Dra. Judith García de RodasSalón 207

QUE SON?

BIOCATALIZADORES

CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterar su composición química en el proceso

Clasificación ORGANICOS:

PROTÉICOS (enzimas)RNA (ribozimas)

INORGÁNICOS:

METALES

CARACTERÍSTICAS ALTAMENTE ESPECÍFICAS

○ Una enzima → un sustrato.○ Una enzima → una coenzima.○ Una enzima → un cofactor.

No modifican la concentración de los sustratos ni de los productos

No sufren alteraciones permanentes

Están sujetas a Regulación

DEFINICIONES COENZIMA: Molécula

orgánica no proteínica asociada a una enzima: vitaminas(A, B), Coenzima A, NAD,

FAD

COFACTOR:Molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad: Fe, Ca, Zn

QUE SON?

BIOCATALIZADORES

CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterarse en el proceso

Cofactores Los cofactores pueden ser iones inorgánicos

que facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas .Las coenzimas son sustancias orgánicas que pueden funcionar de formas muy variadas, lo más frecuente es como transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.

DEFINICIONES

COENZIMA: Molécula orgánica no proteínica asociada a una enzima. ( vitaminas)

COFACTOR:Molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad ( Fe, Ca, )

Variedad de CoenzimasVitamina Coenzima Función

Vit. B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Oxido reducción

Vit. B2 (Riboflavina) Flavinas adeninas nucletidos Oxido reducción

Niacina Nicotinamida dinucleotido Oxido reducción

Acido pantotenico Vitamina A Activa y transfiere grupos acilo

Aciodo fólico Tetrahidrofolato Activa y transfiere grupos carbonilo y carboxilo

Biotina Biotina Activa y transfiere CO2

Vit. B12 Adenosil y metil cobalamina Isomerización y transferencia de grupos metilo

Variedad de CofactoresMetal enzima Función

Fe citocromo oxidasa oxido-reducción

Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción

Zn Alcohol deshidrogenasa Facilita unión NAD

Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina

Ni Ureasa Activa lugar catalítico

V Nitrato reductasa Oxido-reducción

Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una

cisteína del lugar activo

ISOENZIMAS

formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática.

Ejemplo: Lactato Deshidrogena.HHHHHHHMHHMMHMMMMMMM

DEFINICIONES SUSTRATO

PRODUCTO

SITIO ACTIVO

SITIO CATALÍTICO

SITIO ALOSTÉRICO (sitio activo)

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Sitio Activo

1. Residuos de amino ácidos: sitio activo

2. Unión del sustrato (ajuste inducido )

3. Estado de transición = sustrato activo

4. Cambios en la actividad enzimática:• - ph• - temperatura• - energía del ión

Mecanismo de unión enzima-sustrato

CLASIFICACION

Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad

Ej: Ureasa

6 clases según el tipo de reacción catalizada.

Clasificación de las enzimasClase Ejemplo de enzimas

Oxidoreductasas Deshidrogenasas, peroxidasas

Transferasas Hexoquinasas, transaminasas

Hidrolasas Fosfatasa alcalinatripsina

Liasas Anhidrasa carbónica

Isomerasas Triosas fosfato

Ligasas DNA ligasa

1. OXIDOREDUCTASAS:

Transferencia de electrones

2. TRANSFERASAS:  

catalizan la transferencia de grupos funcionales

3. HIDROLASAS:

catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua

4. LIASAS

Catalizan la adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos

5. ISOMERASAS:

Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas

6. LIGASAS

catalizan la formación de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la rotura de ATP

REGULACION

No. Enzimático ○ inducción (DNA)○ represión (DNA)○ Vida media enzimática

Modificación covalente (fosforilación y defosforilación)

Modificación alostérica (positiva y negativa)

INHIBICION

INHIBICION COMPETITIVA

INHIBICION NO COMPETITIVA

Una molécula se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el substrato, por lo que la reacción de esta enzima queda inhibida

Inhibidor Inhibidor competitivocompetitivo

Inhibición Competitiva

Inhibición No Competitiva

El inhibidor se une al sitio alostérico de la enzima, cambia la conformación del sitio activo, e impide que el substrato pueda interactuar en él.

Cambia la conformación

del sitio activo

Inhibidor unido al sitio

alostérico

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Inhibición enzimáticaDrogas y toxinas

Inhibidores competitivos: metanol, etilen-glicol, metotrexate.

Inhibidores no competitivos: fisostigmina, captopril, alopurinol.

Inhibidores irreversibles: aspirina, fluoracilo, organofosforados.

IMPORTANCIA BIOMEDICA

Enzimas plasmáticas funcionales: presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre

ej: Enzimas de la coagulación Enzimas plasmáticas no funcionales: no

presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad

ej: Lipasa en pancreatitis aguda

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Patron de energía enzimáticaEstado de transición

Energía de activaciónPara la reacción catalizada sin enzima

Energía de activaciónPara la reacción catalizada con enzima

Cambio de energía libre en la reacción

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Cinética enzimática

1. Velocidad de la reacción

2. Modelo Michaelis-Menten

S + E ES E + P

La velocidad de una reacción catalizada por enzimas depende de la afinidad de la enzima por el substrato, de la cantidad de enzima, cantidad de sustrato y otras condiciones como el pH y la temperatura ideales.

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Ribosimas

Moléculas de RNA

¿¿¿ Reproducción primitiva ???

Capacidad catalítica

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Ribozima

LABORATORIO

2 PROCEDIMIENTOS PARA OBSERVAR LA ACCION ENZIMATICA