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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,011
1
Proteínas
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
PROTEÍNAS:
• Las proteínas son macromoléculas que contienen pesos moleculares entre 6,000 a 11,000,000 o más.
• Están formadas por Aminoácidos, que constituyen la unidad estructural, caracterizados por estar formados con un ácido carboxílico y un grupo amino (--NH2), enlazados al carbono alfa.
• La fórmula general de los aminoácidos se muestra a la derecha:
2
Aminoácidos con cadenas alifáticas
GLICINA (Gli) No esencialH—CH—COO-
|
NH3+
ALANINA (Ala) No esencialCH3—CH—COO-
|
NH3+
VALINA (Val) ESENCIALCH3—CH—CH—COO-
| |
CH3 NH3+
LEUCINA (Leu) ESENCIALCH3—CH—CH2—CH—COO-
| |
CH3 NH3+
ISOLEUCINA (Ile) ESENCIALCH3—CH2—CH—CH—COO-
| |
CH3 NH3+
Aminoácidos con grupos hidroxílicos (OH)
SERINA (Ser)
No esencial
CH2—CH—COO-
| |
OH NH3+
TREONINA (Tre)
ESENCIAL
CH3—CH—CH—COO-
| |
OH NH3+
TIROSINA (Tir)
No esencialVéase adelante
4
Aminoácidos con Azufre
CISTEÍNA (Cis)
No esencial
CH2—CH—COO-
| |
SH NH3+
METIONINA (Met)
ESENCIAL
CH2—CH2—CH—COO-
| |
S—CH3 NH3+
5
Aminoácidos con ácidos o sus amidas
ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp)
No esencial
-OOC—CH2—CH—COO-
|
NH3+
ASPARAGINA (Asn)
No esencial
H2N—C—CH2—CH—COO-
|| |
O NH3+
ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu)
No esencial
-OOC—CH2—CH2—CH—COO-
|
NH3+
GLUTAMINA (Gln)
No esencial
H2N—C—CH2—CH2—CH—COO-
|| |
O NH3+
6
Aminoácidos con Grupos Básico
ARGININA (Arg) ESENCIAL en el crecimiento
H—N—CH2—CH2—CH2—CH—COO-
| |
C==NH2+ NH3
+
|
NH2
LISINA (Lis) ESENCIAL
CH2—CH2—CH2—CH2—CH—COO-
| |
NH3+ NH3
+
HISTIDINA (His) ESENCIAL en el crecimiento
Incluirla también en el siguiente grupo.
Aminoácidos con Anillos Aromáticos
FENILALANINA (Fen)
ESENCIAL
TIROSINA (Tir)
No esencial
TRIPTÓFANO (Trp)
ESENCIAL
Estructura Primaria de las proteínas
11
Orden secuencial de los aminoácidos, determinado
por los enlaces peptídicos.
Estructura Secundaria de las
proteínas
• Forma que adopta en el espacio la cadena en función de la formación de puentes de hidrógeno:
• a) puede formarse un puente entre un grupo carboxilo de una unión peptídica y el grupo N—H del enlace peptídico de otro segmento proteico de la misma cadena formando una hélice alfa,
• b) puede formarse el puente entre grupos N—H y C==O (carbonilo) de residuos separados de la cadena formando las hojas plegadas beta. Estas cadenas se encuentras completamente estiradas a partir de su terminal amino hasta su terminal carboxi y se denominan hebras b.
Estructura Secundaria de las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Estructura terciaria de las
proteínas (mioglobina)
• Ordenamiento tridimensional de los diferentes componentes (hélices a o hebras b) de una proteína, que les hace formar un conjunto esférico, elipsoide, globular irregular, elongado, etc...
• Algunas proteínas como la albúmina o la mioglobinasolo hasta este nivel pueden llegar porque están formadas por una sola cadena peptídica.
Estructura Cuaternaria de las
proteínas (Hemoglobina)
Manera como se acoplan las subunidades de una proteína formada por varias cadenas independientes.
Cada cadena es un monómeroen una proteína polimérica (o multimérica).
Por ejemplo, la hemoglobina que está formada por 4 subunidades y la acomodación tridimensional que presentan, determina
su función de transferencia de Oxígeno a los tejidos.
15
ÓRGANOFUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Glándulas Salivales
Producción de líquidos y enzimas
digestivas para la homogenización,
lubricación y digestión de los hidratos
de carbono (amilasa) y lípidos (lipasa
lingual)
Estómago
Secreción de HCL y proteasas para
iniciar la digestión hidrolítica de
proteínas
Páncreas
Secreción de HCO3- proteasas y
lipasa para continuar la digestión de
proteinas y lípidos. Amilasa para
completar la digestión del almidón.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
ÓRGANOFUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Hígado / Vesícula
Biliar
Secreción y almacenamiento de
ácidos biliares para su liberación
en el intestino delgado.
Intestino Delgado
Digestión intraluminal final de los
alimentos: dímeros de hidratos de
carbono y vías de absorción
específicas para el material
digerido.
Intestino Grueso
Absorción exclusiva de líquidos y
electrolitos y productos de acción
bacteriana en el Colon.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
Proteasas digestivas
Enzima ProenzimaLugar de
síntesisActivador Enlace
Pepsina PepsinógenoMucosa
gástrica
HCl,
autoacti-
vación
Endopep
Tir, Len,
Leu
Tripsina Tripsinógeno Páncreas
Enteropep-
tidasa
tripsina
Endo Arg,
Lis
Quimo-
tripsina
Quimotripsi-
nógenoPáncreas
Enteropep-
tidasa -
tripsina
Endopep
Tir, Fen, trp,
met, leu
Enzima ProenzimaLugar de
síntesisActivador Enlace
Elastasa Proelastasa Páncreas TripsinaEndopep
Neutros
Carboxi-
peptidasa A
Procarboxi-
peptidasa APáncreas Tripsina
Todos
excepto los
básicos
Carboxi-
peptidasa B
Procarboxi-
peptidasa BPáncreas Tripsina
Exopep-
tidasa
Arg, Lis
Amino-
peptidasa---------
Mucosa
intestinal------------
Endopep-
tidasa
Proteasas digestivas
• Digestión por enzimas de síntesis intestinal
1. Aminopeptidasas, extremo amino-terminal
2. Dipeptidasas par específico de
aminoácidos 3. Sacarasa sacarosa (glucosa+fructosa)
4. Maltasa maltosa (glucosa+glucosa)
5. Lactasa lactosa (glucosa+galactosa)
6. Trehalasa trehalosa (glucosa+glucosa)
7. Isomaltasa isomaltosa (glucosa+glucosa)
8. Fosfatasas separación de grupos fosfato
9. Polinucleotidasas separación de nucleótidos
10. Nucleosidasas separa ribosa + base nitrogenada
Digestión de Proteínas• Boca: No hay digestión bucal proteica.
• Estómago: pepsina A y B, renina.
• Intestino Delgado:
• Proteasas pancreáticas:
Tripsina, Quimotripsina,
Elastasa, Carboxipeptidasa,
• Proteasas intestinales:
Aminopeptidasas,
Dipeptidasas
Activación DelQuimotripsinógeno
Formación de p-quimotripsina
a-quimotripsina
La TRIPSINA es la responsable del corte incial y la activación
de la forma p.
Los demás cambios son autocatalíticos hasta llegar la
forma a.
Absorción de Aminoácidos
• Todos los aminoácidos son absorbidos
por mecanismos de transporte activo.
• Son necesarios sistemas de transportador,
algunos asociados a Sodio.
• En todos los casos es necesaria la
presencia y actividad del Fosfato de
Piridoxal (B6).
• Hay transportadores para aminoácidos
ácidos, básicos, pequeños, aromáticos y
prolina