EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMSEL METABOLISME CEL·LULAR

El metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, reproducció i relació). En el metabolisme cel·lular es poden distingir dos tipus de vies metabòliques:

Catabolisme. Transformació de molècules complexes en altres de més senzilles, procés que desprèn energia, que s’emmagatzema als enllaços fosfat de molècules d’ATP. Són reaccions de degradació i oxidació en les quals gairebé sempre es produeixen els mateixos productes.

Anabolisme. Creació de molècules orgàniques complexes a partir d’altres biomolècules més senzilles, procés que necessita energia, proporcionada pels enllaços fosfat de l’ATP. Són reaccions de síntesi i reducció en les quals es poden produir una gran quantitat de productes diferents.

L’adenosinatrifosfat o ATP és un nucleòtid de gran importància en el metabolisme, ja que actua com a molècula energètica, perquè és capaç d’emmagatzemar o cedir energia amb molta felicitat en els seus dos enllaços fosfat. Quan s’hidrolitza, es produeix una desfosforilació i s’obté ADP, una molècula d’àcid fosfòric i energia:

ATP + H2O ADP + Pi + energia (7,3 kcal/mol)

L’ADP també es pot hidrolitzar, de manera que es produeix AMP i es desprèn la mateixa energia:

ADP + H2O AMP + Pi + energia (7,3 kcal/mol)

La síntesi d’ATP es pot fer de dues maneres:

Fosforilació a nivell de substrat. Es produeix a dins de la cèl·lula, al citoplasma, a partir de la fosfoglicerina i mitjançant enzims anomenats quinases.

Per mitjà de l’enzim ATP-sintetasa. Es produeix a la membrana de les crestes mitocondrials i a la membrana dels tilacoides cloroplàstics quan un flux d’electrons travessa aquests enzims.

Existeixen alguns criteris per classificar els tipus de metabolismes. Segons la font de carboni hi ha dos tipus de metabolisme:

Metabolisme autòtrof. El carboni prové de l’atmosfera. Metabolisme heteròtrof. El carboni prové de matèria orgànica.

Els tipus de fonts d’energia per a les reaccions metabòliques són:

Fotosíntesi. L’energia prové de la llum. Quimiosíntesi. L’energia prové despresa en reaccions químiques.

Font d’energia

Fotosíntesi Quimiosíntesi

Font de carboniAutòtrofs Fotoautòtrofs Quimioautòtrofs

Heteròtrofs Fotoheteròtrofs Quimioheteròtrofs

Segons l’ús que es fa de l’oxigen durant el metabolisme, podem diferenciar entre dos tipus d’organismes:

Aerobis. L’acceptor final d’electrons és l’oxigen. Anaerobis. No empren oxigen, i es divideixen en estrictes i facultatius (inclosos es troben els

fermentatius).

EL CONTROL DEL METABOLISME

Els biocatalitzadors o enzims són els catalitzadors de les reaccions bioquímiques dels éssers vius, és a dir, redueixen l’energia d’activació de la reacció química i en controlen la velocitat. Tot i que la majoria de biocatalitzadors són enzims, altres molècules com algunes hormones i vitamines també poden dur a terme aquesta funció. Les reaccions no es poden donar sense biocatalitzadors, i cada enzim és específic per una única reacció.

Les reaccions exergòniques son aquelles en les que es desprèn energia calorífica. Això es deu a que l’energia lliure dels reactius és més gran que l’energia lliure dels productes. Tot i que l’energia lliure inicial sigui més gran que la final, és necessari que els biocatalitzadors aportin l’energia d’activació per a que la reacció pugui ser possible. Aquest pas intermedi, que requereix una aportació d’energia, rep el nom d’estat de transició.

ELS ENZIMS

Els enzims són biocatalitzadors, és a dir, els catalitzadors de les reaccions biològiques. Actuen rebaixant l’energia d’activació i, per tant, augmentant la velocitat de la reacció. A més, ajuden que en la reacció es produeixi la mateixa quantitat de producte en menys temps. Cal dir que els enzims no es consumeixen durant la reacció. Finalment, els enzims actuen sempre a la temperatura de l’ésser viu.

Segons la seva estructura, es diferencien dos tipus d’enzims:

Enzims estrictament proteics. Formats per una o més cadenes polipeptídiques. Holoenzims. Constituïts per una fracció polipeptídica (apoenzim) i per una fracció no

polipeptídica anomenada (cofactor). Els cofactors poden ser orgànics (coenzims) o inorgànics (generalment, ions metàl·lics).

Les característiques principals dels enzims són les següents:

Activitat enzimàtica. La substància sobre la que actua un enzim s’anomena substrat. En les reaccions, el substrat (S) s’uneix a l’enzim (E) mitjançant enllaços febles a l’anomenat centre actiu, formant el complex enzim-substrat (ES). Finalitzada la reacció, queda el complex enzim-producte (EP), que es separa i allibera l’enzim intacte (E) i el producte (P).

E + S ES EP E + P

En les reaccions amb dos substrats (A i B), ambdós s’uneixen a l’enzim i, després de la transformació s’alliberen els productes (C i D):

A + B + E ABE CDE C + D + E

L’especificitat dels enzims. Tan sols els substrats que tenen la forma adequada poden accedir al centre actiu, fet que origina una alta especificitat entre l’enzim i el substrat. Existeixen tres tipus d’especificitat: absoluta (l’enzim només actua sobre un substrat), de grup (l’enzim reconeix un grup de molècules determinat) i de classe (l’actuació de l’enzim no depèn de la molècula, sinó del tipus d’enllaç).

La cinètica de l’activitat enzimàtica. Amb una concentració d’enzim [E] constant, si augmenta la concentració de substrat [S] es produeix un augment de la velocitat de reacció (V). Si augmenta el substrat, arriba un moment en què la velocitat de reacció deixa de créixer, és a dir, s’arriba a la velocitat màxima (Vmàx). Això és degut a que tots els enzims estan ocupats per molècules de substrat formant complexes, fet que s’anomena saturació de l’enzim.

L’al·losteria. Els enzims al·lostèrics són els que poden adoptar dues formes estables diferents: la configuració activa i la configuració inactiva. Aquests enzims tenen un centre actiu i un centre regulador, on es pot unir una substància determinada, anomenada lligand. La presència del lligand és la que determina el canvi de configuració en l’enzim, fet que s’anomena transició al·lostèrica. Segons la configuració que indueixen, es diferencia entre els lligands activadors o efectors (indueixen la configuració activa), i els inhibidors (indueixen la configuració inactiva).

FACTORS QUE AFECTEN L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA

La velocitat de la reacció no només depèn de la concentració del substrat, sinó també d’altres factors:

Influència de la temperatura. Existeix una temperatura òptima per a cada enzim, per a la qual l’activitat enzimàtica és màxima. Si la temperatura augmenta més, una part de l’enzim pot arribar a desnaturalitzar-se.

Influència del pH. El pH influeix en el grau de ionització dels radicals del centre actiu de l’enzim i dels radicals del substrat.

Inhibidors. Els inhibidors (I) són substàncies que disminueixen l’activitat d’un enzim o impedeixen que actuï. La inhibició pot ser de dos tipus:- Inhibició irreversible o enverinament del verí. L’inhibidor o verí es fixa permanentment

al centre actiu.- Inhibició reversible. S’impedeix temporalment el funcionament del centre actiu. N’hi ha

dues modalitats: competitiva (l’inhibidor és semblant al substrat i competeix amb ell en fixar-se al centre actiu, de manera que el substrat no es pot fixar fins que l’inhibidor marxi) i no competitiva (o bé l’inhibidor es fixa al complex substrat-enzim i no deixa marxar el producte, o bé s’uneix a una zona diferent del centre actiu de l’enzim per evitar l’accés del substrat).

La disminució de la velocitat és proporcional a la concentració de l’inhibidor.

ELS COENZIMS

Un coenzim és un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim durant el procés catalític. Actua com a transportador de grups químics i, per tant, es modifica durant la reacció. Existeixen dos tipus principals de coenzims:

Coenzims d’oxidació i reducció. Són els que transporten protons (H+) i electrons (e-). Els més importants són la nicotinamida-adenina-dinucleòtid (NAD+), la nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat (NADP+) i la flavina-adenina-dinucleòtid (FAD).

Coenzims de transferència. Són els que transporten radicals. Els més importants són l’adenosinatrifosfat (ATP), que transporta grups fosfat (-H3PO4), i l’acetil-CoA (CoA-SH), que transporta grups acetil (-CO-CH3).

NOMENCLATURA I CLASSIFICACIÓ DELS ENZIMS

Els enzims es classifiquen en sis classes segons la seva funció:

Oxidoreductases. Catalitzen reaccions d’oxidació o reducció del substrat. Transferases. Transfereixen radicals d’un substrat a un altre. Hidrolases. Trenquen enllaços amb l’addició d’una molècula d’aigua. Liases. Separen grups sense intervenció d’aigua. Isomerases. Catalitzen reaccions d’isomerització, és a dir, de canvi de posició d’un grup d’una

part a una altra de la mateixa molècula. Lligases o sintetases. Catalitzen la unió de molècules o grups amb l’energia proporcionada

per la desfosforilació d’ATP.

LES VIES METABÒLIQUES

En una via metabòlica, el producte generat per un enzim és el substrat de l’enzim següent. Una manera de regular una via metabòlica és regulant l’activitat dels enzims. N’hi ha dos casos:

Regulació per inhibició feed-back. El producte final actua com a inhibidor sobre el primer enzim de la via metabòlica i provoca la seva transició al·lostèrica a la forma inactiva.

Regulació per inducció enzimàtica. El substrat inicial actua com activador sobre el primer enzim de la via metabòlica i provoca la seva transició al·lostèrica a la forma activa.