INTEGRANTESKarina Álvarez QuinteroMevis Bayuelo Franco

Karime Carmona CanedoLicena Oñoro Ramírez

Catherine Payares MartínezKelly Pereira Lora

INTRODUCCIÓN

La asparagina fue el primer aminoácido que descubrieron(1806).

la treoninna fu el ultimo.

existen 20 aminoácidos diferentes.

todos son L-α-aminoácidos y constan de: * un grupo amino * un grupo carboxilo * un grupo hidrogeno * un grupo distinto llamado R los aminoácidos que están en las proteínas son configuración L.

C HH2N

COOH

R

Carboxilo

amino

Cadena lateral

Aminoácidos no proteicos

Aminoácidos proteicos

Se dividen en dos grupos:

Aminoácidos codificables o universales

Aminoácidos modificados o particulares..

Son 20:

Alanina (Ala,A) Aspartico (Asp, D)Fenilalanina (phe,F) histidina (His, H) Lisina (Lys, K) Metionina (Met, M)Prolina (Pro, P) arginina (Arg, R)Treonina (Thr, T) triptofano (Trp, w)Cisteina (Cys, C) glutamico (Glu, E)Glicina (Gly, G) isoleucina (lle,l)Leucina (Leu, L) asparagina (Asn, N)Glutamina (Gln, Q) Serina (Ser, S)Valina (Val, V) tirosina (Tyr, Y)

Los aa esenciales: his, val, lle, leu, lys, met, trp, thr y phe.

Clasificación en función de la naturaleza y de la polaridad de La cadena lateral R. Aminoácidos neutros no polares:Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, TriptófanoMetionina, Cisteína , prolina.

Neutros polares:Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina

Ácidos:Aspartato, glutamato

Básicos:Lisina, arginina, histidina.

Las modificaciones mas frecuentes son:

Hidroxilación. Carboxilación. Adición de iodo. Formación de puentes disulfuro. Glicosilación. Fosforilación. Acetilación. Metilación. Acilación.

ENLACE PEPTÍDICO Y PÉPTIDOS El esqueleto de toda proteína esta

constituido por una repetición de N-C-&-C. Ésta unidad de repetición esta enlazada

mediante enlaces peptídicos.

Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el Oxigeno del Carbonilo, el Hidrogeno del Amino y los Carbonos alfa unidos al N y C.

La unión de dos o mas aminoácidos

mediante enlaces amida originan los péptidos.

En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción de un grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

CLASIFICACION cuando son pocos los aminoácidos que

forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc.).

cuando el numero de aminoácidos esta comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido.

si el numero de aminoácidos es mayor de 100, se habla de proteínas.

NOMENCLATURApor convención, los péptidos se nombran

leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos que lo integran a partir del extremo N.

se denomina secuencia de un péptido al orden de los aminoácidos que lo integran.

FUNCIONES BIOLOGICAS- Agentes vasoactivos: Angiotensina II. Tiene actividad vasopresora.

Es un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora llamada Angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.

Otros tienen actividad vasodilatadora: la Bradiquinina, nonapéptido. Proteína precursora: quininógeno.

-Hormonas: Oxitocina: nonapéptido que provoca la

contracción uterina y la secreción de leche por las glándulas mamarias.

Vasopresina: nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón.

Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.

- Neurotransmisores: Las encefalinas (pentapéptido), las

endorfinas (pentapéptido). - Antibióticos: La valinomicina y la gramicidina son dos

péptidos con acción antibiótica. La valinomicina es un inóforo: es capaz de

transportar iones potasio a través de las membranas biológicas.

GENERALIDADES

DEFINICION Son Biomoléculas Formadas básicamente

Por C, H,N Y O. Además, pueden contener azufre y en

algunos tipos de proteínas H, Mg y Cu entre otros elementos.

La estructura de las proteínas se estabiliza por diferentes tipos de enlaces como los covalentes, puentes de H, en laces salinos y fuerzas de Van Der Waals.

ESTRUCTURACIÓN DE PROTEÍNAS

Podemos distinguir 5 niveles de estructuración en las proteínas; la estructura primaria, la estructura secundaria, estructura terciaria, estructura cuaternaria y estructura quinaria.

ESTRUCTURA PRIMARIALos enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes.

Las posibilidades de estructuras a nivel primario son prácticamente ilimitados. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el numero de estructuras posibles vienen dados por las variaciones por repetición de los 20 elementos tomados de n en n, siendo n el numero de aminoácidos que componen la molécula proteica.

ESTRUCTURA SECUNDARIALa estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de H entre los átomos que forman el enlace peptídico. Se pueden distinguir varios tipos de conformación que determinan la estructura secundaria de una proteína: conformación al azar , hélice α, hoja β, giros β y estructuras supersecundarias.

ESTRUCTURA TERCIARIAEs una disposición precisa y única en el espacio y surge a medida que se sintetiza la proteína. Esta determinada por la secuencia de aminoácidos y se reconoce 2 tipos de estas estructuras:Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las una de las dimensiones es mayor que las otras dos.Proteínas con estructura terciaria de tipo globular mas frecuentes y su forma es esférica.

ESTRUCTURA CUATERNARIACuando una proteína consta de mas de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene una estructura cuaternaria.Esta modula la actividad biológica de la proteína y de la separación de las subunidades, y a menudo conduce a la perdida de funcionalidad.

ESTRUCTURA QUINARIAEn algunos casos las proteínas se agrupan entre si, en otros se agrupan con otro grupo de Biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente.

Este nivel de asociación recibe el nombre de estructura quinaria, y pueden ser: asociaciones entre proteínas y asociaciones entre proteínas y otras moléculas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASLas proteínas son polímetros de

a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y

funciones biológicas diversas.

Criterios físicosCriterios químicosCriterios estructurales Criterios funcionales

Ej: el colágeno es una proteína simple, fibrosa y oligomerica.

criterio físicoAlbúmina: soluble en agua o en

disoluciones salinas diluidasGlobulinas: requieren concentraciones

salinas mas elevadas para mantenerse en disolución.

Prolaminas: solubles en alcohol.Glutelinas: se disuelven en disoluciones

acidas o básicas.Escleroproteínas: insolubles en la mayoría

de los disolventes.

CRITERIO QUIMICO: existen 2 tipos de proteínasProteínas simples: formadas por a-aminoácidos, como la ubiquitina ( formada por 53 aminoácidos).

Proteínas conjugadas: además de la cadena polipeptídica contiene un componente no aminoacidico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ac.nucleico, etc.).

Ejemplos: hemoglobina, mioglobina, citocromos, lipoproteínas, etc.

Criterio estructuralProteínas globulares

(esféricas).

Proteínas fibrosas (alargadas).

Criterio funcionalProteínas monomericas: consta de una sola

cadena polipeptídica. EJ: mioglobina

Proteínas oligomericas: consta de varias cadenas polipeptídicas. Esas distintas cadenas se llaman subunidades, pueden ser igual o diferentes entre si. Ej: la hemoglobina esta formada por 4 subunidades.

Funciones biológicas de las proteínas.Funciones enzimáticas: ferritina, miosina

Función hormonal: insulina, parathormona

Función de reconocimiento de señales: receptores hormonales.

Función de transporte: oxigeno, lípidos.

Función estructural: fibras de colágeno.

Función de movimiento: actina, miosina.Función de reserva: la ovoalbumia,

lactoalbúmina, gliadina, etc.

Transducción de señales.Función reguladora.Función de defensa: inmunoglobulinas

COLAGENO

Llena el espacio intercelular

En los tejidos

Las células

Malla compleja de proteínas de secreción e hidratos de

carbono

MATRIZ EXTRACELULAR (MEC)

Matriz extracelular Diversas Funciones

Fuerza

(Tendones)

Fuerza y flexibilidad

MEC que conecta las células musculares lisas que rodean la

arteria

Filtración

(glomérulo renal)

Tejido conectivo denso

Cartílago

Hueso

Tendones

MEC fibrosa y pocas células MEC esta formadas por fibras de colágeno

empaquetadas y elastina

COLAGENOHélice triple de tropocolágeno

Es la proteína fibrosa más abundante de la MEC.

Hay al menos 20 estructuras diferentes de colágeno

Estructura básica TRIPLE HELICE

(TROPOCOLAGENO)

3 cadenas polipeptídicas formación helicoidal 600 a 3000 aminoácidos diferente

Estructura primaria rica en prolina e hidroxiprolina

RIGIDEZ

Triple hélice formada por tres hélices a izquierdas• Enlaces de H interhélice

• Gly, uno de cada tres residuos acercamiento

Aminoácidos Especiales en el Colágeno

El anillo de pirrolidina de la prolina e hidroxiprolina esta en el lado exterior de la triple hélice.

Hay 3 hidroxilasas

a los residuos de prolina y lisina

Catalizada por una prolilhidroxilasa (o lisilhidroxilasa) que requiere ascorbato (vitamina C) como antioxidante

COLAGENOESPACIO EXTRACELULAR

ENZIMA LISIL OXIDASA DESAMINACIÓN OXIDATIVA

GRUPO AMINO GRUPO ALDHEIDO

ENTRECRUZAMIENTOS COVALENTES

GRAN FUERZA TENSIL A FIBRILLA

ENTRECRUZAMIENTOS

LATIRISMODeformaciones de la columna vertebral

Desmineralización de los huesos

Aneurisma aórtico

COLAGENOSE SINTETIZAN COMO

PROCOLAGENO

PROCOLAGENO tiene aminoácidos adicionales en los extremos N y C Terminal llamados PROPEPTIDOS.

Estos PROPEPTIDOS son separados por enzimas proteoliticas

Procolageno

Colágeno maduro Fibrillas de

colágeno

Los colágenos son una familia de proteínas de la matriz cuyos miembros comparten una estructura de triple hélice. Los dominios no helicoidales le confieren al colágeno sus estructuras variadas.

Enfermedades del colágenoOSTEGENESIS IMPERFECTA Desorden del tejido conectivo causado por un defecto del colágeno tipo I,

causando múltiples fracturas en el hueso, por el cambio de glicina por cisteína.

ENFERMEDAD DE EHLERS DANLOS Articulaciones hipermoviles y piel muy extensibles por grandes

cantidades de procolageno en extractos de piel y tendones.

Si recordamos el escorbuto se produce por deficiencia de vitamina C, producido porque las enzimas que hidrolizan la prolina son defectuosas ya que necesitan de vitamina C para permanecer activas.

Al no poder hidrolizar la prolina, El colágeno es muy frágil

ELASTINA Proteína no colagenosa de la MECPredominante en fibras elasticas Flexibilidad de nuestros vasos sanguineos, ligamentos,

pulmones y la piel.Hay 1 solo gen para la elastina, proteina de 750 aa.Escasa hidroxiprolina, no hidroxilisina ni carbohidratos.

ESTRUCTURA BASICAESTRUCTURA BASICA

Consta de dominios hidrofilicos e hidrofobicos ricos en lisina y valina.

Forma estructuras heterocíclicas llamadas desmocina o isodesmocina.

Debido al modo de entrecruzamiento la elastina se puede estirar en 2 dimensiones

FIBRONECTINAEs una glucoproteína que esta presente en

la MEC y en el plasma = soluble.Adhesión, migración y morfología celular,

diferenciación embrionaria y organización citoesqueletica.

Mantiene unidos los colágenos, proteoglicanos y superficie celular.

Presenta 20 isoformas Se fija a proteínas de la superficie celular y

proporciona un mecanismo de comunicación entre los ambientes intra y extracelulares.

LAMININAS Se conecta el colágeno tipo IV por una

proteína monocatenaria la nidogen/ entactina que tiene un sitio de unión para el colágeno tipo IV .

Genera un anclaje de la MEC en las membranas basales

HEMOGLOBINA

consiste en 4 cadenas polipeptídicas, 2 de clase α y 2 de clase β. Esta es una proteina alosterica que puede fijar hasta cuatro moleculas de oxigeno (oxihemoglobina).

La afinidad de fijacion de oxigeno por la hemoglobina esta influenciada positivamente por el oxigeno, pero tambien por diversos efectores alostericos quimicamente distintos, como H, co2, 2-3-bpg o aumento de la temperatura.

Curva de disociaciónCurva de disociación

HEMOGLOBINOPATIASDrepatositosis: La drepanocitosis o anemia de hematíes

falciformes es un padecimiento hereditario, ampliamente distribuido en todo el mundo como gen autosómico codominante. Los sujetos heterocigotos (AS) se designan como portadores, o que tiene el rasgo drepanocítico. Los homocigotos (SS) sufren de anemia drepanocítica.

FUNCIONES:

•TRANSPORTE DE COMPUESTOS ENDOGENOS/EXOGENOS POCO SOLUBLES.

•REGULACION DE LAPRESION ONCOTICA Y EL BALANCE INTRA/EXTRAVASAL.

•RESPUESTA INFLAMATORIA Y CONTROL DE LA INFECCION.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS

Prealbumina y proteína transportadora de retinol

AlbúminaAlfa 1-glicoproteina acidaAlfa 2-macroglobulinaCeruplasminaTransferrinaBeta 2-microglobulinaProteína c reactivainmunoglobulinas

Análisis de las proteínas

Patrones de alteración del proteinograma