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Aminoácidos by Cristian Omar Alvarez is licensed under a Creative Commons Reconocimiento-NoComercial-CompartirIgual 3.0 Unported License.
Profesor Cristian Omar Alvarez De La Cruz
Son las unidades monoméricas de Péptidos (<50) y Polipéptidos (>50, son las proteínas).
Son Más de 300 AA. Los que existen en la naturaleza. Pueden ser: Proteinogénicos (los 20 codificados por el
ADN); “proteicos No Estándar” y No proteicos Todos cumplen con la siguiente estructura:
A excepción de la Prolina, por tener un anillo pirrolidínico.
Grupo Amino
Grupo Carboxilo
Carbono Alfa
En todos los aminoácidos estándar excepto la glicina, el carbono α está unido a cuatro grupos diferentes.
Esto significa que el carbono α es un centro quiral; lo que les permite ser enantiomeros.
Casi todos los aminoácidos de las proteínas son L- esteroisómeros.
Difieren unos de otros en sus grupos “R”.
No esenciales
Esenciales
Condicionalmente esenciales
So
n s
inte
tiz
ad
os
o n
o p
or
el
or
ga
nis
mo
Sí los sintetiza
• Alanina • Aspartato • Asparagina • Glutamato • Serina
No los sintetiza
• Histidina • Isoleucina • Leucina • Metionina • Fenilalanina • Treonina • Triptófano • Valina • Lisina
Serían esenciales sólo en ciertos
estados clínicos. Normalmente los
sintetizamos.
• Arginina • Glutamina • Glicina • Prolina • Cisteína • Tirosina
Apolares neutros Ala, Val, Leu, Ile,
Gly, Met, Pro.
Apolares Aromáticos
Phe, Tyr, Trp.
Polares sin carga Ser, Thr, Cys,
Asn, Gln.
Básicos Lys, Arg,
His.
Ácidos Asp, Glu.
Po
lar
ida
d Hid
rófo
bo
s H
idro
fíli
cos
Na
tur
ale
za
Qu
ímic
a
Alifáticos: Gly, Ala, Val, Leu, Ile Aromáticos: Phe, Trp, Tyr* Azufrados: Met, Cys Iminoácidos: Pro Hidroxilados: Ser, Thr, Amidas: Asn, Gln Ácidos-: Asp, Glu Básicos+: Lys, Arg, His
En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I
La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores..
Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro.
Tienen el grupo a-amino sustituido por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P.
Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S .
Son el ácido la asparagina (N) y la glutamina (Q). Nota: no debes confundirlos con los ácidos; aunque aparentemente lo que estas viendo es un grupo amino NH2, es en realidad un AMIDA (R- CONH2).
Son el ácido aspártico o aspartato (D) y el ácido glutámico o glutamato (E). También se les llama dicarboxílicos.
La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).
Según la teoría de Browted – Lowry un ácido es toda especie química capaz de ceder protones (H+), y una base es toda especie capaz de aceptar protones.
Grupo ácido –COOH Grupo Básico – NH2
Los AA. pueden sufrir una reacción ácido base interna en la que el grupo carboxilo cede el protón para ser captado por el grupo amino. Dando lugar a un ión dipolar o zwitterión.
Cede este protón
Acepta un protón
Aminoácido en su forma NO Iónica
Quedándonos así:.
El zwitterión obtenido tiene una carga neta de cero, ya que sus cargas se anulan entre sí. Entonces, ya que los AA. pueden reaccionar como ácidos o como bases se dicen que son ANFÓTEROS. Es decir en medios ácidos se comportan como bases y en medios básicos se comportan como ácidos. Sistema Buffer.
A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos (7.4), los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
El grupo amino capta protones (H+)
H+
El grupo carboxilo cede protones (H+)
H+
El punto isoeléctrico de un AA es el momento del pH en que la carga eléctrica neta es cero (ZWITTERION). Para determinar el pI de un aminoácido se necesita determinar la media aritmética de los pK implicados en los equilibrios de la molécula con carga neta de cero. Para ello es necesario contar con una tabla de valores pK Ejemplo: Determine el punto Isoeléctrico para el AA Gly.
Paso uno: determinar en que punto de mi reacción se encontraría el Zwitterion.
Zwitterion Carga de Cero
Carga +1 Carga -1
+ +
Paso dos: Consultar la tabla de pK: Diapositiva siguiente.
Paso tres: Determinar la media aritmética:
Para la Glicina pK1: 2.34 y pK2:9.6
Se muestra aquí la curva de titulación de la Gly. Los recuadros sombreados, cen-trados alrededor de pk1 y pK2 indican las regiones de máximo poder taponante (buffer).
Determina la reacción que se efectúa en la Lisina a partir de un pH Ácido a un pH Básico; y determina el punto isoelectrico .
Zwitterion Carga de Cero
-1
+
=
+1 +2
Consultar la tabla de pK: Tabla pK.
Y determinar la media aritmética:
Para la Lisina pKR: 10.53 y pK2: 8.95
pI= 9.74
pI= 𝟏
𝟐(𝒑𝑲𝒓 + 𝒑𝑲𝟐)
Determina la reacción que se efectúa en el Aspartato a partir de un pH Ácido a un pH Básico; y determina el punto isoeléctrico .
+
=
Zwitterion Carga de Cero
+1 -1 -2
Consultar la tabla de pK: Tabla pK..
Y determinar la media aritmética:
Para la Aspartato pK1: 1.88 y pKR: 3.65
pI= 2.77
pI= 𝟏
𝟐(𝒑𝑲𝟏 + 𝒑𝑲𝒓)
Función como neurotransmisores: Glutamato Aspartato Glicina
Unidades másicas para: Péptidos Proteínas Fosfolípidos
Precursores de Oxácidos: Aminas biógenas Glucosa Nucleótidos Hemo, Creatina Hormonas Neurotransmisores Mediadores
Moléculas de transporte para: NH2
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados. Entre las modificaciones más frecuentes destacan: Hidroxialción Carboxilación Adición de Iodo Fosforilación Glicosilación Condensación
Algunos aminoácidos no forman parte de ninguna proteína: no existe ningún codón o triplete para ellos. En este caso actúan como
intermediarios o precursores de diferentes reacciones del organismo.
1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.
2.- a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína
3.- ϒ-AMINOÁCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono, no al carbono α. La β-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido ϒ-aminobutírico es un importante neurotransmisor.
Rompiendo dogmas: La Selenocisteína es un aminoácido PROTÉICO con acción
enzimática, encontrado en arqueobacterias, bacterias y eucariotas (incluídos mamiferos). Codificado por el CODÓN STOP (UGA).
La Pirrolisina es otro aminoácido PROTÉICO con acción enzimática, de una arqueobacteria metanogénica. Codificado por el codón STOP (UAG).
De lo anterior podemos concluir que: Pueden existir algunos aminoácidos Proteinogénicos codificados
por codones diferentes a los 20 habituales. El código genético puede tener sinónimos o variantes; así el
codón STOP puede significar “alto” o bien: otro aminoácido.
El primer aminoácido que se descubrió fue la asparagina (1806).
La mayoría de los nombres de los aminoácidos provienen de la fuente de la cual se aislaron: • Asparagina: espárrago • Glutamato: gluten de trigo • Tirosina: Queso (en griego “tyros”) • Glicina: Dulce (en griego “glycos”)
http://www.biorom.uma.es/contenido/UPV_EHU/cibert.htm http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-y-
metabolica/ma http://oregonstate.edu/instruct/bb350/
Lehninger Principios de Bioquímica por David L. Nelson and M. Cox. Quita Edición Bioquímica. Por Richard Harvey y Denise Ferrier. Quinta edición. Editorial Lippincotts. Bioquímica Humana Texto y atlas de Koolman – Roehm. Editorial Panamericana, 4ta Edición. Bioquímica Ilustrada de Harper. Editorial Lange. 28ª Ed¡dición. Bioquímica Conceptos esenciales de Feduchi. Editorial Panamericana. Bioquímica “La base molecular de la vida” de Trudy y James Mckee. Editorial McGrawHill.
Tercera edición. BiochemIstry of R.H. Garrett and C.M.Grisham. Third Edition. Fundamentals of Biochemistry of Voet. Fourt edition. Biochemistry of Campbell and Farrell.
