57
U proteinima susrećemo uglavnom 20 različitih aminokiselina. To su : VALIN, LEUCIN, IZOLEUCIN, LIZIN, TRIPTOFAN, METIONIN, FENILALANIN, TIROZIN, ARGININ i HISTIDIN.

kemija za agronomski fakultet

  • Upload
    strong88

  • View
    4.008

  • Download
    11

Embed Size (px)

Citation preview

Page 1: kemija za agronomski fakultet

U proteinima susrećemo uglavnom 20 različitih aminokiselina.

To su : VALIN, LEUCIN, IZOLEUCIN, LIZIN, TRIPTOFAN, METIONIN, FENILALANIN, TIROZIN, ARGININ i HISTIDIN.

Page 2: kemija za agronomski fakultet
Page 3: kemija za agronomski fakultet

Peptidi su lanci aminokiselina povezanih kovalentnimvezama.

1. 2 DEFINIRAJTE ČETIRI STRUKTURNE RAZINE U ARHITEKTURI PROTEINA.

Struktura proteinaKonformacija proteina = prostorni raspored atoma u proteinu (protein možepoprimiti bilo koju konformaciju a da pri tome ne dođe do cijepanjakovalentnih veza). Najčešće, konformacije koje zauzima protein sutermodinamički najstabilnije (najmanja Gibbsova slobodna energija).Funkcionalni proteini nabiru se u svoju funkcionalnu, prirodnu (nativnu),konformaciju.Stabilnost proteina može se definirati kao tendencija proteina da zadrže svojufunkcionalnu konformaciju. Konformacija proteina nije jako stabilna; ΔGizmeđu nabrane (funkcionalne konformacije) i odmotane (denaturirane,nefunkcionalne) konformacije iznosi svega 20 – 50 kJmol-1.Hidrofobne interakcije najviše pridonose stabilnosti konformacije proteina uvodenim otopinama. U unutrašnjosti proteina guste su nakupine hidrofobnihbočnih ostataka i ove skupine ne dolaze u kontakt s vodom.Broj vodikovih veza i ionske interakcije unutar strukture proteina jemaksimalno mogući.

Page 4: kemija za agronomski fakultet

Sekundarna struktura = opisuje prostorni raspored dijela proteina odnosno prostorniraspored glavnih atoma okosnice tog dijela polipeptidnog lanca a da se pri tome neuzima u obzir konformacija bočnih ogranaka aminokiselina. Pravilna sekundarnastruktura je kada dihedralni kutevi ostaju isti ili približno isti u tom dijelu polipeptida.

Page 5: kemija za agronomski fakultet
Page 6: kemija za agronomski fakultet
Page 7: kemija za agronomski fakultet
Page 8: kemija za agronomski fakultet
Page 9: kemija za agronomski fakultet
Page 10: kemija za agronomski fakultet
Page 11: kemija za agronomski fakultet
Page 12: kemija za agronomski fakultet

3 KOJE KEMIJSKE VEZE STABILIZIRAJU SEKUNDARNU, A KOJE TERCIJARNU STRUKTURU PROTEINA?

Sekundarnu strukturu proteina stabiliziraju vodikove veze, a tercijarnu disulfidni mostovi,

ionske veze, hidrofobne interakcija, vodikove veze i Van der Waalsove veze.

2. ŠTO SE DOGAĐA PRI DENATURACIJI PROTEINA?

Pri denaturaciji proteina dolazi do djelomičnog ili potpunog gubljenja trodimenzionalne građe proteina. Prilikom takve promjene strukture dolazi do gubljenja bioloških svojstava (enzimsko djelovanje, hormonsko djelovanje), znatno se snizuje topljivost, mijenjaju se fizikalna i kemijska svojstva. Denaturacija je prijelaz iz visokoorganiziranog stanja u neorganizirano stanje – tzv. slučajno klupko – zamisli uredno namotano klupko, onda ga odmotaš skroz, i na brzinu ga pokupiš.. . Prilikom denaturacije kidaju se sve veze osim peptidnih veza i disulfidnih mostova.

Uzroci denaturacije :

a) povišena temperatura – povećava se vibracija u vezama i udaljenost između atoma (oslabljuje nekovalentne veze) zbog čega dolazi do pucanja veza

b) promjena pH – djeluju prije svega na ionske veze na način da se na nabijenim skupinama gubi naboj i ionske veze pucaju

c) organska otapala – što su manje polarna to su proteini osjetlijviji na njih; pod njihovim utjecajem mijenjaju se hidrofobne interakcije

Page 13: kemija za agronomski fakultet

d) detergenti – to su površinski aktivne tvari, imaju i hidrofilni i hidrofobni dio; negativno utječu i na ionkžske i neionske veze

e) mehaničko naprezanje – veze pucaju kada se mehaničkim djelovanjem energija pretvara u kinetičku (npr. Kada se tuče vrhnje, kada se mućka mlijeko i stvara se pjena koja je poslijedica denaturacije)

f) teški metali – stvaraju komplekse s nekim anminokiselinamag) reagensi za denaturaciju – specifični su za neke veze (β-merkaptoetanol, urea, gvanidin)

Page 14: kemija za agronomski fakultet

Termičkom obradom proteina, tretiranjem bazama i kiselinama, sušenjem, soljenjenjem, zračenjem dolazi do njihove denaturacije. Pod uticajem različitih faktora (kiseline, baze, promjena pH, visoke temperature i sl.), trodimenzionalna struktura proteina se može narušiti pri čemu dolazi do odmotavanja lanaca. Ta promjena se naziva denaturacijom proteina. Denaturacija proteina može biti:

reverzibilna (povratna), a uzrokuju je razrjeđeni alkoholi i soli lakih metala

ireverzibilna – uzrokuju je UV i X zračenja, organska otapala, jake kiseline i baze, visoka temperatura i soli teških metala

1. DEFINIRAJTE FIBRILARNE I GLOBULARNE PROTEINE.

Globularni proteini (sferoprpteini) imaju oblik nepravilnog klupka. Topivi su u vodi ili razrjađenim otopinama soli. U ovu skupinu ubrajaju se proteini krvne plazme, bjelanjak jajeta kao i najveći broj enzima.

Globularni proteini imaju sferičnu, loptastu strukturu, pa se zovu i sferoproteini. Tu spadaju: histoni, albumini i globulini. Histoni su okruglasti proteini stanične jezgre vezani uz nukleinske kiseline oko kojih se mota DNK. Histoni su relativno mali bazični proteini sa visokom učestalošću pozitivno nabijenih aminokiselina lizin i arginin, što im omogućava čvršće vezanje za negativno nabijenu DNA. Albumin je tip jednostavnog hidrosolubilnog proteina široko rasprostranjenog u mnogim tkivima i tekućinama u biljnom i životinjskom svijetu. Inačice albumina nalaze se u krvi, mlijeku, bjelanjku jajeta (albumen – bjelance), mesu, ječmu i mišiću. Biološki je punovrijedan protein, koji je topiv u vodi. U mlijeku se

Page 15: kemija za agronomski fakultet

nalazi u sirutki, znači vodenom dijelu, za razliku od kazeina koji se odvaja u masni dio. U ljudskom organizmu obavlja funkciju transporta, održavanje acidobazne ravnoteže i osmotskog tlaka.

Globulini se nalaze u plazmi, a izmedju ostalog imaju funkciju zaštita organa. Ima ih u mlijeku, mesu, jajima itd. Otapaju se u vodi i zbog veličine molekula, formiraju koloide. Globularnim proteinima pripada: hemoglobin, mioglobin, enzim ribonukleaza, enzim lizozim, citokrom C, imunoglobulin, aktin te membranski proteini, na primjer, enzim-laktoza permeaza ili rodopsin, receptor važan u transdukciji svjetlosnih signala.

Fibrilarni proteini (skleroproteini) imaju nitastu strukturu (npr. α-keratin). Netopivi su u vodi. Služe kao potporni elementi, uloga im je vezana za mehanička naprezanja. Pokazuju visoku pravilnost u građi nitaste molekule. Fibrilarni proteini se teško otapaju u vodi. Služe kao gradivne komponente organizma. Tu spadaju: kolagen, elastin, keratin, fibrinogen, miozin itd. Najpoznatiji fibrilarni proteini su kolagen i elastin, koji su osnovni konstituenti ekstracelularnog matriksa dajući čvrstinu vezivnim tkivima. Kolagen je jedan od osnovnih strukturnih proteina u organizmu. To je jednostavni protein građen od nekoliko aminokiselina, ali iznimne čvrstoće i fleksibilnosti. Ulazi u sastav mišića, zglobova, tetiva i ligamenata. Kolagen je jak i dugačak molekul koji čini čak 25% svih proteina organizma sisara. Kolagena vlakna su glavna strukturna komponenta ekstracelularnog matriksa, za koju se vezuju druge strukture (elastin, proteoglikani, adhezivni proteini ekstracelularnog matriksa). Jako je važan u hrskavici, ligamentima, tetivama, kostima, zubima. Omogućava zategnutost kože i krvnih sudova. Prisutan je i kao kristalin u očnom sočivu. Jedan od ključnih procesa u sintezi kolagena je hidroksilacija, koja određuje čvrstoću kolagenske uzvojnice. U hidroksilaciji aminokiseline prolina u hidroksiprolin sudjeluje vitamin C, koji određuje kvalitetu nastalih kolagenih vlakana. Deficit faktora bitnih za hidroksilaciju, poput bakra ili vitamina C dovodi do loše kvalitete kolagena, što za posljedicu dovodi do skorbuta.

Mnoga tkiva i organi u organizmu moraju biti jaka i elastična. To omogućavaju elastinska vlakna. Elastin daje elastičnost tkivima i uvijek se nalazi uz nerastegljiviji kolagen kako bi se ograničilo rastezanje datih tkiva.

Keratin se nalazi u kosi, noktima, dlakama, perju, rogovima, papcima i sadrži veće količine aminokiseline cistein. Keratin je najjači protein koja je odgovoran za stabilnost i oblik stanice. Određene podgrupe ovog proteina su glavni sastojak kose i dlake sisavaca, ljusaka kod gmazova, perja, noktiju, kandži, rogova itd. Fibrinogen je plazmin glikoprotein i sudjeluje u zgrušavanju krvi. Po hemijskom sastavu spada u globuline. Miozin se nalazi u mišićima, sudjeluje u kontrakciji mišića.

1. DEFINIRAJTE JEDNOSTAVNE I SLOŽENE PROTEINE.

Jednostavni proteini – građeni su isključivo od aminikiselina

Page 16: kemija za agronomski fakultet

Složeni proteini – građeni su od aminikiselina i od neke druge neproteinske komponente

Jednostavni ili prosti proteini građeni su samo od aminokiselina. Hidrolizom se razlažu samo do aminokiselina. Složeni proteini (heteroproteini) pored aminokiselina hidrolizom daju i druge materije kao što su ugljikohidrati, nukleinske kiseline, fosfor i sl.

Složeni proteini. Složeni proteini zovu se i proteidi. Građeni su od prostetske skupine i proteinskog dijela. Prostatska skupina nije protein. To podrazumijeva da složeni proteini u svom sastavu imaju, osim amino-kiselina i nebjelančevinastu komponentu. Ta nebjelančevinasta komponenta može biti lipid, šećer, nukleinska kiselina ili specifična bojena materija. Prema prirodi te komponente, proteine možemo podijeliti na gradivne i biološki aktivne. Gradivni proteini, zajedno sa drugim organskim makromolekulima, ulaze u građu protoplazme. Biološki aktivni proteini učestvuju u regulaciji metaboličkih procesa i ostalih funkcija živih bića.

1. NABROJI JEDNOSTAVNE PROTEINE I NAVEDI NJIHOVU NEPROTEINSKU KOMPONENTU!

Protamini – salnin; topiv u vodi

Histoni – H1; topivi u vodi, sudjeluje u izgradnji nukleoproteina

Albumini – ovalbumin, laktalbumin; serum je dobro topljiv u vodi,

Globulini – laktoglobulini, legumin, fazeolin, glicnin; nisu topivi u vodi

Prolamini – glijadin, zein; topivi su u 60-80%-tnoj otopini etanola

Glutelini – topivi su u lužinama; glutein, zeanin

Skleroproteini – α-kreatin, kolagen; nitaste su strukture

1. NABROJI SLOŽENE PROTEINE I NAVEDI NJIHOVU NEPROTEINSKU KOMPONENTU!

Fosfoproteini – kosfatna kiselina, vitelin, kozein

Glukoproteini – ugljikohidrati, mucin

Lipoproteini – lipidi, serumski lipoproteini

Metaloproteini – npr. hemoglobin; ion metala, alkohol dehidrogezana

Kromoproteini – prirodni pigment

Nukleoproteini – nukleinske kiseline (DNA,RNA), nukleohistoni

Page 17: kemija za agronomski fakultet

Proteinski kompleksi

Naziv proteina Konstituenti proteina

Metaloproteini prostetska skupina metal (transferin) + protein

Lipoproteini lipid + protein, HDL, LDL, VLDL

Glikoproteini šećer + protein

Nukleoprotein nukleinska kiseline + protein

Fosfoproteini fosfor + protein

Kromoproteini Obojena prostetska grupa + protein (hemoglobin)

9. KOJOJ SKUPINI PROTEINA PRIPADA KOLAGEN?

Kolagen pripada fibrilarnim (skeleroproteinima) proteinima. Glavni je vlaknasti sastojak kože, kostiju, tetiva, hrskavice, krvnih žila i zubi. Čini ¼ mase tijela. Ima ga malo i u organima gdje drži stanice u odvojenim skupinama. Stvara netopljiva vlakna koja su otporna na istezanje. Osnovna građevna jedinica je tropokolagen koji ima oblik štapa. Tri lanca tropolokagena uvjjaju se jedan oko drugoga (superheliksno uže) i čine uže koje je toliko čvrsto da kolagensko vlakno debljine 1 mm puca tek pod teretom od 10 kg koje na njega djeluje 1 minutu. Ta tri lanca povezana su vodikovim vezama (-NH skupina glicina i -CO skupina drugog lanca).

Slijed aminokiselina glicin-4-hidroksi-prolin-5-hidroksi-lizin se najčešće ponavlja. Svaki treći ostatak je glicin i on čini 1/3 molekule kolagena.

Kolagen je jak i dugačak molekul koji čini čak 25% svih proteina organizma sisara. Kolagena vlakna su glavna strukturna komponenta ekstracelularnog matriksa, za koju se vezuju druge strukture (elastin, proteoglikani, adhezivni proteini ekstracelularnog matriksa). Jako je važan u hrskavici, ligamentima, tetivama, kostima, zubima. Omogućava zategnutost kože i krvnih sudova. Prisutan je i kao kristalin u očnom sočivu. Jedan od ključnih procesa u sintezi kolagena je hidroksilacija, koja određuje čvrstoću kolagenske uzvojnice. U hidroksilaciji aminokiseline prolina u hidroksiprolin sudjeluje vitamin C, koji određuje kvalitetu nastalih kolagenih vlakana. Deficit faktora bitnih za hidroksilaciju, poput bakra ili vitamina C dovodi do loše kvalitete kolagena, što za posljedicu dovodi do skorbuta.

Page 18: kemija za agronomski fakultet

10. ŠTO ZNATE O KVARENJU MASTI?

Kvarenje masti može biti :

a) hidrolitičko – dolazi do cijepanja esterske veze i tako nastaju slobodne masne kiseline; uzrokuju ju enzimi iz sirovina, veća količina vode i proteina uz prisutnost nekih mikroorganizama; može se spriječiti dodavanjem antioksidanasa (tokoferol, askorbinska kiselina, neke aminokiseline i proteini)

b) oksidacijsko – do kojeg dolazi kod nezasićenih masnih kiselina; uzročnici su toplina, kisik iz zraka i UV-svjetlo; u tom procesu nastaju aldehidi i ketoni (UŽEGLOST); kada se dogodi smanjuje se aktivnost vitamina, mijenja se boja, smanjuje se nutritivna vrijednost esencijalnih masnih kiselina

Masti sadrže pretežno nezasićene masne kiseline pa su podložnije kvarenju nego ulja.

HIDROLITIČKO KVARENJE

reakcije hidrolize na esterskoj vezi i cijepanje estera na glicerol i slobodne masne kiseline

uvjet: prisustvo vode i enzima lipaze

Page 19: kemija za agronomski fakultet

CH2

CH

CH2

+

OOCR

OOCR

OOCR

lipazaCH2

CH

CH2

OH

OH

OH

+ 3 RCOOH

triglicerid glicerol SLOBODNE masne kiseline (SMK)

CH2

CH

CH2

+

OOCR

OOCR

OOCR

lipazaCH2

CH

CH2

OH

OH

OH

+ 3 RCOOH

triglicerid glicerol SLOBODNE masne kiseline (SMK)

OKSIDACIJSKO KVARENJE (UŽEGLOST)

odvija se na kompletnom esteru i to na dijelu masnokiselinskog ostatka (R) u prisustvu zraka, vezanjem KISIKA na DVOSTRUKE VEZE u lancu masnih kiselina triacilglicerola (tj. ulja i masti)

u početnoj fazi oksidacije nastaju peroksidi i/ili hidroperoksidi (spojevi bez okusa i mirisa)

u aktivnoj fazi oksidacije molekula se cijepa pa nastaju aldehidi i ketoni koji su nosioci neugodnog okusa i mirisa

11. ŠTO NAM POKAZUJE SAPONIFIKACIJSKI, A ŠTO JODNI BROJ?

Saponifikacijski broj pokazuje miligrame KOH koji su potrebni za saponifikaciju (kiselinsku hidrolizu) 1 grama masti.

Jodni broj pokazuje grame joda koji se adira na 100 grama masti.

12. NACRTAJTE STRUKTURU FOSFATIDA.

Fosfatidi su lipidi koji sadrže H3PO4 umjesto jedne masne kiseline. Dakle, to su esteri glicerola sa dvije masne kiseline i jednom fosfatnom kiselinom.

NAPOMENA lipidi su esteri trovalentnoig alkohola glicerola i masnih kiselina, sastoje se od jedne molekule glicerola i tri molekule masnih kiselina!!!

Nazivaju se još i fosfolipidima. Najpoznatiji predstavnici su : lecitini, cefalini i sfingomijelini. Dobro su emulgatori – imaju hidrofilni i hidrofobni dio. Čine 3% sojinog ulja. Koriste se u proizvodnji margarina, čokolade, ...

13. U STRUKTURI KOJIH SPOJEVA NALAZIMO CERAMID?

Ceramid se nalazi u strukturi sfingomijelina, glikolipida cerabrazida i gangliozida.

H2O

Page 20: kemija za agronomski fakultet

14. OPIŠI ULOGU ŽUČNIH KISELINA.

Sintetitiraju se u jetri, a pohranjuju u žučnom mjehuru. Žuč se luči u tanko crijevo kada tu dospije hrana koja je bogata lipidima. Djeluju kao površinski aktivne tvari i tako potpomažu probavu tj. adsorpciju masti. Dispergiraju masti na glicerol + više masne kiseline. Djeluju kao emulgator za masti. Aktiviraju lipaze pa one tako aktivirane imaju znatno fiziološko značenje za probavu i resorpciju masti.

15. ŠTO SU VOSKOVI? NAVEDITE PRIMJER!

Širi smisao

U voskove ubrajamo mineralmne ili parafinske voskove (trivijalni naziv-parafini). On nije ester, nego ga čini smjesa ugljikohidrata velike molekulske mase. Može se dobiti pročišćavanjem iz ostataka nakon frakcijske destilacije nafte. Između ostalog koriste se za izradu svijeća, farmaceutskih i kozmetičkih pripravaka (kreme, masti, ...).

Uži smisao

Voskovi su izlučevine biljaka i životinja koje imaju zaštitnu ulogu. Po kemijskom sastavu su esteri dugolančanih alkohola s dugolančanim karboksilnim kiselinama.

Alkoholna i kiselinska komponenta prirodnih voskova sadrži UVIJEK paran broj C atoma.

npr. pčelinji vosak, lanolin, mast iz kitove glave, biljni voskovi, ...

Iz PČELINJEG VOSKA izoliran je miricin – ester palmitinske kiseline s miricilnim alkoholom. Iz glave kita izoliran je cetil-palmitat – CH3-(CH2)-14C-O-O-Cl6H33.

16. ŠTO SU TERPENI?

Terpeni su prirodni biljni produkti koji se nalaze u mnogim eterskim uljima. Sastavljeni su od ostataka nezasićenog ugljikovodika IZOPRENA (C5) pa se zato nazivaju izorprenoidima.

Page 21: kemija za agronomski fakultet

Dijele se na mono-, di-, tri- ..., poli-terpene - ovisno o broju izoprenskih jedinica. Mogu biti ciklički i aciklički; nezasićeni i zasićeni.

Monoterpeni imaju DVIJE izoprenske jedinice – izvori su mirisa cvijeća.

Nemaju jednu iako su monoterpeni zbog toga što se jedna jedniica naziav izopren..

1. NACRTAJTE STRUKTURE PURINSKIH I PIRIMIDINSKIH BAZA!

Page 22: kemija za agronomski fakultet

2. DEFINIRAJTE NUKLEOZID I NUKLEOTID!

Nukleozid – spoj izgrađen od heterocikličke baze i šećera koji su povezani glikozidnom vezom.

npr. nukleozidi iz nukleinskih kiselina sastoje se od šećera (riboze ili deoksiriboze) purinske ili pirimidinske baze

Page 23: kemija za agronomski fakultet

Nukleotid – sadrži bazu, šećer i ostatak fosfatne kiseline

- to su u biti esteri nukleozida i fosfatne kiseline

1. ŠTO ZNAČE KRATICE AMP, ADP I ATP?

ATP – adenozin trifosfat

ADP – adenozin difosfat

AMP – adenozin monofosfat

1. ŠTO ZNATE O GRAĐI MOLEKULE DNA?

DNA je molekula koja nosi naslijednu informaciju. DNA se sastoji od dva komplementarna lanca nukleotida koja se spiralno uvijaju oko iste osi i povezani su vodikovim vezama. Okosnicu makromolekule čine deoksiriboza i ostaci fosfatne kiseline, a u njoj se nalaze parovi baza A-T i G-C. Purinske i pirimidinske baze u DNA nose genetičku informaciju, a šećerne i fosfatne skupine imaju strukturnu ulogu. DNA sadrži 4 vrste baza : PURINSKE – adenin i gvanin i PIRIMIDINSKE – timin i citozin.

Page 24: kemija za agronomski fakultet

1. DEFINIRAJTE APOENZIM I KOFAKTOR!

Apoenzim – proteinska komponenta enzima; nema sposobnost ubrzanja (katalize) reakcijejer nije u povoljnoj konformaciji; kada se na njega veže koenzim i tim vezanjem mu promijeni konformaciju onda on postaje aktivno mjesto (mjesto na enzimu na koje se veže supstrat).

Koenzim – mala neproteinska čestica vezene za enzim jačim ili slabijim vezama; može biti mala organska molekula, metalni ion ili neka druga jednostavna molekula; koenzim se veže na apoenzim, mijenja mu konformaciju i tako nastaje katalitički aktivan enzim tzv. HOLOENZIM.

Page 25: kemija za agronomski fakultet

Enzimi ubrzavaju reakcije i preko milijun puta, a vrlo često kataliziraju samo jednu kemijskureakciju ili skup vrlo srodnih reakcija, a specifičnost za supstrat najčešće je potpuna. Rijetkisu primjeri da proteinski dio enzimske molekule samostalno djeluje kao biološki katalizator.Uglavnom proteinski dio enzimske molekule (apoenzim) treba udružiti s nekomneproteinskom molekulom (kofaktorom) da bi se postigla katalitička moć. Aktivni oblikenzima naziva se holoenzim:holoenzim = apoenzim + kofaktor

2. ŠTO ZNATE O TEORIJI KLJUČA I BRAVE?

Enzim i supstrat ponašaju se kao ključ i brava (enzim-brava, supstrat-ključ). Aktivno mjesto na enzimu veže onaj supstrat čija konformacija odgovara konformaciji aktivnog mjesta. Vezanje supstrata na aktivno mjesto je SPECIFIČNO i neće se vezati BILO KOJI supstrat!!!

1. ŠTO ZNATE O TEORIJI INDUCIRANE PRILAGODBE?

. Enzimi su vrlo fleksibilne strukture. Aktivni dio enzima može biti modificiran kako bi došlo do interakcije molekula i enzima. Lanci aminokiselina se mogu preklapati na taj način koji bi odgovarao enzimu, kako bi došlo do interakcije, i na taj način enzim mogao izvršiti svoju katalitičku funkciju. U jako rijetkim slučajevima, molekula se pri ulasku u aktivni dio može prilagoditi enzimu, kako bi došlo do interakcije enzima i molekule. Analogija slična ovoj je na primjer kada oblačimo rukavicu, i kako se rukavica prilagođava našoj ruci, kako bi se savršeno prilagodila ruci.

Page 26: kemija za agronomski fakultet

1. DEFINIRAJTE APSOLTUNU SPECIFIČNOST, STEREOKEMIJSKU SPECIFIČNOST, GRUPNU SPECIFIČNOST I SPECIFIČNOST ZA ODREĐENU KEMIJSKU VEZU ENZIMA!

Apsolutna specifičnost – enzimi su specifični samo za jednu molekulu.

npr. ureaza razgrađuje ureu do CO2 i H2O, ali NEĆE razgraditi metil-ureu.

Stereokemijska specifičnost – je spacifičnost kada enzim prepoznaje samo L- ili D- konfiguraciju.

Grupna specifičnost – enzim katalizira reakcije sličnih molekula koje imaju istu funkcionalnu skupinu.

Specifičnost za određenu kemijsku vezu enzima – Kada je enzim karakterističan za jednu određenu kemijsku vezu (tj. kada tu neku vezu dotični enzim kida).

npr. lipaza kida ESTERSKE veze, a nije joj bitno o kojoj se višoj masnoj kiselini radi.

Page 27: kemija za agronomski fakultet

1. KAKO NA ENZIMSKU AKTIVNOST UTJEČE TEMPERATURA I pH?

Utjecaj temperature

Ako povećamo temperaturu za 10°C brzina reakcije se poveća 2-3 puta. Na temperaturi većoj od 50°C proteini denaturiraju – gube svoju aktivnost.

Utjecaj pH

pH utječe na stupanj ionizacije (utjecaj ovisi o tome da li je pH kisel ili lužnat) koje može utjecati na vezanje supstrata i brzinu kemijske reakcije. Optimalni pH kreće se u rasponu od 5-8. Po definiciji optimalni pH je ona vrijednost pH pri kojoj maksimalni broj molekula enzima ima točan raspored naboja za vezanje supstrata.

Page 28: kemija za agronomski fakultet

3. i 11. ŠTO ZNATE O KOMPETITIVNOJ I NEKOMPETITIVNOJ INHIBICIJI ENZIMA?

INHIBICIJA ENZIMA

Inhibicija (sprečavanje rada, ometanje u radu) enzima je pojava kada neki agensi smanjuju učinkovitost enzima ili ju totalno ukidaju svojim djelovanjem na njih. Stanica je sama za sebe razvila nekoliko inhibitora djelovanja enzima.

a) REVERZIBILNA INHIBICIJA Nastaje brzim uspostavljenjem ravnoteže između nihibitora i enzima. Ti inhibitori NISU TRAJNI što znači da se mogu ukloniti ako mi zatrebamo enzimsku reakciju. Vežu se na enzim NEKOVALNTNIM SILALA (one su reverzibilne, pa otuda i naziv za vrstu inhibicije).

Postoje dvije vrste reverzibilne inhibicije:

konpetitivna ili konkurentna inhibicija☺

Inhibitor KONKURIRA supstratu za vezanje na aktivno mjesto na enzimu.

Inhibitor je sličan supstratu po svojoj strukturi. Dio molekule inhibitora koje je slično veže se na aktivno mjesto a dio koji nije sličan SPREČAVA (inhibira) REAKCIJU.

Page 29: kemija za agronomski fakultet

ALI stvar je u tome da se djelovanje ovog inhibitora može smanjiti i do kraja ukloniti na način da se poveća koncentracija supstrata. Naime, na enzim će se vezati onaj spoj (ili inhibitor ili supstrat) kojeg IMA VIŠE!!!!!

nekompetitivna ili nekonkurentna inhibicija☺

Tu nema konkurencija inhibitora i supstrata. Supstrat i inhibitor mogu se istovremeno vezati na enzim, ali se inhibitor ne veže na aktivno mjesto nego na neko drugo.

Inhibitor ne sprečava vezanje supstrata na enzim, ali sprečava reakciju u kojoj će nastati produkt na način da mijenja konformaciju aktivnog mjesta. Ova vrsta inhibicije NE MOŽE se poništiti dodatkom veće koncentracije supstrata.

Inhibitor ne sprečava vezanje supstrata na enzim, ali sprečava reakciju u kojoj će nastati produkt na način da mijenja konformaciju aktivnog mjesta. Ova vrsta inhibicije NE MOŽE se poništiti dodatkom veće koncentracije supstrata.

a) IREVERZIBILNA INHIBICIJA

Page 30: kemija za agronomski fakultet

Inhibitor se kovalentno veže na enzim i u velikoj mjeri usporava reakciju enzima, ali ju ne ukida potpuno.

b) INHIBICIJA POVRATNOM SPREGOM

Konačni produkt zadnje reakcije je inhibitor prve reakcije.

c) INHIBICIJA SUPSTRATOM

Brzina enzimske reakcije smanji se ako se količina nekog supstrata jako poveća.

I produkt neke reakcije može biti inhibitor te iste reakcije = SAMOKONTROLA.

Page 31: kemija za agronomski fakultet
Page 32: kemija za agronomski fakultet
Page 33: kemija za agronomski fakultet

12. DEFINIRAJTE GLAVNE SKUPINE ENZIMA!

Oksidoreduktaze – vrše reakcije oksidacija i redukcije

Transferaze – vrše prijenos funkcionalnih skupina

Hidrolaze – vrše reakcija hidrolize

Liaze – vrše reakcije eliminacije

Izomeraze – vrše izomerizaciju

Ligaze – stvaraju veze prilikom i tada hidroliziraju ATP

12. ŠTO SU VITAMINI? KAKO SU PODIJELJENI?

Vitamini su organske tvari koje su organzimu potrebne u malim količinama da bi mogao normalno funkcionirati. Najvećim dijelom vitamine organizam sam ne može sintetizirati, pa ih moramo unositi putem hrane.

Dijelimo ih na one koji su topljivi u vodi (vitamnini B-komplexa i vitamin C) i na one koji su topljivi u mastima (A, D, E i K).

Vitamini su „pomoćnici“ enzima u njihovim reakcijama biološke katalize reakcija. ☺

Page 34: kemija za agronomski fakultet

13. OPIŠITE ULOGU VIITAMINA B1, B2, B6, NIKOTINSKE KISELINE, BIOTINA I PANTOTENSKE KISELINE!

Tiamin (B☺ 1) – sudjeluje u oksidativnoj dekarboksilaciji α-ketokiselina; bolest manjka

ovog vitamina naziva se BERI-BERI

Riboflavin (B☺ 2) – sudjeluje u oksidoredukcijskim reakcijamau metabolizmu ugljikohidrata

i lipida; manjak uzrokuje dermatitis

Piridoksin (B☺ 6) – sudjeluje u metabolizmu aminokiselina (reakcije transaminacije)

Nikotinska kiselina – sudjeluje u oksidoredukcijskim reakcijama; manjak uzrokuje ☺

smanjenje apetita (zato se maloj djeci koja ne jedu daju B- kompleks vitamini)

Biotin – sudjeluje u reakcijama karboksilacije☺

Pantotenska kiselina – sudjeluje u prijenosu acilne skupine☺

Page 35: kemija za agronomski fakultet
Page 36: kemija za agronomski fakultet
Page 37: kemija za agronomski fakultet
Page 38: kemija za agronomski fakultet

12. U KOJIM KOENZIMIMA NALAZIMO OVE VITANMINE?

Timain – tisminpirofosfat (dekarboksilaza)

Riboflavin – FAD (flavin-adenin-dinukleotid) – PITANJE 17.

-FMN (flavin – mononukleotid) – dehidrogenaza

Piridoksin – piridoksal – fosfat (dehidrogenaza)

Nikotinska kiselina – NAD+ (nikotin – adenin – dinukleotid) – PITANJE 17.

- NADP+ (nikotin – adenin – fosfat)

Biotin – biocitin

Pantotenska kiselina – koenzim A

12. NACRTAJTE STRUKTURU VITAMINA C! ŠTO ZNATE O VITAMINU C?

Vitamin C je topljiv u vodi, osjetljiv na toplinu i svjetlost. Poznat i pod nazivom askorbinska kiselina. Sudjeluje kao reducens u brojnim biološkim procesima. Važan za sintezu kolagena i karnitina te za metabolizam masnih kiselina. Najjači antioksidans među vitaminima topljivim u vodi. Zbog njegovog nedostatka dolazi do skorbuta (anemija, sporo zarastanje rana, krhkost kapilara, usporen rast kostiju, slabljenje kostiju i zglobova, klimanje zuba, različite infekcije).

Askorbinska kiselina je ketolakton, ima 6 C-atoma, po strukturi slična glukozi. Reverzibilno oksidira do dehidroaskorbinske kiseline koja ima potopunu vitaminsku aktivnost. To je bijeli kristalni prah, bez mirisa, kiselog okusa. Otapa se i u alkoholu, praktički netopljiva u kloroformu i eteru.

Page 39: kemija za agronomski fakultet

18. KOJA JE ULOGA VITAMINA A, D, E i K?

A – maximalno ga ima u jetri; važan je u formiranju i održavanju procesa vida, za zdravlje i izgled kože, za stvaranje obrambenog sustava organizma, štiti od utjecaja UV-zračenja i od utjecaja slobodnih radikala. NEDOSTATAK – noćno sljepilo (kada se spušta mrak dok se oči ne priviknu), suha koža, i promjene na sluznicama.

D – Organizam ga može sam proizvesti u količino koja zadovopljava oko 80% potreba organizma, OSNOVNA ULOGA mu je da potiče iskorištavanje Ca i fosfata iz hrane putem probavnog trakta; osigurava normalnu funkciju podražajnih stanica i mineralizaciju kostiju; NEDOSTATAK – kod djece rahitis, kod odraslih osteomelacija; VIŠAK – suvišak Ca u krvi i izlučivanje velike kolioičine Ca putem moraće.

E – predstavlaju ga spojevi koje nazivamo TOKOFEROLI, spada u skupinu antioksidanasa (oni služe za to da reagciraju sa slobodnim radikalima koji su nastali u organzimu i tako ih se rješe), na MANJAK su posebono osjetljivi eritrociti tj. pati njihova proizvodnja i živčani sustav; Ovaj vitamin je važan u održavanju mladosti i osiguranju reprodukcije.

K – on se reciklira u jetri, može ga sintetizirati zdrava crijevna mikroflora, ; potreban je za stvaranje proteina koji nastaju prilikom zgrušavanja krvi, ako je MANJAK dolazi do razvoja sklonosti krvarenju

19. OPIŠITE ULOGU VITAMINA A U PROCESU VIDA!

Sudjeluje u sintezi vidnog pigmenta – RODOPSINA pa tako djeluje proitv različitih kožnih bolesti.

Ne znam više ništ o tom...pitaj na konzultacijama koliko opsežno treba biti, ...

Page 40: kemija za agronomski fakultet

20. ŠTO JE PROVITAMIN VITAMINA A, VITAMINA D2 I VITAMINA D3? ŠTO JE

AKTIVNI OBLIK VITAMINA D?

Provitamini u hrani su one tvari iz kojih se u organizmu stvaraju određeni vitamini.

Provitamin vitamina A je β-karoten

Provitamin vitamina D2 (ergokalciferol) je ergosterol

Provitamin vitamina D3 (kolekalciferol) je 7 - dehidrokolesterol

21. DEFINIRAJTE METABOLIZAM; ANABOLIZAM I KATABOLIZAM!

Metabolizam uključuje kemijske i fizičke procese u tijelu koji prerađuju hranljive tvari i izlučuju štetne tvari, te izvlače iz njih energiju koja se postepeno pretvara u toplinu. Metabolizam se ubrzava samo kada je čovjek aktivan i konstantno se kreće.

Metabolizam možemo podijeliti u dva dijela: katabolizam i anabolizam

Katabolizam je skup metaboličkih puteva koji složene makromolekule razgrađuju na manje molekule; u tom procesu oslobađa se energija; to su uglavnom oksidacijski procesi

Anabolizam je biosinteza složenih makromolekula iz manjih molekula tzv. prekursora; tu se troši energija koja je pohranjena u visoko-energetskim molekulama kao što je ATP; tu se uglavnom se radi o reakcijama redukcije

24. ŠTO JE GLIKOLIZA? GDJE SE ODVIJA? DA LI JE TO ANAEROBNO ILI AEROBNO PROCES?

Glikoliza je proces u kojemu kroz niz reakcija iz glukoze nastaje piruvat i ATP. Odvija se u citosolu (citoplazmi) kroz 10 reakcija. To je proces ANAEROBNE OKSIDACIJE.

Page 41: kemija za agronomski fakultet

25. ŠTO JE TO FOSFORILACIJA NA RAZINI SUPSTRATA?

To je jedna od reakcija u ciklusu limunske kiseline u kojoj iz sukcinil koenzima A nastaje sukcinat (POGLEDAJ CIKLUS KOJI SAM TI NAPISALA!!!). Tu se cijepa VISOKOENERGETSKA tioesterska veza i dolazi do fosforilacije GDP-a. To je JEDINA reakcija koja IZRAVNO daje visokoenergetsku fosfatnu vezu. U odgovoru napiši i reakciju iz ciklusa limunske kiseline!!!

26. KOLIKO SE ATP-a NETTO DOBIJE U GLIKOLIZI? OBJASNITE!

Netto znači konačna kloičina kad se poravna što se proizvelo a što utrošlio!!!

U glikolizi nastaje 2 molekule ATP-a.

OBJAŠNJENJE : a) u reakciji broj 1 se ulaže 1 ATP,

b) u raeakciji broj 3 se ulaže 1 ATP,

c) u reakciji broj 7 nastaje 1 ATP ovo se množi sa 2 jer u

d) u reakciji broj 10 nastaje 1 ATP reakcije ulazi 2 molekule

gliceraldehid-3-fosfata

VIDI REAKCIJU br. 5!!!

37. KOLIKO SE ATP-a (netto) DOBIJE β-OKSIDACIJOM PALMITINSKE KISELINE? Nemoj da te zbuni, kada završi beta oksidacija nastaju molekule acetil-CoA, i ona onda idu dalje u ciklus limunske kiseline! OBJASNITE!!

Palmitinska kiselina ima 16 C-atoma – za razgradnju palmitil-CoA treba 7 krugova beta oksidacije!!! – u svakom krugu odvoje se po dva C-atoma, a na kraju se dobiju dva aceti- CoA.

38. NAPIŠITE REAKCIJE SINTEZE KETONSKIH TIJELA!!

Jetra je jedini organ u kojem sesintetiziraju vece kolicine ketonskih tijela• do sinteze ketonskih tijela dolazi kada se stvara višeacetil-CoA no što ga ciklus limunske kiseline možeoksidirati– veca -oksidacija i smanjen ciklus limunske kiseline• nagomilavanje acetil-CoA u jetri bi potrošilo sav CoA• ketonska tijela su u topljiva u vodi i mogu krvotokomdoci do drugih tkiva

Page 42: kemija za agronomski fakultet

– jetra ne može metabolizirati ketonska tijela jer nemasukcinil-CoA: 3-oksoacil-CoA-transferazu• prvi enzim u razgradnji ketonskih tijela

40. NAPIŠITE REAKCIJU KOJU KATALIZIRA ENZIM AMINOTRANSFERAZA! ŠTO JE KOENZIM OVOG ENZIMA?

Višak aminokiselina ne može se uskladištiti, pa se upotrebljava kao metaboličko gorivo. Sa aminokiseline se odsrranjuje –NH3 skupina, a preostali C-atomi se prevode u osnovne metaboličke produkte ››› iz aminokiselina nastaju masne kiseline, ketonska tijela i glukoza

Razgradnja aminokiselina događa se u jetri.

-NH3 skupina prenosi se na α-ketoglutarat, nastaje glutamat, a onda se s njega odcjepljuje

-NH3 sukupina i nastaje NH4+

Page 43: kemija za agronomski fakultet

41. NAPIŠITE REAKCIJU KOJU KATALIZIRA ENZIM GLUTAMAT-DEHIDROGENAZA!

42. NAPIŠITE REAKCIJE KOJE KATALIZIRAJU SLJEDEĆI ENZIMI CIKLUSA UREE : KARBAMOIL-FOSFAT SINTETAZA, ORNITIN.TRANSKARBAMOILAZA i ARGINAZA!

Page 44: kemija za agronomski fakultet

43. ŠTO JE ULOGA CIKLUSA UREE?

Page 45: kemija za agronomski fakultet

Uloga ciklusa uree je ugradnja NH4+ u ureu, da se on kao takav može izlučiti iz organizma. Povećana

koncentracija NH4+ u organizmu, koji nastaje razgradnjom aminokiselina, opasna je jer dovodi do

povećanog nastanka glutamata, što znači da ima manje α-ketoglutarata,a on treba u ciklusu limunske kiseline u kojoj nastaje POTREBAN ATP!!!Ako ima manje

α-ketoglutarata --- manji je intenzitet ciklusa limunske kiseline --- nastaje manje ATP-a, a na što je jako osjatljiva funkcija mozga!!!

44. DO KOJIH SE SPOJEVA RAZGRAĐUJU UGLJIKOVE OKOSNICE GLUKOGENIH AMINOKISELINA, KETOGENIH KISELINA TE KETOGENIH I GLUKOGENIH AMINOKISELINA? NAVEDITE AMINOKISELINE KOJE UBRAJAMNO ISKLJUČIVO U KETOGENE, I U KETOGENE I GLUKOGENE!

Aminokiseline se razgrađuju do glavnih produkata metabolizma --- masne kiseline, ketonska tijela i glukoza.

Od aminokiselina se odvajaju NH3 skupine i ostaju ugljikove okosnice, a od njih nastaju piruvat, acetil-CoA, acetoacetil-CoA, α-ketoglutarat, sukcinil-CoA, fumarat i oksaloacetat.

AMINOKISELINA PRODUKT

Alanin, serin, cistein, treonin, glicin Piruvat

Asparagin, asparginska kiselina (aspartat) Oksaloacetat

Glutamin, glutaminska kiselina (glutamat), histidin, prolin, arginin α-ketoglutarat

Izoleucin, leucin, triptofan Acetil-CoA

Leucin, lizin, fenilalanin, tirozin Acetoacetil-CoA

Tirozin, fenilalanin, asparginska kiselina Fumarat

Izoleucin, metionin, treonin, valin Suklcinil-CoA

GLUKOGENE AMINOKISELINE – DAJU MEĐUPRODUKTE OD KOJIH SE MOŽE DOBITI GLUKOZA.

KETOGENE AMINOKISELINE – DAJU KETONSKA TIJELA, IZ NJIH SE NI NA KOJI NAČIN NE MOŽE DOBITI GLUKOZA.

Isključivo glukogene AK – glicin, alanin, valin, prolin, metionin, arginin, asparginska kiselina (aspartat), glutaminska kiselina (glutamat), serin, treonin, cistein, asparagin, glutamin, histidin

Page 46: kemija za agronomski fakultet

Isključivo ketogene AK – leucin, lizin, triptofan

Glukogene i ketogene AK – fenilalanin, izoleucin, tirozin

45. NAPIŠITE REAKCIJU DEKARBOKSILACIJE AMINOKISELINA!

46. OPIŠITE SINTEZU VODEĆEG LANCA I TROMOG LANCA U REPLIKACIJI DNA!

Replikacija DNA – sinteza nove DNA.

Dna se asstoji od dva lanca koja su međusobno isprepletena, kada dolazi do replikacije lanci se na jednom dijelu razmataju – replikacijske rašlje. Na tom razmotanom mjestu događa se replikacija nove molekule DNA i to skoro ISTODOBNO s odmatanjem!!!

Jedan od lanaca (tromi) sintetizira se diskontinuirano, potrebno mu je više „klica“ (za početai sinteze) koje nastaju u enzimskim reakcijama, sintetizira se u dijelovima-OKAZAKI FRAGMENTI. Te fragmente kasnije spaja DNA-ligaza.

Vodeći lanac sintetizira se kontinuirano, dovoljna je samo jedna klica za početak sinteze.

47. OPIŠITE ULOGU HELIKAZE, PRIMAZE, DNA-POLIMERAZE І,

DNA-POLIMERAZE III, DNA-LIGAZE U PROCESU REPLIKACIJE DNA!

Page 47: kemija za agronomski fakultet

Helikaza – odmata dvostruku uzvojnicu DNA, a to potiče hidroliza ATP-a, kada se na nekom dijelu potpuno izvrši sinteza pna se pomiče u koracima i na drugim mjestima razmata molekulu DNA.

Primaza – to je zapravo RNA-polimeraza, ona sintetizira kratki potez RNA koji kasnije služi kao „klica“ za početak replikacije, za sintezu tog poteza RNA nije potrebna klica

DNA- polimeraza I – iz tromog lanca briše klicu i puni praznine, ona ima sposobnost popravljanja nekih eventualnih grešaka na DNA

DNA- polimeraza III – vrši replikaciju DNA

DNA- ligaza – spaja krajeve dijelova DNA (okazaki fragmente) koje nastaju u tromom lancu i tako lanac čini cjelovitim

48. OPIŠITE ULOGU m.RNA, t-RNA i r-RNA!

m-RNA (messangar RNA ili glasnička RNA)– najveća od svih RNA, posebno odgovara svakom genu ili molekuli, nastaje po uputama DNA , sastav slijeda njenih baza jednak je onom u DNA, prenosi genetičku informaciju s DNA iz jezgre u citoplazmu u obliku zakozvanog KODONA ( tripleti baza komplementarni tripletima genetičkog koda)

t-RNA (transportna RNA) – postoji bar jedna vrsta za svaku aminokiselinu, a sve su slične u osnovnoj strukturi, prenosi odgovarajuće aminokiseline na mjesto sinteze proteina (ribosome), slijed tih baza određuje m-RNA koja je kalup, jedan nespareni kraj ove molekule sadrži triplet nukleotida ili antikodon

r-RNA (ribosomalna RNA) – sastavni je dio ribosoma na kojima se odvija sinteza proteina

49. OPIŠITE BIOSINTEZU RNA!

Page 48: kemija za agronomski fakultet

50. DEFINIRAJTE KODON, ANTIKODON I MUTACIJE!

Kodon – triplet nukleotida koji je komplementaran tripletima iz genetičkog koda DNA, nosi ih m-RNA u citoplazmu, sa DNA iz jezgre, gdje se na ribosomima vriš sinteza proteina

Antikodon – triplet nukleotida na kraju t-RNA, oni su nespareni, komplementarni su jednom ili više kodova koje nosi m-RNA

Mutacije - definirane kao prijelomi ili zamjene koje se događaju u DNA molekuli, koja se nalazi u jezgri stanice živog organizma i koja sadrži sve genetske informacije. Ovi prekidi ili zamjene rezultat su vanjskih utjecaja kao što su radijacija ili kemijska djelovanja. Svaka mutacija je jedna "nezgoda" i ona, ili oštećuje nukleotide koji izgrađuju DNA, ili mijenja njihove položaje. One najčešće uzrokuju toliku štetu i promjenu da ih se ne može reparirati.

Razlog za ovo je veoma jednostavan: DNA ima jednu veoma kompleksnu građu i slučajna djelovanja mogu jedino uzrokovati štetu ovoj građi. B. G. Ranganathan izjavljuje:

"Mutacije su male, slučajne i štetne. One se rijetko dešavaju, i u najboljem slučaju one će biti bez efekta. Ove četiri karakteristike mutacija impliciraju da one ne mogu voditi evolucionom razvitku. Jedna slučajna promjena u nekom visoko specijaliziranom organizmu je ili bez efekta ili je štetna. Slučajna promjena u nekom časovniku ne može poboljšati taj časovnik. Ona će ga najvjerojatnije oštetiti, ili će, u najboljem slučaju, biti bez efekta.

51. NAPIŠITE START I SOP KOPDONE!

Start kodon – AUG

Stop kodoni – UAA, UAG i UGA

52. NAPIŠITE REAKCIJE AKTIVACIJE AMINOKISELINA!

Page 49: kemija za agronomski fakultet

63. OPIŠITE FAZU INICIJACIJE, ELONGACIJE I TERMINACIJE U BIOSINTEZI PROTEINA!

Inicijacija – mala podjedinica ribosoma veže se na m-RNA (na njen 5` kraj), u blizini se nalazi početni ili start kodon (AUG) kojim započinje translacija, t-RNA koja nosi metioninje prva RNA koja se antikodonom veže na start kodon, nakon vezanja m-RNA, t-RNA i male podjedinice ribosoma, dolazi do vezanja velike podjedinice i nasteje funkcionalni ribosom.

Elongacija (produživanje) – ribosom krećući se po m-RNA „čita“ kodone i prevodi pooruku u odgovarajuće aminokiseline, stvara se peptidna veza između aminokiselina i polako nastaje polipeptid

Terminaciuje – kreće kada ribosom „pročita“ tzv. STOP kodone (UAA, UGA, UAG) koji ne nose informaciju za aminokiseline, nego su to signali za prestanak biosinteze.

Page 50: kemija za agronomski fakultet

22. OPIŠITE STUPNJEVE CRPLJE NJA ENERGIJA IZ HRANE!

1. STUPANJVelike molekule iz hrane cijepaju se na manje molekule. Proteini se hidroliziraju u 20 aminokiselina od kojih se sastoje, polisaharidi u jednostavne šećere poput glukoze, a masti u glicerol i masne kiseline. U ovoj fazi NE NASTAJE korisna energija.

2. STUPANJBrojne male molekule, nastale u prvom stupnju, razgrađuju se do nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju središnju ulogu u metabolizmu. Iz većine (šećera, masnih kiselina, glicerola i nekoliko aminokiselina) nastaje acetilna jedinica molekule acetil-CoA. U ovom stupnju nastaje mala količina ATP-a.

3. STUPANJSastoji se od ciklusa limunske kiseline i oksidacijske fosforilacije, koje su krajnji putevi oksidacije molekula goriva. Acetilne skupine u ovaj ciklus donosi acetil-CoA i one se tu oksidiraju do kraja u CO2 . Za svaku acetilnu skupinu koja se oksidira prenesu se četiri elektrona na NAD+ i FAD. Tada se pri protoku elektrona s reduciranih oblika tih nosača na O2 stvara ATP i taj proces se zove oksidativna fosforilacija. Većina ATP-a stvorenog razgradnjom hranjivih tvari nastaje u trećem stupnju.

Page 51: kemija za agronomski fakultet