PROTENAS Y AMINOCIDOS

PROTENAS Y AMINOCIDOS Balanzario Alonso Jocelyn| Jos Arturo | Velzquez Salazar M. Esperanza

NQu son las PROTENAS?Son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Esta es la pregunta a la que da respuesta el experimento2Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y por lo tanto seran los monmeros, la unidad.

NLos aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.Pptido: La unin de un bajo nmero de aminocidos.

Oligopptido: Si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10.

Polipptido: Si el nmero es superior a 10 aa.

Protena: Cuando el nmero de aa es superior a 50.NLas protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Aminocido alanina [Ala]FUNCIONESLas protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas.

FuncionesCatalizan reacciones dentro de la membranaPermite el paso de iones a molculas.Bombea solutosAporte de energaReconocimiento celular.Transmite informacin por transduccin de seales.Unin de membranas de las clulas.Punto de anclaje de elementos citoesquelticos.

NAminocidosSon las unidades bsicas que forman las protenas.

Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-).

Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

NExisten 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R:

N

N

N

LOS AMINOCIDOS ESENCIALES.los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s solo. esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. NSolo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales: Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptfano

Valina

Arginina

Histidina

NENLACE PEPTDICOLos aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo aminocido.

NLa formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una reaccin de condensacin.

Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido.

El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

ESTRUCTURAS DELAS PROTENASTodas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha.EstructurasEnlace no covalente.Enumere todos los pasos realizados para completar el experimento.Recuerde numerar los pasos.Incluya fotos del experimento.20En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue. HLICE ALFA

El otro puente de hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una conformacin denominada hlice . Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4.

Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura , que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica.

Las estructuras de distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas . Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela. HOJA BETA

Secuencias de la cadena polipeptdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipptido. GIROS BETA

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden. LMINAS BETA O LMINAS PLEGADAS

PROPIEDADES DE LAS PROTENASEspecificidad: La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.

Desnaturalizacin: Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin. Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad, etc. Una clasificacin que engloba dichos criterios es: CLASIFICACIN DE PROTENASHOLOPROTENAS

GlobularesFibrosas

HETEROPROTENAS

GlucoprotenasLipoprotenasNucleoprotenasCromoprotenasSon protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o fibrosas. HOLOPROTENAS O PROTENAS SIMPLESGLOBULARESSe caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.

La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.

Algunos tipos son:

Prolaminas: Zena (maza), gliadina (trigo), hordena (cebada).

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche).

Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

Enzimas: Hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas, etc.

NFIBROSAS Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.

Algunas protenas fibrosas son:

Colgenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguneos.

Fibronas: En hilos de seda (araas, insectos).

NEstn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosttico existen varios tipos: HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS

NSon molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secrecin como las salivales, Glucoprotenas de la sangre, y Glucoprotenas de las membranas celulares. Algunas de ellas son:

Ribonucleasa.

Mucoprotenas.

Anticuerpos.

Hormona luteinizante.GLUCOPROTENAS

NSon complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas).

Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre los tejidos a travs de la sangre.

Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:

Lipoprotenas de alta densidad.

Lipoprotenas de baja densidad.

Lipoprotenas de muy baja densidad.LIPOPROTENAS

NSon protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN. NUCLEOPROTENAS

NLas cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos.

CROMOPROTENAS

Segn la naturaleza del grupo prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.N

NBibliografa:Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat. Barcelona (2004).

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http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdfN