas, producción de productos químicos de interés por medio de enlaces éster, polimerización e incluso se hacen investigaciones para la producción de biodiésel.

VOCABULARIO

Pepsina - una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago;Polipeptídios - es el nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente grandeAmilase salivar - es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los

enlaces 1-4 del componente α-Amilosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simplesLipasas - es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de

manera que se puedan absorberTripisina - es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis

para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidosAmilopectina - es un polisacárido que se diferencia de la amilosaQuimiotripsina - es una enzima digestiva que puede realizar proteólisis.Proteólise - es la degradación de proteínasCarbohidrasas - Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía.Hidrofóbicas – Son sustancias que son repelidas por el agua o que no se pueden mezclar con ellaFosfotúngstico - es un eteropoliácido para el fósforo y el tungstenoTN:FalfaProteínas y grasa: En cantidades pequeñas con respecto a su contenido en otros nutrientesHidratos de carbono: Fundamentalmente en forma de fructosa y, en menor proporción, glucosa y sacarosa,

que son fácilmente absorbidos por el organismoVitaminas:Contiene pequeñas cantidades de vitamina E o tocoferol y vitamina C, de acción antioxidante.

También contiene vitaminas del grupo B que favorecen las funciones nerviosas.Minerales: Destaca la presencia de potasio, necesario para la transmisión y generación del impulso nervioso

y para la actividad muscular y que, a la vez, que favorece la función renal. También contiene pequeñas cantidades de cinc, manganeso, azufre, flúor, yodo, boro o selenio, que desempeñan importantes funciones en los procesos que tienen lugar en la celular.

Fibra: La manzana es rica en fibra. Se calcula que una manzana aporta unos 3 gramos de fibra, que resulta eficaz tanto para estimular un intestino perezoso como para ayudar a combatir una diarrea.Además, la manzana es rica en flavonoides, como la quercetina, de propiedades antioxidantes, y en taninos, con capacidad astringente y antiinflamatoria, así como en ácidos orgánicos como el ácido málico y el tartárico.

Catalizadores biológicos - Enzimas: Las reacciones químicas en sistemas biológicos raramente ocurren en ausencia de un catalizador.

Holoenzima: Uno enzima completo Apoenzima: formada por una parte proteicaCoenzima: cofactorno proteicoNADPH+H: (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato reducido) NAD :(nicotinamida adenina dinucleotido) FAD:(flavina adenina dinucleótido),piridoxal, biotina, tiamina, ácido tetra hidrofólico , cobalamina, etc