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Facoltà di PSICOLOGIACorso di laurea in SCIENZE PSICOLOGICHE
www.unidav.it
Corso di Biologia applicata
Lezione 10 - La traduzione
Prof. Alfredo Grilli
rev. 1.0 del 09/2006
La Traduzione
La traduzione è il processo finale della sintesi proteica. Questo
processo si chiama traduzione perché da una molecola
informazionale che è l’ mRNA che utilizza un linguaggio a quattro
lettere ( le 4 basi azotate), otteniamo una molecola, la proteina,
che utilizza un linguaggio a venti lettere (i 20 amminoacidi).
Tutta la macchina che sintetizza le proteine si muove con
l’obiettivo di realizzare il legame peptidico.
Il legame peptidico si realizza tra due aminoacidi per
eliminazione di una molecola di acqua, sottraendo un –OH dal
gruppo carbossilico di un amminoacido ed un -H dal gruppo
amminico dell’altro amminoacido. Questo legame quindi si
instaura tra il Carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido
e l’Azoto del gruppo amminico dell’altro.
Il legame peptidico è un legame covalente che si può realizzare
solo fornendo energia ed in un ambiente idrofobico. L’ambiente
idrofobico si realizza nell’interno dei ribosomi nel così detto
centro Peptidiltrasferasico.
I ribosomi sono organuli citoplasmatici costituiti da RNA
ribosomiale (rRNA) e proteine particolari. Nella loro struttura
tridimensionale, i ribosomi sono costituiti da due subunità
(subunità maggiore e subunità minore).
Il ribosoma dei procarioti è di 70 s , costituito da una subunità
maggiore di 50s composta da un rRNA 5s, un rRNA 23s e 34 tipi di
proteine ribosomiali mentre la subunità minore di 30s è costituita
da un rRNA di 16s e da 21 tipi di proteine ribosomiali.
Il ribosoma degli eucarioti è di 80 s, costituito da una subunità
maggiore di 60S composta un rRNA 5S, un rRNA 5,8S, un rRNA 23S
più circa 45 tipi di proteine ribosomiali; mentre la subunità
minore è costituita da un rRNA 18S e circa 33 tipi di proteine
ribosomiali.
Quando consideriamo il ribosoma, esso è l’assemblato delle due
subunità ed al suo interno si formano due tasche che saranno
l’alloggio di due triplette adiacenti dell’mRNA.
La traduzione, dal punto di vista puramente didattico può essere
suddivisa in due fasi:
La fase ATP-dipendente e la fase GTP-dipendente.
La fase ATP dipendente è il momento in cui si lega ad ogni tRNA il
proprio amminoacido. Questa fase richiede energia e si utilizza
ATP.
L’tRNA lega l’amminoacido all’Adenina di una tripletta del
terminale 3’ comune a tutti gli tRNA. Questa reazione richiede
l’intervento di ATP ed è catalizzata da un enzima , la Aminoacil
tRNA ligasi. Esistono 20 tipi di questo enzima, uno per ogni
amminoacido; probabilmente la specificità tra l’amminoacido e
l’tRNA che lo dovrà trasportare è determinata proprio da questo
enzima.
L’aminoaciltRNA ligasi è capace di idrolizzare l’ATP e di
utilizzarne l’energia liberatasi che verrà “immagazzinata” nel
legame tra tRNA e l’amminoacido.
L’tRNA che trasporta l’amminoacido consente quindi di far
corrispondere il codon dell’mRNA con il relativo amminoacido
secondo le regole del codice genetico.
Nella fase GTP dipendente abbiamo una ulteriore suddivisione,
essa si divide in:
inizio, elongazione, termine. La fase di elongazione si divide a
sua volta in adattamento, transpeptidazione, traslocazione.
Fase di inizio. L’inizio della sintesi proteica è determinata da
una tripletta che è AUG. Nel mRNA disteso, la sintesi procede in
direzione 5’� 3’ . La tripletta AUG codifica per l’amminoacido
Metionina (Met) e di triplette AUG ovviamente c’è ne sono
diverse in un qualsiasi mRNA.
Quale tripletta AUG stabilirà l’inizio della sintesi proteica?
Per quanto riguarda gli eucarioti la tripletta di inizio è il primo
AUG che si incontra a partire dal terminale 5’ verso il 3’. Nei
procarioti la tripletta che dà l’inizio alla sintesi non è una
qualsiasi AUG ma una AUG che codifica una Metionina modifica,
la Formilmetionina (fMet), quindi dal 5’ verso il 3’, la prima AUG
che codifica la fMet dà l’avvio alla sintesi.
Inizio. Nella fase di inizio la subunità ribosomiale minore, si
posiziona in modo tale da occupare le prime due triplette
dell’mRNA. Successivamente l’tRNA che porta la Met (o la fMet)
riconoscerà, con il suo anticodon, il codon AUG e vi si legherà
secondo la complementarità e in modo antiparallelo (come le due
emieliche del DNA).
La fase di inizio è determinante per l’esattezza della proteina da
sintetizzare. Spostarsi di una sola base significherebbe spostare la
cornice di lettura e sintetizzare una proteina completamente
diversa.
Poiché a differenza della duplicazione del DNA la Sintesi Proteica
non consente ripari ad eventuali errori di traduzione, un possente
apparato di fattori proteici determinano un controllo sulla
precisione di questi passaggi.
L’arrivo della subunità maggiore determina l’assemblaggio del
ribosoma che al suo interno ospita due siti: uno P (peptidilico)
che al momento è occupato dal tRNA che trasporta la Met (o
fMet) ed un sito A (amminoacilico) che al momento è vuoto.
La fase successiva è la fase di elongazione che abbiamo detto
essere divisa in altre tre fasi;
adattamento. In questa fase, la seconda tripletta che è ospitata
nel sito (sito A) verrà riconosciuta dal tRNA che avrà l’anticodon
complementare. Si entra nella fase cruciale della sintesi proteica,
la fase di transpeptidazione dove si realizza il legame peptidico.
transpeptidazione. In questa fase abbiamo che due tRNA sono
sufficientemente vicini. I rispettivi amminoacidi si trovano in un
ambiente (l’interno dei ribosomi) fortemente idrofobico. Per
prima cosa si ha la rottura del legame Met (o Met) con il proprio
tRNA ; la rottura di questo legame, libera l’energia in esso
contenuta derivante dalla fase ATP dipendente questa energia è
sufficiente ad instaurare un legame peptidico tra i primi due
amminoacidi di una proteina nascente.
traslocazione. Una volta formatosi il legame peptidico, l’tRNA
che si trova nel sito P, ormai scarico verrà espulso nel contempo
tutto il ribosoma effettua uno spostamento di una tripletta verso
il terminale 3’. Questa manovra determina che il ribosoma avrà il
sito P occupato dal tRNA che “trasporta due amminoacidi legati
tra loro” ed il sito A vuoto. Si determina la condizione della fase
di adattamento, già vista; infatti le tre fasi adattamento,
transpeptidazione e traslocazione si ripetono tante volte quante
sono le triplette che abbiamo sull’mRNA . Per ogni ciclo delle tre
fasi, si forma un nuovo legame peptidico e la proteina nascente si
allunga di un amminoacido. Questo allungamento procede fino a
quando in una fase di traslocazione non viene esposta una delle
tre triplette che hanno significato di Stop ossia UAA, UAG, UGA.
Quando una di queste tre triplette compare in una fase di
traslocazione nel sito A, nessun tRNA sarà disponibile poiché a
queste triplette, secondo il codice genetico, non fa capo alcun
tRNA.
Termine. In quest’ultima fase determinata dalla presenza di una
delle tre triplette Stop, grazie all’attività di Fattori di Termine e
di Rilascio, la proteina viene rilasciata, il ribosoma viene
disassemblato nelle sue due subunità, le quali o riiniziano da capo
la sintesi dello stesso filamento di mRNA oppure andranno a
costituire quello che si definisce il pool ribosomiale costituite da
tutte le subunità inattive.
Durante la traduzione di un mRNA più ribosomi
contemporaneamente leggono lo stesso mRNA. Questi ribosomi
viaggiano distanziati alla stessa velocità di traduzione; il fatto di
avere più ribosomi che traducono oltre ad avere un significato di
efficienza di produzione (dal punto di vista quantitativo),
consente di mantenere teso il filamento di mRNA evitando false
letture dovute a due triplette che si ritrovano vicine a causa di un
ripiegamento del mRNA stesso.
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