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Tutor: Dr. Ramiro Pettit
Autores: Fuentes Anniev, Granado Julio, Rodríguez Yoel, Sánchez Yojana, Vera Jonathan, Yance Aumary
Mayo de 2011
Morfofisiología
Universidad Nacional Experimental “Francisco de Miranda”
Facultad de Ciencias de la Salud Programa de Medicina
AMINOACIDOS
Punto Isoeléctrico de los Aminoácidos
El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera
(sustancia que puede reaccionar ya sea como un ácido o como
una base.) tiene carga neta cero. A este valor de pH la solubilidad
de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los
pKa.
Los aminoácidos se combinan con los iones hidrógeno y con
otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga neta
de la molécula. A la concentración de iones hidrógeno, o al pH,
para el cual la concentración del ion híbrido de una proteína es
máxima y el movimiento neto de las moléculas de soluto en un
campo eléctrico es prácticamente nulo, se le denomina punto
isoeléctrico.
Los aminoácidos pueden existir como sal interna, llamada zwitte-
rión*. Esto ocurre porque un electrón del oxigeno del grupo
carboxilo es atraído por el grupo amino NH2 (ya que a al nitróge-
no le sobraban dos electrones de valencia) que está en posición
alfa y quedando este como grupo amoníaco NH3+.
Según su capacidad de síntesis por el organismo
Aminoácidos No Esenciales:
Son aquellos que el organismo puede sintetizar. Dentro de
esta clasificación se encuentran 10 aminoácidos
Aminoácidos Esenciales:
Son aquellos aminoácidos que el organismo no puede
sintetizar por carecer de la maquinaria de síntesis y por lo
tanto deben ser suministradas en la dieta.
Propiedades Acido-Básica de los Aminoácidos
Es el comportamiento de cualquier aminoácido cuando se
ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y
como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su
punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléc-
trico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Algunos aminoácidos poseen un tercer grupo ionizable for-
mando parte del grupo R como en el caso de los aminoácidos
polares cargados negativamente (ácido aspártico y ácido glutá-
mico) y los aminoácidos polares cargados positivamente
(lisina, arginina e histidina).
Otros aminoácidos que poseen un tercer grupo ionizable son
la cisteína y la tirosina pero no aportan una carga completa
negativa porque sus grupos son débilmente ácidos.
Un zwitterión (del alemán "zwitter" "híbrido",
"hermafrodita") es un compuesto químico que es eléctri-
camente neutro pero que tiene cargas formales positivas
y negativas sobreátomos diferentes.1 Los zwitteriones
son especies polares y usualmente presentan una elevada
solubilidad en agua y bastante baja en mu-
chos disolventes orgánicos de carácter apolar
Aminoácidos .
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las
proteínas; además son los precursores de compuestos que
contienen nitrógeno como las purinas y pirimidinas, que
forman parte de los ácidos nucléicos, y de los tetrapirroles
los cuales forman parte de la hemoglobina.
La materia viva está constituida por elementos químicos
que se encuentran en la corteza terrestre. Los más abun-
dantes en los organismos vivos son hidrógenos (H), oxíge-
no (O), carbono (C), y nitrógeno (N) que constituyen
aproximadamente el 99% de la masa de la mayoría de las
células. Estos elementos tienen la capacidad de formar
enlaces covalentes y tres de ellos (C, N y O) pueden formar
además dobles enlaces.
Fíjese, el carbono juega un papel significativo por la capaci-
dad que tiene de formar enlaces covalentes con otros cua-
tros átomos de carbono, que le permite construir los es-
queletos carbonados característicos de una gran variedad
de compuestos orgánicos. Por otra parte, la combinación
del carbono con H, N, O y azufre (S) permite la formación
de grupos funcionales en las estructuras de las moléculas
orgánicas.
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; se pue-
den clasificar en:
Por su participación en la composición de las proteínas,
Por la naturaleza del grupo R,
Por la capacidad de su síntesis por el organismo y
Por su estereoisometría.
Por su participación en la composición de las proteínas
Aunque las tres formas que se presentan a continuación son
las más comunes.
Según su participación en la composición de las proteí-
nas
Aminoácidos Proteicos
Son aquellos que se encuentran formando parte de las proteí-
nas. Estos a su vez se clasifican según la frecuencia con que se
encuentren en las proteínas, en Aminoácidos Comunes o
Frecuentes Raros o Poco Frecuentes.
Aminoácidos Comunes:
Los constituyen los 20 aminoácidos que se encuentran fre-
cuentemente en las proteínas.
Según las propiedades de su cadena
Neutros polares, polares o hidrófilos:
Se ubica en este categoría aquellos aminoácidos con gru-
po R que pueden formar puentes de hidrógenos con el
agua y por lo tanto son hidrofílicos y solubles en el agua.
Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
Dentro de estas clasificaciones se encuentran aquellos
aminoácidos cuyo grupo R son Hidrocarbonados y por lo
tanto no tienen posibilidad de formar puentes de hidró-
geno con el agua, siendo entonces hidrofóbicos o no
polares (poco solubles en agua).
Con carga negativa, o ácidos:
Son aquellos aminoácidos que poseen una carga negativa
neta en sus grupos R a PH 7. El responsable de la carga
negativa es un segundo grupo carboxilo (COO-) que po-
see cada uno de sus grupos R. se les reconoce también
como aminoácidos ácidos por estar cargados negativa-
mente.
Con carga positiva, o básicos:
Pertenecen a mesta categoría los aminoácidos que poseen
una carga positiva neta en sus grupos R a pH 7. Las car-
gas positivas de estos aminoácidos son otorgadas por un
segundo grupo amino (-NH3+) ubicado en el grupo R en
el caso de la lisina; un grupoguanidino(-NH-C-NH2) en la
arginina y un grupo imidazol en la histidina.
Aromáticos
Además de formar parte de las proteínas, son precursores
de otras biomoléculas de interés como en el caso de las
hormonas tiroideas y neurotransmisores