COOH

NH2

H

R: CH3

L体 D体

天然のアミノ酸

アミノ酸の立体配置

COOH

左旋性

levo-rotatory

右旋性

dextro-rotatory

Cα

(S); sinister (R); rectus

COOH

NH2HSH2C

L-システインの立体配置は(R)

12

3

1

2

3

H

COOH

COOH

CH3

注意

すべてのL-アミノ酸が左旋性であるというわけではない。

例　L-アルギニンは右旋性(dextrorotatory)を示す。

Cα NH2

R: CH3

Cα

NH2 NH2CH3

C

COO-

R

+H3N H

タンパク質を構成するアミノ酸の光学活性

L-α-アミノ酸すべてのL-アミノ酸が左旋性であるというわけではない。

例　L-アルギニンは右旋性(dextrorotatory)を示す。

L-グリセルアルデヒド D-グリセルアルデヒド

Fischerの表記法

グリセルアルデヒドの構造を基準とする。

CHO H

CHO

CH2OH

CH OH

CHO

CH2OH

非極性側鎖アミノ酸

グリシン

glycineGlyG

アラニン

alanineAlaA

バリン

valineValV

ロイシン

leucineLeuL

イソロイシン

isoleucineIleI

メチオニン

methionineMetM

プロリン

prolineProP

フェニルアラニン

phenylalaninePheF

トリプトファン

tryptophanTrpW

H2N CH C

CH3

OH

O

H2N CH C

H

OH

O

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH CH3

CH3

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH2

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

S

CH3HN

C

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

HN

極性無電荷側鎖アミノ酸

セリン

serineSerS

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C

CH

OH

O

OH

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

C

NH2

O

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

NH2

O

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C

CH2

OH

O

SH

トレオニン

threonineThrT

アスパラギン

asparagineAsnN

グルタミン

glutamineGlnQ

チロシン

tyrosineTyrY

システイン

cysteineCysC

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH2

NH2

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

C

NH2

NH

H2N CH C

CH2

OH

O

N

NH

H2N CH C

CH2

OH

O

C

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

OH

O

極性電荷側鎖アミノ酸

リシン

lysineLysK

アルギニン

arginineArgR

ヒスチジン

histidineHisH

アスパラギン酸

aspartic acidAspD

グルタミン酸

glutamic acidGluE

pKaAH A

–+ H

+

K a =[A

–] [H

+]

[AH]pK a = – log K a

= – log[A

–] [H

+]

[AH]

= – log [H+] –

[A–]

[AH]

pK a = pH –[A

–]

[AH]

[A–]

[AH]= 10

pH – pKa

log

log

Cα

C

HR

O

N

H

Cα

C

RH

N

O

HN

H

タンパク質の構造

構成単位はペプチド結合である。

ペプチド結合は硬くて扁平である。

1.51Å

1.24Å

1.32Å 1.46Å

同一平面上にある。

Cα-C'結合まわりの回転角ψ

Cαまわりの結合角は回転可

Cα-N結合まわりの回転角φ

Cα

C'C'

N

φ

Cα C'

Nψ

N

O

C N

H

C

O-

N+

H

二次構造タンパク質内部は疎水的である。

疎水的コアと親水的表面を形成することが水溶性の球状

タンパク質分子を折り畳む主な駆動力である。

主鎖自体が親水性である。

従って疎水的環境では、水素結合によって極性基を中和

させる必要がある。

α-ヘリックス

β-シート

C

O

N

H

α-ヘリックス構造

β-シート

構造

逆平行β-シート

構造

平行β-シート構造

混合β-シート構造

ループ構造

α-ヘリックス・すべての主鎖のｎ番目CO基とn+4番目のNH基は水素結合している。

・一回転の長さ5.4Å（一残基の間隔1.5Å×一回転あたりの残基数3.6）。

・右巻き（L-アミノ酸のため）。まれに左巻きもある。

・側鎖は外側を向いている。

・A, E, L, M 形成に適、P, G, Y, S 不適。

・片側がタンパク質の疎水性内部に向いて、タンパク質分子の表面に沿った

　位置に存在することが多い。

・（φ,ψ）＝（-57°, -47°）前後。

・４,５残基から40残基以上まで。平均10残基程度。

β-シート・異なるペプチド鎖によって水素結合が形成されている。

・伸びきったコンフォメーション。

・平行βシート（水素結合の間隔は一様。）

　逆平行βシート（水素結合の間隔は、狭いところと広いところがある。）

　混合βシート

・ほとんどのβシートを構成するストランドはねじれている。

ループ構造・タンパク質分子表面に存在する。

・水素結合を形成しない主鎖CO、NHは、溶媒に露出して水と水素結合する。

・親水性基が多い。

・残基が保存されていない。挿入や欠失が多い。