PROTEÍNAS

O que é?

Macromoléculas formadas a partir de

ligações entre aminoácidos

Grupamento

carboxila

Grupamento

amino

TirosinaTir ou Tyr20

Triptofano (Triptofana)Trp19

ValinaVal18

TreoninaTre ou Thr17

SerinaSer16

ArgininaArg15

Glutamina (Glutamida)Gln14

ProlinaPro13

AsparaginaAsn12

MetioninaMet11

LeucinaLeu10

LisinaLis ou Lys9

IsoleucinaIle8

HistidinaHis7

GlicinaGli ou Gly6

FenilalaninaFen ou Phe5

Glutamato (Ácido glutâmico)Glu4

Aspartato (Ácido aspartico)Asp3

CisteínaCis ouCys2

AlaninaAla1

Tipos de aminoácidos

Diferença entre aminoácidos

H-C-H

S

H-C-H

H-N-C-C-O-H

H H O

CISTEINA TRIPTOFANO FENILALANINA

H H O

H-N-C-C-O-H

H H O

H-N-C-C-O-H

H-C-H

C=CH

N-H

H H O

H-N-C-C-O-H

H-C-HH-C-H

S

H-C-H

H-N-C-C-O-H

H H O

Aminoácidos

naturais – produzidos no organismo animal

essenciais – não produzidos no organismo

animal devem ser ingeridos na alimentação

(varia de acordo com a espécie)

Ligação peptídica

desidratação

Ligação peptídica

2 aminoácidos

livres

Interação para

formação da

ligação peptídica

Formação da

ligação peptídica

com liberação de

H2O

Ligação peptídica

2 aa ........................................ Dipeptídeo

3 aa......................................... Tripeptídeo

4 aa ........................................ Tetrapeptídeo

+ 10 aa ................................... Polipeptídeo

Estrutura das proteínas

Primária

Secundária

Terciária

Quaternária

Estrutura Primária

seqüência linear de aminoácidos

estruturalmente, é o nível mais simples

• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos

- presença da ligação peptídica

•Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal

- radicais são responsáveis pelas

propriedades dos peptídios

O

Estrutura Primária

Estrutura Secundária

primeiro nível de dobramento

Estrutura Terciária

dobramento da estrutura secundária

Estrutura Quaternária

refere-se ao modo pelo qual duas ou mais

cadeias polipeptídicas interagem.

cada uma das cadeias apresenta os três níveis

estruturais citados.

subunidades

colágeno;

hemoglobina

Relação forma X função

Desnaturação

Proteína

nativa

Proteína desnaturada

É a alteração da estrutura

da proteína sem ruptura das

ligações peptídicas

Papel biológico das proteínas

actina e miosina

Papel biológico das proteínas

insulina e glucagon

Papel biológico das proteínas

anticorpos – proteínas de defesa que

reconhecem corpos “estranhos” (antígenos)

Papel biológico das proteínas

membrana celular

Papel biológico das proteínas

enzimas – aceleram as reações químicas

Pouca afinidade entre

as moléculas (timidez?!)

A enzima presente faz

a união entre elas.

Moléculas combinadas,

enzimas livre.

Enzimas

Específicas a um substrato;

Reutilizadas

Enzimas

Fatores que influenciam a atividade enzimática:

temperatura

pH

concentração do substrato

Enzimas

temperatura

Temperaturas

muito elevadas

promovem a

desnaturação

da enzima

Enzimas

pH

Enzimas

concentração do substrato