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CONTRAÇÃO MUSCULAR
• Identificação dos componentes da maquinariacontrátil
• Origem da geração de força muscular• Estrutura molecular de um sarcômero
• Mecanismo molecular de contração molecular• Acoplamento de excitação-contratação muscular• Contração isotônica e isométrica• Fontes de energia para contração muscular
• Papel do cálcio e ATP sobre a interação da actinacom a miosina• Rigidez cadavérica
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Medicina-Vida
• Erwin Schrodinger (1944): What is life?
• Abilidade de criar ordem no meio de
desordem usando a fonte de energia
externa: entropia negativa.
• Capacidade de transmitir seu “blueprint”
de geração para geração
Movimento muscular: energia, trabalho,
ordem, entropia negativa
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Estrutura de músculo esquelético
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Estrutura de um sarcômero
1,5 a 3,5 um
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Filamento grosso e fino
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Identificar os elementos dos miofilamentos
• Miosina• Actina•
Tropomiosina• Troponina: TnC,
TnI, TnT
• Outroscomponentes
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Miosina
• Homodímero• Cada cadeia liga 2
cadeias leves de 20kDa• (Essential light chain-
ELC e Regulatorylight chain-RLC)
• PM = 520 kDa e220kDa/subunidade• C-terminal é alfa
helical• N-termina é globular
CADEIAS LEVES (ELCE RLC)
•
Liga Ca++ com altaafinidade• É fosforilado por
myosin light chainkinase (MLCK)
• 1. muda conformaçãoda cabeça da miosina• 2. Potencializa a
interação de actina-miosina em baixa
concentração de Ca++
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Proteínas adicionais
• Proteína C• Estrutura: cadeia
única de 140 kDa
• Localizada na bandaA• Liga na região caudal
da miosina
• Mantém os filamentosgrossos em feixes de200 a 400 moléculas
• Titina• É a maior proteína
conhecida: PM 3
MDa• Diretamente ligadoaos elementoscontráteis
• Fornece aelasticidade
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Proteínas adicionais
• Linha M
• Estabiliza a estruturado filamento grosso
• Componentes:Contém 3 proteinas – Creatina cinase – Proteina M(165 kD) – Miomesina (190 kD) :
Liga em miosina, titina& meromiosina leve
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Distrofia Muscular de Duchenne e Becker
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Filamento fino• G-actina (Globular)• Proteína mais abundante no
citoplasma das células demamíferos
• Monômero esférico de 42 kDa• Presente em baixa força iônica• Tem dois domínios: grande epequeno• Nucleotídeos (ATP ou ADP)
ligam na fenda entre os 2domínios
• Cada actina pode ligar a 4outras actinas
• G-actina tem alta afinidadecom a cabeça da miosina
• Actina F (filamentosa)• Polímero helical• Forma se sozinho em
condição fisiológica• Hidrólise de ATP para
ADP acelera a
polimerização
• α-Actinina• Homodímero : 97 kD por
subunidade e arranjado emdireção anti-paralela
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Tropomiosina e troponina
• Tropomiosina• Regula a contração
muscular
dependente deCa++ comtroponina
• Estructura –
2 fitas associadas emforma α-helicoidal – α e β subunidades
• Interações – Cada tropomiosina
dimérica interage com 7actinas
• Troponina: 76 kDa• Tn I: 18 kDa• Tn C: 20 kDa• Tn T: 37 kDa
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Músculo, um assunto de interesse
científico, estético, médico e econômico
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Próxima aula
Mecanismo de contração muscular
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Mecanismo molecular da contração muscular
• Contração isométrica
• Contração sem encurtamento
• A energia da hidrólise do ATP étransformada em calor e tensão
sem realizar trabalho• Músculos posturais desenvolvem
tensão contra a gravidade
• Contração isotônica
• Comprimento musculardiminui
• Tensão é mantida constante
• Gasto de ATP realiza trabalhoe gera calor
A maior parte dos movimentos
exige a combinação dos doistipos de contração muscular
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Teoria dos filamentos deslizantes
(contração isotônica)
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Curva comprimento-tensão em fibra
muscular isolada
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actina
miosina ATP ADP-PiII
hidrólise
ATP
ADP-PiII
ADP-PiI
ADP-PiI
passo limitante
Pi
ATP
ADP
Força positiva
ADP
ATP
ADP Movimento
Estado de 45 º
Estado de 90 º
rigor mortis
Túb l T
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• Túbulo T:propagação dedespolarização
• Íon cálcio:10-7M=>10-5M pós-estíulo
• Bomba de cálcio:gasta ATP
• Papel da troponina-tropomiosina na
contração muscular
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PM=508