BAB 1 Bioanor

8/17/2019 BAB 1 Bioanor

1/12

BAB 1

PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang

Kimia bioanorganik merupakan disiplin ilmu yang merupakan interface atau

antarmuka antara kimia dan biologi. Area studi bioanorganik menjelaskan banyak dan

luasnya unsur-unsur dan persenyawaan kimia anorganik dan aktivitasnya dalam

kehidupan (proses biologis). Kelompok senyawa organik yang telah diketahui secara

luas perannya, karena menyediakan senyawa esensial seperti protein, nuklotida,

karbohidarat, vitamin dan sebagainya. enyawa!senyawa anorganik , khususnya ion-

ion logam dan kompleks, merupakan kofaktor dalam berbagai en"im dan protein.

#nsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. $ada

setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia.

%n"im memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi

kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. &aksudnya, en"im tidak ikut berubah

menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi kimia

selesai. %n"im mengubah molekul awal "at, substrat, menjadi hasil reaksi yang

molekulnya berbeda dari molekul awal (produk).

%n"im merupakan "at yang paling menarik dan penting di alam. $ertama,

sangat penting untuk menyadari bahwa en"im bukanlah benda hidup. &ereka benda

mati, sama seperti mineral. 'api juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel

hidup. %n"im adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup

ogam mempunyai peran penting dalam sekitar sepertiga dari en"im yang

dikenal. ogam dapat berupa kofaktor atau bisa digabungkan ke dalam molekul, dan

ini dikenal sebagai metalloen"im. &etaloen"im adalah protein yang berfungsi sebagai

en"im dan mengandung logam yang terikat erat dan selalu terisolasi dengan protein.

1.2 Tujuan#ntuk mengetahui fungsi dan peranan kofaktor n dan *u pada metaloen"im

1.3 Rumusan masalaha. Apa yang dimaksud dengan en"im, kofaktor, koen"im dan metaloen"imb. Apa saja en"im yang mengandung ion logam cu dan "nc. Apa manfaat dari en"im yang mengandung ion logam *u dan n


2/12

BAB 2

PE BAHA!AN


3/12

2.1 Pengert"an En#"m

#nsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi.

$ada setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat

reaksi kimia. %n"im memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat

proses suatu reaksi kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. &aksudnya,

en"im tidak ikut berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk

asalnya setelah reaksi kimia selesai. %n"im mengubah molekul awal "at substrat

menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk).

%n"im merupakan "at yang paling menarik dan penting di alam. $ertama,

sangat penting untuk menyadari bahwa en"im bukanlah benda hidup. &ereka

benda mati, sama seperti mineral. 'api juga tidak seperti mineral, mereka dibuat

oleh sel hidup. %n"im adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.

%n"im bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk

menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang

membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi

karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih

lama. ebagai contoh+

C C (/)

0 C 0 C (1)

0 C C (2)

C C (3)

&eskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir

molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. ebagian besar en"im bekerja secarakhas, yang artinya setiap jenis en"im hanya dapat bekerja pada satu

https://id.wikipedia.org/wiki/Intermediathttps://id.wikipedia.org/wiki/Intermediathttps://id.wikipedia.org/wiki/Intermediathttps://id.wikipedia.org/wiki/Energi_aktivasihttps://id.wikipedia.org/wiki/Energi_aktivasihttps://id.wikipedia.org/wiki/Intermediat


4/12

macam senyawa atau reaksi kimia . 4al ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap

en"im yang bersifat tetap. ebagai contoh, en"im 5-amilase hanya dapat digunakan

pada proses perombakan pati menjadi glukosa .

2.2 $%m&%nen Pen'usun En#"memua en"im pada hakekatnya adalah protein. %n"im biasanya merupakan

protein bulat (globular) dengan ukuran cukup besar. 6amun kebanyak en"im baru

berfungsi sebagai katalis apabila disertain "at lain yang bukan protein yang disebut

kofaktor. Kofaktor dapat dibagi 2 macam yaitu gugus prostetik, koen"im dan ion

metal (logam).a. 7ugus prostetik

enyawa organik yang mengikat dengan kuat pada apoen"im. *ontoh +

peroksidase dan katalase, dimana hem adalah gugus prostetiknya yang terikat permanen pada tempat aktif.

b. Koen"imenyawa organik yang berasosiasi dengan apoen"im dan bersifat

sewaktu (tidak permanen) biasanya pada saat berlangsung katalisis. Koen"im

yang sama dapat menjadi kofaktor pada en"im yang berbeda. Kebanyakan

komponen kimia koen"im adalah vitamin.c. 8on metal (logam)

ejumlah en"im memerlukan ion metal untuk aktivitasnya. 8on metal

tersebut membentuk suatu ikatan koordinasi (coordination bond) dengan rantai

spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih

ikatan koordinasi pula dengan substrat.

%n"im yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan

metal%en#"m . 8on logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi

tempat untuk mengikat substrat dan sebagai stabilisator supaya en"im tetap aktif.

1.2 Pengert"an etal%en#"m.ogam mempunyai peran penting dalam sekitar sepertiga dari en"im yang

dikenal. ogam dapat berupa kofaktor atau bisa digabungkan ke dalam molekul, dan

ini dikenal sebagai metalloen"im. &etaloen"im adalah protein yang berfungsi sebagai

en"im dan mengandung logam yang terikat erat dan selalu terisolasi dengan protein.

Asam amino dalam peptida linkage memiliki gugus yang dapat membentuk ikatan

kovalen koordinat dengan atom logam. Kelompok karboksi dan amino bebas

mengikat logam mempengaruhi struktur en"im yang mengakibatkan konformasi aktif.

https://id.wikipedia.org/wiki/Senyawa_kimiahttps://id.wikipedia.org/wiki/Reaksi_kimiahttps://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Struktur_kimia&action=edit&redlink=1https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Struktur_kimia&action=edit&redlink=1https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%91-amilase&action=edit&redlink=1https://id.wikipedia.org/wiki/Patihttps://id.wikipedia.org/wiki/Patihttps://id.wikipedia.org/wiki/Glukosahttps://id.wikipedia.org/wiki/Senyawa_kimiahttps://id.wikipedia.org/wiki/Reaksi_kimiahttps://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Struktur_kimia&action=edit&redlink=1https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%91-amilase&action=edit&redlink=1https://id.wikipedia.org/wiki/Patihttps://id.wikipedia.org/wiki/Glukosa


5/12

9ungsi utama logam adalah bertugas dalam transfer elektron. :anyak en"im

dapat berfungsi sebagai elektrofil dan beberapa dapat berfungsi sebagai kelompok

nukleofilik. 9leksibilitas ini menjelaskan sering terjadinya logam dalam en"im.

:eberapa metaloen"im meliputi hemoglobin, sitokrom, phosphotransferases, alkohol

dehidrogenase, arginase, ferredo;in, dan sitokrom oksidase.a. En#"m (engan "%n l%gam )u

'embaga merupakan unsur esensial yang bila kekurangan dapat

menghambat pertumbuhan dan pembentukan hemoglobin. 'embaga sangat

dibutuhkan dalam proses metabolisme, pembentukan hemoglobin, dan proses

fisiologis dalam tubuh (=? Ahmed et al. 1@@1). 'embaga

ditemukan dalam protein plasma, seperti seruloplasmin yang berperan dalam

pembebasan besi dari sel ke plasma. 'embaga juga merupakan komponen dari protein darah, antara lain eritrokuprin, yang ditemukan dalam eritrosit (sel

darah merah) yang berperan dalam metabolism oksigen ( armono /==B?

1@@/). elain ikut berperan dalam sintesis hemoglobin, tembaga merupakan

bagian dari en"im-en"im dalam sel jaringan. 'embaga berperan dalam

aktivitas en"im pernapasan, sebagai kofaktor bagi en"im tirosinase dan

sitokrom oksidase. 'irosinase mengkristalisasi reaksi oksidasi tirosin menjadi

pigmen melanin (pigmen gelap pada kulit dan rambut). itokrom oksidase,

suatu en"im dari gugus heme dan atom-atom tembaga, dapat mereduksi

oksigen ( avis dan &ert" /=>C? &ills /=>C? harma et al. 1@@2). 6ama en"im dengan ion logam *u, antara lain +

/. $lastocyanin


6/12

$lastocyanin merupakan en"im tembaga tipe 8 (merupakan pusat

tembaga yang bertanggung jawab untuk warna biru dari oksidase biru dan

transfer elektron pada protein) yang terdiri dari rantai polipetida tunggal.itemukan dalam kloroplas dan berfungsi sebagai pembawa elektron

esensial antara fotosistem 88 dan 8 untuk semua tanaman dan beberapa

alga. $lastocyanin dihasilkan dalam sitoplasma sebagai prekursor dengan

berat molekul yang lebih tinggi, dengan polipeptida tambahan yang sangat

penting untuk transportasi dari protein ke dalam kloroplas (Dilkinson,

/=>C)1. Askorbat oksidase

Askorbat oksidase adalah en"im muti-tembaga yang mengkatalisis

oksidasi asam askorbat asam dehidroakskorbat. 'embaga ( n) ini

mengandung en"im biru ditemukan pada tanaman cucurbitaceous seperti

labu, mentimun dan melon.%n"im asam askorbat oksidase akan mengkatalisis rekasi oksidasi

asam askorbat menjadi dehidroaskorbat. %n"im tersebut akan


7/12

mengkatalisis askorbat secara reversible (dapat balik) sehingga

dehidroaskorbat dapat diubah kembali menjadi asam askorbat.


8/12

eng telah dikenal sebagai unsur esensial sejak lebih dari seratus tahun

yang lalu. eng oleh tubuh manusia dibutuhkan untuk membentuk en"im dan

hormon penting. elain itu "inc juga berfungsi sebagai pemelihara beberapa

jenis en"im, hormon dan aktifitas indera pengecap atau lidah kita, "inc juga

berperan dalam fungsi kekebalan tubuh, yaitu dalam fungsi sel ' dan dalam

pembentukan antibodi oleh sel :. Karena "inc berperan dalam reaksi-raksi

yang luas, kekurangan "eng akan berpengaruh banyak terhadap jaringan tubuh

terutama pada saat pertumbuhan.inc juga berperan didalam sintesa inukleosida Adenosin ( 6A) dan


9/12

Alkohol dehidrogenase (A 4) termasuk kedalam kelas en"im

oksidoreduktase dengan sub- kelas dehidrogenase, dengan kode %* /./././

(6ie, u, &u, Dang, 0ang, G iao, 1@@C). Alkohol dehidrogenase

mengkatalisis reaksi oksidasi alkohol primer dan sekunder menjadi aldehid

atau keton.


10/12

Karboksipeptidase (nomor %* 2.3./F - 2.3./>) adalah en"im

protease yang menghidrolisis (memotong) ikatan peptida di karboksi-

terminal (*-terminal) akhir protein atau peptida. (Kontras dengan

aminopeptidase, yang membelah ikatan peptida di ujung lain dari protein.)

&anusia, hewan, dan tumbuhan mengandung beberapa jenis

karboksipeptidase yang memiliki beragam fungsi mulai dari katabolisme

untuk pematangan protein.n adalah kofaktor ikatan koordinasi sengan rantai peptide melalui

1 molekul histidin dan / molekul asam glutamat pada tempat aktif. 8katan

keempat dibentuk antara inc dengan gugus karboksil alfa dari asamamino substrat dan disinilah terjadi pemecahan peptide.

Karboksipeptidase pertama yang diteliti adalah mereka yang

terlibat dalam pencernaan makanan (Karboksipeptidase pankreas A/, A1,

dan :). 6amun, sebagian besar Karboksipeptidase dikenal tidak terlibat

dalam katabolisme? mereka membantu untuk dewasa protein (mis,

modifikasi $ost-translasi) atau mengatur proses biologis. &isalnya,

biosintesis peptida neuroendokrin seperti insulin membutuhkan

Karboksipeptidase A. Karboksipeptidase juga berfungsi dalam pembekuan

darah, produksi faktor pertumbuhan, penyembuhan luka, reproduksi, dan

proses lainnya.

2. Adenosin eaminase


11/12

Adenosine deaminase (juga dikenal sebagai aminohydrolase

adenosin, atau A A) adalah en"im (%* 2.B.3.3) yang terlibat dalam

metabolisme purin. 4al ini diperlukan untuk pemecahan adenosin dari

makanan dan untuk omset asam nukleat dalam jaringan.9ungsi utamanya pada manusia adalah pengembangan dan

pemeliharaan sistem kekebalan tubuh. 6amun, peran fisiologis penuh

A A belum sepenuhnya dipahami.A A ada baik dalam bentuk kecil (seperti monomer) dan bentuk

yang besar (sebagai dimer-kompleks). alam bentuk monomer, en"im

merupakan rantai polipeptida, dilipat menjadi delapan helai paralel 5 I

barel J , yang mengelilingi saku pusat yang adalah situs aktif /L elain

delapan pusat J-barel dan delapan perifer 5-heliks, A A juga berisi lima

heliks tambahan+. residu /=-CF kali lipat menjadi tiga heliks, terletak

antara J/ dan 5/ lipatan? dan dua heliks karboksi-terminal antiparalel

terletak di seberang amino-terminal dari J-barel.

A A situs aktif mengandung ion seng, yang terletak di resesterdalam dari situs aktif dan dikoordinasikan oleh lima atom dari 4is/B,

4is/C, 4is1/3, Asp1=B, dan substrat. inc adalah satu-satunya kofaktor

yang diperlukan untuk kegiatan.ubstrat, adenosin, stabil dan terikat pada situs aktif dengan

sembilan ikatan hidrogen. Kelompok karboksil dari 7lu1/C, kira-kira

coplanar dengan cincin substrat purin, berada dalam posisi untuk

membentuk ikatan hidrogen dengan 6/ substrat. 7ugus karboksil dari Asp

1=F, juga coplanar dengan cincin purin substrat, membentuk ikatan


12/12

hidrogen dengan 6C substrat. 64 kelompok 7ly/>3 berada dalam posisi

untuk membentuk ikatan hidrogen dengan 62 substrat. Asp1=F

membentuk ikatan baik dengan n1 ion serta dengan F-E4 substrat.

4is12> juga ikatan hidrogen untuk substrat F-E4. 2M-E4 dari ribosa

substrat membentuk ikatan hidrogen dengan Asp/=, sedangkan BM-E4

membentuk ikatan hidrogen dengan 4is/C. ua ikatan hidrogen lanjut

terbentuk dengan molekul air, pada pembukaan situs aktif, dengan 1M-E4

dan 2M-E4 substrat.A A dianggap salah satu en"im kunci dari metabolisme purin.

%n"im telah ditemukan pada bakteri, tanaman, invertebrata, vertebrata, dan

mamalia, dengan konservasi tinggi dari urutan asam amino. 'ingginya

tingkat urutan asam amino konservasi menunjukkan sifat penting dari

A A di jalur purin penyelamatan.'erutama, A A pada manusia adalah terlibat dalam pengembangan

dan pemeliharaan sistem kekebalan tubuh. 6amun, A A asosiasi juga

telah diamati dengan diferensiasi epitel sel, neurotransmisi, dan

pemeliharaan kehamilan. 4al ini juga telah diusulkan bahwa A A, selain

kerusakan adenosine, merangsang pelepasan asam amino rangsang dan

diperlukan untuk kopling A/ reseptor adenosin dan protein 7

heterotrimeric. efisiensi deaminase adenosine mengarah ke fibrosis paru.

Documents

BAB 1 Bioanor