Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)
Laboratorium Biokimia pangan Karbohidrat I (Uji Barfoed)
LAPORANPRAKTIKUM BIOKIMIA PANGANENZIM 1UJI KONSENTRASI ENZIM
Diajuakan untuk memenuhi persyaratan Praktikum Biokimia
Pangan
Oleh :Nama : Shinta SelvianaNRP :123020011Kel /Meja: A/5
(Lima)Asisten :Noorman Adhi TridharTgl . Percobaan:21 April
2014
LABORATORIUM BIOKIMIA PANGANJURUSAN TEKNOLOGI PANGANFAKULTAS
TEKNIK UNIVERSITAS PASUNDAN BANDUNG 2014I PENDAHULUAN
Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Latar Belakang
percobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip Percobaan, dan
(4)Reaksi Percobaan.
1.1. Latar Belakang Percobaan
1.2. Tujuan PercobaanTujuan percobaan uji konsentrasi enzim
adalah untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap
aktivitas enzim.1.3 Prinsip PercobaanPrinsip percobaan uji
konsentrasi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi.
1.4 Reaksi percobaan
E + SESES E + P
Gambar 1. Reaksi Uji Konsentasi Enzim
II METODE PERCOBAANBab ini akan menguraikan mengenai : (1) Bahan
yang Digunakan, (2) Pereaksi yang Digunakan, (3) Alat yang
Digunakan, dan (4) Metode percobaan2.1. Bahan yang Digunakan Bahan
yang di gunakan dalam Uji Konsentrasi enzim adalah sampel A (kacang
koro) , sampel B (apel), sampel C (kentang).2.2. Pereaksi yang
Digunakan Pereaksi yang digunakan dalam uji.Konsentrasi Enzim
adalah urea, katekol, fenol, dan PP2.3. Alat yang
DigunakanPeralatan yang digunakan pada uji Konsentrasi Enzim adalah
pipet dan tabung reaksi sejumblah sampel yang di butuhkan, rak
tabung reaksi
2.4. Metode PercobaanMetode percobaan yang digunakan dalam Uji
Konsentrasi Enzim adalah seperti gambar di bawah ini:
Gambar 2. Metode Percobaan Uji Konsentasi EnzimIII HASIL
PENGAMATANBab ini akan menguraikan mengenai : (1) Hasil Pengamatan
dan, (2) Pembahasan.3.1. Hasil Pengamatan Tabel 1. Hasil Pengamatan
Uji Benedict BahankonsentrasisubstratWarnaHasilKet
Substrataquades
A15tetes14 tetesUreaUngu muda+Tidak aktif bekerja
A5 tetes10 tetesUreaUngu tua++Kurang aktif bekerja
A15 tetes0 tetesUreaPink keruh+++Aktif bekerja
B1 tetes14 tetesKatekolCoklat muda+Tidak aktif bekerja
B5 tetes10 tetesKatekolcoklat++Kurang aktif bekerja
B15 tetes0 tetesKatekolCoklat keruh+++Aktif bekerja
C1 tetes14 tetesKatekolCoklat muda+Tidak aktif bekerja
C5 tetes10 tetesKatekolcoklat++Kurang aktif bekerja
C15 tetes0 tetesKatekolCoklat keruh+++Aktif bekerja
Keterangan : + :tidak aktif bekerja++:kurang aktif bekerja
+++:aktif bekerjaSumber : Hasil I : Shinta dan Fitriani, Kelompok
A, Meja 5, 2014Hasil II : Laboratorium Biokimia Pangan, 2014
Gambar 3. Hasil Pengamatan Uji 3.2 Pembahasan Berdasarkan hasil
pengamatan uji konsenterasi enzim ekstrak apel dengan substrat
katekol 15 tetes aktif bekerja, dan katekol 5 tetes kurang aktif
bekerja, sedangkan ekstrak apel dengan substrat katekol 1 tetes
tidak aktif bekerja. Ekstrak kentang dengan substrat katekol 15
tetes aktif bekerja, dan ekstrak kentang dengan substrat 5 tetes
kurang aktif bekerja, sedangkan dengan katekol 1 tetes tidak aktif
bekerja. Ekstrak kacang koro dengan urea 15 tetes aktif bekerja,
dan ekstrak kedelai dengan katekol 5 tetes kurang aktif bekerja,
sedangkan ekstrak kedelai dengan katekol 1 tetes tidak aktif
bekerja
Substrat urease menggunakan 1 tetes PP yang berfungsi sebagai
indikator, sehingga enzim terlihat aktif bekerja spesifik, PP dapat
diganti dengan menggunakan methilens blue karena sama-sama bersifat
basa, sedangkan tidak dapat menggunakan indikator metal merah
karena substrat urea dan metal merah bersifat asam sehingga tidak
dapat terlihat enzim bekerja secara spesifik.
Waktu yang diberikan setelah pencampuran yaitu sebesar 5 menit,
ini dibagi menjadi dua macam yaitu, 5 menit pertama yang berfungsi
agar substrat beradaptasi dengan lingkungan, dan 5 menit kedua yang
berfungsi agar substrat bereaksi secara sempurna.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu, konsenterasi
enzim, konsenterasi substrat, suhu, pengaruh pH, dan pengaruh
inhibitor.
Seperti halnya pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsenterasi enzim tersebut. Pada
suatu konsenterasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah
dengan bertambahnya konsenterasi enzim (Poedjiadi, hlm: 158,
2005).
Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim dalam mempengaruhi
reaksi katalis, yaitu:1. Enzim meningkatkan kemungkinan
molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang
saling berorientasi. Hal ini terjadi sebab: enzim mempunyai suatu
afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan
mengikat substrat walaupun bersifat sementara. Penyatuan antara
substrat enzim tidak seenaknya, melainkan substrat terorientasi
seczra tepat untuk terjadi reaksi.2. Pembentukkan ikatan yang
sementara (biasanya ikatan nonkovalen) antara substrat dengan enzim
menimbulkan penyebaran electron dalam molekul substrat dan
penyebaran ini menyebabkan suatu regangan pada ikatan kovalen
tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli biokimia menamakan
keadaan dimana terjadi regangan ikatan molekul substrat setelah
berinteraksi dengan enzim disebut, pengaktifan substrat.Dapat
disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar keseimbangan
reaksi (equilibrium) tercapai, tetapi tidak mempengaruhi konstanta
keseimbangan (Yuniastui, hlm: 38-39, 2006).
Lokasi enzim didalam sel tersebar diseluruh komponennya dan
memberikan petunjuk tentang fungsi komponen sel tersebut. Contoh
berikut ini adalah hubungan lokasi enzim dengan fungsinya:
Enzim yang terdapat didalam inti pada umumnya terlibat dalam
proses untuk mempertahankan, menyusun dan melindungi materi genetik
Enzim yang terdapat didalam mitokondria pada umumnya ada kaitannya
dengan proses oksidasi. Enzim mikrosom bertanggung jawab terhadap
reaksi hidroksilasi, termasuk biosintesis hormone steroid,
metabolisme obat atau proses yang menjadikan obat tidak aktif.
Enzim yang berkaitan dengan badan golgi penting untuk sekresi
protein Enzim yang terdapat didalam lisosom berfungsi memecah dan
menghidrolisis suatu substansi sehingga dapat dicerna oleh sel
(Yuniastuti, hlm:39, 2006).
Untuk memperoleh enzim yang murni, maka enzim harus diisolasi
dari jaringan dengan cara mengisolasi sel atau jaringan, sehingga
komponen sel dapat dipisah-pisahkan disesuaikan dengan lokasi enzim
yang diinginkan. Untuk mengubah jumlah enzim didalam ekstrak
jaringan atau cairan tubuh yang diukur adalah kecepatan reaksi.
Kecepatan reaksi yang diukur sesuai dengan jumlah enzim yang ada.
Satuan kecepatan reaksi dinyatakan dalam unit. Satu unit adalah
menyatakan jumlah enzim yang mengubah 1 m mol substrat per menit
pada kondisi tertentu (Yuniastuti, hlm:40, 2006).
Model lock and key dari Fischer. Substrat memiliki daerah polar
(- dan +) da non polar (H, hidrofobik) diletakkan pada tempat aktif
yang baik bentuk maupun muatannya merupakan pasangan atau
komplementer dari substrat tersebut (Yuniastuti, hlm: 45-46,
2006).
Gambar 52. Cara Kerja Enzim Teori Kunci Gembok dan Teori
Kecocokan Induksi.Model anak kunci dan kunci menerangkan adanya
kespesifikan suatu enzim, karena senyawa yang tidak cocok bentuknya
dengan tempat aktif, baik karena terlalu besar maupun karena
terlalu kecil tidak dapat terikat pada tempat aktif (yuniastuti,
hlm: 48, 2006).
Model induced-fit dari Koshland. Menurut teori ini
senyawa-senyawa yang lebih besar atau lebih kecil daripada substrat
yang asli ataupun mempunyai sifat kimia berbeda, masih dapat
berinteraksi dengan tempat aktif meskipun tidak membentuk produk.
Model ini menerangkan dimana tempat aktif pada mulanya belum sesuai
dengan bentuk substrat, tetapi setelah substrat menempel pada
bagian tertentu dari tempat aktif barulah terinduksi dan
menyesuaikan dengan bentuk substrat. Hal ini dimisalkan seperti
jari tangan menyesuaikan bentuk dengan sarung tangan. Jadi sesuai
dengan teori Koshland, enzim atau tempat aktif bersifat fleksibel
(Yuniastuti, hlm: 48, 2006).Oleh Commision on Enzyme of the
International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam
golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia
dimana enzim memegang peranan.
Golongan I OksidureduktaseEnzim-enzim yang termasuk golongan ini
dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.
Dehidrogease bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase yeitu, reaksi
pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang
dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Reaksi pembentukkan
aldehida dari alkohol adalah contoh reaksi dehidrogenase
(Poedjiadi, hlm: 152, 2005).
Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim dehidrogenase yang
bekerja terhadap asam glutamate sebagai substrat. Enzim ini banyak
terdapat pada mitokondria dalam semua sel jaringan (Poedjiadi, hlm:
153, 2005).
Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi
pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Xantin oksidase ialah
enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat.
Contoh lain enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah
enzim pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase adalah
enzim pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glikosilat
(Poedjiadi, hlm:153, 2005).
Golongan II TransferaseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja
sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu senyawa kepada senyawa
lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini, ialah
metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase,
asiltransferase, dan amino transferase atau sering disebut juga
transaminase (Poedjiadi, hlm: 153, 2005).Enzim transaminase bekerja
pada reaksi transaminasi yaitu suatu reaksi pemindahan gugus amino
dari suatu asam amino kepada senyawa lain (Poedjiadi, hlm: 154,
2005).
Golongan III HIdrolase Enzim yang termasuk dalam kelompok ini
bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis
hidrolase, yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan
yang memecah ikatan peptide. Beberapa enzim sebagai contoh ialah
esterase, lipase, fosfatase, amylase, amino peptidase, karboksi
peptidase, pepsin, tripsin, dan kimotripsin (Poedjiadi, hlm: 155,
2005).Esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara
hidrolisis. Esterase yang terdapat dalam hati dapat memecah ester
sederhana, misalnya etil butirat menjadi etanol dan asam butirat.
Lipase ialah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak, sehingga
terjadi asam lemak dan gliserol. Fosfatase adalah enzim yang dapat
memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa 6-fosfat
dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat (Poedjiadi, hlm: 155,
2005).Ada dua macam peptidase, yaitu endopeptidase dan
eksopeptidase. Endopeptidase memecah protein pada tempat-tempat
tertentu dalam molekul protein dan biasanya tidak mempengaruhi
gugus yang terletak diujung molekul. Sebagai contoh endopeptidase
ialah enzim pepsin yang terdapat dalam usus halus dan papain, suatu
enzim yang terdapat dalam papaya. Eksopeptidase bekerja terhadap
kedua ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan
asam amino yang memiliki gugus COOH bebas pada ujung molekul
protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada
ujung lain yang memiliki gugus NH2 bebas (Poedjiadi, hlm: 155-156,
2005).
Golongan IV LiaseEnzim yang termasuk golongan ini mempunyai
peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu
substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim
golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase
(Poedjiadi, hlm: 156, 2005).
Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi
dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim
aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa
1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton
fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat ghidratase
berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul
asam fumarat dan membentuk asam malat (Poedjiadi, hlm: 156-157,
2005).
Golongan V IsomeraseEnzm yang termasuk golongan ini bekerja pada
reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan glukosa
menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa
sis menjadi senyawa trans dan lain-lain (Poedjiadi, hlm: 157,
2005).Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain
ialah ribolosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim
ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi
ribulosa (Poedjiadi, hlm: 157, 2005).
Golongan VI LigaseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja pada
reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim-enzim
tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari
penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. Contoh
enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase dan piruvat
karboksilase. Enzim glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan
hati merupakan katalis dalam reaksi pembentukkan glutamin dari asam
glutamate (Poedjiadi, hlm: 157-158, 2005). Seperti pada katalis
lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsentrasi enzim (Poedjiadi, 2006, hal 158).
Kecepatan reaksi suatu enzim secara langsung dapat dipengaruhi
oleh konsentrasi enzim. Jika konsentrasi enzimbanyak, maka reaksi
akan lebih cepat. Jika jumlah enzim dua kali lipat, maka kecepatan
reaksi akan menjadi dua kali lipat. Jadi ada hubungan linier antara
kecepatan reaksi enzim dengan jumlah enzim (Anonim, 2007).
Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim denganenzim
yang derajat kemurniannya tinggi. Didalam batas-batastertentu
terdapat suatu hububgan linear antara jumlah enzim dan taraf
aktivitasnya. Aktivitas enzim merupakan ukuran lenyapnya reaktan
atau munculnya produk dari reaksi yang dikatalisis (Pelczar,
1988).
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. Aktivitas enzimdan
kadar enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus. Hal ini
berarti semakin besar kadar enzim, semakin besar aktivitas enzim
dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah
sebagaiberikut.
Konsentrasi Enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzimtersebut. Pada
suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah
dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi, 2006, hal
158).
Gambar 4. Kurva Aktivitas Enzim terhadap KonsentrasiSubstrat
Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi enzim yang
tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan
kecepatan reaksi. Akan tetapi batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar. Keadaan ini telah diterangkan oleh Michaelis-Menten
dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat
(Poedjiadi, 2006, hal 159).
Untuk dapat terjadi kompleks substrat, diperlukan adanya kontak
antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat
atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi
substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat
sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif
tersebut. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin
besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada
suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah
dipenuhi oleh substrata tau telah jenuh dengan substrat. Dalam
keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak
menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi,
2006, hal 159).
Suhu
Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi oleh sushu, maka
reaksi yang menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh
suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan
pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat
(Poedjiadi, 2006, hal 161).
Di samping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi. Apabila terjadi proses
denaturasi, maka bagian aktif enzim terganggu dan dengan
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi
pun akan menurun (Poedjiadi, 2006, hal 161).
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikkan kecepatan reaksi. Kenaikan suhu pada saat mulai
terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi.
Akibat ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu
titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang
menggunakan enzim tertentu (Poedjiadi, 2006, hal 161).
Pengaruh pHSeperti protein pada umumnya, struktur ion enzim
tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion
positif, ionnegatif atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan
demikian, perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim
substrat (Poedjiadi, 2006, hal 162).
Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah
atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi
dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim (Poedjiadi,
2006, hal 162).
Pengaruh InhibitorTelah dijelaskan bahwa mekanisme enzim dalam
suatu reaksi ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat, ES.
Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi
yangmenggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apanila
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan.
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan
inhibitor. Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi
kimia ini mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut
juga merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi
dalam tubuh kita. Di samping itu hambatan ini dapat memberikan
gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim (Poedjiadi,
2006, hal 163).
Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan
tidak reversibel atau hambatan reversibel. Hambatan tidak
reversible pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses
denaturasi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang
terdapat pada molekul enzim. Hambatan reversibel dapat berupa
hambatan bersaing ataua hambatan tidak bersaing (Poedjiadi, 2006,
hal 164)
IV KESIMPULAN DAN SARANBab ini akan menguraikan mengenai : (1)
Kesimpulan dan (2) Saran.4.1 Kesimpulan Berdasarkan hasil
pengamatan uji konsenterasi enzim ekstrak apel dengan substrat
katekol 15 tetes aktif bekerja, dan katekol 5 tetes kurang aktif
bekerja, sedangkan ekstrak apel dengan substrat katekol 1 tetes
tidak aktif bekerja. Ekstrak kentang dengan substrat katekol 15
tetes aktif bekerja, dan ekstrak kentang dengan substrat 5 tetes
kurang aktif bekerja, sedangkan dengan katekol 1 tetes tidak aktif
bekerja. Ekstrak kacang koro dengan urea 15 tetes aktif bekerja,
dan ekstrak 5 tetes tidak aktif bekerja..4.2 SaranSeharusnya pada
saat melakukan praktikum, praktikkan harus lebih teliti dalam
melihat perubahan warna serta diiringi dengan waktu yang telah
ditentukan, sehingga tidak terjadi kesalahan pada saat mengamati
perubahan warna yang terjad
DAFTAR PUSTAKAAkhyasrinuki, 2011. Definisi dan Fungsi Enzim,
Pengertian Koenzim dan Sifat-sifat Khusus.
http://id.shvoong.com/writing-and-speaking/2150299-definisi-dan-fungsi-enzim-pengertian/
Diakses: 24/4-2014.Ashfar, 2011. Pencoklatan Enzimatis.
http://muhammadasfar.blogspot.com/2011_01_01_archive.html Diakses:
24/4-2014.Musyaffa, 2010. Identifikasi Golongan Fenol.
http://ripanimusyaffalab.blogspot.com/2010/02/identifikasi-gol-fenol-farmasi.html
Diakses: 24/4-2014.Novianti Novi, 2011. Urea Formaldehid.
http://nova-novianti.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-urea-formaldehid.html
Diakses: 24/4-2014.Poedjiadi Anna, 2005. Dasar-Dasar Biokimia.
UI-Press: Jakarta.Wirahadikusumah, 1989. Biokimia (Protein, Enzim,
dan Asam Nukleat). ITB: Bandung.Yuniastuti Ari, 2006. Biokimia.
Graha Ilmu: Yogyakarta.
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)
15 tts
1
2
3
Aquadest
14 tts
10 tts
1 tts
5 tts
Simpa di suhu kamar
