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Mioglobina vs. Hemoglobina
Bioqumica Licenciatura em Enfermagem
Funo das protenas Cataltica em reaces bioqumicas (enzimas); Transporte (hemoglobina); Armazenamento (mioglobina); Estrutural (conferem suporte mecnico e forma s clulas) (colognio); Controlo da expresso da informao gentica; Regulao da actividade bioqumica em clulas-alvo (hormonas - insulina); Defesa (Imunoglobulinas); Receptora; Enzimtica (lipases).
Mioglobina vs. Hemoglobina
Protenas transportadoras de oxignio
Mioglobina
Hemoglobina
Msculos
Hemcias
Transporta oxignio na corrente sangunea
Mioglobina vs. Hemoglobina Protenas Plasmticas Heteroprtidos
Formados por um polipptido ligado a um componente no proteico.
Grupo Prosttico (grupo Heme)
Mioglobina vs. HemoglobinaA Mioglobina formada por uma cadeia
polipeptdica nica, que adquire uma forma compacta, enrolada predominantemente em hlice. -
A Hemoglobina formada por quatro cadeias polipeptdicas. Cada uma das cadeias assemelhase a uma cadeia de mioglobina.
O interior da cadeia constitudo, essencialmente, por aminocidos apolares.
O Heme localiza-se num nicho apolar que o protege da oxidao forma frrica.
Heme (grupo prosttico)
Porfirina com um tomo de ferro como tomo central, ao qual se liga o oxignio. Unidade no peptdica, mas essencial funo da protena
Mioglobina
Protena Globular
Libertada em caso de oxignio insuficiente
153 aminocidos Exerccio Fsico RESERVA DE EMERGNCIA Necessita de mais oxignio do que o fornecido pelo sangue
Mioglobina
Responsvel pelas grandes mergulhos de alguns mamferos (baleias, focas, cachalotes)
Carrega o Oxignio nos msculos
Chegam aos msculos atravs da corrente sangunea
Hemoglobina
Hemoglobina
4 cadeias polipeptdicas: 2 2 4 Grupos Heme.
Hemoglobina T(ensa) vs. Hemoglobina R(elaxada)
Difcil captao do primeiro Oxignio; C-terminais muito rgidos.
Fcil captao de Oxignio extra; C-terminais com mobilidade livre.
A Hemoglobina apresenta 2 principais tipos de efeitos alostricos
Ligao cooperativa ao Oxignio
Aps a ligao do primeiro Oxignio ao grupo Heme, os restantes ligam-se com mais facilidade.
Efeito de BohrO Hidrognio e o CO2 promovem a libertao do Oxignio da Hemoglobina (estimulam a libertao de oxignio em tecidos em metabolismo activo)
Hidrognio
pH
afinidade
Libertao do Oxignio para os tecidos.
Alteraes Patolgicas da Hemoglobina Anemia Falciforme ou Drepanocitose Na anemia falciforme, existe uma anormalidade a nvel da hemoglobina A1, passando a chamar-se hemoglobina S (com duas cadeias normais e duas mutadas); Ocorre a substituio de um glutamato (aminocido polar) por uma valina (aminocido polar);
Porque ser que o Monxido de Carbono to prejudicial? A Hemoglobina liga-se ao CO com alta afinidade. Como o CO no utilizado pelas clulas e no existe O2, ocorre hipoxia, morte celular e do prprio organismo.
Trabalho realizado por:Gabriela Basaloco, 42.2010 Ins Portugus, 57.2010 Mariana Leite, 58.2010 Rui Monteiro, 68.2010