Upload
leo
View
227
Download
0
Embed Size (px)
Citation preview
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
1/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
ENZIMAS1,5 X 103-- 109 1835. BERZELIUS, catálisis1860. PASTEUR, papel de las enzimas en las fermentaciones1877. Aparece el término ENZIMAS (“en la levadura”)1894. TAKADIASTASA, amilasa fúngica para tratar desórdenes intestinales,
medicamento; EEUU1897. BÜCHNER, enzimas de la fermentación alcohólica, “in vitro”1915. OTTO ROEHM, producción industrial de enzima tríptica como aditivo
de detergentes, EEUU1926. SUMMER aisla la ureasa1930. NORTHOP aisla varias enzimas y establece su naturaleza proteica.1965. RENINA, enzima microbiana para la elaboración de quesos.1967. Producción industrial de amilasas y amiloglucosidasa (almidón---
glucosa)1969. El 80% de los detergentes llevan proteasas (actualmente el 95%)
• Actualmentte, las ventas mundiales de enzimas superan los 500millones de dolares anuales.• Comercialmente, se producen enzimas para 3 items fundamentales:
a) enzimas utilizadas en la industria:amilasas, proteasas, catalasas, isomerasas, penicilinasas,pectinasas, etc.b) enzimas para propósitos analíticos:galactosa oxidasa, glucosa oxidasa, alcohol deshidrogenasa,colesterol oxidasa, ureasa, etc.c) enzimas utilizadas en la medicina o con fines científicos:asparaginasa, lipasa, proteasa, enzimas de restricción, etc.
Estos grupos de enzimas requieren niveles variables de calidad y tambiénson distintas las cantidades que se emplean o producen.
DIFERENCIAS DE CALIDAD:
INDUSTRIAL ANALITICA CLÍNICACIENTIFICA
• Escala deproducción
• Grado depurificación
• Actividadessecundarias
• Origen
• Aplicaciones
• Costo de
producción
• Toneladas
• Bruta
• Presentes
• Microbianos(generalmenteextracelular)
• Parcialmenteposible
• Bajo
• mg – g
• cristalina- pura
• ninguna odefinida
• microbiana,vegetal,animal(generalmenteintracelular)
• Posible
• Medio a alto
• mg – g
• cristalina- pura
• sóloisoenzimas
• microbiana,animal,plantas(generalmenteintracelular )
• Posible
• Alto
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
2/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
AÑO Enzimas conocidas En uso19301950197019802000
90250
130020002000
101530
40 50¿80?
PRODUCCIÓN INDUSTRIAL DE ENZIMAS
Enzima Toneladas año % de ventasProteasas (bacterianas)GlucoamilasasAmilasas (bacterianas)Glucosa-isomerasasReninaAmilasas (fúngicas)Pectinasas
Proteasas (fúngicas)OTRAS
62004500420019001500800100
100----
451356
1043
212
ENZIMAS
1. Identificaión : por la actividad que realizan
sacarasa hidrólisis de sacarosaglucosa-deshidrogenasa oxida la glucosa a ác. glucónico
2. Clasificación: por las reacciones que catalizana) OXIDO-REDUCTASAS (deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, etc)actúan sobre los grupos:
CH-OHC=O con NAD, NADP, citocromos, etc, como aceptores de O2 CH-CH
b) TRANSFERASAS: transfieren grupos-CH2OH hidroxi-metil-transferasas-COOH carboxil transferasas-OPO(OH)2 fosforil transferasas
c) HIDROLASAS:péptido-peptido hidrolasas (tripsina)glicerol-éster hidrolasas (lipasa)
d) LIASAS: pérdida de grupos pero no por hidrólisis:carboxi (o decarboxi)-lasas
e) ISOMERASAS:cis-trans
f) LIGASAS o SINTETASASformación de enlaces CO, CS, CN, HH, etc.
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
3/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
ESPECIFICIDAD
Principal característica. Evita formación de subproductos.
• la reacciónSe manifiesta ligada a _por naturaleza del enlace• al sustrato _especificidad por un grupo
_por un sustrato _estereoespecificidad
a) ligada a la reacción: un mismo sustrato reacciona según la enzima:
b) ligada al sustrato por naturaleza del enlace: maltasa hidroliza α-1-4 noβ-1-4
Ligada al sustrato por un grupo específico:ej: fosfotasas que hidrolizan O-P
Ligada a un único sustrato (exclusivo)
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
4/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
Estereoespecificidad
Energía de activación y función de los catalizadores:
Para que una reacción química ocurra a a una velocidad apreciable, esnecesario que las moléculas de los reactivos estén ACTIVADAS.Esta energía de activación puede ser suministrada por calentamiento:ARRHENIUS propone una relación empírica que liga la velocidad dereacción, la temperatura y la energía de activación:
donde T=temperatura absolutaE= energía de activaciónk=constante específica deR= constante universal de los gases
y que podemos escribir
donde A es una constante.
d lnk = EdT RT2
k=Ae-
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
5/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
E representa la cantidad de energía para activar 1 mol de reactivos hasta unnivel de energía que posibilite la ocurrencia de la reacción.Las energías de activación son del orden de 20—30 Kcal/molEsta energía no puede suministrarse a reactivos biológicos (SUSTRATOS)cuando además la temperatura debe ser compatible con la vida.
las enzimas son catalizadores biológicos que disminuyen la “barreraenergética” o “energía de activación” aumentando sensiblemente la velocidad
de reacción pero a temperaturas compatibles con la vida.
Ej.: descomposición del H2O2 espontánea E1 = 18 Kcal/molPt coloidal E2 = 11 Kcal/mol
con catalasa E3 = 2 Kcal/mol !!!!!!(a pH y temperatura óptimos, 1 molécula de catalasa descompone 5 x 106 moléculas de H2O2 en 1 minuto)Recordemos algunas de las propiedades principales de un catalizador:
no pueden hacer posible reacciones termodinamicamente imposibles(la reacción debe llevar siempre a una disminución de la energía libre)a menos que la energía necesaria sea suministrada (ej: poracoplamineto con otra reacción);
participa de la reacción pero aparece inalterado al finalde la misma; no modifica el estado de equilibrio final simplemente hace que éste se
alcance más o menos rápidamente.A estas propiedades generales, debemos agregar, respecto de las enzimas,
que: no dan lugar a la formación de SUBPRODUCTOS; son ESPECÍFICAS para cada reacción; la actividad de las enzimas como catalizadores está sujeta a una
REGULACIÓN.
MEDIDA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA (catalizada por unaenzima) puede determinarse extrayendo muestras sucesivas de la mezclareaccionante y mididnedo la concentración, ya sea de los sustratos o de los
productos, por métodos químicos, cromatográficos, colorimétricos, etc.La ACTIVIDAD puede expresarse de varias formas pero debemos definir la:
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
6/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
UNIDAD ENZIMÁTICA: es la cantidad de enzima que cataliza latransformación de 1 micromol (o milimol o mg o g) de sustrato en 1 minuto a25ºC y en condiciones óptimas de pH y concentración.
ACTIVIDAD ESPECÍFICA: es el número de unidades enzimáticas porunidad de peso del preparado que contiene la enzima (aumenta con lapurificación del mismo)
ACTIVIDAD MOLAR: es el número de moles de sustrato transformado
o de producto formado por mol de enzima y por minuto (poco usual, requierede enzimas puras como las que se usan con fines clínicos o científicos).
VELOCIDAD INICIAL
La curva pasa de rectilínea a asintótica. La VELOCIDAD INICIAL es lamáxima velocidad y puede medirse como
tgα0 = v0
y se debea que en los instantes iniciales, con poco sustrato transformado ypoco prdocuto, la reacción está netamente desplazada hacia la derecha.Para cualquier otro instante “t”, es
v = tgα= d[P]dt t
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
a) CONCENTRACIÓN EN ENZIMA
En la parte rectilínea de las curvas se observa una proporcionalidad entre lasvelocidades y las concentraciones de enzimas empleadas.v1=v2=v3
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
7/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
2 3A condición de trabajar con “velocidades iniciales”
En realidad, la parte punteada teóricamente nunca se alcanza. ¿por qué?
enzima P.M. cantidad para solución 0,01 Mcatalasa
ureasapepsina
250000
480000360000
2500 g
4800 g360 gPor el elevado P.M. de las enzimas.
Aplicación:
Como v= K[E]v=[P] K [E] = [P]
t t[E] = 1 [P] = k [P] (1)
K t t
Si empleamos:- el mismo tiempo;- la misma cantidad de preparado, caldo de producción, etc, que
contiene la enzima;- las mismas condiciones de trabajo;
podemos aplicar (1) de varias formas.Ej:
Determinar la [E]
[E]1 = [P]1 [E]2 [P]2con la enzima pura, de calidad analítica, hacemos un ensayo y determinamospara[E]1 [P]1 en el preparado que investigamos:[E]2 = [E]1 [P]2
[P]1y determino [E]2 a traves de la determinación de la cantidad [P]2 de productoformado.
Ensayos clínicos
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
8/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
Se miden las concentraciones relativos de productos formados o de enzimaspresentes realizando las reacciones enzimaticas en condicionesnormalizadas.
b) CONCENTRACIÓN DDE SUSTRATOSi mantenemos la [E] constante y variamos la [S]:
Estudiamos el mecanismo de reacción. En forma independiente, MICHAELISy MENTEN, formularon la hipótesis de la formación de un complejo “enzima-sustrato” y el siguiente mecanismo de reacción:
k1 k3 E + S E S E + P
k2
k1 E + S E S E + P
k2 v1 = k1 [E] [S] v1 = v2
v2 = (k2 + k3) [ES]
v = k3 [E S] (1)pero [E]total = enzima libre + enzima en el complejo E S
VM = k3 [E] totalVM = k3 [E] + [E S] (2)
De (1) y (2)
v = [ES] VM = [ES] + [E] = 1 + [E]
VM [E] + [ES] v [ES] [ES]
pero [E] = KM[ES] [S]
VM = 1 + KM v [S]
que ahora escribiremos simplementev = VM S
KM + S
k2 + k3 = KM = [E] [S]
k1 [ES]
v = VM [S]KM + [S]
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
9/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
Los valores de KM:10-8M≤ kM ≤ 10
-2MDefinimos:
una kM gramde implica una afinidad pequeña y viceversa.Examen de la ecuación matemática:
v = vM SkM + S
si [S] >> kM v = vM (ORDEN CERO)si [S]
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
10/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
- a nivel de la eszima el pH modifica el grado de ionización de losgrupos funcionales necesarios a la formación del complejo ES
- a nivel del substrato influye cuando debe estar ionizado paraformar el complejo ES
INHIBIDORESSi bien existen substancias inhibidoras de la catálisis enzimática (que actúancomo verdaderos venenos) sólo nos ocuparemos de aquellos inhibidores quetienen influencia sobre la cinética de reacción.
algunos de los venenos de las enzimas:- iones de metales pesados: As, Pb, Hg, B, Sn, Sb.
- ácido mono- yodo- acético (que actúa sobre los grupos tiol)ICH2
COOH- ácido para – cloro- mercuri- benzoico (actúa sobre los grupos
tiol)
- ión cianuro, CN- - etc.
Ejemplo:a) Enzima
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
11/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
b) Enzima
REACCIONES REVERSIBLE ENPRESENCIA DE SUBSTANCIASREDUCTORAS (Ej, Cys)
CH2 – SH
CH – NH2
COOHc) Bloqueo del transporte de oxígeno de la hemoglobina con monóxido decarbono (CO) u óxido nítrico (NO)El complejo que forma la desoxihemoglobina con el oxígeno es muydébil. El CO y el NO desplazan al oxígeno. Si la concentración dedichos gases es alta, la respiración puede perturbarse a tal punto queaobreviene la muerte por asfixia.
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
12/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
d) efecto del Pb++, muy tóxico para las enzimas que como grupo activotienen el grupo tiol: Ej:
3- fosfo- gliceraldehido- deshidrogenasaEnzima- SH + Pb++ Enzima- SPb+ + H+ e) las sales de arsénico pueden afectar a la 3- fosfogliceraldehido
deshidrogenasa: por lo general el arseniato substituye al grupo –SHinterfiriendo termidinámicamente
f) oras veces no es que las enzimas con grupos hemo o tiol seaninhibidas por los contaminantes.A partir de contaminantes tóxicosEj:Hg y As se producen por actividad enzimatica de los
microorganismos compuestos mucho más tóxicosAsí, en el fondo de cuerpos de agua, los microorganismos se liberandel Hg y el As transformandolos en venenos nerviosos mortales como:
(CH3)2 Hg dimetil- mercurio(CH3)2 AsH dimetil- arsina
Para ello utilizan enzimaa que contienen vitamina B12- metilada:
El nonometilmenrcurio se forma por una simple reacción química que nonecesita de la catálisis enzimática:
- el monometilmercurio se concentra en los pecds (a través de lacadena alimenticia, entre 1953- 1964 murieron 116 personas en
el Japón por consumir pescado contaminado). ES LA FORMAMÁS TÓXICA.
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
13/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
- el dimetilmercurio es volátil con lo cual la contaminación seextiende a través de la atmósfera.
los hidrocarburos policlorados (Ej: CH3- CCl3, tricloroetano) inhiben elmecanismo de metilación del Hg, y en este caso, son ellos los que seacumulan en los seres vivientes del cuerpo de agua.A continuación, nos ocuparemos de aquellos inhibidores que actúansobre los mecanismos de reacción, especialmente los competitivos y
los no competitivos.INHIBIDORES COMPETITIVOSLos inhibidores competitivos son compuestos que presentan unaanalogía estructural con el substrato y pueden así competir con él parafijarse sobre el sitio activo de la enzima.La inhibición competitivo existe para todas las enzimas.Ej: deshidrogenación del ácido succínico
Inhibidores competitivos
Mecanismo
la enzima xomprometida en el EIc no puede actuar como catalizadorsólo ES contribuye a la formación del producto.con kM = k2 + k3 = [E] [S]
k1 [ES]kIc = k5 = [E] [Ic]
k4 [E Ic]
ecuación análoga a la de MICHAELIS-MENTEN pero en la cual KM esreemplazada por
K´M = KM (1+[Ic]/Kic)
v = VM [S][S] + KM (1+[Ic]/Kic)
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
14/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
En consecuencia:-por ser K´M igual a KM multiplicada por un factor mayor a 1, la fainidad de laenzima poe el sustrato disminuye.-si [S] >>> Ic [Ic] / Kic resulta despreciableentonces v VM S , o sea la VM es la misma que sin inhibidor.
KM + SEn otros términos: el aumento de la concentración de S tiende a anular el
efecto de Ic.
Representación L.B.
v = VM S 1 = S + KM (1+Ic /Kic)S + KM (1+Ic /Kic) v VM S
ecuación de una recta
VM se mantiene ( igual ordenada al origen)la afinidad de la enzima por el sustrato disminuye
Representación de DIXON
v = VM S vi = VM SKM + S S + KM (1+Ic /Kic)
1 = 1 + KM 1 + Ic 1vi VM VM Kic S
v = 1 + KM Ic vi Kic (S + KM)
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
15/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
Aplicaciones de la inuibición competitiva:
La IC tiene numerosas aplicaciones:a)
El P.A.B. es esencial para muchas bacterias pero no para el hombre en lasíntesis de ácido fólico que lleva a su vez a la de AND y ARN.
b)
c) quimioterapia del cáncer.
isómero γ delhexaclorociclohexano.(gammexane)Inhibe el metabolismo energético deinsectos
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
16/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
d) agentes antivirales:
medicamento eficaz en el tratamiento del herpes genital, grave enfermedad(20 millones en EEUU), recientemente autorizado.
e) Otros análogos estructurales de la glucosa empleados comomedicamentos. (aunque no se hayan explicado claramente los mecanismosde acción)
Pertenece a una familia de drogas que se usaan en el tratamiento de latuberculosis, como antiartríticos y anti-inflamatorios.Potente inhibidor de la transcriptasa inversa del V.I.H. (SIDA)
2,3,4,6-tetraacetato de 1-tio-β- D- glucopiranosato de tri-etil-fosfina-ora(AURANOFINA). Ac: acetato; P: fosfinaPertenece a una familia de excelentes medicamentos anti-inflamatorios.
Medicamento contra el S.I.D.A. (V.I.H)
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
17/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
incorporado el AZT a la cadena de AND interrumpe la síntesis de los virus.
INHIBIDORES NO COMPETITIVOSLos inhibidores no competitivos no interfieren en la fijación del sustraro sobrela enzima.Sólo disminuyen la velocidad de reacción llegando a anularla cuando lainhibición no competitiva es total.En presencia de un inhibidor no competitivo, el mecanismo de rección sepodría explicar:
La inhibición no competitiva depende de la concentración del inhibidor y de laafinidad que tenga la enzima con él.
Definiendo:[E] [INC] = [ES] [INC] = KInc = KI [E INC] [ESINC]y recordando que:[E] [S] = KM
[ES]resulta:
y comparando esta expresión con la ecuación de MICHAELIS-MENTEN:V´M = VM la velocidad máxima disminuye
vi = VM S(KM + S) (1+INC /KInc)
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
18/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
1+INC /KInc
KM no se modifica la afinidad de la enzima por el sustrato semantiene
el aumento de S no restituye el valor de VM (no se consigue desplazarlas moléculas de inhibidor de los sitios activos)
Representación L.B.:1 = 1 + INC 1 + 1 + INC KM 1vi KInc VM KInc VM S
Representación de DIXON
v = 1 + INC vi KInc
la pendiente de la recta es independiente de la concentración en INC
ENZIMAS ALOSTÉRICAS (de “allos”: de otra forma; griego)
Estas enzimas no siguen la cinética de MICHAELIS-MENTEN. Desempeñan importantes funciones en los mecanismos de regulación
de los procesos metabólicos celulares. Se caracterizan por presentar numerosos sitios de fijación:
- Sitios activos: para fijar moléculas de sustrato- Sitios alostéricos: a los que se fijan los efectores alostéricos
(activadores o inhibidores alostéricos). Se supone que la fijación de un efctor alostérico produce cambios en la
conformación estructural que modifican la afinidad de la enzima por su
sustrato. Esta deformación transitoria y reversible se denominatransición alostérica
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
19/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
La función v = v(s) representa una SIGMOIDE
CINÉTICA ALOSTÉRICA
La curva sigmoide indica que la fijación de una primera molécula de sustrato,favorece la de una segunda, o sea, existe un efecto cooperativo en la fijaciónde las moléculas de sustrato.Por debajo de una cierta concentración de sustrato, esta cooperación tienepoco efecto sobre la actividad enzimática pero sobrepasada la misma,pequeños aumentos de [S] modifican fuertemente la actividad de la enzima.Este model fue propuesto por MONOD, WYMAN y CHANGEUX EN 1965. Losiguen numerosas enzimas.
La curva sigmoide fue obtenida por primera vez para la fijación de oxígenopor la hemoglobina:Hbn + n O2 [HbO2]n
La cinetica de esta reacción está explicada por HILL.
Ecuación de HILL.
La cinética de HILL es aplicable a reacciones del tipo
E + nS E Sn E + nPdonde “n” es el número de sitios activos y ESn es el complejo que finalmente
da “n” moléculas de P de las “n” de sustrato S.En resumen, la ecuación de HILL puede escribirsev = VM [S]
n v = Sn v = 1 + KH
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
20/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
[S]n + Kh VM Sn + KH VM S
n
VM – 1 = KH VM – v Sn = KH n log S + log VM – v = log KH
v Sn v v
log VM – v = log KH – n log Sv
Cuando v= VM / 2 v = 1 log (v /VM – v) = 0VM – v
n log S1/2 = log KH donde S1/2 es la concentración de sustrato para la cual v = VM /2
El exponente “n”, que es el número de sitios activos, se denominaCOEFICIENTE DE INTERACCIÓN, puede ser determinado a través de la
RECTA DE HILL.A menudo, los valores experimentales de “n” no resultan enteros, y en estecaso, se toma para “n” el número entero inmediatamente superior.Ej: si n=3,25 n = 4
NZIMAS DEPENDIENTES DE COFACTORES
Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteica. Sin embargo, muy amenudo, deben estar combinados con un factor no proteíco para poderdesarrollar su actividad.En estos casos, la parte proteíca se llama APENZIMA y el conjunto
HOLOENZIMA.
Si el cofactor es fácilmente separable recibe el nombre de COENZIMAS (si esde naturaleza orgánica) o COFACTOR INORGÁNICO (Ej: Zn++, Mg++, Mn++,Fe++, Cu++, Na+, K+). La participación de estos iones metálicos es esencialpara la vida de los seres vivos y esto explica la necesidad de que estén en lacomposición de los medios de cultivo o que deban agragarse, si faltaran, aunefluente, suelo o residuo sólido a descontaminar.Los cofactores orgánicos o COENZIMAS tienen particular importancia, sobre
todo en la alimentación de los mamíferos, ya que en su gran mayoría sonvitaminas hidrosolubles o se forman a partir de ellas.
log v = n log S – log KH VM – v
KH = S1/2n
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
21/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
Por ej: la rivoflavina o vitamina B2, después de su ingestión se transforma enlas coenzimas FAD y FMN.
Cuando la separación del cofactor implica la destrucción de la enzimase lo denomina GRUPO PROSTÉTICO
Hay apoenzima que son proteínas purasLa apoenzima despojada de su coenzima puede tener muy baja
actividad, y más a menudo nula.
La asociación entre la apoenzima y la coenzima es variable: ambos pueden existir por separado y sólo unirse para reacconar; pueden estar unidas en forma permanente.
La funiones de los cofactores son:a) alterar la estructura del substrato adherido a la enzima, la de la
apoenzima; o ambas a la vez afin de incrementar al máximo suinteracción;
b) intervenir en la reacción como un substrato más a modo deaceptor o donador de grupos funcionales: este es el principalmecanismo de acción.
A no alarmarse, el siquient cuadro presenta algunas de las coenzimas más
imortantes, el tipo de reacción, el grupo que transfiere y su relación con lasvitaminas.
COENZIMA TIPO DEREACCIÓN
GRUPOTRANSFERIDO
PRECURSOR DELA VITAMINA
nicotinamida-adenin-dinucleótido NADó NADP
óxido reducción H electrones NIACINA
flavin- adenin- di-nucleótido FAD
óxido- reducción H electrones RIBOFLAVINI
flavin-nonovuveóticoFMN
óxido- reducción H electrones RIBOFLAVINI B2
grupo heme decitocromos
óxido- reducción H electrones ---------------
coenzima A activación ytransferencia degrupos acilo
O
R C
ÁCIDOPANTOTÉICO
biotina fijación de CO2 CO2 BIOTINA Hfosfato de pirifokal transminación NH2 PIRIDOXAL B6ácido tratra-
hidrofólico
metabolismo de
fragmentos de unC
- CH3
>CH 2O- C H
ÁCIDO FÓLICO
sistema adenílicoAMP,UDP,UTP
fosforilación PO4H3 ------
sistema uridínUMP,UDP,UTP
fosforilación PO4H3 ------
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
22/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
NUCLÉOTIDOS DE NICOTINAMIDA
Existen: NAD: nicotinamida dinucleótidoNADP: nicotinamida dinuclótido fosfatoLa diferencia es que el NADP tiene un fosfato adicional.La nicotinamida es un derivado de la vitamina ACIDO NICOTÍNICO oNIACINA.La reacción redox esta catalizada por la deshidrogenasa de AH2.NMN: nicotinamida mononucleotidoAMN: adenin mononucleotido
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
23/24
Jorge FUENTES-BERAZATEGUIBIOTECNOLOGÍA
NUCLEÓTIDOS DE FLAVINASon derivados de la RIVOFLAVINA (vitamina B2)
8/19/2019 LAS interesantes enzimas
24/24
J FUENTES BERAZATEGUI
En las reacciones redox, la estructura flavinica participa en la transferencia de2 electrones, lo que representa el equivalente de 2 átomos de H:2H = 2H+ + 2e-