ENZIMELE

ENZIMELEDr. DAVID REMONA ELIZA

• Clic pentru editare stiluri text CoordonatorAl doilea nivelAl treilea nivelAl patrulea nivelAl cincilea nivel

AS

PE

CT

E

CE

VO

R

FI D

ISC

UTATE

Ce sunt enzimele? Caracteristici generale ale enzimelor Clasificarea și nomenclatura enzimelor Structura enzimelor Mecanismul de acțiune al enzimelor Cinetica enzimatică Reglarea activității enzimelor Enzimele în diagnosticul clinic

CE SUNT ENZIMELE?CE SUNT ENZIMELE?Aproape toate reacțiile desfășurate în organismul uman sunt mediate de enzime, care sunt proteine ce cresc viteza de reacție fără a fi schimbat procesul chimic. Dintre multele reacții biologic posibile din punct de vedere energetic, enzimele canalizează substraturile în căile metabolice utile momentului respectiv. Astfel, enzimele controlează toate căile metabolice.

Clic pentru editare stiluri text Coordonator



CARACTERISTICI GENERALE ALE ENZIMELOREnzimele prezintă unele proprietăți comune cu catalizatorii chimici, dar ele pot avea, de asemenea diferite moduri de acțiune.

PROPRIETĂȚI COMUNEDIFERENȚELE DINTRE ENZIME ȘI CATALIZATORII CHIMICI

Nu sunt nici consumate, nici produse în cursul reacției chimice.

Nu declanșează o reacție chimică ci accelerează desfășurarea reacțiilor care ar avea loc într-un ritm mult mai lent, în absența lor.

Enzimele sunt proteine. Enzimele sunt înalt

specifice pentru reacțiile pe care le catalizează, ceea ce asigură ca în aceste reacții să nu se formeze produși secundari.

Enzimele prezintă o specificitate față de substrat:

ABSOLUTĂ – pentru un singur substrat

RELATIVĂ – pentru mai multe substraturi.




CARACTERISTICI GENERALE ALE ENZIMELOREnzimele prezintă unele proprietăți comune cu catalizatorii chimici, dar ele pot avea, de asemenea diferite moduri de acțiune. DIFERENȚELE DINTRE ENZIME ȘI CATALIZATORII CHIMICI

AMILAZA SALIVARĂpH = 6,6 -6,8 PEPSINApH = 1,5 - 3 FOSFATAZA

ALCALINĂpH = 10

Enzimele asigură reacțiilor pe care le catalizează viteze cu câteva ordine de mărime în plus.

Reacțiile pe care le catalizează au loc în condiții blânde: temperatură sub 50ºC, presiune atmosferică, pH în jurul valorii 7 (Există excepții!). Catalizatorii chimici acționează la temperaturi ridicate, presiuni mari și valori extreme de pH.


CLASIFICAREA SI NOMENCLATURA ENZIMELOR

Conform comisiei de enzimologie a UNIUNII INTERNAȚIONALE DE BIOCHIMIE ȘI BIOLOGIE MOLECULARĂ, denumirea enzimelor se bazează pe următoarele criterii:A.Fiecare enzimă este încadrată într-o clasă, subclasă și eventual sub-subclasă. Clasele, subclasele, sub-subclasele și enzimele individuale se notează prin cifre despărțite de precedat de inițialele EC (Enzyme Commission). Astfel de denumiri și numere de cod facilitează găsirea enzimelor în cataloage, dar îngreunează comunicarea rapidă între secțiile clinice și laborator. B.Numele enzimei are două părți:prima parte indică substratul sau substraturile asupra cărora acționează; a 2-a parte indică tipul reacției catalizate, iar la sfârșit se adaugă sufixul "- ază„.

ENZIMELE SUNT CLASIFICATE ÎN ȘASE CLASE

1. OXIDOREDUCTAZE, catalizează reacțiile de oxido-reducere 1.1. subclasa care acționează asupra grupării CH – OH 1.1.1. sub-subclasa ce are ca coenzimă NAD+ sau NADP+

1.1.1.1. alcool: NAD+ oxidoreductază 1.1.1.27. lactat: NAD+ oxidoreductază 1.2.subclsa care acționează asupra grupării C=O 1.2.1. sub-subclasa ce are ca coenzimă NAD+ sau NADP+

1.2.1.12. gliceraldehid 3-P: NAD+ oxidoreductază 1.2.3. sub-subclasa ce acceptă O2

1.2.3.2. xantin: oxigen oxidoreductază 1.3. subclasa care acționează asupra legăturii CH – CH 1.4. subclasa care acționează asupra legăturii CH – NH2. TRANSFERAZELE, catalizează transferurile de grupe ce conțin C, N, P3. HIDROLAZE, catalizează scindări de legături covalente cu participarea apei ( legături eterice, esterice, peptidice, glicozidice). 4. LIAZE, catalizează ruperea legăturilor C – C, C – S, C - S.5. IZOMERAZE, catalizează diferitele tipuri de izomerizări, inclusiv racemizări. 6. LIGAZE, catalizează formarea de legături între C și O, S, N, cuplate cu hidroliza legăturilor macroergice.


CLA

SIFI

CA

REA

ȘI

NO

ME

NC

LATU

RA

EN

ZIM

ELO

R

Conform comisiei de enzimologie a UNIUNII INTERNAȚIONALE DE BIOCHIMIE ȘI BIOLOGIE MOLECULARĂ, denumirea enzimelor se bazează pe următoarele criterii:

Fiecare enzimă este încadrată într-o clasă, subclasă și eventual sub-subclasă. Clasele, subclasele, sub-subclasele și enzimele individuale se notează prin cifre despărțite de precedat de inițialele EC (Enzyme Commission). Astfel de denumiri și numere de cod facilitează găsirea enzimelor în cataloage, dar îngreunează comunicarea rapidă între secțiile clinice și laborator.

Numele enzimei are două părți: prima parte indică substratul sau substraturile

asupra cărora acționează; a 2-a parte indică tipul reacției catalizate, iar la

sfârșit se adaugă sufixul "- ază„.


ENZIMELE

SUNT

CLASIFICATE

ÎN ȘASE

CLASE

1. OXIDOREDUCTAZE, catalizează reacțiile de oxido-reducere 1.1. subclasa care acționează asupra grupării CH – OH 1.1.1. sub-subclasa ce are ca coenzimă NAD+ sau NADP+

1.1.1.1. alcool: NAD+ oxidoreductază 1.1.1.27. lactat: NAD+ oxidoreductază 1.2.subclsa care acționează asupra grupării C=O 1.2.1. sub-subclasa ce are ca coenzimă NAD+ sau NADP+

1.2.1.12. gliceraldehid 3-P: NAD+ oxidoreductază 1.2.3. sub-subclasa ce acceptă O2

1.2.3.2. xantin: oxigen oxidoreductază 1.3. subclasa care acționează asupra legăturii CH – CH 1.4. subclasa care acționează asupra legăturii CH – NH2. TRANSFERAZELE, catalizează transferurile de grupe ce conțin C, N, P3. HIDROLAZE, catalizează scindări de legături covalente cu participarea apei ( legături eterice, esterice, peptidice, glicozidice). 4. LIAZE, catalizează ruperea legăturilor C – C, C – S, C - N.5. IZOMERAZE, catalizează diferitele tipuri de izomerizări, inclusiv racemizări. 6. LIGAZE, catalizează formarea de legături între C și O, S, N, cuplate cu hidroliza legăturilor macroergice


ST

RUCT

URA

ENZ

IMEL

OR

Enzimele sunt, în general, proteine, care cresc viteza unei reacții chimice și nu sunt consumate în timpul reacției catalizate de ele. (Unele tipuri de ARN pot acționa ca enzime, de obicei catalizând clivajul sau sinteza legăturilor fosfoesterice. ARN-ul cu activitate catalitică este numit ribozomal, și este mai puțin întâlnit decât proteinele cu activitate catalitică.)

Enzimele au în structură mai mult de 100 aa și pot prezenta cele 4 nivele de organizare structurală (primară, secundară, terțiară, cuaternară).

Înțelegerea structurii enzimelor și totodată a mecanismului de acțiune a fost posibil datorită:

Perfecționării tehnicilor de separare și purificare a enzimelor;

Studiilor de difracție cu raze X a cristalelor de protein-enzimă;

Stabilirea corelațiilor dintre activitatea unei enzime și eventualele modificări induse în structura enzimei.


ST

RU

CT

UR

A

EN

ZI

ME

LOR

Studii experimentale au evidențiat faptul că: îndepărtarea prin proteoliză a unor porțiuni din macromoleculele lor nu afectează (sau afectează în mică măsură) activitatea enzimelor.

Substraturile sunt foarte mici în raport cu enzimele. Aceste date au permis formularea concluziei că numai o

zonă restrânsă din enzimă participă la fixarea și transformarea chimică a substratului; această zonă se numește „centrul activ„ al enzimei.

Studiile experimentale au stabilit faptul că o enzimă dispune de un singur centru activ.

CENTRUL ACTIV este constituit din totalitatea grupărilor funcționale (carboxil, amino, hidroxil, tiol) aparținând de regulă aminoacizilor îndepărtați în secvența protein–enzime.

CENTRUL ACTIV conferă specificitate pentru substrat.




ORGANIZAREA SPAȚIALĂ A CENTRULUI ACTIV AL ENZIMELOR, RAPORTATĂ LA STRUCTURA SUBSTRATULUI EVIDENȚIAZĂ DOUĂ MODELE MODELUL CLASIC „CHEIE - BROASCĂ"

MODELUL "POTRIVIRII INDUSE"


CENTRUL ACTIV

centrul activ al hexokinazei, înainte de recunoașterea substratului

centrul activ al HK adaptat, prin modificări conformaționale, fixării substratului


ME

CA

NIS

MU

L D

E

AC

ȚIU

NE

AL

EN

ZIM

ELO

R

Toate reacțiile chimice sunt însoțite de variații de energie: variația căldurii (ENTALPIE - ΔH): Reacțiile care eliberează sau absorb căldura sunt EXOTERME respectiv ENDOTERMEÎn condiții de temperatură și presiune constantă, parametrul termodinamic urmărit este variația ENERGIEI LIBERE - ΔG. Dacă ΔG < 0 (ceea ce corespunde eliberării de energie), reacția este EXERGONICĂ; invers, reacția este ENDERGONICĂ.ΔG = Gp – Gs . Pentru ΔG < 0, energia medie a moleculelor reactanților este mai mare decât energia medie a produșilor de reacție. Deoarece produșii de reacție sunt mai stabili decât reactanții s-ar putea spune că reacțiile în care se eliberează energie sunt și spontane.


ME

CA

NIS

MU

L D

E

AC

ȚIU

NE

AL

EN

ZIM

ELO

R

Totuși, desfășurarea reacțiilor exergonice este condiționată de furnizarea unei anumite cantități de energie; abia după ce au fost "amorsate„ ele devin eliberatoare de energie.

Exemplu: oxidarea glucozei cu O2 este o reacție care eliberează energie, totuși glucoza rezistă contactului permanent cu O2 luni de zile, chiar și ani, dacă reacția nu este declanșată prin furnizarea unei cantități de energie.

Energia furnizată reacției se numește ENERGIE DE ACTIVARE, și are rolul de a mări numărul de ciocniri între reactanți, în urma cărora rezultă complexe de tranziție.

COMPLEXELE DE TRANZIȚIE sunt stări prin intermediul cărora au loc transformările substraturilor în produși de reacție.

MECANISMUL DE ACȚIUNE AL MECANISMUL DE ACȚIUNE AL ENZIMELORENZIMELOR

În laborator sau industrie, energia de activare necesară reacțiilor este furnizată sub formă de căldură.

În organismele vii, imposibilitatea reacțiilor chimice de a fi influențate de căldură este compensată de către ENZIME.

S + E ↔ E-SS + E ↔ E-S → E + P→ E + P

Enzimele Enzimele reduc energia de activarereduc energia de activare fara sa afecteze energia libera a reactiei fara sa afecteze energia libera a reactiei ((ΔG). Astfel, enzimele . Astfel, enzimele cresc viteza de reactiecresc viteza de reactie..

Progresul reactieiProgresul reactiei

S

PΔG

Energia de activare a reactiei necatalizate

Energia de activare a reactiei catalizate

Ener

gie

Ener

gie


Energia liberă şi teoria stării de tranziţieEnzimele măresc viteza reacţiilor biochimice prin micşorarea energiei libere de activare DG*.


MO

DA

LITĂ

ȚI

PR

IN

CA

RE

EN

ZI

MEL

E

SC

AD

Δ

G*

A

UN

EI

REA

CȚII

NEE

NZ

IM

ATI

CE

CATALIZA ACIDO-BAZICĂ – mutarotația glucozei

TENSIONAREA SUBSTRATULUI – lizozimul CATALIZA COVALENTĂ – serin-proteaze CATALIZA ELECTROSTATICĂ CATALIZA CU ION METALIC – anhidraza

carbonică FACTORUL GEOMETRIC (PROXIMITATE ȘI

ORIENTARE)

CATALIZA ACIDO-CATALIZA ACIDO-BAZICĂBAZICĂMulte reacții enzimatice au la bază mecanisme de cataliză acido-bazică. Exemplu: mutarotația glucozei, prin care anomerul α al glucopiranozei se transformă în anomerul β și invers.


CA

TALIZA

A

CI

DO

-BA

ZIC

Ă



În cazul catalizelor din centrele active ale enzimelor, acestea nu se pot desfășura în prezența unui acid sau bază tare. În această situație discutăm de CATALIZĂ ACIDO-BAZICĂ GENERALIZATĂ. Aceasta poate fi: ● cataliza acido-bazică concertată – piridina și fenolul sunt prezente simultan, astfel au loc simultan atacul nucleofil al bazei și atacul electrofil al acidului asupra ciclului glucopiranozic● cataliza acido-bazică tautomerică – acidul și baza sunt prezente în aceeași moleculă (exp. 2-hidroxi-piridina)



CATALIZA ACIDO-BAZICĂ Catalizatorul nu poate

fi orice substanță acido-bazică. El trebuie să îndeplinească cel puțin 2 condiții:

direcționarea legăturilor de hidrogen (figurate prin linii punctate)

capacitatea de a pendula cu rapiditate între cele 2 structuri tautomere.

RIBONUCLEAZA PANCREATICĂ BOVINĂ (RN-aza A) conține în centrul activ 2 radicali His (His 12 și His 119) care acționează asupra legăturilor fosfoesterice prin mecanism concertat:

His 12 – acționează ca o bază generalizată

His 119 – acționează ca un acid generalizat

TENSIONAREA TENSIONAREA SUBSTRATULUISUBSTRATULUIModelul tensionării substratului este aplicat în cazul acțiunii catalitice a lizozimului, enzimă capabilă să producă liza unor bacterii. Substratul este un heteropolizaharid, component al peretelui bacterian, constituit din 2 monozaharide: β-NAG și β-NAM.

Centrul activ al lizozimului se prezintă sub forma unui "șanț„ conținând mai multe grupări de legare și grupări catalitice, aparținând unor resturi de aminoacizi.

Resturile de aminoacizi implicate în legarea substratului la centrul activ sunt: Trp 62, Trp 63, Asn 59, Asn 46, Ser 100, Ala 107, Ala 110,Trp 108.

Resturile de aa participante la cataliză: Glu 35 și Asp 52.

CATALIZA COVALENTĂCATALIZA COVALENTĂCATALIZA COVALENTĂ ≈ REVERSIBILĂ

Proteazele digestive (TRIPSINĂ, CHIMOTRIPSINĂ, ELASTAZA) pot prezenta acest tip de cataliză. ≈ IREVERSIBILĂ

Activarea covalentă a zimogenilor (TRIPSINOGEN, CHIMOTRIPSINOGEN, PEPSINOGEN, PROCARBOXIDAZA)



CATALIZA COVALENTĂ Prezența triadei

catalitice (His 57 – Asp 102 – Ser 195) realizează cataliza covalentă cu clivajul legăturii peptidice învecinată anumitor aa:

Tripsina – rupe legăturile peptidice din vecinătatea Arg, Lys

Chimotripsina – rupe legăturile din vecinătatea Phe, Trp, Tyr

Elastaza – rupe legăturile din vecinătatea aa cu radicali mici și nepolari: Ala, Val

CA

TALIZA

C

OVA

LENT

ĂME

CA

NIS

MU

L DE

AC

ȚIU

NE




CATALIZA COVALENTĂACTIVAREA ZIMOGENILOR

MODALITĂȚI DE PROTECȚIE

Presupune transformarea proenzimelor de tipul: pepsinogen, chimotripsinogen, tripsinogen în enzimele proteolitice: pepsina, chimotripsina, tripsina.

Formele inactive (zimogenii) sunt sintetizate la nivelul mucoasei gastrice (pepsinogen), pancreasului pentru toate celelalte.

Activările se produc la locul de acțiune (stomac, intestin subțire).

Enzimele sunt sintetizate ca zimogeni inactivi metabolic.

Aceștia sunt eliberați sub formă de vezicule învelite cu membrane proteo-lipidice.

Secreția pancreatică conține un inhibitor pentru tripsină, ca o protecție suplimentară.

α1–antitripsină(anti - elastaza)

(sintetizată de ficat)

CATALIZA CU ION CATALIZA CU ION METALICMETALICÎn funcție de tăria interacțiunii metal – enzimă există:

≈ METALOENZIME – care conține ionul metalic strâns legat: Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+, Mn2+ , Co3+

≈ ENZIME ACTIVATE DE METALE – care asociază slab ionii metalici: Na+, K+, Mg2+, Ca2+.

CATALIZA CU ION CATALIZA CU ION METALICMETALICANHIDRAZA CARBONICĂANHIDRAZA CARBONICĂ

Anhidraza carbonică este o enzimă prezentă în diferite țesuturi, a cărei funcție este de a accelera reacția de hidratare a CO2.

Zn2+ leagă HO- provent din ionizarea H2O. HO- atacă nucleofil CO2, pe care în

transformă în HCO-3

CATALIZA CATALIZA ELECTROSTATICĂELECTROSTATICĂ Cataliza electrostatică rezultă din faptul că

distribuția de sarcină din centrul activ este aranjată pentru a stabiliza starea de tranziție a reacției catalizate.

Este similară cu cataliza cu ioni metalici, cu deosebirea că legarea substratului exclude în general apa de la centrul activ al enzimei.

FACTORUL GEOMETRIC FACTORUL GEOMETRIC (PROXIMITATE ȘI (PROXIMITATE ȘI ORIENTARE)ORIENTARE) Într-o soluție a 2 reactanți, aceștia pot avea

diferite orientări. Posibilitatea ca ei să întâlnească pe direcția

corectă și cu suficientă energie pentru a se produce reacția , este foarte mică la 37ºC în soluții diluate.

Enzima care posedă 2 centrii de legare pentru acești reactanți este introdusă în soluția lor fixând substraturile.

Legarea substraturilor la centrul activ al enzimei conduce la tensionarea acestora apropiindu-se de starea de tranziție și astfel de a lua calea de reacție.


CIN

ETI

CA

R

EA

CȚIIL

OR

EN

ZI

MA

TIC

E

CINETICA ENZIMATICĂ studiază viteza reacțiilor catalizate de enzime în funcție de variația raportului concentrațiilor enzimei și substratului ( [S], [E] ) și a influențelor unor factori fizico-chimici: temperatura, pH-ul, inhibitorii.

VITEZA DE REACȚIE se exprimă prin cantitatea de substrat transformată în produs de reacție (exprimată în miligrame) într-o unitate de timp (secundă, minut).

Transformarea substratului în produs de reacție implică obligatoriu existența complexului enzimă – substrat (ES):



CINETICA REACȚIILOR ENZIMATICE

Dacă unui substrat aflat în soluție i se adaugă o cantitate de enzimă care catalizează transformarea S în P are loc după o curbă hiperbolă:

are o porțiune rectilinie apoi, are o porțiune

inclinată în final, se aplatizează. Rata de transformare a

substratului în produs de reacție este direct proporțional cu concentrația enzimei.



Când v0 este trasată în funcție de [S], ea nu este posibil să fie determinată când vmax a fost atinsă, datorită ascensiunii treptate a curbei hiperbolice la concentrații mari de substrat. Prin trasarea 1/v0 versus 1/[S] se obține o linie dreaptă. Acest grafic, numit LINEWEAVER-BURK, poate fi folosit pentru calcularea KM și vmax, precum și pentru determinarea mecanismului de acțiune ai inhibitorilor enzimei.




CINETICA REACȚIILOR ENZIMATICEINHIBIȚIA IREVERSIBILĂ

INHIBIȚIA REVERSIBILĂINHIBITORII COMPETITIVI

Inhibiția ireversibilă, otrăvire, alterează definitiv grupările funcționale din centrul catalitic.

Exemplu: otăvirea complexului pyr-DH de către arseniat

Inhibitorii competitivi sunt substanțe care se leagă reversibil la centrul activ datorită asemănării cu substratul, afinitatea enzimei pentru ei este mai mare decât pentru substrat.

Exemplu: inhibiția succinat DH de către dianionul malonat




CINETICA REACȚIILOR ENZIMATICEINHIBIȚIA REVERSIBILĂINHIBITORII NECOMPETITIVI

ATENȚIE!!!!

Enzimele care conțin grupări tiolice, neimplicate în formula catalitică, pot fi inhibate de ionii unor metale grele (Ag+, Hg2+, Pb2+).

Enzimele care conțin ioni metalici drept cofactori pot fi inhibate de către agenți chelatotizanți (EDTA).

Confuzia dintre inhibiția reversibilă necompetitivă și inhibiția ireversibilă poate fi evitată efectuând dializa enzimei inhibate.

În condițiile în care enzima nu revine la activitatea normală este vorba de inhibiția ireversibilă.




INHIBIȚIA ENZIMELOR1. INHIBIȚIA IREVERSIBILĂ2. INHIBIȚIA REVERSIBILĂ 2.1. INHIBITORII COMPETITIVI 2.2. INHIBITORII NECOMPETITIVI

INHIBIȚIA REVERSIBILĂ INHIBITORI COMPETITIVI

INHIBIȚIA REVERSIBILĂ INHIBITORI NECOMPETIVI




EFECTE ALE MEDIULUI ASUPRA CATALIZEI ENZIMATICEEFECTUL TEMPERATURII EFECTUL pH-lui

REGLAREA ACTIVITĂȚII REGLAREA ACTIVITĂȚII ENZIMATICEENZIMATICE REGLAREA COVALENTĂ REGLAREA ALOSTERICĂ INDUCȚIE – REPRESIE ENZIMATICĂ


RE

GL

AR

EA

C

OVA

LENT

Ă

Activarea enzimelor prin fosforilare sau defosforilare (reglarea covalentă reversibilă):

Fosforilarea se face de către ATP, care transferă un rest de acid fosforic pe grupările HO- al unor resturi de Ser, mai Tyr sau Thr, care nu fac parte din centrul activ.

Reacțiile de fosforilare sunt catalizate de kinaze specifice.

Transformarea inversă se face hidrolitic în prezența unor fosfataze specifice.

Unele enzime interconvertibile pe această cale sunt active în forma fosforilată (glicogen fosforilaza) sau defosforilată (glicogen sintaza).

Activarea unor enzime prin fosforilare ∕ defosforilare este ultima etapă într-o cascadă de evenimente declanșată odată cu fixarea de către celule a unor hormoni sau alți compuși chimici cu rol reglator.


Activarea covalentă a zimogenilor pancreatice (reglarea covalentă ireversibilă)

Presupune transformarea proenzimelor în enzime metabolic active.


RE

GL

AR

EA

A

LO

STE

RIC

Ă

Studiind diferitele căi de biosinteză, cercetătorii au fost în măsură să generalizeze că produsul final, acumulat peste necesitățile de moment, devine inhibitor al enzimei care catalizează prima sau una din primele reacții ale șirului de reacții chimice implicate în biosinteza sa.

În cazul căilor metabolice cu ramificații, produșii finali sunt inhibitori ai enzimelor care catalizează reacțiile de la nivelul ramificațiilor, și deseori, fiecare dintre produșii finali inhibă și activitatea primei enzime.

Acest tip de inhibiție este denumit inhibiție prin produs final, inhibiție feedbeek sau retroinhibiție, enzimele inhibate s-au denumit enzime alosterice iar inhibitorii, inhibitori alosterici sau modulatori (efectori) negativi.

INDUCȚIE – REPRESIE INDUCȚIE – REPRESIE ENZIMATICĂENZIMATICĂ Sinteza diferitelor enzime poate fi stimulată

sau inhibată în anumite situații metabolice.


ENZI

MEL

E

ÎN

DI

AGNOST

ICUL

CL

INI

C

Enzimele care au și structură cuaternară se prezintă sub mai multe forme moleculare ≈ IZOENZIME.

Structural, izoenzimele diferă prin raportul în care sunt asociate lanțurile polipeptidice de bază, de cel puțin 2 tipuri.

LDH (lactat dehidrogenaza) cele 2 lanțuri polipeptidice de bază sunt H (de origine

miocardică) și M (de origine musculară și hepatică) rezultă prin combinarea, sub formă de tetramer a celor

2 subunități LDH1 (H4),LDH2 (H3M),LDH3 (H2M2),LDH4

(HM3),LDH5 (M4) CK (creatinkinaza) cele 2 lanțuri polipeptidice de bază sunt B (de origine

din creier) și M (de origine musculară) este un dimer: CK-BB, CK-MM, CK-MB FOSFATAZA ALCALINĂ FOSFATAZA ACIDĂ α - AMILAZĂ

Documents

ENZIMELE