Struktura enzima
ta su enzimi?Enzimi su specifini proteini (ili biokatalizatori
proteinske prirode) koji se sintetiu u ivim elijama. To su bioloki
katalizatori i imaju mo da utiu na brzinu hemijske reakcije. Enzimi
su neophodni kako bi ivot bio mogu, jer mnoge reakcije koje se
odvijaju u elijama organizma su previe spore i vodile bi do
drugaijih produkata koje organizmu ili nisu potrebni ili bi mu
tetili. Kao i svi katalizatori, enzimi funkcioniu tako to sniavaju
aktivacionu energiju reakcije, i na taj nain je ubrzavaju.U
razliitim enzimima imamo razliitu zastupljenost istih
aminokiselina. (Prilog 1) Tako, jedan isti enzim kod razliitih
biolokih vrsta ima manje ili vie razliitu strukturu. Pa tako neki
enzimi mogu da postoje u dva ili vie oblika, sa razlikama u
primarnoj i drugim strukturama ak i kod iste bioloke vrste, u istom
tkivu i ak i u istoj eliji.
Primarna struktura enzimaPrimarna struktura predstavlja redosled
vezivanja aminokiselina u polipetidnom lancu (koja se naziva jo i
sekvencija), poloaj disulfidnih mostova u poliptidnom lancu kao i
broj polipetidnih lanaca. Enzimi su po prirodi proteini pa se
sastoje od jednog ili vie polipeptinih lanaca izgraenih od
aminokiselina kao gradivnih elemenata. Sve aminokiseline sade jednu
amino i jednu karboksilnu grupu na - atomu ugljenika. U prirodi
postoje 20 esencijalnih amino kiselina, koje se razlikuju po
strukturi R ostatka. Prema strukturi R ostatka, aminokiseline koje
ulaze u sastav proteina se mogu podeliti u etri grupe. (Prilog
2)
I grupa: aminokiseline sa hidrofobnim R ostatcima, koji se obino
nalaze u unutranjost molekula i koji uestvuju u hidrofobnim
interakcijama (glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin,metionin,
prolin, fenilalanin, triptofan). Sve nabrojane aminokiseline osim
glicina, sadre manje ili vee nepolrne grupe koje uestvuju u graenju
tercijarne strukture preko hidrofobnih interakcija.II grupa:
aminokiseline sa polarnim nejonizovanim bonim lancem koji uestvuju
u stvaranju vodoninih veza ( serin, treonin, asparagin, glutamin,
tirozin, cistein). Neutralne polarne grupe ovih aminokiselina se
mogu nai kako na povrini tako i u unutranjosti molekula i kada su u
unutranjosti one grade vodonine veze meusobno ili sa glavnim
lancem.III grupa: aminokiseline sa pozitivno jonizovanim bonim
lancem ( lizin, arginin, histidin).IV grupa: aminokiseline sa
negativno jonizovanim bonim lancem (asparaginska i glutaminska
kisellina). Zajedniko za treu i etvrtu grupu je da se najee nalaze
na povrini molekula i da uestvuju u jonskim interakcijama.
Analiza redosleda aminokiselina ukazuje na znaajnu slinost
(homologiju) primarnih struktura kod enzima sa slinom funkcijom.
Homologini ostaci su oni koji su identini, odnosno oni koji su po
hemijskoj grai slini a nalaze se na odgovarajuim poloajima u
polipetidnom lancu. Ovi ostaci se nalaze pre svega u unutranjim
delovima enzima, ime se objanjava slinost u obrazovanju vodoninih
veza. Homologija sekvenci je vrlo korisna pri odreivanju
trodimenzionalne strukture i za analizu veze izmeu strukture i
funkcije. Kod nekih proteina se izvesni segmenti primarne strukture
ponavljaju. Ti segmenti mogu biti razliite duine to dovodi do
stvaranja u tercijarnoj strukturi elemenata simetrije i
pseudosimetrije. Ponovaljanje dugih segmenata moe da dovede do
stvaranja ili simetrinih obasti ili domena. Dok, ponavljanje
kratkih segmenata ukazuje na postojanje supersekundarnih
struktura.
Prilog2
Literatura
ivomir B. Petronijevi, Opta i primenjena enzimologija I,
Tehnoloki fakultet, 2000.dr Valentina ivanovi, dr Danijela Kosti,
Osnovi biohemije, PMF, Ni, 2008.1
