Equipo #7:Coral CamposFrancis AguilarLizeth GámezAdrián LópezDaniela Sosa Grupo 1LN1

Son ácidos

orgánicos con un

grupo amino (-NH2)

y uno carboxílico

Unidades básicas de péptidos y

proteínas

Péptidos: Polímeros

cortos de

aminoácidos, sus

funciones son como

hormonas o

neurotransmisores

Dependiendo del radical al que está unido al carbono α del aminoácido, éste adquirirá características ligeramente neutras, ácidas o básicas.

PARTE FIJA

PARTE VARIABLE

Radical: Es un átomo ó grupo de átomos a los

cuales se separan de otro, al unirse a un elemento le

confiere propiedades características de ese

radical.

Aminoácidos

Esenciales

No pueden ser sintetizados por el organismo, deben de ser obtenidos a partir de la

dieta.

No esencialesPueden ser sintetizados por

el organismo a partir de productos intermedios del ciclo de Krebs y otras vías

metabólicas

EsencialesNo

Esenciales

Los 9 aminoácidos esenciales son:1. Histidina (His)2. Valina (Val)3. Leucina (Leu)4. Isoleucina (Ile)5. Lisina (Lys)6. Metionina (Met)7. Treonina (Thr)8. Fenilalanina (Phe)9. Triptófano (Trp)

Los 11 aminoácidos no esenciales:

1. Tirosina (Try) 2. Glicina (Gly)3. Alanina (Ala)4. Cisteina (Cys)5. Serina (Ser)6. Ácido aspartático (Asp)7. Asparaguina (Asn)8. Ácido glutámico (Glu)9. Glutamina (Gln)10. Arginina (Arg)11. Prolina (Pro)

Aminoácidos

Proteicos

Contenidos en el código genético

Alifáticos

Azufrados

Aromáticos

Ácidos

Básicos

No proteicos

Clasificación de aminoácidos

Se encuentra la

Hidrófilos: comportamiento de toda molécula que tiene afinidad por el agua.

No toda la proteína consumida es incorporada al organismo. Los aminoácidos pasan a sangre

y forman el pool de aminoácidos que será dinámico.

APORTAN AMINOÁCIDOS SUSTRAEN AMINOÁCIDOS

- Absorción intestinal. - Síntesis de proteínas

- Catabolismo de las proteínas

hísticas

- Síntesis de otros compuestos

Nitrogenados.

- Síntesis de estos compuestos

Nitrogenados. -Metabolismo de los aminoácidos

Absorción intestinal: Constituye la fuente principal de ingreso de nitrógeno útil al organismo.

Catabolismo de proteínas hísticas: Está sometido a regulación, inhibido por diferentes aminoácidos y por la insulina.

Proteínas hísticas: Proteínas

localizadas en el tejido

La síntesis de proteínas: Necesario que los aminoácidos estén presentes en cantidades adecuadas.

Síntesis de compuestos nitrogenados: Ocurre a partir de sustancias provenientes de las vías metabólicas

El catabolismo de aminoácidos: representa la vía de degradación de dichos compuestos con función energética.

Los microorganismos elaboran péptidos que contienen tanto D-α-aminoácidos (dextrorrotatorio) y L-α-aminoacidos(levorrotatorio).

Las proteínas contienen solo L-α-aminoácidos

Adenina

Guanina

Citosina

Timina

Conjunto de 3 le forman

codones

Codigo genético

Cada código genético especifica

un aminoácido determinado.

GAC

CAG

Corresponde

Corresponde

Leucina

Valina

El código genético proporciona el fundamento para explicar la forma en la cual los defectos en las proteínas pueden causar una enfermedad genética

CODIGO GENETICO

Antes de hablar de las proteínas en sí debemos hablar acerca de los péptidos que son pequeñas cadenas de aminoácidos que conforman a las proteínas.

Aunque sus estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteicas más

grandes, los péptidos poseen actividades biológicas significativas.

Los péptidos son una clase de moléculas señalizadoras que utilizan organismos multicelulares para regular sus complejas actividades.

Estos pueden ser: Oligopéptido: de 2 a 9 aminoácidos. Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos. Proteína: más de 100 aminoácidos

Los péptidos metabólicamente importantes son la insulina, elglucagón, la oxitocina o la vasopresina.

Glucagón El que se encuentra en casi todos los organismos participa en muchos procesos biológicos importantes como:• Síntesis de proteínas• Metabolismo de fármacos y toxinas ambientales• Transporte de aminoácidos• Agente reductor

Agente reductor: Aquel que cede electrones a un agente oxidante.

Insulina Es una hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos; interviene en el aprovechamiento metabólico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los carbohidratos.

Anabolismo: procesos metabólicos de construcción, en los que se obtienen moléculas grandes a partir de otras más pequeñas.

Hormona OxitocinaEs un péptido de nueve aminoácidosrelacionada con los patrones sexuales y con la conducta maternal y paternal que actúa también como neurotransmisor en el cerebro.Facilitan el parto y la lactancia, produciendo leche y en la dilatación vaginal.

Neurotransmisor: es una biomolécula que transmite información de una neurona a otra consecutiva.

VasopresinaHormona antidiurética (ADH), es un nanopéptido que controla la reabsorción de moléculas de agua mediante la concentración de orina y la reducción de su volumen. Recibe su nombre debido a que cumple un papel clave como regulador homeostático de fluidos, glucosa y sales en la sangre.

Nanopéptido: Compuesto por 9 aminoácidos.

Las proteínas sin polímeros largos, están compuestas

básicamente por carbono, oxigeno y nitrógeno y pueden

contener también azufre, fosforo, hierro, magnesio y

cobre. Son los pilares fundamentales

de la vida. El cuerpo necesita proteína para

repararse y mantenerse a sí mismo.

La estructura básica de una proteína es una cadena de

aminoácidos.

Polímero: son macromoléculas (generalmente orgánicas) formadas por la unión de moléculas

más pequeñas llamadas monómeros.

Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas

necesidades aumentan.

Tienen un rendimiento energético igual al de los glúcidos, 4 Kilocalorías por gramo.

En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para

un adulto sano.

Especificidad: La especificidad se refiere a su función; cada una lleva acabo una determinada función y lo realiza porque poseeuna determinada estructura primaria y unaconformación espacial propia; por lo que un cambio enla estructura de la proteína puede significar una pérdidade la función.

Desnaturalización:Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria).Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.

Desnaturalización

Desnaturalización:Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes: Físicos: calor

Químicos: detergentes, disolventes orgánicos, pH

Almacenamiento Ferritina: forma un complejo con el

hierro y la almacena en el hígado. Ovoalbúmina: en la clara de huevo

constituye una reserva de aminoácido necesarios para le desarrollo del embrión.

Energética Proteínas musculares: son una fuente de aminoácidos

utilizados para obtener energía en condiciones de ayuno y desnutrición.

Movimiento Actina y miosina: forman filamentos en

el músculo, los cuales al desplazarse entre sí, provocan la contracción muscular.

Protección y defensa Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al

organismo y las inactivan. Trombina y fibrinógeno: evitan la pérdida de

sangre, al participar en su coagulación.

Trasmisión nerviosa Canales iónicos: permiten el paso de iones a

través de la membrana, lo que conduce a su despolarización y transmisión del impulso nervioso.

Control o regulación Hormonas peptídicas: controlan diversos

procesos de los organismos. Factores de transcripción: regulan la

expresión de diversos genes.

Reconocimiento de señales Receptores: reconocen al mediador químico y

median una respuesta en células específicas.

Adhesión Cadherinas: participan en la unión célula-célula

Función Ejemplos

Estructural Colágena: principal componente del tejido conectivo, da

resistencia tensil a la piel, de los tendones y huesos.

Histona: componente de la cromatina y cromosomas.

Catalítica Enzimas: catalizan la mayoría de las reacciones químicas del

metabolismo.

Transporte Hemoglobina y hemocianinas: transportan oxígeno y

monóxido de carbono en la sangre.

Almacenamiento Ferritina: forma un complejo con el hierro y la almacena en el

hígado.

Ovoalbúmina: en la clara de huevo constituye una reserva de

aminoácido necesarios para le desarrollo del embrión.

Energética Proteínas musculares: son una fuente de aminoácidos

utilizados para obtener energía en condiciones de ayuno y

desnutrición.

Movimiento Actina y miosina: forman filamentos en el músculo, los cuales

al desplazarse entre sí, provocan la contracción muscular.

Protección y

defensa

Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo y

las inactivan.

Trombina y fibrinógeno: evitan la pérdida de sangre, al

participar en su coagulación.

Trasmisión

nerviosa

Canales iónicos: permiten el paso de iones a través de la

membrana, lo que conduce a su despolarización y

transmisión del impulso nervioso.

Control o

regulación

Hormonas peptídicas: controlan diversos procesos de los

organismos.

Factores de transcripción: regulan la expresión de diversos

genes.

Reconocimiento

de señales

Receptores: reconocen al mediador químico y median una

respuesta en células específicas.

Adhesión Cadherinas: participan en la unión célula-célula.

Solubilidad

N. De cadenas peptídicas

Composición química

Formula molecular

PROTEINAS

Clasificación de las proteínas

POR SU SOLUBILIDAD: Albuminas: Solubles en agua o en soluciones salinas diluidas. • Lactoalbúmina• Ovoalbúmina• Suero sangre

diluidas (lactoalbúmina de la leche).

Proláminas: solubles en alcohol de 70 a 80°(zeína del maíz, gliadina del trigo, hordina de la cebada).

Glutaminas: solubles en agua, insolubles en medio ligeramente alcalinos (histonas nucleares).

Escleroproteinas: insolubles en la mayoría de los solventes (queratina).

SU COMPOSICIÓN QUÍMICA: Simples: formadas sólo por aminoácidos (ubiquitina).

Conjugadas: constituidas además por componentes no aminoácidos o peptídicos, que pueden ser carbohidratos (glucoproteínas como mucoproteínas, inmunoglobulinas, hormona leuteinizantes), grupos hemo (hemoproteínas como la mioglobina, hemoglobina y citocromos), iones inorgánicos (metalproteínas).

En ocasiones al componente proteico individual se le conoce como apoproteína, y en conjunto con el componente no peptídico (o grupo proteico), como holoproteína. A menudo se requieren ambos componentes para que la proteína sea funcional.

POR SU FORMA MOLECULAR:Globulares: la cadena peptídica se enrolla originando una

estructura esférica y compacta (la mayoría de las proteínas).

Fibrosa: tiende a predominar una dimensión

sobre los demás, por lo general tienen funciones

estructurales (colágenas de tejido conectivo,

elastina de tendones y vasos sanguíneos,queratinas de la piel en especial en pelos,

uñas, plumas y cuernos y fibrinas de la seda).

Por el número de cadenas pepiticas:

Monoméricas: formadas por una sola cadena (mioglobina).

Oligoméricas: más de una cadena peptídica. Cada cadena se

conoce como subunidad, monómero o protómero (la

hemoglobina de 4, y la hexocinada de 2 subunidades).

Un protomero es el conjunto más pequeño de diferentes subunidades que forman el oligomero.

El enlace peptídico que une a los aminoácidos es una de las más fuertes uniones, por tener enlaces covalentes.

En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido.

En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos.

En este proceso se elimina agua y los residuos de aminoácidos.

Otro nombre que se le da a una reacción entre un grupo amino, y un grupo carboxilo es una

amida.

La figura de la izquierda muestra dos aminoácidos que se unen para formar un dipéptido, con producción de agua en el proceso (síntesis de deshidratación).

Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Estructura quinaria

• Es el tipo y número de aminoácidos presentes y el orden en el que se unen, contienen la información que determina la conformación espacial de una proteína. La cantidad de estructuras primarias es casi ilimitada.

• Siempre hay un extremo amino terminal y un carboxilo terminal, que permanecen intactos.

• Se forma una cadena principal, llama esqueleto de la cual emergen las cadenas laterales de aminoácidos.

• A menudo se encuentra el mismo aminoácido en la misma posición recibiendo el nombre de aminoácidos invariantes o conservadores, cualquier mutación en estas posiciones es letal.

• El conocimiento de la secuencia de aminoácidos es esencial para estudiar la estructura y función de una proteína.

Mutación: Alteración o cambio en la información genética.

Arreglo de la cadena polipeptídica en el espacio de la cadena en forma de

HÉLICE

Es el plegamiento que adopta la cadena, gracias a la

formación de puentes de hidrógeno entro los átomos del

enlace peptídico

Enlaces por Puente de Hidrógeno

Puente de Hidrógeno: atracción experimentada por un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno que están formando parte de distintos enlaces covalentes.

La hélice a Lámina u hoja b

Conformación al azar Giros beta

Hélice a La cadena principal

se enrolla en espiralalrededor del eje longitudinal de la molécula y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice.

Eje longitudinal: también llamado eje vertical

Lámina u hoja b De tipo laminar

Se forma por la interacción de puentes de hidrógeno, de dos o

más segmentos de la cadena. Se estira al máximo tomando la

fuerza de zigzag.

Conformación al azar No hay interacciones

importantes en ciertas regiones de la proteína y la cadena se enrolla al azar

Giros beta Son secuencias que pueden

tener estructura a o b, a menudo conectadas entre sí por medio de los giros b.

Son secuencias cortas con una formación características que impone un brusco giro de 180° a la cadena principal.

• Se refiere a la disposición tridimensional de las interacciones entre los aminoácidos que componen la proteína al plegarse la cadena secundaria sobre sí misma.

• Es una disposición precisa y única en el espacio, específica de cada proteína. • Esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una

proteína, debido a el acomodamiento de los distintos grupos funcionales.

Existen 2 tipos de estructuras terciarias

No predominan ninguna dimensión, estructura aproximadamente esférica

Son más fáciles de solubilizar

Casi todas las enzimas metabólicas

son de este tipo

Tres dimensiones (largo, ancho, alto)

Son difíciles de solubilizarIncluye la colágena, la

queratina del cabello y la fibrina de la seda

En esta estructura se encuentran los denominados Dominios.

• La estructura terciaria puede considerarse como e conjunto de dominios que conforma una proteína

• Son regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria.

• Actúan como unidades autónomas de plegamiento.

• Constituyen un nivel intermedio entre la estructura secundaria y terciaria.

• Cada dominio representa una arreglo características de estructuras secundarias y al azar.

Están formadas por la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.

Forman un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas.

En rojo se representa al grupo hem(complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno)

En algunos casos las proteínas se agrupan entre si, en otros se agrupan con otro grupo de biomoleculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente.

Aminoácido

Proteína

Se necesitan de muchos aminoácidos para

descomponer el alimento. Es necesario consumir

aminoácidos en cantidades suficientes para una salud

óptima.

Los aminoácidos se encuentran en

Carnes Leche Pescado Soya Huevos Frijoles Mantequilla de maní Germen de trigo.

Las proteínas

Parte esencial del tejido muscular se

utilizan para aumentar la masa

muscular

dañar nuestro organismo.

Podemos sobre cargar el trabajo de los riñones ya que las proteínas se descomponen dentro del cuerpo para aprovechar la parte útil y el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea en el hígado y se excreta a través de la orina.

Urea: principal producto terminal del metabolismo de

proteínas en el hombre y en los demás mamíferos.

Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, suelen ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán nuestro colesterol, causa principal de infartos.

Grasas Saturadas: Se consideran las “grasas malas” ya que son las

responsables del colesterol y los problemas circulatorios

Cálculos de riñón: Los cálculos pueden formarse cuando la orina contiene una gran cantidad de sustancias. Estas sustancias pueden crear pequeños cristales que se convierten en cálculos.

Cálculos: Trozo de material sólido que se forma dentro del riñón a

partir de sustancias que están en la orina.

Cansancio y cefaleas. El exceso de amoniaco puede provocar cansancio, cefaleas y nauseas.

Una enfermedad autoinmune es causada porque el sistema inmunitario ataca las células del propio organismo. En este caso, el sistema inmunitario se convierte en el agresor y ataca a partes del cuerpo en vez de protegerlo.

Una enfermedad producida por desnutrición y falta de proteínas se llama marasmo.

Síndrome nefrótico: Es causado por diversos trastornos que producen daño renal. Este daño ocasiona la liberación de demasiada proteína en la orina.

Edemas: Es una hinchazón causada por fluido atrapado en los tejidos de tu cuerpo. Los edemas ocurren sobre todo en los pies, los tobillos, y las piernas.

Enfermedad celíaca: Es un trastorno que hace

que el cuerpo reaccione al gluten, la reacción del sistema inmune a la proteína erosiona y destruye gradualmente las vellosidades del intestino delgado.

Las personas con esta enfermedad corren el riesgo de sufrir

desnutrición y pueden desarrollar anemia u osteoporosis

Se estima que suele ser suficiente entre 0,8 y 1, 2 gramos de proteína por kilo que pesemos y por día. Así si tenemos una persona que pesa 50 kilos debería de tomar entre 40 y 60 gramos de proteínas al día.

Los aminoácidos se oxidan para formar ATP

se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas destinadas al crecimiento y la

reparación del organismo.Funcionan como enzimasTransporte de hemoglobina

Anticuerpos

Digestión de las proteínas:

Recordando que la digestión de las proteínas inicia en el estómago, desdoblándolas en péptidos gracias a la enzima pepsina.Las enzimas pancreáticas( tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y elastasa) continúan degradando las proteínas en péptidos pero difieren en la ruptura de los enlaces peptídicos entro los diferentes aminoácidos:

1. La tripsina, quimotripsina y elastasa rompen los enlaces entre un aminoácido y el siguiente.

2. La carboxipeptidasa separa el aminoácido carboxilo en el extremo peptídico.

Por transporte activo. Se absorben por las

vellosidades del intestino delgado, pasan a lasangre del sistema porta y se dirigen hacia el hígado.

Una vez en el hígado, muchos aminoácidos quedan allí

depositados un cierto tiempo.

su destino final será su transporte hacia las células

para la reconstrucción tisular (reparación de tejidos).

Las células oxidan pequeña cantidad de aminoácidos para generar ATP por el ciclo de Krebs y cadena respiratoria .

Antes de que los aá se oxiden

deben convertirse a Acetil CoA.

Pierden su grupo amino NH2 para entrar al ciclo de

Krebs (diseminación)

Ocurre en hepatocitos y

produce amoniaco toxico

en la urea.

Es la formación de uniones peptídicas entre aminoácidos para formar nuevas proteínas y es llevado a cabo por los ribosomas de casi todas la células del organismo, dirigido por el ADN y ARN de las células.

ARN: Lleva instrucciones de los genes para la síntesis de las proteínas de cada celular a partir de los aminoácidos.ARNt: Transporta aminoácidos, transporta al ARNm.ARNm: Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. ARNr: Es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.

La síntesis de las proteínas se lleva a cabo en el citoplasma de la célula.

• Trae la inf. Desde el ADN hasta el citoplasma.

• Contiene los codones.ARNm

• Se encuentra en el citoplasma o retículo endoplasma tico rugoso.Ribosomas

• Existen 22 diferentes y se necesita encontrarlos sueltos para poder sintetizarlos.Aminoácidos

• Capaz de producir la reacción química.

• Aminoasil- ARNt- sintetasa.Enzima

• Reacción endergonica.ATP

• Transcripcional.

• Tiene forma especifica y tiene un sitio de acción, lleva a los aá al ribosoma para que se pueda traducir.ARNt

La traducción se lleva a cabo en el ribosoma está formado por dos subunidades, una mayor y otra menor.

Los ribosomas utilizan el código genético para establecer la secuencia de aminoácidos que ha sido codificada por el ARN mensajero.

Los aminoácidos que van a formar las proteínas están dispersos en el

citoplasma.

Son acercados al ARN mensajero por el ARNt.

Uno de sus lados anti codón.

Iniciación

Elongación

Terminación

Se lleva a cabo en tres fases.

La síntesis de proteínas comienza en el momento en que el ARN mensajero se mueve por el ribosoma hasta el codón AUG. Las subunidades ribosomales se unen.

La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5' de una molécula de mRNA.La primera molécula de tRNA, que lleva el aminoácido modificado fMet, se acopla con el codón iniciador AUG de la molécula demRNA. La subunidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el complejo tRNA-fMet ocupa el sitio P (peptídico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de iniciación está completo ahora.

Un segundo tRNA, con su aminoácido unido, se coloca en el sitio A y su anticodón se acopla con el mRNA.

Se forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace entre el primer aminoácido y su tRNA.

El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de mRNA en una dirección 5' a 3', y el segundo tRNA, con el dipéptido unido, se mueve desde el sitio A al sitio P, a medida que el primer tRNA se desprende del ribosoma.

Un tercer aminoacil-tRNA se coloca en el sitio A y se forma otro enlace peptídico.

La cadena peptídica naciente siempre está unida al tRNA que se está moviendo del sitio A al sitio P y el tRNA entrante que lleva el siguiente aminoácido siempre ocupa el sitio A.

.Este paso se repite una y otra vez hasta que se completa el polipéptido.

Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este ejemplo UGA), el polipéptido se escinde del último tRNA y el tRNA se desprende del sitio P. El sitio A es ocupado por un factor de liberación que produce la disociación de las dos subunidades del ribosoma.

El metabolismo de los aminoácidos, origina

amoníaco (NH3). El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo de excreción urinaria. Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede crear lesiones en el tejido nervioso.

Se elimina por:

Excreción renal: El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la orina en forma de sales de amonio. En este órgano, el amoníaco obtenido se combina con iones H+ formando amonio que se elimina combinado con aniones.

Sales de amonio: NH3 (amoníaco) o trihidruro de nitrógeno cuando se disuelve en agua, forma el hidróxido de amonio.

La excreción urinaria de sales de amonio consume H+, por lo que estas reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación del pH sanguíneo. Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para la eliminación del amoníaco.

Hígado Riñón Orina

La Urea es un compuesto de baja toxicidad. En este proceso 2 moléculas de amoníaco y una de CO2 son convertidas en urea. Es un proceso cíclico que consta de varias etapas que al final se obtiene arginina que al hidrolizarse libera Urea.

http://www.youtube.com/watch?v=D-znt0TT_Dk&feature=relmfu

http://www.youtube.com/watch?v=_51TKmkhj6M&feature=related

://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php?mod=content_detail&id=78www.estudiantesmedicina.com/archivos/fisio_digestivoBioqumica de laguna, editorial El manual moderno. Mexico D.F

Quimica II, Maria de Lourdes García Becerril, editorial Mc Graw Hill, 2006

Bioquimica, Harper, Murray, Mayes, Granner, Rodwell, editorial Manual Moderno, 2004