View
298
Download
2
Category
Preview:
DESCRIPTION
nama kelompok:Norita juwitacristian dwi oeliyatiharjoyuliyossi Nataliani R
Citation preview
1
PROTEIN
Disusun oleh : Rafael Yovan
Staf pengajar Akper Dharma Insan Pontianak
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup, baik tumbuhan maupun
hewan. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar
setelah air. Protein adalah senyawa organik kompleks yang terdiri atas unsur-unsur
karbon (50-55%), hidrogen (± 7%), oksigen (±13%) & nitrogen (±16%). Banyak pula
protein yang mengandung belerang (S) & fosfor (P) dalam jumlah sedikit (1-2%). Ada
beberapa protein lainnya mengandung unsur logam seperti tembaga & besi.
Di dalam tubuh, protein mempunyai peranan yang sangat penting. Fungsi utamanya
sebagai zat pembangun / pembentuk struktur sel, misalnya untuk pembentukan kulit,
otot, rambut, membran sel, jantung, hati, ginjal & beberapa organ penting lainnya.
Terdapat pula protein yang mempunyai fungsi khusus, yaitu protein yang aktif.
Beberapa diantaranya adalah enzim yang berperan sebagai biokatalisator, hemoglobin
sebagai pengangkut oksigen, hormon sebagai pengatur metabolisme tubuh, & antibodi
untuk mempertahankan tubuh dari serangan penyakit. Kekurangan protein dalam
jangka waktu lama dapat mengganggu berbagai proses metabolisme di dalam tubuh
serta mengurangi daya tahan tubuh terhadap serangan penyakit.
Protein dalam tubuh manusia diperoleh dari bahan makanan. Sumber protein dari
beberapa bahan makanan adalah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang & buah-
buahan. Selain untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein dapat pula digunakan sebagai
bahan bakar apabila keperluan energi tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat & lemak.
Protein merupakan senyawa polimer yang tersusun atas satuan asam2 amino sebagai
monomernya. Asam amino merupakan satuan pembentuk protein. Asam amino memiliki
2 gugus fungsional yaitu amino –NH2 & gugus asam karboksilat –COOH.
2
Gambar 1. Rumus umum asam amino.
R berbeda untuk setiap asam amino, pada glisin (asam amino paling sederhana),
R merupakan atom hidrogen.
Asam2 amino terikat satu sama lain melalui ikatan peptida, yaitu ikatan antara gugus
karboksil (-COOH) asam amino yang satu dengan gugus amino (-NH2) dari asam amino
yang lain dengan melepaskan satu molekul air. Jika dua asam amino saling berikatan
melalui ikatan peptida, maka akan terbentuk dipeptida (peptida yang terbentuk atas 2
asam amino). Peptida yang terdiri atas 3 asam amino = tripeptida ; 4 asam amino =
tetrapeptida ; dst. Polipeptida mengandung 10 atau lebih asam amino yang saling
berikatan melalui ikatan dipeptida.
Gambar 2. Pembentukan dipeptida.
3
Gambar 3. Sintesis dipeptida.
Bandingkanlah antara gambar 2 & gambar 3.
Protein adalah suatu polipeptida yang memiliki kira-kira 100 sampai 1.800 atau lebih
residu asam amino. Protein mengandung lebih dari 50 asam amino yang saling
berikatan melalui ikatan dipeptida, akan tetapi sebagian besar protein mengandung
beribu-ribu asam amino karena merupakan makromolekul. Protein alamiah memiliki 20
jenis asam amino.
Suatu protein yang hanya tersusun atas asam amino & tidak mengandung gugus kimia
lain disebut protein sederhana. Contohnya : enzim ribonuklease & khimotripsinogen.
Namun banyak protein yang mengandung bahan lain selain asam amino seperti derivat
vitamin, lipid / karbohidrat. Protein2 ini disebut protein konjugasi. Bagian yang bukan
asam amino dari jenis protein ini disebut gugus prostetik. Contohnya, lipoprotein
mengandung lipid & glikoprotein mengandung gula.
Berat molekul protein sangat besar, ribuan sampai jutaan sehingga merupakan suatu
makromolekul. Seperti senyawa polimer lain (misalnya pati), protein dapat pula
dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim tertentu & menghasilkan campuran asam-
asam amino. Beberapa protein mudah larut dalam air, tetapi ada pula yang sukar larut.
Namun semua protein tidak dapat larut dalam pelarut organik seperti eter, kloroform
atau benzena.
Molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) & gugus karboksilat (-COOH) pada
ujung2 rantainya. Hal ini menyebabkan protein mempunyai banyak muatan
4
(polielektrolit) & bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan asam & basa. Dengan
larutan asam / pH rendah, gugus amino pada protein akan bereaksi dengan ion H+,
sehingga protein bermuatan positif. Sebaliknya, dalam larutan basa gugus karboksilat
bereaksi dengan ion OH-, sehingga protein bermuatan negatif. Adanya muatan pada
molekul protein menyebabkan protein bergerak di bawah pengaruh medan listrik.
Setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH tertentu yang disebut titik isoelektrik (TI). Pada pH isoelektrik (pI), molekul protein mempunyai muatan positif & negatif yang
sama, sehingga saling menetralkan / bermuatan nol. Akibatnya protein tidak bergerak di
bawah pengaruh medan listrik. Pada titik isoelektris, protein akan mengalami
pengendapan (koagulasi) paling cepat.
Kualitas protein bergantung pada proporsi protein dalam makanan yang diserap melalui
usus (kemampuan dicerna) & rasio asam amino esensial dalam protein. Protein
berkualitas tinggi adalah suatu protein yang diserap secara tuntas & digunakan secara
penuh karena asam amino esensialnya berada dalam proporsi optimum untuk sintesis
protein baru.
Tanpa adanya sumber energi alternatif, protein dapat dimetabolisasi sebagai sumber
energi. Kelebihan protein dalam makanan juga akan digunakan sebagai bahan bakar
metabolik. Protein yang dimakan akan dicerna menjadi asam amino, yang kemudian
diabsorpsi & digunakan oleh tubuh untuk membentuk protein lainnya. Asam amino
esensial harus diperoleh dari sumber makanan. Asam amino non esensial dapat
disintesis oleh sel-sel manusia.
Asam amino esensial terdiri dari :
- leusin. - valin. - arginin.
- lisin. - metionin. - (histidin)
- treonin. - fenilalanin - triptofan.
- isoleusin.
Pada anak2, tidak seperti orang dewasa, histidin juga merupakan asam amino esensial
karena tidak disintesis dalam jumlah cukup untuk dapat memenuhi kebutuhan tubuh.
Jika makanan mengandung semua asam amino esensial maka disebut sebagai protein
komplet, sedangkan jika hanya sedikit mengandung asam amino esensial disebut
5
sebagai protein inkomplet. Asam amino yang jumlahnya sedikit dibandingkan
kebutuhan disebut juga asam amino terbatas.
Protein hewani seperti daging, telur & ikan merupakan sumber protein komplet. Protein
dari tumbuh-tumbuhan cenderung kurang mengandung asam amino tertentu, misalnya
pada gandum, lisin merupakan asam amino terbatas.
Setiap protein memiliki jumlah & urutan asam amino yang spesifik. Perubahan posisi
asam amino dalam rantai akan menghasilkan protein baru dengan struktur & fungsi
yang berbeda.
Di dalam protein terdapat beberapa tingkatan struktur. Struktur primer protein adalah
urutan asam amino dalam rantai. Contohnya struktur primer dari hormon TRH adalah
asam glutamat – histidin – prolin. Struktur primer suatu protein ditentukan secara
genetik & penting untuk fungsi yang tepat. Sebagai contoh ; penggantian hanya 1 asam
amino saja dapat menyebabkan penyakit sickle cell, suatu kondisi dimana sel darah
merah tidak dapat berfungsi secara normal.
Ketika rantai asam amino terbentuk, ia menerima struktur sekundernya, yang
merupakan penataan ruang dari asam amino dalam rantai. Struktur sekunder dibentuk
oleh ikatan hidrogen pada rantai. Sebagian rantai asam amino mengeriting dalam
bentuk spiral atau heliks-α, sedangkan yang lainnya membentuk suatu lembaran
berlipat-β. (lihat gambar hal 6).
Jenis struktur sekunder yang paling sering adalah bentuk heliks, contohnya rambut.
Struktur sekunder ditentukan oleh sudut dari ikatan antara asam2 amino yang
berdekatan & distabilkan oleh ikatan hidrogen di antara bagian2 molekul yang berbeda.
Protein2 yang ditujukan untuk kegunaan struktural, dapat tersusun dari lembaran
hampir secara keseluruhan, karena konfigurasi ini sangat stabil. Protein2 lainnya
menggabungkan lembaran dengan heliks.
Struktur tersier terjadi dari pelipatan rantai2. Hal ini memberikan bentuk yang unik pada
protein & memungkinkannya bekerja secara spesifik, misalnya enzim. Bentuk 3 dimensi
dari suatu rantai asam amino merupakan struktur tersiernya. Sebagian rantai protein
yang panjang melipat ke dalam bentuk bola / bentuk lain yang tersusun rapat ketika
gugus R dari asam amino dalam heliks-α saling menarik satu sama lain. Daya tarik ini
6
dapat di antara asam2 amino yang berdekatan / antara asam2 amino yang ada pada
ujung yang berlainan dari molekul.
Gambar 4. Tingkatan organisasi dalam molekul protein.
Pada sebagian protein, struktur tersier dipertahankan kedudukannya oleh ikatan
hidrogen. Pada protein2 lainnya, atom2 sulfur pada 2 molekul sistein yang berbeda
berikatan secara kovalen 1 sama lain dalam suatu ikatan disulfida (S – S).
7
Protein fibrosa ditemukan sebagai lembaran berlipat / dalam rantai2 panjang yang
saling melilit 1 sama lain.
Suatu protein dengan lebih dari 1 rantai polipeptida dikatakan memiliki struktur
kuaterner. Beberapa protein memiliki struktur kuaterner, yaitu dua atau lebih rantai
polipeptida yang tersusun menjadi protein multisubunit. Hemoglobin memiliki struktur
kuaterner yang tersusun dari 4 subunit : 2 polipeptida rantai α (masing2 ada 141 asam
amino) & 2 polipeptida rantai β (masing2 ada 146 asam amino).
Struktur kuaterner hemoglobin menunjukkan 4 subunit : 2 rantai alfa & 2 rantai beta.
Protein, peptida & asam amino menjalankan sejumlah fungsi penting di dalam tubuh.
Struktur protein merefleksikan fungsi biologisnya. Protein juga diklasifikasikan menurut
bentuk / struktur molekulnya menjadi 2 golongan utama, yaitu : protein fibrosa & protein
globular.
Protein fibrosa berbentuk serat / serabut dengan rantai polipeptida memanjang pada
satu sumbu. Protein ini tidak larut dalam air, asam, basa maupun etanol. Protein fibrosa
merupakan komponen struktural penting dari sel & jaringan. Hampir semua protein ini
memberikan peran struktural / pelindung. Contoh : kolagen pada tulang rawan & fibroin
pada sutera. Kolagen merupakan suatu protein fibrosa yang ditemukan pada banyak
jenis jaringan penyambung, sedangkan keratin merupakan suatu protein fibrosa yang
ditemukan pada rambut & kuku.
8
Protein globular berbentuk bulat / elips dengan rantai polipeptida yang berlipat.
Umumnya larut dalam air, asam, basa, atau etanol. Protein globular bertindak sebagai
pembawa lipid2 yang tidak larut dalam darah, berikatan dengan mereka & membuat
mereka larut. Protein2 ini juga dapat bertindak sebagai enzim yang meningkatkan laju
reaksi kimia. Protein yang larut juga bekerja sebagai pembawa pesan sel ke sel (dalam
bentuk hormon & neurotransmiter) serta sebagai molekul pertahanan tubuh yang
membantu melawan penyerang asing.
Contoh protein globular : albumin, globulin, protamin, semua enzim & antibodi.
Tabel 1. Protein dalam tubuh.
Struktur Fungsi Protein
Fibrosa Pergerakan Aktin & miosin keduanya merupakan protein kontraktil yang terdapat pada sel otot.
Struktural Kolagen pada ligamen, tulang, & tendon merupakan protein terbanyak di tubuh.
Keratin → protein tahan air yang terdapat di rambut & kuku.
Elastin → memberikan elastisitas pada ligamen & pembuluh darah.
Globular Katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia dalam tubuh, misalnya enzim pepsin yang berperan dalam pencernaan protein.
Transpor Hemoglobin membawa oksigen, lipoprotein membawa kolesterol, transferin membawa besi, & albumin membawa asam lemak.
Penyangga Hemoglobin & protein plasma, misalnya albumin.
Metabolism
e
Hormon → mengatur aktivitas pertumbuhan & metabolik, misalnya hormon pertumbuhan (GH) atau insulin untuk pengaturan glukosa darah.
Proteksi Antibodi (imunoglobulin) yang membantu melawan bakteri & virus. Fibrinogen yang menutup luka.
9
Protein dicerna menjadi asam amino, karbohidrat menjadi monosakarida, dan lemak
menjadi asam lemak & gliserol.
Pencernaan protein dimulai di lambung. Enzim pepsin bertanggung-jawab untuk
pencernaan protein & disekresi dalam bentuk tidak aktif yaitu pepsinogen. Kondisi
lambung yang asam akan mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin memecah
protein menjadi polipeptida. Pencernaan protein berlanjut di duodenum. Enzim2
pankreas (tripsin, kimotripsin, & karboksipeptidase) disekresi dalam bentuk tidak aktif.
Enzim enterokinase akan mengubah tripsinogen menjadi tripsin. Selanjutnya tripsin
akan mengubah enzim2 lain ke bentuk aktif. Enzim2 tersebut akan mencerna
polipeptida menjadi peptida. Enzim brush border seperti karboksipeptidase,
aminopeptidase, & dipeptidase memecah peptida & dipeptida menjadi asam amino.
Asam amino kemudian diabsorpsi ke dalam kapiler darah usus halus & ditranspor ke
hati melalui sistem porta hepatika.
Protein merupakan biomolekul yang paling serbaguna.
Oleh karena adanya nitrogen pada gugus amino, protein merupakan sumber nitrogen
makanan yang utama. Terdapat juga beberapa asam amino yang tidak muncul dalam
protein namun memiliki fungsi fisiologis penting.
Contohnya :
- Homosistein (asam amino yang mengandung sulfur, secara normal ada dalam tubuh,
namun bila berlebihan berhubungan dengan penyakit jantung).
- γ amino butiric acid (GABA) → zat kimia yang dibuat oleh sel-sel saraf.
- kreatin → molekul yang menyimpan energi ketika berikatan dengan gugus fosfat.
10
Semua asam amino memiliki sebuah
gugus karboksil (-COOH), sebuah gugus amino (-NH2) & sebuah hidrogen yang
menempel pada karbon. Ikatan karbon yang keempat adalah pada gugus variabel “R”.
Ketika dua asam amino berikatan bersama, gugus amino dari asam amino yang satu
menyatu dengan gugus karboksil asam amino yang lain.
Gambar 5. Struktur asam amino.
Tidak semua biomolekul berupa protein murni, karbohidrat murni, & lipid murni. Protein
terkonjugasi ialah molekul protein yang bergabung dengan jenis biomolekul lainnya.
Protein bergabung dengan lipid membentuk lipoprotein. Lipoprotein kebanyakan
ditemukan di membran sel. Mereka juga membawa molekul hidrofobik seperti kolesterol
dalam darah : bagian lipid dari molekul berinteraksi dengan kolesterol yang tidak larut
11
sedangkan bagian protein membuat keseluruhan kompleks kolesterol-lipoprotein larut
dalam air.
Protein bergabung dengan karbohidrat untuk membentuk glikoprotein. Molekul “gliko-“
terdiri dari karbohidrat yang berikatan dengan protein, atau berikatan dengan lipid
(glikolipid). Seperti halnya lipoprotein, glikoprotein & glikolipid merupakan komponen
penting dari membran sel. Glikolipid dipercaya berkontribusi pada stabilitas membran
sel. Glikoprotein & glikolipid tertentu bertindak sebagai reseptor membran sel &
penanda sel. Reseptor membran berikatan dengan molekul2 diluar sel. Penanda sel
mengidentifikasi sel sehingga sel-sel pertahanan tubuh dapat memberitahu perbedaan
antara “diri” & penyerang asing.
Ringkasan tentang struktur protein :
Struktur primer dari suatu protein adalah urutan asam2 aminonya.
Struktur sekunder ialah penataan ruangnya ke dalam heliks / lembaran.
Struktur tersier ialah bentuk 3 dimensi dari rantai asam amino yang melipat.
Struktur kuaterner ialah penataan rantai asam amino yang banyak dalam suatu protein
tunggal.
Tabel berikut ini menunjukkan jenis2 asam amino beserta nama singkatannya. Asam
amino yang diawali dengan tanda * adalah asam amino esensial.
12
a Walaupun arginin diklasifikasi sebagai asam amino non esensial, anak2 yang sedang
dalam pertumbuhan harus memperoleh arginin tambahan dari makanan mereka.
Pada buku lain (Harper), arginin dikatakan bersifat semiesensial.
ProteinKetika asam nukleat membawa informasi genetik sel, tanggung-jawab utama protein
ialah melaksanakan tugas yang diarahkan oleh informasi tersebut. Dari seluruh
makromolekul, protein merupakan yang paling banyak macamnya. Setiap sel
13
mengandung beberapa ribu protein yang berbeda yang melaksanakan berbagai fungsi
secara luas.
Peranan protein mencakup :
- bertindak sebagai komponen struktural sel & jaringan.
- bertindak dalam pengangkutan & penyimpanan molekul2 kecil (contoh : pengangkutan
O2 oleh hemoglobin).
- menyampaikan informasi antar sel (contoh : hormon2 protein).
- menyediakan suatu perlindungan melawan infeksi (contoh : antibodi).
Sifat yang paling mendasar dari protein ialah kemampuan mereka bekerja sebagai
enzim yang mengkatalisis hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologis. Dengan
demikian protein benar2 mengarahkan semua aktivitas sel.
Protein merupakan polimer dari 20 asam amino yang berbeda. Asam amino dapat
dikelompokkan ke dalam 4 kategori luas berdasarkan sifat dari rantai sampingnya.
Lht gbr. 10 asam amino memiliki rantai samping non polar yang tidak berinteraksi
dengan air. 5 asam amino memiliki rantai samping yang tidak bermuatan namun polar. Oleh karena rantai samping polar dari asam2 amino ini dapat membentuk ikatan
hidrogen dengan air, asam2 amino ini hidrofilik & cenderung berada pada sisi luar
protein.
Lisin, arginin & histidin memiliki rantai samping dengan gugus dasar basa bermuatan.
Lisin & arginin merupakan asam amino yang sangat utama & rantai sampingnya
bermuatan positif di dalam sel. Konsekuensinya mereka sangat hidrofilik & ditemukan
berkontak dengan air pada permukaan protein. Histidin dapat tidak bermuatan ataupun
bermuatan positif pada pH fisiologis, sehingga ia sering kali berperan aktif dalam reaksi
enzimatik yang melibatkan pertukaran ion hidrogen.
14
Gambar 6. Asam amino dikelompokkan ke dalam 4 kategori berdasarkan sifat rantai samping
mereka : nonpolar, polar, dasar (basa) & asam (acidic).
15
Struktur asam amino
Setiap asam amino terdiri dari sebuah atom karbon di tengah (karbon α) yang berikatan
dengan sebuah atom hidrogen, sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino & suatu
rantai samping spesifik (ditandai dengan R). Pada pH fisiologis, baik gugus karboksil
maupun gugus amino terionisasi (seperti yang diperlihatkan gbr 6).
Asam aspartat & asam glutamat memiliki rantai samping asam (acidic) yang berakhir
pada gugus karboksil. Asam2 amino ini bermuatan negatif di dalam sel & dengan
demikian sering kali ditunjukkan sebagai aspartat & glutamat. Seperti halnya asam
amino dasar basa, asam2 amino asam (acidic) sangat hidrofilik & biasanya berada
pada permukaan protein.
Berbeda dengan karbohidrat & lipid, protein mengandung nitrogen selain karbon,
hidrogen & oksigen. Semua organisme dapat menggabungkan amonia (NH3) ke dalam
senyawa organik. NH3 digabungkan ke dalam molekul organik terutama selama sintesis
asam amino glutamat & glutamin. Asam2 amino ini didapat dari senyawa antara siklus
Krebs yaitu α-ketoglutarat.
Asam2 amino ini kemudian bertindak sebagai donor gugus amino selama sintesis
asam2 amino lainnya yang juga didapatkan dari jalur metabolik utama (seperti glikolisis
& siklus Krebs). Bahan baku untuk sintesis asam amino dengan demikian diperoleh dari
glukosa, & asam amino disintesis dengan bayaran energi (ATP) & tenaga pereduksi
(NADPH).
16
Gambar 7. Biosintesis asam amino.
Rangka karbon asam amino didapatkan dari senyawa2 antara pada glikolisis & siklus
Krebs.
Polimerisasi asam amino untuk membentuk protein juga memerlukan energi. Seperti
pada sintesis polisakarida, pembentukan ikatan peptida dapat dianggap suatu reaksi
dehidrasi.
17
Urutan nukleotida dalam suatu gen menentukan rangkaian asam amino dari suatu
protein melalui translasi, dimana mRNA bertindak sebagai template untuk sintesis
protein. Setiap asam amino mula2 menempel pada molekul tRNA spesifik dalam suatu
reaksi yang terangkai dengan hidrolisis ATP. Aminoasil tRNA kemudian bersekutu pada
template mRNA berikatan dengan ribosom, & setiap asam amino ditambahkan ke ujung
akhir C dari rantai peptida yang sedang bertumbuh. Penggabungan dari setiap asam
amino ke dalam sebuah protein terangkai dengan hidrolisis 1 molekul ATP & 2 molekul
GTP.
Untuk mempermudah pemahaman, pelajarilah kembali buku biologi SMA tentang
proses sintesis protein yang berkaitan dengan DNA, RNA & ribosom.
Referensi topik karbohidrat, lipid & protein :
Coad J & Dunstall M, 2007 hal 246 – 250
Geoffrey Cooper hal 42 – 51 & hal 74 – 77
James J, Baker C, Swain H. 2008. Prinsip sains utk keperawatan. Penerbit Erlangga.
Scanlon VC & Sanders T, 2007, Buku ajar anatomi & fisiologi, edisi 3.
Silverthorn hal 28 – 35
Yazid E, Nursanti L. 2006. Penuntun praktikum Biokimia untuk mahasiswa analis. Penerbit
ANDI Yogyakarta.
Baca juga : topik karbohidrat & lipid
Recommended