Proteínas

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína. La estructura de los aminoácidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen el C α al que están unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el grupo radical R.

La diferencia entre uno y otro aminoácido radica en la cadena lateral R.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que desempeñan otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA:

1. Aminoácidos Proteicos Aminoácidos codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas, son 20:Alanina; Cisteína; acido Aspártico; acido Glutámico ; Fenilalanina; Glicina, Histidina; Isoleucina ;Lisina ;Leucina Metionina ;Asparragina , Prolina , Glutamina; Arginina ;Serina;Treonina ;Valina ;Triptófano;Tirosina

Aminoácidos modificados o particulares, son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:

HIDROXILACIÓN: 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina.CARBOXILACIÓN: ácido g-carboxiglutámico.ADICIÓN DE IODO: monoiodotirosina

Los AA proteicos se pueden clasificar en función de:La naturaleza y propiedades de la cadena lateral RSegún este criterio, se distinguen los siguientes grupos:1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Glicina, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. 2.- AROMÁTICOS La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la Fenilalanina, fenol en el caso de la Tirosina e indol en el caso del Triptófano.3.- HIDROXIÁMINOACIDOS Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral.4.- TIOAMINOÁCIDOS Contienen azufre. Son cisteína y Metionina. La cisteína tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra cisteína para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro.5.- IMINOÁCIDOS Tienen el grupo a-amino sustituido por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la Prolina.6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS Son el ácido aspártico y el ácido glutámico . Sus amidas correspondientes son la asparragina y la glutamina.

7.- DIBÁSICOS La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino, un grupo guanidino o un grupo imidazol .

La polaridad de la cadena lateral RSegún este criterio se distinguen cuatro grupos de aminoácidos:

AMINOÁCIDOS CON CADENA ALIFATICA

Son hidrofobicos

2. Aminoácidos No Proteicos Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en :1.- alfa-AMINOÁCIDOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno juega un papel importante como reserva de energía metabólica. 2.- w-AMINOÁCIDOS: La b-Alanina forma parte de algunas coenzimas.

COMPOSICIÓN- Simples: después de realizar una hidrólisis de la proteína únicamente podemos encontrar aminoácidos.- Conjugadas: al realizar la hidrólisis encontramos junto a los aminoácidos diversas sustancias que son los

conocidos grupos prostéticos. Dependiendo de la sustancia que encontremos hablamos de:Lipoproteínas, si están unidas a lípidos. Nucleoproteínas, si está unidas a histonas.

Funciones de las proteínas

Función Estructural Algunas proteínas constituyen estructuras celulares. Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes

Función enzimática Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Función hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como el ácido indolacético (IAA), derivado del aminoácido triptófanoFunción reguladora Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).Función homeostática Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno Función defensiva como algunas toxinas , venenos.Función de transporte Los citocromos transportan electrones.Función contráctil la actina interviene en el movimiento de orgánulos y morfogénesis celular, procesos que incluyen la división celular, la elongación y la diferenciaciónFunción de reserva la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

Importancia de las ProteínasDesde la germinación hasta la reproducción, muchas etapas de crecimiento y desarrollo tienen lugar en las plantas. Tratándose de plantas cultivadas, los agricultores procuran que esas etapas ocurran de una manera eficiente para incrementar los rendimientos. Sin embargo, cuando se trata de malezas, las cuales reducen los rendimientos de los cultivos, se hace necesario inhibir dichas etapas de crecimiento y desarrollo. En cualquiera de estas dos situaciones, las proteínas juegan un papel fundamental. Las proteínas son importantes macromoléculas que participan en todos los aspectos del crecimiento y desarrollo de las plantas. Entre otros procesos, las proteínas están involucradas en la catálisis de reacciones bioquímicas (donde participan las enzimas), el transporte a través de membranas, la estructura celular, la generación de energía y el transporte de electrones, solo por mencionar algunos ejemplos. A pesar de su importancia, las plantas contienen niveles relativamente bajos de proteínas; esto es debido a que los carbohidratos estructurales (celulosa) componen la mayor parte de la estructura de las plantas. A diferencia de los animales, las plantas no obtienen los aminoácidos requeridos consumiendo otros organismos. Por lo tanto, todos los aminoácidos deben ser sintetizados por la propia planta. Un gran reto para las plantas radica en que las proteínas presentan un tiempo de vida limitado, por lo que deben ser constantemente traducidas del ARN-m a fin de que la planta tenga un crecimiento y desarrollo normal continuo. Esto significa que debe haber un abastecimiento suficiente de todos los 20 aminoácidos requeridos para la síntesis de proteínas para que pueda ocurrir el crecimiento y desarrollo de la planta. Una proteína se forma cuando una serie de aminoácidos se unen por medio de enlaces químicos. Por lo tanto, al modificarse la secuencia de un gen se cambiará la estructura primaria de la proteína codificada, es decir su secuencia de aminoácidos. Esto a su vez puede alterar la estructura secundaria y por lo tanto su forma, o sea su estructura terciaria. Al ser alterada su forma, es posible que la proteína funcione de una manera diferente. Un ejemplo de modificación genética es la que se presenta en las plantas resistentes al glifosato. La aplicación de glifosato mata las plantas debido a que suprime su capacidad de generar aminoácidos aromáticos.

Estructura de las proteínas

Estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.Estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estableEstructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación lobular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. Los puentes de hidrógeno, los puentes eléctricos, las interacciones hidrófobas.Estructura cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico . Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.