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Aminoácidos y Proteínas
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AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Eliana Ortega Mendoza1
1Estudiante de Biología, Cuarto Semestre, Facultad de Ciencias Básicas, Universidad del Atlántico.
Barranquilla - Colombia
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos poseen un atomo de carbono enlazado con otro de hidrogeno, ademas de
tres grupos de átomos. El nombre de estas moléculas es apropiado, ya que uno de esos
grupos es un grupo amino (-NH2), y otro, un grupo ácido (-COOH). se simboliza al último
grupo como R, ya que compone el resto de la molécula.
Los Aminoácidos difieren entre sí por la estructura de sus grupos R o cadenas laterales, este
varía desde un átomo de hidrogeno hasta un complejo compuesto anular.
Los aminoácidos son esenciales para la vida, ya que estos al unirse mediante enlaces
peptídicos, por cantidades mayores a cien aminoácidos forman proteínas. Básicamente
contienen Carbono, Hidrógeno y Nitrógeno. Han sido identificados 20 aminoácidos
necesarios para el crecimiento y metabolismo humano.
NH2 - CH- COOHGrupo carboxílico
R
Grupo amino
Figura Nº1. Estructura general de un aminoácido
CLASIFICACIÒN DE LOS AMINOACIDOS
Existen 20 aminoácidos, los cuales constituyen a las proteínas como se mencionaba
anteriormente.
Figura Nº2. Estructura de los 20 aminoácidos componentes de las proteínas, la región de color rojo
representa el radical (grupo R), el cual es característico para cada aminoácido
Los aminoácidos se pueden clasificar de varias formas, según las propiedades de su cadena,
según su valor biológico, entre otros.
Según las propiedades de su cadena lateral:
FiguraNº3. Clasificación según las propiedades de su cadena (Grupo R).
Según su valor biológico:
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables o
esenciales para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación
y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o
enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la
metionina, es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos
constituyen la base de la alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho
más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede
dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
Los siguientes aminoácidos, son considerados no esenciales, es decir pueden ser
sintetizados por los seres vivos, y por ende pueden faltar en la dieta.
Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa, el cual es un carbohidrato simple
que el organismo utiliza como fuente de energía.
Arginina: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido
de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en
el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
Asparagina:Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
Acido Aspártico: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando
moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
Citrulina: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
Cistina:También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos
anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en
las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
Glutamina: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.
Ácido Glutáminico:Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso
Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
Glicina: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
Histidina: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos
aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un
papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
Serina: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación
del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros
aminoácidos, está implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el
músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la
depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
Ornitina: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con
otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina
(que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el
metabolismo del exceso de grasa corporal.
Prolina: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Los aminoácidos esenciales son los que nuestro organismo no puede sintetizar y deben ser
ingeridos en la dieta alimenticia, son de vital importancia, a continuación tenemos una de
sus funciones:
Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis
de hormonas.
Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante
en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de
alimento que va a utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.
Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También
interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación
y el sueño.
Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en
sus funciones generales de desintoxicación.
Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Debemos recordar que, debido a la relación entre los diversos aminoácidos y los
aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente
pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del
organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de
usarse inmediatamente.
COMPORTAMIENTO ACIDO-BÁSICO, PUNTO ISOELÉCTRICO.
¿AMORTIGUADORES?
Los aminoácidos cuando tienen un pH bajo se comportan como ácidos, por lo general
encontrándose en su forma catiónica, es decir, que poseen carga positiva, y cuando
presentan un pH alto, lo cual indica que tienen un comportamiento básico, se encuentran
en su forma aniónica, cargados negativamente. Sin embargo, existe un pH específico para
cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el
conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido
se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión. (Figura Nº4)
El comportamiento ácido-báse de los aminoácidos se debe a que estos tienen un grupo
amino-terminal, básico (Base débil) el cual es el Amino (-NH3+) y un Carboxilo-terminal (-
COO-) y pueden tener grupos R ionizables. Cualquier aminoácido puede comportarse como
ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Cabe destacar que el
comportamiento en las enzimas y péptidostienen como función participar en la catálisis de
las reacciones metabólicas biológicas.
Figura Nº4. Representación del punto isoeléctrico.
Casi todos los procesos biológicos son dependientes del pH; un pequeño cambio en el pH
lleva a un gran cambio en la velocidad de un proceso. Los grupos Amino y Carboxilo
protonados de los aminoácidos así como los grupos Fosfato de los Nucleótidos, por
ejemplo, funcionan como ácidos débiles y, por tanto, su estado iónico depende del pH de la
solución que los contiene y las interacciones iónicas juegan, además, un papel fundamental
en la estructura y reconocimiento de las macromoléculas de los seres vivos. Las células y
organismos mantienen un pH específico y constante manteniendo sus Biomoléculas en su
estado iónico óptimo que generalmente se encuentra alrededor de pH 7,0.
En los organismos multicelulares el pH de los fluidos extracelulares está también
fuertemente regulado. La constancia en el pH se logra gracias a los amortiguadores
biológicos que soluciones de ácidos débiles y de sus bases conjugadas o de bases débiles y
sus ácidos conjugados. Los amortiguadores resisten tanto a la adición de ácidos como de
bases.
El punto isoeléctrico (pI) es aquel pH en el que un aminoácido presenta carga neta cero.
pI=pK1+ pK2
2
ENLACE PEPTIDICOS
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por
medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo α-carboxilo de un
aminoácido y el grupo α-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de
los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que
es muy común en los sistemas vivientes:
Figura Nº5. Reacción de condensación para la formación del enlace peptídico.
Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido,
de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura
tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o
elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un
detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de
manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y
condiciones ácidas extremas.
REACCIONES DE AMINOÁCIDOS
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se
une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la
transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzima piridoxal-fosfato . Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
Latransaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido. La primera
es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es
transferido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su
correspondiente alfa-cetoácido.
Después de la formación de glutamato, éste transfiere su grupo amino directamente a una
variedad de alfa-cetoácidos por varias reacciones reversibles de transaminación: donación
libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un
alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa-
cetoácido.
Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas
enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prostético, una razón
importante de que esta vitamina sea esencial para la vida. Un ejemplo importante de
transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y
aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar
aminoácidos diferentes por reacciones de transaminación.
La descarboxilación: es una reacción química en la cual un grupo carboxilo es eliminado
de un compuesto en forma de dióxido de carbono (CO2). Los aminoácidos sufren
descarboxilación a aminas; un ejemplo particular sería la descarboxilación de la histidina a
histamina.
La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las
proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes
únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-
aminoácidos.
LAS PROTEÍNAS Y SU IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Las proteínas (“Prota”, que significa “lo primero”) son Macromoléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos., que contienen Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y
Nitrógeno. Además al grupo de las proteínas pertenecen las enzimas o catalizadores
biológicos.
Las Proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre
las que destacan la enzimática, hormonal, transportadora (Hemoglobina), defensiva
(Anticuerpos), estructural (Colágeno), el crecimiento, son la materia prima para la
formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, vitaminas y enzimas.
También funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos
medios como el plasma, actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de
las reacciones químicas del metabolismo.
Las grasas y Carbohidratos nos las pueden sustituir, por no contener Nitrógeno además
proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
Energéticamente, estas sustancias aportan 4 kCal por gramo de energía al cuerpo.
Todas las Proteínas tienen una forma natural llamada estado nativo, si pierde su forma, pues
deja de funcionar. Los pesos moleculares de las Proteínas son muy elevados, pero por
Hidrólisis ácida, las moléculas Proteicas dan una serie de compuestos Orgánicos sencillos
de bajo peso molecular son los aminoácidos.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Las proteínas constituyen el grupo molecular más abundante en la naturaleza, lo cual
dificulta su clasificación.Entre las funciones de las proteínas que se podrían denominar
estáticas destacan las siguientes:
Estructural. Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contráctiles, los orgánulos vibrátiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutáneas, entre otras.
Almacén de aminoácidos. Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales.
Las proteínas activas, que componen el grupo más numeroso y complejo, realizan múltiples funciones:
Fisiológica. Este grupo comprende las proteínas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostáticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras moléculas, hormonas, etc.
Regulación genética. Algunas proteínas participan en los procesos de activación e inactivación de la información genética.
Catalizadora. Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actúan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones químicas que se producen en los seres vivos.
Inmunitaria. Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos (antígenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.
PEPTIDOS
Los péptidos son un tipo de moléculasformadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables
por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.
Polipéptido: más de 10 aminoácidos.
Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena
polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de
diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de
varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina,
compuesta de 55 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que
tiene en el organismo de los seres humanos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido
y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico
implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar el péptido se empieza
por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina
y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
CLASIFICAN LAS PROTEÍNAS
Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la
complejidad de las proteínas, existen formas muy complejas también de clasificarlas.
1. Clasificación según la forma de las proteínas:
Proteínas globulares (esferoproteinas):Estas proteínas no forman agregados. Las
conformaciones principales del esqueleto peptídicos incluyen la hélice, las láminas y
los giros. Estas proteínas tienen funciónmetabólica: catálisis, transporte, regulación,
protección. Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios
acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están constituidas con un
interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los
aminoácidoshidrofobicosestán usualmente en el interior de la proteína globular,
mientras que los hidrofilicosestán en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos
de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.
Figura Nº6. Estructura de una proteína globular.
Proteínas fibrosas (escleroproteinas):Estas proteínas son insolubles en agua y
forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La
mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar
estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la
estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de
estas proteínas son la queratina y el colágeno.
Figura Nº7. Estructura de una proteína fibrosa.
2. Basada en la composición:
Proteinas Simples (holoproteidos): Formadas solamente por aminoácidos que forman
cadenas peptídicos. Por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados.
Figura Nº 8. Estructura de una proteína simple.
Proteínasconjugadas (heteroproteidos): Formadas por aminoácidos y por un
compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porciónpolipeptidica se denomina
apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.De acuerdo al tipo de
grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Flavoproteínas
Emoproteinas, etc
Figura Nº 8. Estructura de una proteína conjugada.Cadenaspeptídicos en rojo y azul. Grupos
prostéticos (Hem) en verde.
Por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
3.De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:
Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente
provienen de fuentes animales.
Incompletas: Proteínas que carecen de uno o másde los amino ácidos esenciales.
Generalmente son de origen vegetal.
Un error común es suponer que una proteína completa debe tener todos los aminoácidos:
la falta de un amino acidono esencial no es significativa desde el punto de vista
nutricional, ya que podemos sintetizar los aminoácidos no esenciales).
4. De acuerdo a su función y complejidad:
Aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada en las funciones de las proteínas,
con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composición y complejidad, que
permiten dividirlas en dos grandes grupos:
Holoproteínas o proteínas simples: Están formadas únicamente por cadenas
polipeptídicas, ya que en su hidrólisis (descomposición en subunidades) sólo se obtienen
aminoácidos. Dicho de otra forma: están formadas exclusivamente por aminoácidos.
Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas: Además de las cadenas
polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina
grupo prostético.
Holoproteínas: Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen
en proteínas globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente
solubles) yfibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles).
Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse
insolubles. Éste es el caso de la transformación de fibrinógeno en fibrina durante el proceso
de la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glóbulos
rojos quedan atrapados y forman el coágulo.
Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:
Albúminas. Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan funciones de
transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden diferenciar a su
vez en lactoalbúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas, según se localicen en la leche, en
la clara de huevo o en el plasma sanguíneo, respectivamente. Son las proteínas más
grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre
indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas
heteroproteínas, como la hemoglobina.
Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de
aminoácidos básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempeñan un
papel muy importante en los procesos de regulación génica,
Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este
grupo algunas proteínas muy conocidas:
Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas
como pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el aminoácido cisteína.
Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo,
cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres
cadenas trenzadas.
Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su
forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra
en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la
dermis de la piel.
Heteroproteínas: Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican
en fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.
Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ejemplos de
fosfoproteínas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la
leche y proteína principal del queso.
Glucoproteínas. Su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentran en las
membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las gammaglobulinas
con función de anticuerpos son, así mismo, glucoproteínas. También se incluyen en este
grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el
líquido sinovial presente en las articulaciones.
Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y
en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.
Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee
dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina,
hemocianina, citocromos… pertenecen a este grupo.
Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos. Las
nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura Primaria: Se refiere al esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y
establece de modo específico la secuencia de sus restos a.a. El enlace peptídico establece el
orden secuencial de los a.a. (forma lineal) cuando se altera el orden de un a.a. en una
proteína produce una mutación.
Estructura Secundaria: Se refiere a la ordenación regular y periódica en el espacio de las
cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección. Esta estructura es sobre todo evidente en
las proteínas fibrosas, en las que la cadena polipeptídicas posee una conformación
extendida o arrollada longitudinalmente; lo mismo ocurre en segmentos de cadenas
polipeptídicas de las proteínas globulares. Los factores que influyen en esta estructura, es el
tamaño de los a.a. y los puentes de Hidrógeno. Si el tamaño de los a.a. son similares la
Proteínas es lineal, pero si los a.a. tienen tamaños diferentes la proteína tiende a doblarse.
Estructura Terciaria: Se refiere al modo como la cadena polipeptídica se curva o se
pliega para formar la estructura estrechamente plegada y compacta de las proteínas
globulares. Los factores que influyen aquí, se pueden establecer los puentes de Hidrógeno,
pero en a.a. lejanos, enlace iónico por la diferencias de cargas, puentes disulfuro (el cabello
se alisa cuando calentamos es porque los puentes disulfuros se rompen).
Estructura Cuaternaria: Pone de manifiesto cómo se dispone en el espacio las cadenas
individuales polipeptídicas de unas proteínas, tal sea fibrosas o globulares, contienen dos o
más cadenas polipeptídicas, entre las cuales pueden no existir enlaces covalentes. Para que
una proteína presente esta estructura, deber ser oligomérica (significa poco).
Figura Nº 8. Niveles de organización de las proteínas.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en
la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura,
la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse
su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se
rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de
moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a
unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se
hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en
resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no
afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de
que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinas del pelo.
BALANCE NITROGENADO EN PROTEÍNAS Y SU VALOR BIOLÓGICO
Se refiere al balance de proteínas, porque la mayor parte del N corporal está en los
aminoácidos que componen las proteínas. Es muy importante entender que un adulto sano
no acumula proteínas de tal manera que si las ingiere en cantidades mayores a sus
necesidades, aumentará su excreción de N ureico en la orina. Por la misma razón, si las
ingiere en menor cantidad que sus requerimientos, estará en Balance Nitrogenado (BN)
negativo que está traduciendo un deterioro en su composición corporal por disminución de
su masa magra.
El desbalance del nitrógeno provoca:
Desnutrición Proteica: Se desarrolla por un balance negativo, especialmente nitrogenado.
También se denomina Kwashiorkor del adulto. Su evolución es rápida, en días o semanas
generalmente secundaria a una enfermedad hipercatabólica (infección, trauma), algunas
neoplasias y en pacientes alcohólicos con mala ingesta de proteínas en su dieta.
FISIOPATOLOGÍA
El gasto energético generalmente está aumentado (hipermetabolismo)
Aumento del catabolismo de las proteínas musculares y aumento de síntesis de algunas
proteínas prioritarias (ver Sindrome de Respuesta Inflamatoria Sistémica). Algunas
proteínas plasmáticas como la albúmina, prealbúmina y apo B (en las VLDL)
disminuyen su síntesis. La disminución de estas proteínas transportadoras puede
explicar la aparición de un sindromepluricarencial por déficit de vitaminas y minerales
con anemia, alteraciones en piel y mucosas como puede observarse en algunos
pacientes alcohólicos con desnutrición proteica.
Sindrome edematoso por expansión del volumen extracelular en asociación a
hipoalbuminemia
Hígado graso por disminución de síntesis de apo B y secreción de VLDL,
acumulándose triglicéridos en el hepatocito
Los cambios en el sistema endocrino son especialmente importantes en pacientes graves
con un SRIS
El sistema inmuno competente se deteriora en forma importante, especialmente en sus
componentes de inmunidad celular. Este hecho tiene gran trascendencia en la respuesta
a las infecciones que son más frecuentes y más graves en estos pacientes
La capacidad de cicatrización está deteriorada y los pacientes tienen mayor incidencia
de complicaciones quirúrgicas (fístulas), fracturas mal consolidadas y úlceras de
decúbito
Disfunción de órganos y sistemas, entre los cuales se puede señalar:
atrofia cardíaca, insuficiencia cardíaca y mala tolerancia a la hipovolemia
atrofia de la mucosa intestinal y traslocación bacteriana
disminución de fuerza ventilatoria, atelectasias y colapso alveolar
atrofia muscular, fatigabilidad y postración (riesgo de tromboembolismo
pulmonar)
PRUEBAS QUÍMICAS QUE SE UTILIZAN PARA RECONOCIMIENTO DE LAS
PROTEÍNAS.
La separación, identificación y la valoración cuantitativa de los diferentes aminoácidos que
son etapas necesarias en la determinación de la composición de los aminoácidos y de la
secuencia de las proteínas, se basan en su conducta ácido-base.
Se puede detectar fácilmente la presencia de proteínas en una disolución al provocar su
coagulación mediante calor o adición de un ácido. Existen varios métodos específicos para
identificarlas:
Prueba de Biuret: Este método detecta la presencia de cualquier compuesto con dos o más
enlaces peptídicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y añadir unas gotas de
Sulfato de Cobre (II). Se obtiene un complejo de coordinación de los Iones Cu+2, de color
violeta o rosado. Sin embargo, otras moléculas no proteica producen también esta
coloración, si poseen dos grupos –C-N-. Por esta razón, esta prueba no puede emplearse
para detectar proteínas en la orina, pues la Urea que contiene, da resultado positivo.
Prueba Xantoproteica: Permite detectar la presencia de grupos fenilo en una molécula
produciendo su nitración, lo que origina nitrocompuestos coloreados. Es aplicable a los a.a.
que contiene un grupo bencénico en su cadena lateral. Esta prueba se puede realizar
prácticamente con cualquier proteína, ya que todas llevarán alguno de estos a.a. en su larga
cadena polipeptídica. Se trata de un método muy simple, que basta con añadir HNO3
concentrado, que produce un precipitado blanco, que se vuelve amarillo al calentar y
naranja al alcalinizar con amoniaco.
Prueba de Millon: Es muy similar al anterior, ya que también detecta fenoles. Se emplea Hg
disuelto en HNO3 y se obtienen un precipitado de color blanco, que se vuelve rojo al
calentar, debido a la formación de complejos de Hg (II).
BIBLIOGRAFÍA
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