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"DETERMINACIÓN DE LAS PROPIEDADES FUNCIONALES DE LA HARINA INTEGRAL DE CHAPULÍN DE MILPA (Sphenarium purpurascens)"
Índice
1. Introducción 6
2. Marco teórico 7
2.1. Antecedentes 7
2.1.1. Chapulín 7
2.1.2. Ciclo de vida y morfología 8
2.1.2.1. Huevecillo 8
2.1.2.2. Ninfas 8
2.1.3. Chapulín como plaga 10
2.1.4. Propiedades funcionales de las proteínas 12
2.1.4.1. Emulsión 14
2.1.4.2. Espuma 16
2.1.4.3. Capacidad de absorción de agua 18
2.1.4.4. Capacidad de retención de aceite 18
3. Justificación 20
4. Objetivos 21
4.1. Objetivo General 21
4.2. Objetivos Específicos 21
5. Materiales y métodos 22
5.1. Obtención de harina integral del chapulín 23
5.2. Análisis químico proximal 23
5.2.1. Determinación de proteína cruda 23
5.2.2. Determinación de humedad 23
5.2.3. Determinación de ceniza 24
5.2.4. Determinación de extracto etéreo 24
5.2.5. Determinación de carbohidratos 24
5.2.6. Determinación de fibra cruda 24
5.3. Evaluación de las propiedades funcionales 25
5.3.1. Retención de agua o aceite 25
5.3.2. Emulsificación 25
5.3.2.1. Capacidad de emulsificación 25
5.3.2.2. Estabilidad de emulsificación 25
5.3.3. Espumado 26
5.3.3.1. Estabilidad del espumado 26
5.3.4. Solubilidad 26
6.1. Rendimiento de harina 27
6.2. Análisis químico proximal 27
7. Conclusiones 32
8. Bibliografía 33
Índice de figuras
Figura 1. Chapulín de milpa (S. purpurascens) 7Figura 2. Hembra (abajo) y macho (arriba), de la especie S. purpurascens 10Figura 3. Metodología para el desarrollo de la investigación 22Figura 4. Diferentes estados de desarrollo de la especie S. purpurascens 23Figura 5. Capacidad de retención de agua y aceite de la harina integral de S. purpurascens. 30Figura 6. Proteína soluble de la harina integral de S. purpurascens a diferentes pHs. 31
Índice de Tablas
Tabla 1. Características de S. purpurascens en sus diferentes estadíos ninfales 9Tabla 2. Composición proximal de la harina integral de S. purpuracens 27
1. Introducción
Los insectos representan la mayor biomasa en el planeta al estar distribuidos en diversos
ecosistemas terrestres y dulceacuícolas del planeta. A lo largo de la historia los beneficios
otorgados a la humanidad han sido muchos: ropa, medicina, transformación de desechos
orgánicos y polinización en las cosechas (Ramos-Elourdy, 2004). Asimismo, los insectos
constituyen una excelente fuente alimenticia al ser considerados una fuente de excelente
calidad proteica.
Recientemente, se ha sugerido que la producción de insectos como alimento representa
mayores beneficios ecológicos, económicos y alimentarios. Como fuente alimenticia, la
mayor parte de los insectos presentan el inconveniente de que, aunque son muy
abundantes, son pequeños y se encuentran muy dispersos. Sin embargo, su consumo
reduciría las emisiones de gases contaminantes, frenar la explotación forestal, menor
inversión alimentaria para su crianza y la producción de mucho más alimento en
comparación con los animales con los que se abastece a la cadena alimentaria.
En nuestro país, un gran número de especies de insectos son consideradas como plagas
de plantas cultivadas, praderas y pastizales. Entre las especies que ocasionan mayor
daño a la agricultura se señala a la langosta así como a algunas especies de chapulín. El
chapulín se encuentra ampliamente distribuido y su consumo constituye una tradición
ancestral como alimento para el ser humano. Debido a esto, al ser considerado un
enorme recurso alimentario natural renovable, disponible para una explotación
sustentable, se ha sugerido su empleo en sustitución a la carne para cubrir la demanda
alimentaria y minimizar o dar solución a carencias nutricionales que se presentan a nivel
mundial y solventar los problemas alimentarios que en México aún persisten.
2. Marco teórico
2.1. Antecedentes
2.1.1. Chapulín
El chapulín es un insecto que pertenece a la orden Ortóptera, se caracteriza por tener
patas posteriores grandes y robustas adaptadas para saltar; sus antenas son en la
mayoría de los casos cortas; el tímpano u órgano auditivo se tiene una ubicación dorso-
lateral del primer segmento abdominal; su longitud varía de 2 a 7 centímetros. Los
géneros que son denominados de ésta forma son Melanoplus, Boopedum, Mermiria,
Sphenarium y Brachystola. A diferencia de la langosta, que es un insecto acridoideo
migratorio de tamaño grande rebasando los 10 centímetros de longitud, los cuales debido
a un incremento de población cambian de comportamiento, pasan de la forma solitaria a
gregaria, cambiando posteriormente de color y forma, además de requerir un sitio bien
delimitado, los chapulínes incrementan su población si las condiciones climáticas y
ecológicas son las apropiadas en cualquier área geográfica.
En México se conocen cerca de novecientas veinte especies de chapulines, el más
abundante es el chapulín de milpa (Sphenarium purpurascens), una especie que carece
de alas y a la que los aztecas conocían como tlalchapolin o chapulin de tierra, llamado así
por carecer de alas y solo caminar sobre la tierra (Figura 1). Se distingue por ser
comestible y su aparición coincide con el inicio de la temporada de lluvias (Carrillo-
Trueba, 1995).
Figura 1. Chapulín de milpa (S. purpurascens)
Los chapulines tienen una amplia distribución en los estados de Chiapas, Oaxaca,
Veracruz, Guerrero, Puebla, Michoacán, Guanajuato, Jalisco, Tlaxcala, Nayarit, D.F.,
Morelos, Querétaro, Colima, Hidalgo y Tabasco. En Tlaxcala, la plaga más importante es
la especie S. purpurascens, con un alto poder destructivo causando grandes pérdidas a la
agricultura en las regiones en donde se presenta (CESVETLAX, 2012).
2.1.2. Ciclo de vida y morfología
Como todos los miembros de la orden ortóptera, el chapulín de milpa presenta una
metamorfosis simple o incompleta, pasando por tres etapas: fase huevo, particularmente
esta especie, tiene cinco estados ninfales antes de llegar a adulto (Alfaro-Lemus, 1995).
Bajo condiciones de laboratorio la temperatura óptima para el desarrollo de S.
purpurascens en la mayoría de sus etapas de vida es de 25 °C, con excepción del adulto
y la ninfa 4, los cuales presentan mayor supervivencia a los 20 °C, la temperatura mínima
para los tres primeros estadios ninfales es de 16.5 a 16.7 ºC, para la ninfa 4 fue de 11.9
ºC y para ninfa 5 de 15.9 °C. El ciclo biológico de huevo a adulto es de 1 año (Guzmán,
1999).
2.1.2.1. Huevecillo
Son de forma alargada, de color crema al principio, que se torna de blancos a gris una vez
que se depositan en una masa denominada ooteca, éstas miden 2.5 cm. de largo por 0.5
a 1.2 cm. de ancho y se localizan enterradas en el suelo. Los huevecillos comienzan a
eclosionar al iniciar la temporada de lluvias (mayo-junio), con un máximo de eclosión a
mediados de junio y terminan a finales de este mes; sin embargo, en años secos se
puede retrasar la eclosión hasta el mes de julio.
2.1.2.2. Ninfas
Desde que nace, S. purpurascens es similar al adulto solo que más pequeño y sin alas. El
tiempo para que la ninfa pase completamente al estado de adultez es de 40 a 60 días.
Las cinco etapas son conocidas como Ninfa I, II y Ninfa, y Ninfa III, Ninfa, IV y Ninfa V se
describen en la Tabla 1.
Tabla 1. Características de S. purpurascens en sus diferentes estadíos ninfales
Ninfa I
Son muy pequeñas (0.6 ± 0.1 mm.) y de coloración pálida con manchas de tipo
circular pardas uniformemente en todo el cuerpo. La cabeza es
proporcionalmente más grande que el resto del cuerpo, destacan los ojos por su
dimensión. Las antenas se notan gruesas y las uñas de los tres pares de patas
están bien desarrolladas. El sexo puede identificarse
Ninfa II
Las ninfas miden 0.8 ± 0.3 mm y son semejantes a las del primero pero con la
cabeza un poco más alargada. La coloración parda pálida se torna más obscura
y las manchas del cuerpo son más evidentes, las hileras de espinas se van
engrosando y se comienzan a observar dos espolones.
Ninfa
III
Miden 10.0 ± 1.2 mm. Las manchas obscuras de la cabeza antes de forma de
circular, se vuelven de forma irregular y se vuelven anchas y otras angostas, sin
un patrón de coloración definido.
Ninfa
IV
Presentan un aspecto más robusto y una coloración más definida. Miden 16 ±
0.2 mm.; los ojos presentan rayas de color pardo alternantes con amarillo sobre
un fondo pardo claro. Las patas se vuelven más vigorosas aumentando de
grosor las espinas de las patas se engrosan más y los genitales externos se
hacen más evidentes.
Ninfa
V
El tamaño es de 20 ± 1.2 mm. Su cuerpo se alarga aún más por la distensión de
los segmentos abdominales. La coloración general varía como en el estadio
anterior; las antenas se vuelven largas y delgadas. Los ojos se observan más
grandes, globulosos y de color negro; los esbozos alares se ven más alargados
y son más evidentes.
2.1.2.3. Adultos
El chapulín S. purpurascens presenta gran variación individual en el tamaño el patrón de
coloración. Los adultos miden de 2.5 a 3 cm de largo, 0.5 a 1 cm de ancho y altura 0.5 a
0.8 cm. Los machos poseen un color uniforme, predominantemente verde olivo brillante,
pero también color amarillo o marrón sobre negro. Los ojos son muy prominentes en
relación al tamaño de la cabeza que es de forma triangular; las antenas se observan más
alargadas que en las hembras. En la cara externa de las tibias se observan dos hileras de
espinas, al final de cada hilera se localizan dos espolones. Las hembras se distinguen
más fácilmente de los machos debido a que presentan dimorfismo sexual, un metatórax
más ancho y la cabeza más grande, antenas más cortas, ojos más pequeños y las
fémoras de las patas más delgadas que los machos. Su coloración es más constante, la
mayoría de individuos son de color verde brillante y sin manchas aparentes, pero cuando
han ovipositado sufren cambio de coloración de verde a pardo (Cueva-Del Castillo, 1994;
Serrano y Ramos, 1990).
Figura 2. Hembra (abajo) y macho (arriba), de la especie S. purpurascens
2.1.3. Chapulín como plaga
La norma oficial mexicana NOM-081-FITO-2001, para el manejo y eliminación de focos de
infestación de plagas no reguladas, especifica que el chapulín es todo aquel insecto que
pertenezca al orden Orthoptera de la familia Acrididae de los géneros Brachystola,
Melanoplus y Sphenarium. S. Purpurascens es un insecto polífago Su aparición coincide
con el inicio de la temporada de lluvia y se ha reportado como una plaga en cultivos de así
como de una gran variedad de plantas silvestres (CESVEG, 2003), provoca cuantiosas
pérdidas en la agricultura debido a su alta capacidad de reproducción, amplio rango de
hospederos y hábitos migratorio (Anaya, 1996). Se alimenta del follaje de los cultivos,
principalmente de maíz, frijol, alfalfa y calabaza, así como de especies silvestres,
pastizales y árboles en potreros y agostaderos. Pueden consumir de 6-12% del forraje
disponible, en ocasiones hasta el 100%, o bien r aproximadamente el 50% de su peso de
materia verde por día (Capinera y Sechrist 2002).
En México se han promovido estrategias de manejo integrado de plagas con acciones
que permiten prevenir y controlar los brotes de chapulín para evitar que ocasionen daños
y con ello aumentar la perspectiva de una mejor producción en sus cultivos. Éstas
medidas de control pueden ser:
Control cultural: se realizan barbechos en lugares donde se encuentren las
ootecas con la finalidad de exponer los huevecillos a los enemigos naturales y a
los efectos del sol; así como permitir el desarrollo de malezas de tal forma que se
evite migración y daño a los cultivos.
Control biológico: Se utiliza para combatir de manera natural al chapulín,
disminuyendo los riesgos a la salud y al medio ambiente por el uso indiscriminado
de productos químicos a través de depredadores y parásitos como regulación
natural de las poblaciones. En la actualidad se emplean hongos entomopatógenos,
virus, bacterias, protozoarios y recientemente bioinsecticidas.
Control químico: Es conveniente realizarlo cuando el chapulín se encuentra en los
primeros estadíos ninfales en forma gregaria y alimentándose de la maleza de los
bordos y orillas de las parcelas para obtener un mejor resultado. Se emplea
cuando la población de chapulines ha rebasado 15 chapulines por m2 en
pastizales y 5 o más chapulines por m2 dentro del cultivo.
Los cultivos de maíz, frijol y alfalfa en el valle de Puebla-Tlaxcala son sistemáticamente
atacados por los chapulines de la especie S.purpurascens. El método tradicional para el
manejo de esta plaga ha sido la aplicación de insecticidas. Por otro lado los habitantes del
centro de México también capturan los saltamontes a la venta como alimento y sean
empleado en la elaboración de alimentos (Cerritos y Cano-Santana, 2008).
2.1.4. Propiedades funcionales de las proteínas
La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que
interviene en su utilización. En un alimento, el conjunto de respuestas de los materiales
frente a fuerzas específicas, aplicadas en determinadas circunstancias se expresan y
participan dependiendo de las propiedades físicas y químicas que se afecten durante el
procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo en relación con las propiedades
sensoriales. De acuerdo con lo anterior, las propiedades funcionales se definen como
cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas
características de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto (Badui,
2006; Boatella-Riera y col., 2004).
Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en
alimentos, aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las propiedades
varían si las proteínas se encuentran en su estado nativo ó desnaturalizadas, por esta
razón, es muy importante considerar el método de obtención de las proteínas, puesto que
si éste implica tratamientos severos, dichas propiedades se modificarán notoriamente
(Damodaran y Paraf, 1997).
Las propiedades funcionales de las proteínas se clasifican en tres grupos principales:
1. Propiedades de hidratación, dependen de las interacciones proteína-agua, las
cuales incluyen: absorción y retención de agua, solubilidad, entre otras.
2. Propiedades hidrodinámicas, que dependen de las interacciones entre proteína-
proteína o hidrodinámicas como la viscosidad, hidratación, texturización, entre
otras,
3. Las propiedades de superficie como emulsificación, espumado y absorción de
lípidos (Pacheco, 2002).
Las propiedades funcionales más importantes en la industria alimentaria son las
relacionadas con la hidratación. La textura y las propiedades reológicas de los alimentos
dependen de la interacción del agua con otros componentes alimentarios, especialmente
con macromoléculas como las proteínas y los polisacáridos. Las propiedades de
hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con factores intrínsecos de
la propia molécula, es decir, por su composición aminoacídica y su conformación. Las
proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de hidrógeno, enlaces dipolo-
dipolo o mediante las cadenas laterales de aminoácidos. De esta manera, si hay una
mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la proteína presente
presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por aminoácidos
con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer puentes de hidrógeno con el agua.
Igualmente, la conformación de las proteínas también influye en las propiedades de
hidratación, es decir, la ordenación en el espacio a lo largo de una dirección de las
cadenas polipetídicas unidas por puentes de hidrógeno y la organización tridimensional de
estas cadenas ordenadas, estabilizadas mediante uniones hidrofóbicas, interacciones
electrostáticas, enlaces de hidrógeno y enlaces covalentes (Pacheco, 2002).
2.1.4.1. Emulsión
Una emulsión es una dispersión termodinámicamente inestable de dos o más líquidos
inmiscibles (agua y aceite) o parcialmente miscibles (Yu y col., 2007). Los diámetros de
las gotas líquidas que se encuentran dispersas se encuentran en el rango de 0.1 y 20 μm.
Aunque se traten de dispersiones termodinámicamente inestables, pueden convertirse en
cinéticamente estables gracias a la presencia de agentes tensioactivos que presentan la
capacidad de absorción en las superficies de las gotas. En la mayoría de las emulsiones
una de las fases es acuosa y la otra un aceite polar. Las emulsiones con el aceite como
fase dispersa se conocen como emulsiones de aceite en agua (oil-in-water, o/w) y las
emulsiones con agua como fase dispersa se conocen como emulsiones de agua en aceite
(water-in-oil, w/o). El tipo de emulsión que se tiende a formar depende del balance entre
las propiedades hidrófilas e hidrófobas del agente emulsificante (Aranberri, 2006).
Existen diferentes procesos que causan la perdida de la estabilidad de la emulsión:
1. Creaming/sedimentación. Es un proceso causado por la acción de la gravedad,
produce un gradiente vertical de concentración de las gotas sin variar la
distribución del tamaño de estas. Las emulsiones o/w las gotas de aceite son
menos densas que la fase continua y acuosa ocurriendo principalmente el
“creaming”.
2. La floculación se lleva a cado por la adhesión de las gotas sin fusionarse y no
existe una variación en la distribución de tamaño de gotas. Está controlado por un
equilibrio global entre las fuerzas de atracción electrostáticas de van der Waals, y
repulsivas de tipo estéricas y de hidratación.
3. La coalescencia es la fusión de gotas para crear unas gotas más grandes con la
eliminación de interfase liquido/liquido. Este cambio irreversible requeriría un
aporte extra de energía para restablecer la distribución de tamaño de partícula
original.
4. Engrosamiento de gotas (llamado también Ostwald ripening). Se debe al
crecimiento de las gotas más grandes a costa de las más pequeñas hasta que
éstas últimas prácticamente desaparecen. Este proceso ocurre a una velocidad
que es función de la solubilidad de la fase dispersa en la fase continua y se debe
a que la presión interna de las gotas (presión de Laplace) es mayor en las gotas
más pequeñas (Aranberri, 2006)
Una emulsión es estable cuando no sufre cambios discernibles ya sea en la distribución
del tamaño de partícula en el estado de agregación o en el arreglo espacial de la materia
grasa dispersa en la fase acuosa durante una escala finita de observación (Dickinson,
1994). Las emulsiones para su uso alimentario deben presentar una estabilidad durante
periodos de tiempo razonablemente largos de tiempo, dicha estabilidad es posible
proporcionarse empleando estabilizadores (Badui, 2006). Las proteínas ayudan a formar y
estabilizar emulsiones, aportando propiedades físicas y reológicas que determinan la
resistencia por parte de las gotas a la coalescencia (Aranberri, 2009).
2.1.4.2. Espuma
La espuma es una dispersión de burbujas de gas suspendidas en un líquido viscoso o de
un semisólido, producido por una adsorción de moléculas reactivas en la interfase gas-
liquido (Badui. 2006). Las proteínas tienen la capacidad para formar espumas estables.
Para que esto se lleve a cabo deberán ser solubles en la fase acuosa del sistema y
concentrarse en la interfase, desenrollarse para formar capas cohesivas y de circundar las
burbujas de aire, así como de tener suficiente viscosidad y fuerza mecánica para prevenir
la ruptura de las burbujas (Das y Kinsella, 1990).
Las espumas son presentadas en la industria de alimentos en forma de pan, pasteles
merengues, galletas, helados crema batida. En la industria de alimentos es importante
conocer la estabilidad y propiedades fisicoquímicas con el objeto de predecir y controlar la
calidad de los productos elaborados en base a la incorporación de espumas (Pernel y col.,
2002). Debido a su hidrofobicidad parcial y flexibilidad molecular que permite un rápido
arreglo en la superficie durante el batido y la formación de la espuma. La formación de
espumas con proteínas implica un proceso de desnaturalización orientando los
aminoácidos hidrófobos al interior de la burbuja y los hidrófilos al exterior para estar en
contacto con la fase acuosa (Murria y Ettelaie, 2004).
Dentro de los factores que favorecen la formación de las espumas de proteínas se
encuentran:
1. Formación de películas elásticas con alta viscosidad superficial lo cual depende de
la estructura de la proteína absorbida en la interfase.
2. Tipo de estabilizantes empleados que interaccionan con la proteína para formar ya
sea complejos solubles e insolubles; sistemas líquidos bifásicos o soluciones
estables sin interacción.
3. Alta viscosidad de la fase continua, la cual depende del tipo de estabilizante,
proteína y del sistema formado por ambos.
Los mecanismos de desestabilización de la espuma son:
1. Drenado o perdida del líquido por gravedad, diferencia de presión o evaporación.
2. Difusión del gas de las burbujas pequeñas hacia las burbujas grandes, difusión
que es posible por la disolución de gas en la fase acuosa.
3. Ruptura de la laminilla líquida que separa las burbujas de gas, lo que provoca un
aumento del tamaño de las burbujas por coalescencia y conduce al
derrumbamiento de la espuma (Aranberri, 2006).
En los alimentos las proteínas son los principales agentes con actividad en la superficial
para estabilizar la fase gaseosa. La formación de espuma requiere un área interfacial
grande para facilitar la incorporación de aire a la fase líquida y formar una película
resistente a la fuerza interna y externa.
La capacidad espumante es determinada por la habilidad de las proteínas para reducir la
tensión superficial, la flexibilidad molecular y las propiedades fisicoquímicas, por lo tanto
las proteínas con excelentes propiedades espumantes deberán:
1. Absorberse rápidamente en la interfase agua-aire durante la agitación o batido.
2. Desplegarse y reorganizase en la interfase.
3. Formar una película viscosa y cohesiva a través de las interacciones
intermoleculares (Porras-Saavedra, 2010)
Estas propiedades se miden a través del índice de estabilidad, el cual mide el tiempo
requerido para reducir el 50% del volumen de espuma que permanece después de un
tiempo (Pedroche y col, 2004); la capacidad de formación de espuma se evalúa al medir
el volumen de espuma de la solución proteica después del batido o aireación (Moure y
col., 2006).
2.1.4.3. Capacidad de absorción de agua
Las proteínas en estado seco se hidratan mediante sus aminoácidos hidrófilos y retienen
una cantidad de agua que está en equilibrio con la humedad relativa del medio ambiente;
a esta propiedad se le llama capacidad de retención de agua, o sencillamente hidratación
(Badui, 2006). La absorción y retención de agua por los ingredientes proteicos tienen un
papel fundamental en la calidad de la textura de diversos alimentos especialmente carnes
trituradas y pastas de panadería además esta propiedad es fundamental para alimentos
viscosos tales como sopas, salsas, masas y productos horneados. La absorción del agua
sin disolución de la proteína, conduce a una hinchazón y le confiere propiedades tales
como consistencia, espesamiento, viscosidad y adherencia. La absorción total del agua
aumenta con la concentración proteica. La capacidad para absorben una determinada
cantidad de agua por cada gramo de material proteico (Chefter y col., 1989). De esta
manera, las sustancias con baja capacidad de retención de agua bajas no la retienen de
manera eficaz, mientras que las que presenta alta capacidad proporcionan dureza y
evitan la liberación de agua, especialmente durante el almacenamiento de los productos
(Boye y col., 2010)
.
2.1.4.4. Capacidad de retención de aceite
La cantidad de aceite absorbido por cantidad de proteína es muy importante para la
formulación de productos para freír y para la retención de sabores. Está determinada por
la estructura de la matriz proteica, la interacción entre proteínas y grasas, así como su el
tipo y su distribución, estas características pueden afectar la estructura del gel,
distribución y o emulsificación de la grasa. Además, esta propiedad disminuye el
desarrollo de la rancidez oxidativa y en consecuencia aumenta la estabilidad durante el
almacenamiento (Chefter y col., 1989). La habilidad de las proteínas para unir aceite, se
aprovecha en productos donde se desea reemplazar carne, se emplea como extensores
debido al incremento en la retención del sabor y aroma, además mejora la sensación en la
boca cuando se consume el producto (Ogunwolu y col., 2009).
2.1.4.5. Solubilidad
La solubilidad de las proteínas es variable y depende de la distribución y de la proporción
de grupos polares y no polares de la molécula. La proteína es soluble cuando ocurre
interacción proteína-agua y tiende a ser insoluble cuando ocurre interacción proteína-
proteína. Esta característica se encuentra influenciada por factores como: la composición
en aminoácidos (una proteína rica en aminoácidos polares es en general más soluble que
una rica en aminoácidos hidrofóbicos); su estructura tridimensional (las proteínas fibrosas
son en general menos solubles que las globulares) y el entorno de la propia proteína.
Cualquier condición que altere esas interacciones alterará la solubilidad y las propiedades
espumantes, espesantes y de emulsión y emulsificación Dado que la mayoría de las
proteínas alimentarias son ácidas, exhiben una solubilidad mínima a pH de 4 a 5 debido a
la ausencia de repulsión electrostática, lo que promueve la agregación y precipitación vía
las interacciones hidrofóbicas (Moure y col., 2006).
3. Justificación
La biotecnología se ha preocupado por aportar soluciones en la mejora de alimentos con
alto valor nutritivo que puedan ser empleados para diferentes propósitos y que su
elaboración implique un bajo costo de producción e inversión. Actualmente, el crecimiento
demográfico y la urbanización se traducen en una mayor demanda alimentaria,
especialmente de proteínas de origen animal, lo que resulta cada vez más difícil de
sustentar debido a la inversión de alimentos que implica su producción. Por otro lado, los
factores externos como la contaminación de agua y suelo debido a la práctica intensiva de
la ganadería y el sobrepastoreo, están provocando la degradación y agotamiento de
recursos naturales disponibles y destinados a consumo.
Recientemente se ha propuesto dar solución algunos factores que afectan la producción
agrícola como los causados por las plagas. La recolección masiva e inocua de los
insectos plaga, constituyen una alternativa en programas de control biológico con el fin de
no solo incrementar las cosechas y generar un ingreso económico, sino de aprovechar
considerablemente la población numerosa que existe y que año con año son combatidas
y desperdiciadas, esto con la finalidad de diversificar la alimentación y prevenir o dar
tratamiento a enfermedades causados por la carencia de nutrimentos.
La incorporación de insectos a galletas, frituras o especias, se han propuesto con el fin
de enriquecer preparaciones culinarias y solucionar estados patológicos como la
desnutrición, se ha realizado de forma semiempírica, puesto que a pesar de que se tiene
conocimiento su aporte nutrimental, no se han realizado estudios que documenten las
propiedades funcionales de las proteínas origen entomológico que presenta este género.
Debido a lo anterior, se propone el estudio de dichas propiedades en el chapulín de la
especie S. purpurascens, debido a su amplia distribución en nuestro país y a los
esfuerzos dirigidos a su control al ser considerada la principal plaga en el Tlaxcala, que
amenaza los cultivos agrícolas con el fin de emplearla en el diseño e incorporación en
productos alimenticios que demanda la sociedad actual.
Pregunta de investigación
¿Qué propiedades funcionales presentará la harina integral del chapulín S.
purpurascens?
4. Objetivos
4.1. Objetivo General
Evaluar las propiedades funcionales de la harina de chapulín (S. purpurascnes).
4.2. Objetivos Específicos
Analizar la composición químico proximal de la harina integral del chapulín de
milpa S. purpurascens.
Determinar el contenido de proteína cruda en la harina integral del chapulín de
milpa S. purpurascens.
Evaluar la capacidad de retención de agua y aceite, solubilidad, capacidad y
estabilidad de emulsificación, así como de espumado de la harina integral del
chapulín S. purpurascens.
5. Materiales y métodos
En la Figura 3 se muestra el diagrama de flujo de la metodología a seguir para evaluar las
propiedades funcionales de la harina integral de chapulín (S. purpurascens).
Figura 3. Metodología para el desarrollo de la investigación
Recolección, limpieza, secado y
molienda del chapulín de milpa
S. purpurascens.
Harina integral del chapulín de
milpa S. purpurascens.
Análisis químico proximal:
Proteína Cruda
Cenizas
Humedad
Carbohidratos
Fibra
Grasa
Evaluación de las propiedades
funcionales
Análisis de resultados
Capacidad de
retención de
agua
Capacidad de
retención de
aceite
Capacidad de
espumado
Capacidad de
emulsificación Solubilización
5.1. Obtención de harina integral del chapulín
Se recolectaron chapulines de la especie S. purpurascens durante los meses de agosto a
enero en el municipio de Zacatelco, Tlaxcala en diferentes etapas de desarrollo. Para la
presente investigación se utilizaron chapulines en etapa ninfal 3 y 4, los cuales fueron
sacrificados por inmersión en una solución salina durante 24 h, posteriormente se
realizaron enjuagues con agua destilada. Se deshidrataron en un horno a 60 °C durante
48 h. Por último, fueron pulverizados y tamizados almacenándose en frascos herméticos a
temperatura ambiente.
Figura 4. Diferentes estados de desarrollo de la especie S. purpurascens: a, b, c, d y e
etapas ninfales 1, 2, 3, 4 y 5 respectivamente; f y g macho y hembra de etapa adulta
5.2. Análisis químico proximal
5.2.1. Determinación de proteína cruda
Se utilizó el método de Kjeldahl (AOAC 1990). Se depositó la muestra de chapulín en el
interior de matraces (30-35 ml) para digestión Kjeldahl usando 0.8 g de catalizador
(CuSO4) y K2SO4 1:9) y 2 ml de ácido sulfúrico concentrado, la solución digerida se diluyó
y se transfirió al aparato microkjeldahl, usando un mínimo de agua destilada, se alcalinizó
la solución que se encontraba en el evaporador del aparato con 15 ml de NaOH 40%. El
amoniaco destilado se recuperó en 10 ml de ácido bórico al 2% con 4 gotas de indicador
(solución alcohólica de rojo de metilo 0.2% y solución acuosa de azul de metileno 0.1% en
partes iguales) por 5-10 minutos. Se tituló con HCl 0.1N.
5.2.2.Determinación de humedad
Se utilizó el método indirecto de secado en horno. La muestra se secó en horno a 60 ºC
hasta tener un peso constante. Se reportó el contenido de humedad por diferencia de
peso en % (AOAC, 1990).
a b c d e f g
5.2.3.Determinación de ceniza
En un crisol de porcelana previamente puesto a peso constante, se colocó la muestra, se
carbonizó en una campana de extracción bajo flama de un mechero, hasta que no hubo
desprendimiento de humo. Después la muestra se calcinó en una mufla a 600ºC hasta
que las cenizas se mostraron blancas o ligeramente grises y a peso constante. Se calculó
la cantidad de ceniza en porcentaje (%) (AOAC, 1990).
5.2.4.Determinación de extracto etéreo
Se realizó por medio de extracción intermitente (AOAC, 1990). La muestra se colocó en
un cartucho de celulosa y se depositó dentro del extractor. Una vez ensamblado el
sistema se aplicó calor a través de resistencia eléctrica. Se hizo extracción durante 4-6 h
hasta que la prueba en papel filtro indicó la completa extracción de la grasa, se recuperó
el disolvente en el extractor sin el cartucho, hasta que el contenido del matraz estuvo casi
seco. El matraz se colocó a peso constante y el contenido de grasa se calculó por
diferencia de peso del matraz expresado en porcentaje (%).
5.2.5.Determinación de carbohidratos
Se utilizó el método del fenol-sulfúrico. Preparó una solución al 10% de la muestra en
agua destilada, se centrifugó a 10000 rpm durante 15 min. Posteriormente, en tubos de
ensaye se colocó 1 ml de la solución y adicionando 0.6 ml de una solución acuosa de
fenol al 5% mezclando perfectamente, se agregó cuidadosamente 3.6 mL de ácido
sulfúrico concentrado, homogeneizando nuevamente. Se dejó enfriar la mezcla a
temperatura ambiente aproximadamente 30 min.
Se calculó la cantidad de carbohidratos presentes en la muestra a partir de una curva
patrón preparada con el carbohidrato de interés en el intervalo del método (10-100µg de
glucosa/mL), tratada de la misma manera que el problema.
5.2.6.Determinación de fibra cruda
Se determinó por diferencia, sumando los componentes anteriores y completando a
100%.
5.3. Evaluación de las propiedades funcionales
5.3.1. Retención de agua o aceite
A 0.5 g de muestra, se le añadieron 5 ml de agua destilada o aceite vegetal y se
homogeneizaron. Posteriormente se dejaron reposar por 30 min y se centrifugaron a 3500
rpm durante 25 min, en una centrifuga refrigerada. Finalmente, se midió la cantidad de
agua o aceite no absorbida por la muestra y por diferencia con respecto al volumen
original agregado, se obtuvo la cantidad de agua o aceite absorbido, expresando como ml
de agua o aceite absorbido por g de muestra. (Wang y Kinsella 1976).
5.3.2. Emulsificación
Se utilizó el método de Wang y Kinsella (1976) con las siguientes modificaciones: se
preparó una suspensión al 2.5% (p/v) de la muestra en agua destilada y se mantuvo en
agitación magnética durante 10 min. Posteriormente cada suspensión se ajustó a una
serie de pH: 2, 4, 6 , 8 y 10 con NaOH 4N ó HCl concentrado según se requirió. Después
se centrifugó a 3000 rpm durante 5 minutos, el sobrenadante que contenía la proteína
solubilizada se utilizó para la formación de la emulsión. Para la elaboración de la emulsión
se tomaron volúmenes iguales del sobrenadante de la suspensión y de aceite vegetal
comercial para ser homogeneizadas a una velocidad de 20000 rmp, en un
homogeneizador durante 1 min.
5.3.2.1. Capacidad de emulsificación
Una vez formada la emulsión, se sometió a centrifugación a 1300 rpm durante 5 min. La
actividad de emulsificación se obtuvo midiendo la altura de la emulsión total y la altura de
la capa emulsificador que permanece después de la centrifugación (Wang y Kinsella
1976).
5.3.2.2. Estabilidad de emulsificación
Se midió la estabilidad de emulsificación en presencia de calor, manteniéndola en Baño
María durante 30 min a 80ºC. Posteriormente, la emulsión se enfrió a chorro de agua
% Capacidad de emulsificación =
Altura de emulsión después de centrifugación Altura de la emulsión total formada
x 100
% Estabilidad de emulsificación =
Altura de la capa remanente de la emulsiónAltura inicial de la emulsión
x 100
% Estabilidad de emulsificación =
Altura de la capa remanente de la emulsiónAltura inicial de la emulsión
x 100
% Estabilidad de espumado =
Altura de la capa remanente de la emulsiónAltura inicial de la emulsión
x 100
hasta 15ºC. Por último, la emulsión se centrifugó a 1300 rpm durante 5 min. Para evaluar
la estabilidad se midió la altura de la emulsión antes del tratamiento térmico y la altura
remanente de la emulsión antes del tratamiento térmico y la altura remanente de la
emulsión después de la centrifugación (Wang y Kinsella 1976).
5.3.3. Espumado
Se midió según Kabirulla y Wills (1982) con algunas modificaciones. Se preparó una
suspensión al 1% (p/v) de harina de S. purpurascens en agua destilada y se ajustó a una
serie de pH de 2, 4, 6, 8 y 10 con NaOH 0.1 N o HCl 0.1 N, según sea el caso. Para la
formación de la espuma, se tomaron 5 mL de la suspensión en el pH deseado, y se
sometieron a homogeneización a una velocidad de 1300 rpm durante 90 s, posteriormente
se midió el volumen de la espuma obtenida
5.3.3.1. Estabilidad del espumado
La estabilidad de la espuma se evaluó de la siguiente forma: se dejó reposar durante 30
min la muestra con la espuma obtenida y posteriormente se midió el volumen de la
espuma remanente
5.3.4. Solubilidad
Se preparó una suspensión al 1% (p/v) de harina de S. purpurascens en agua destilada y
se ajustó a una serie de pH de 2, 4, 6, 8 y 10 con NaOH 0.1 N o HCl 0.1 N. La suspensión
de pH deseado se mantuvo en agitación por 30 min a temperatura ambiente. Las
suspensiones se centrifugaron a 5000 rpm durante 15 min. El sobrenadante se midió el
contenido de proteína solubilizada por medio del colorante ligado a la proteína (Bradford,
1976).
6. Resultados
6.1. Rendimiento de harina
Se obtuvieron 95.5 g de harina integral de chapulín por cada 100 g de chapulín
deshidratado.
6.2. Análisis químico proximal
La composición proximal de la harina integral de S. purpurascens se muestra en la Tabla
2. Como se puede observar, el principal componente obtenido es la proteína cruda
(66.94%). Por otro lado, se distingue también el contenido de extracto etéreo (14.9%)
referido en base seca.
Tabla 2. Composición proximal de la harina integral de S. purpuracens
Componenteg en 100 g
Base húmedag en 100 g Base seca
Humedad 4.17±0.27 0Proteína cruda 64.15±3.9 66.94
Cenizas 4.48+0.08 4.68Extracto etéreo 14.27±0.96 14.9
Extracto libre de nitrógeno 4.97±0.17 5.19Fibra cruda* 7.95 8.30
*Obtenido por diferencia
Los valores fueron obtenidos mediante el promedio por triplicado
El contenido de proteína es un parámetro importante debido a que en los insectos el
nitrógeno es un nutriente indispensable en la etapa del crecimiento y reproducción de
estos, Como puede observarse, los resultados obtenidos en esta investigación con
respecto al contenido de proteína de S. purpurascens son mayores en comparación con
los mostrados por Banjo y Lawal en 2006 en las especies Analeptes trifasciata,
Rhynchophorus phoenicis y Zonocerus variegatus con 29.62, 28.42 y 26.8%,
respectivamente; así como para las especies H. meles (37.62%), R. phoenicis (48.87%),
Z. variegatus (44.62) y G. lucens (50.75%) (Ekop y col., 2010). Por otro lado, comparando
el contenido de proteína reportado para la larva Liometopum apiculatu (escamol) 33.37%
y Aegiale hesperiaris (gusano de maguey) 40.34%, ampliamente consumida en el estado
de Tlaxcala (Ramos y col., 1998), es 2 y 1.66 veces más que para las ninfas del chapulín
de milpa.
Por otro lado los valores de proteína hallados en este estudio, son hasta 10% menores
con respecto a otras especies comestibles de insectos mexicanos nativos del centro del
país puesto que Rhantus anticolor, presentó 71.10%, Melanoplus mexicanus 77.13%,
Boopedon sp. af. Flaviventris 75.95%, Metamasius spinolae 69.05% y Cybister
flavocinctus 69.01% (Ramos y col., 1998)
Las caracterización químico proximal realizada al emplear ninfas de las etapas III y IV de
S. purpurascens, para obtener el contenido proteico (66.94%), muestran valores más
significativos con respecto a Ramos-Elourdy y col., 2012 quienes obtuvieron 52.6% y a
Vázquez-Cahuich (2007) con 41.41% realizados a la misma especie con ejemplares de la
etapa adulta. Sin embrago, comparando los resultados de Ramos y Pino (1998), quienes
obtuvieron 65.2% en esta especie, podemos encontrar similitud en el contenido proteico.
Con respecto al extracto etéreo, Canavoso y col., (2001) explican que el contenido
presente en los insectos tiene gran importancia, debido a que las ninfas gran parte del
alimento se transforman en grasa cumpliendo la función de reserva energética, formación
de hormonas, vitaminas, solvente de pigmentos carotenoides, importantes en el camuflaje
ante la depredación. El chapulín de milpa presenta valores más altos comparados con el
insecto Cybistergrasa japonicus en el que se hallaron entre 4,44 y 6.20% de grasa cruda
(Xingqian y col., 1998). Sin embargo, la especie Aegiale hesperiaris o gusano blanco de
maguey presentó un valor de 58.55% y Atta mexicana o chicanta, 24.02%, mayor al
encontrado en este estudio para S. purpurascens. Por su parte, el insecto mexicano
Krizousacorixia azteca o Ahuahutle con 4.33% de lípidos en materia seca (Melo y col.,
2011) presenta un bajo contenido de este componente en contraste con 14.9% en esta
investigación para S. purpurascens.
El porcentaje de fibra encontrado (7.95%) en el análisis químico proximal de la harina
integral de la presente investigación fue ligeramente mayor a lo hallado por Melo y col.,
2011, siendo este de 3.89% y menor a lo encontrado por Ramos y col., en 1998 para la
misma especie. Las variaciones dependen de la temporada, lugar y variedad de plantas
ingeridas por el chapulín con respecto a la concentración de nutrientes disponibles en su
entorno, estos emplean la capacidad sensorial para distinguir las concentraciones de
nitrógeno. El contenido de fibra cruda en los insectos se encuentra determinado por la
presencia de quitina (Finke, 2007).
6.3. Propiedades funcionales
Es importante mencionar que la evaluación de propiedades funcionales no han sido
realizadas en ninguna especie de insecto.
6.3.1. Retención de agua y aceite
La capacidad de retención de agua y aceite se muestran en la Figura 5. Los resultados
obtenidos en el presente estudio para la retención de agua (2.34 g) en S. purpurascens
son menores a los encontrados por Castro-Montero (2010) en el cereal sudamenricano
quinoa (Quenopodium quinoa), en donde los valores oscilaron entre los 2.5 y 4 mL/g por
gramo de harina, es decir hasta 1.7 veces mayor con respecto al chapulín de milpa.
Por su parte, Delgado y col., 2012 al evaluar las propiedades funcionales de las harinas
de soya y de trigo, hallaron que la primera retuvo hasta 3.92 mL/g mientras que la
segunda presentó hasta 5.19 mL/g de agua, 1.67 y 2.21 veces más en relación a lo
encontrado en esta investigación.
Por otro lado, Sangronis y col., 2004 determinando las propiedades funcionales de para la
leguminosa Phaseolus vulgaris (frijol), encontraron que la variedad negra presentó 1.8
mL/g y 2.7 mL/g para la variedad blanca, 0.54 mL menos con respecto a S. purpurascens
y 0.36 g/mL mayor, respectivamente.
La capacidad de retención de agua evaluada en los aislados proteicos de la harina de
girasol (Pacheco y col, 1994), mostraron 3.5 mL/g, 1. 16 veces mayor a los evaluados en
el chapulín de este estudio. Asimismo, S. purpurascens presentó mayor capacidad de
retención de agua con respecto a lo reportado por López-Sanchez (2010) en las
fracciones proteicas del hongo P. ostreatus., en donde se hallaron valores entre 1.77 y
2.33 mL/g de agua. Por su parte, la retención de aceite que presenta la harina integral de
chapulín (1.06 mL/g ) es similar con respecto a lo resgistrado en el cacahuate (Arachis
hypoagaea) en donde por gramo de harina se absorbió 1 mL de aceite (Yu y col, 2007).
Sin embargo, el ajonjolí (Sesamun indicum) presenta 2.7 veces mayor capacidad de
retención de aceite (2.96 mL/g) con respecto a S. purpurascens y el amaranto 6. 64 veces
mayor con 7.04 mL/g (Moure y col, 2006).
La baja capacidad de retención de agua obtenida en la harina puede deberse a una
mayor cantidad de grupos hidrófilos en la superficie que en el interior de la proteína y por
ende la harina de chapulín tendría una facultad de aglomeración menor, lo cual sería
benéfico durante el almacenamiento, así como el que podría mejorar la textura del
algúnproducto alimenticio (Chel-Guerrero y col., 2002).
La retención de aceite es importante en la tecnología de alimentos, ya que de ella
depende la utilización en el procesamiento de alimentos que requieren altos valores de
esta propiedad para impartir determinadas características al producto, especialmente para
retener el sabor, mejorar la palatabilidad y alargar la vida útil mediante la reducción de la
humedad y pérdida de grasa y depende del número de cadenas laterales no polares en
las proteínas que enlazan las cadenas hidrocarbonadas de las grasas. (. Los valores
obtenidos en la capacidad de retención de aceite en esta investigación (0.53 mL/g) es
baja en comparación con lo reportado para la harina de avena en la que se hallaron 0.78
mL/g, 0.80 mL/g para la harina de trigo y 0.83 mL/g en harina de soya (Venegas y col.,
2009).
Agua Aceite 0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
Ag
ua
y ac
eite
mL
/g d
e h
arin
a
Figura 5. Capacidad de retención de agua y aceite de la harina integral de S. purpurascens.
6.3.2. Capacidad Emulsificante.
La harina de S. purpurascens no desarrolló la capacidad de emulsificante.
6.3.3. Capacidad Espumante.
La harina de chapulín no desarrolló la capacidad de espumado
6.3.4. Solubilidad
Los resultados de solubilidad a diferentes pHs se muestran en la Figura 6. Existe una
relación entre la solubilidad de una proteína y su capacidad para formar espumas. De
igual manera, la capacidad de retención de agua está directamente relacionada con el
aumento de la solubilidad. En insectos, al igual que en moluscos y custáceos, la quitina
(un polisacárido lineal formado por unidades de N-acetil-D-glucosamina, con enlaces β-
1,4) forma parte del exoesqueleto de artrópodos y está íntimamente asociada con las
proteínas, sales inorgánicas, así como lípidos, en los que se incluyen los pigmentos
(Ruiz-Herrera, 1993). Debido a esto y a pesar de que los resultados de retención de agua
fueron mayores en la harina de chapulín la baja polaridad de este compuesto se encontró
que las condiciones del pH no intervienen en la solubilización de la proteína presente en
la harina de S. purpurascens, permite inferir que el comportamiento de las proteínas
presenten en esta harina tienen una similitud a pHs 2, 4, 6 y 8 (15.12, 14.89, 15.41, 14.77
µg/mL respectivamente) es decir fue muy bajo, y la concentración de esta fue ligeramente
mayor a un pH 10 (16.9 µg/mL) sugiriendo que a este pH hay una mayor interacción
proteína-agua.
pH2 pH4 pH6 pH8 pH1013.5
14.0
14.5
15.0
15.5
16.0
16.5
17.0
17.5
µg
/mL
de
pro
teín
a s
olu
ble
Figura 6. Proteína soluble de la harina integral de S. purpurascens a diferentes pHs.
7. Conclusiones
El análisis químico proximal de la harina integral de chapulín en etapa ninfal
presenta un contenido significativo de proteína cruda (66.94%) que puede ser
implementada para la elaboración de alimentos, incrementando su valor proteico,
lo cual constituyendo una fuente nutritiva, adecuada y económica.
La capacidad de retención de agua obtenida en la harina de chapulín es baja.
Dicha característica posiblemente podría ayudar a reducir la aglomeración de la
harina de chapulín durante su almacenamiento.
La capacidad de retención de grasa de la harina de chapulín es baja, por lo tanto
sería poco funcional, como materia prima apta para elaborar productos cárnicos
como embutidos, quesos procesados, helados, postres, panes y pasteles.
El harina de chapulín de milpa es poco apropiado para ser utilizada en la
preparación de emulsiones y espumas.
El pH no influye de manera importante en la solubilidad de las proteínas de la
harina de chapulín.
8. Bibliografía
Alfaro-Lemus, A. L. 1995. Biología de Sphenarium purpurascens charp. (Orthoptera:
acrididae) y patogenicidad de Beauveria bassiana en laboratorio, Chapingo. Mexico. Tesis
de licenciatura. parasitologia agricola. U.A.CH. 67 p.
Anaya, S. 1996. Diagnósis de acridoideos (Orthoptera: Acridoidea) que se asocian a
áreas agrícolas en la región central de México. Instituto de Fitosanidad del Colegio de
Postgraduados.
Badui-Dergal, S. 2006. Química de alimentos. Editorial Alhambra Mexicana. México.
Bradford, M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram of
protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry. 72: 248-254.
Banjo, A.D., Lawal, O. A. y Songonuga, E. A. 2006. The nutritional value of fourteen
species of edible insects in southwestern Nigeria. African Journal of Biotechnology 5: 298-
301.
Boatella-Riera, J., Codony-Salcedo, R. y López-Alegret P. 2004. Química y bioquímica de
los alimentos II. Edicion de de la Universidad de Barcelona, España.
Canavoso, L., Jouni Z, Karnas, K. Pennington, J y Awells M. 2001. Fat Metabolism in insects. Annual Reviews of Nutrition. 21:23–46.
Capinera, J. L. y Sechrist, T. S. 2002. Grasshoppers (Acrididae) of Colorado:
Identification, biology and management. Colorado State University Experiment Station,
Fort Collins. Bulletin No. 584S
Carrillo-Trueba, C. 1995. El Pedregal de San Ángel. Universidad Nacional Autónoma de
México.
Castro-Montero, E. 2010. Harina y aceite de quínoa (Quenopodium quinoa Willd.) de la
región VI. Universidad de Chile. Facultad de Ciencias químicas y farmacéutica
Cerritos, R. y Cano-Santana, Z. 2008. Harvesting grasshoppers Sphenarium
purpurascens in Mexico for human consumption: A comparison with insecticidal control for
managing pest outbreaks. Crop Protection. 27; 473-480
Chefter, J. C., Cuq, J.L. y Lorient D. 1989. Proteínas alimentarias. Editorial Acribia.
España.
Chel-Guerrero, L; V. Perez; D. Betancur; G. Dávila. 2002. Functional properties of flours
and protein isolate from Phaseolus lunatus and Canavalia ensiformis seeds. J. Agric. Food
Chem. 50: 584-591.
Cueva-Del Castillo, R. 1994. Protandria y conducta de apareamiento en Sphenarium
purpurascens. Tesis profesional. Facultad de Ciencias. U.N.A.M. México. 56 p.
Damodaran, S. y Paraf, A. (1997). Food Proteins and Their Applications. Marcel Dekker,
New York. EE.UU.
Delgado C. N., Albarracín, H. W. 2012. Microestructura y propiedades funcionales de
harinas de Quinua (Chenopodioum quinoa ) y Chachafruto (Erythrina Edulis): potenciales
Extensores Cárnicos. Vitae. 19: S430-S432.
Dickinson, E. 1994. Coloidal aspects of beverage. Food Chem. 51: 343-347.
Ekop, E. A., Udoh, A. I. y Akpan, P. E. 2010. Proximate and anti-nutrient composition of
four edible insects in Akwa Ibom State, Nigeria. World Journal of Applied Science and
Technology. 2: 224 – 231.
Kabirullah, M. y Wills R. B. 1982. Functional properties of acetyled and succinylated
sunflower protein isolates. Journal Food Technology. 17: 235-249.
López-Sánchez, J. 2010. Evaluación de las propiedades funcionales de las fracciones
proteicas del cuerpo fructífero de Pleurotus ostreatus. Universidad Autónoma de Tlaxcala.
México.
Pernell, C. W. y Foegeding, E. A. 2002. Properties of whey and egg white protein foams.
Colloids and surfaces: Pshycochemical and engineering Aspects; 204:9-21.
Pedroche, J., Yust, M. M., Lqari, H., Girón-Calle, J., Alaiza, M., Vioque, J. 2004. Bassical
carinate protein isilates: chemical composition protein characterization and improvement of
functional properties by protein hydrolysis. Food chemistry. 88: 337-346.
Melo, V., Garcia, M., Sandoval, H., Jiménez, H. D., y Calvo, C. 2011. Quality proteins
from edible indigenous insect food of Latin America and Asia. J. Food Agric. 23: 283-289.
Moure, A., Domínguez, H. y Parajó J. C. 2006. Functionally of oilseed protein products: A
review. Food Research International. 39: 945-963.
Murria, B. y Ettelaie, R. 2004. Foam stability: proteins and nanoparticles. Current Opinion
in Colloid & Interface Science. 9: 314–320.
Norma Oficial Mexicana para Manejo y eliminación de focos de infestación de plagas,
mediante el establecimiento o reordenamiento de fechas de siembra, cosecha y
destrucción de residuos. 2001. NOM-081-FITO-2001. Secretaría de Agricultura,
Ganadería, Desarrollo Rural, Pesca y Alimentación (SAGARPA).
Ogunwolu, S.O., Henshaw, F. O., Mock, H. P., Santros, A. y Awonorin, S.O. 2009.
Functional properties of protein concentrates and isolates produced from cashew
(Anacardium occidentale L.) Nut. Food Chemistr. 115: 852-858.
Pacheco E. (2002). Efecto de tratamientos térmicos sobre las propiedades funcionales de
concentrados proteicos de salvado de arroz. Información tecnológica.13: 7-10
Pacheco D. E., Sánchez A. M., Girlando, R. Sánchez, E. 1994. Obtención de aislados
proteínicos de girasol por hidrolisis con bromelina y papaina, composición química y
propiedades funcionales. Aagronomía Tropical. 44: 299-315.
Porras-Saavedra, J. 2010. Caracterización del proceso de obtención de aislados de
proteína de lupinus silvestre del Estado de Hidalgo. Tesis de Maestría. Ciencias en
Bioprocesos. Instituto Politécnico Nacional.
Ramos-Elorduy, J., Pino-Moreno, M., Martínez Camacho, V.H. 2012 Could Grasshoppers
Be a Nutritive Meal? Food and Nutrition Sciences. 3: 164-175.
Ramos, J., Pino, M. y Cuevas S. 1998. Insectos comestibles del estado de México y
determinación de su valor nutritivo. Anales del Instituto de Biología, U.N.A.M. Serie
Zoología; 69:63-104.
Ruiz-Herrera, J. 1993. La Quitina: el segundo compuesto orgánico más abundante en la
tierra. Investigación y Ciencia. 42-49.
Sangronis, E., Machado, C. y Cava R. 2004. Propiedades funcionales de las harinas de
leguminosas (Phaseolus vulgaris y Cajan cajan) germinadas. Interciencia. 29: 80-85.
Serrano-Limón, G. y Ramos-Elorduy, J. 1989. Biologia de Sphenarium purpurascens
Charpentier y algunos aspectos de su comportamiento (Orthoptera: Acrididae). An. Inst.
Biol. Univ. Nal. Autón. México. 59: 139-152.
Venegas, V., Pérez, D. y Ochoa, M. 2009. Propiedades funcionales de la harina de avena.
Ciencia y Tecnología de Alimentos. 19: 33-40
Vazquez-Cahuich, D.A. 2007. Determinación de las propiedades funcionales de la harina
de chapulín (Orthoptera:acrididae) de Huejotzingo, Puebla. Tesis de Licenciatura Tesis de
Licenciatura. Facultad de Ciencias Químicas. Benemérita Universidad Autónoma de
Puebla
Wang, H. y Kinsella, J. E. 1976. Functional properties of novel protein: alfalfa leaf protein.
Journal of food science 41: 286-292
Xingqian, Y., Cui, H. y Xiang, W. 1998. Analysis of nutritional component of six species of
insects of Lepidoptera. Acta Nutrimenta Sinica. 2: 224-228.
Yu, J., Ahmedna, M. y Goktepe, I. 2007. Peanut protein concentate. Production and
functional properties as affected by processing. Food Chemistry. 103: 121-129.
