DIGESTÃO E METABOLISMO DE PROTEINAS
Profa.Dra. GERSISLEI ANTONIA SALADO
CRN 8 – Nº 18
CESUMAR - 2010
DIGESTÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
• as proteínas são macromoléculas presentes em todas as células de todos os organismos vivos
• são compostas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, algumas podem conter também fósforo, enxofre ou metais na sua estrutura
• as proteínas tem em média 16% de nitrogêniona sua estrutura, assim para se obter o teor de proteína de um alimento deve-se multiplicar a sua quantidade de nitrogênio pelo fator 6,25 (fator médio)
• as proteínas são compostas por 21 aminoácidos, unidos por ligações peptidicas ( entre o radicalamino de um aa e o radical carboxila de outro)
• os grupos amino ou carboxilico do final da cadeia fornecem característica ácidas ou básicas àproteína
• as proteínas podem conter 2 ou 3 aminoácidos(di e tripeptideos) até mais 400 aminoácidos (polipeptideos)
• quanto à estrutura e conformação podem ser primárias, secundárias ou terciárias
Ligação peptídica - formação de uma proteína
Proteína do cabelo
queratina
Estrutura química da hemoglobina
• as proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, frio, ácidos, bases, ou enzimas e alguns casos por ação mecânica
• quanto á complexidade estrutural podem ser classificadas em simples ( albumina, glutelina, globulinas, prolaminas e ovoalbumina, e conjugadas ( RNA, DNA, mucoproteina, glicoproteinas, liproteinas,metaloproteinas).
• São classificadas ainda em fibrosas ( queratina, fibrina, miosina) e globulares ( são encontradas nos fluidos orgânicos e nos tecidos)
simples conjugada
Função das proteínas no organismo:Classe Exemplos
Enzimas Ribonuclease, tripsina, lipase, amilase...
Transportadoras Hemoglobina, albumina, mioglobina,
hemoglobina, lipoproteinas
Contráteis, Actina, miosina
Estruturais Queratina, colágeno, elatina, proteoglicanas
De defesa Anticorpos, fibrinogênio, toxinas, venenos
Hormônios Insulina, GH, corticotrofina, glucagon
Nutritivas ou
reserva
Gliadina, avoalbumina,, caseina
Classificação dos aminoácidos:
essenciais Condicionalmente essenciais
Não essenciais
FenilalaninaTriptofano
ValinaLeucina
IsoleucinaMetioninaTreonina
lisina
GlicinaProlinaTirosinaSerina
Cisteína e cistinaTaurina
∗ Arginina∗ Histidina
glutamina
AlaninaÁcido aspárticoÁcido glutâmico
asparagina
Não há reserva de aminoácidos no organismo, qualquer quantidade
acima das necessidades para síntese protéica celular, será
metabolizada.
� Nas células existe um reservatório de aminoácidos metabolicamente ativo, denominado “pool metabólico”, para manter esse “pool”, é necessário um “turnover” protéico contínuo, para satisfazer a demanda de aminoácidos em todas as células e tecidos.
� Os tecidos mais ativos responsáveis pelo “turnover”,são plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e rins, e os menos ativos são: pele, cérebro, músculos.
� A velocidade do “turnover” protéico depende da função da proteína e do tipo de órgão ou de tecido
� a taxa media diária de renovação no adulto é de 3% do total de proteína do organismo
Funções dos aminoácidos no organismo:
�Proteínas da dieta→ proteína tecidual →“pool” de aa livres
• Triptofano - niacina e serotonina• Metionina – doador de grupos –CH3 para
síntese de colina e carnitina e precursor dacisteína
• Fenilalanina – tirosina, catecolaminas• Tirosina hormônios da tireóide,
neurotransmissor epinefrina, melanina• Arginina e citrulina – síntese de uréia no
fígado, e creatina
• Glicina – liga-se a compostos tóxicos para inativá-lose eliminá-los, síntese do núcleo porfirinico da hemoglobina, constituinte de sais biliares
• Histidina – síntese de histamina ( vasodilatador)
• Glutamina – reservatório de grupos ( NH2) fonte de combustível para enterócitos, é o mais abundante do plasma
• Ácido glutâmico – precursor do ácido gama-aminobutirico
• Lisina – síntese de carnitina
• Cistina – taurina
• Ácido aspártico – pirimidinas e purinas
Eliminação de proteína na urina: normal e anormal:
• uréia – 5-20g/ N/dia variável e aumenta com a ingestão
protéica
• creatina – traços aumenta com perda muscular
• creatinina - 0,3-0,8g N/dia constante e aumenta com a massa muscular
• aminoácidos - 0,08-0,15g N/dia aumenta com alterações metabólicas e doença renal
• proteína – traços aumenta em doença renal grave
• amônia – 0,4-1,0g N/dia → aumenta em acidose
• ácido urico – 0,1-0,2g N/dia aumenta com ingestão de purinas
Digestão de proteínas:�Boca – não ocorre digestão
�Estômago – ácido clorídrico desnatura a proteína e a pepsina inicia a hidrólise
� Duodeno – enzimas pancreáticas reduzem as proteínas a di e tri peptideos
� Jejuno – dipeptidases e tripeptidades da borda em escova hidrolisam os di e tripeptideos em aminoácidos para serem absorvidos
Gastrina
Acido cloridrico
pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Elastase
ribonuclease
Colecistocinina
pancreosimina
Peptidases entéricas
�Sistema circulatório – transporta os aminoácidos absorvidos e proteínas que são sintetizadas no fígado
�Fígado – mantém o balanço de aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais, converte os esqueletos carbônicos de aminoácidos e glicose e sintetiza uréia.
�Rins – eliminam a uréia formada e podem usar essa mesma ureia em condições especiais
� Intestino grosso – elimina a proteína não digerida, após sofrer ação das bactérias intestinais
Hormônios que participam da digestão e síntese de proteínas:
• Gastrina – produzido no estômago• Enterogastrona – produzido no intestino• Secretina e pancreosimina – produzido no duodeno• Hormônio do crescimento – adrenal• Insulina – pâncreas• Testosterona – órgãos sexuais• Glicocorticóides – adrenais ( estimula a degradação
protéica e a gliconeogenêse)• Tiroxina – tireóide ( aumenta o metabolismo protéico
em todas as células) quando em doses elevadas tem efeito contrário aumentando o catabolismo protéico.
• Peptideos intestinais – pequenos hormônios com função ativar enzimas e transportadores intestinais
Necessidades de proteínas e aminoácidos:
� As quantidades de proteínas para o organismo tem sido objeto de muitos estudos, e vem se modificando ao longo do tempo, de acordo com as pesquisas mais modernas.
� Para se estabelecer as necessidades de proteína de um indivíduo usa-se o Balanço Nitrogenado, que indica se houve perda ou retenção do nitrogênio no organismo
� O (BN) consiste na determinação do nitrogênio ingerido e do nitrogênio excretado em um período de tempo pré estabelecido.
� A necessidade diária de proteína varia de acordo com a idade e condições fisiológicas do indivíduo, e da qualidade proteína(alto valor biológico ou baixo valor biológico)
Recomendação diária de proteínas
idade Proteína de
AVB (g/kg)
Proteína de
alimentação mista
(g/kg)
4-6 meses
7-9 meses
10-12 meses
1,1-2 anos
2,1-3 anos
3,1-5 anos
5,1-12 anos
adulto
idoso
1,85
1,65
1,5
1,2
1,15
1,1
1,0
1,8
0,8
2,5
2,2
2,0
1,6
1,55
1,5
1,35
1,0
1,0
Uma condição fundamental para se
garantir as necessidades de
proteínas de um organismo, é que
estejam satisfeitas suas
necessidades energéticas.
Referências bibliográficas
MAHAN, L.K: ESCOTT-STUMP,S. Krause - Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 9ª ed. São Paulo, Roca, cap. 5, p. 64
CHAMPE, P.C.; HARVEY, R.A. Bioquímica Ilustrada. 2ª ed. Porto Alegre, Artes Médicas. Cap. 21, p.235.
DUTRA-de-OLIVEIRA, J. E.; MARCHINI, J.S. Ciências Nutricionais. São Paulo, Sarvier.cap. 3 p. 41.
Elaborado por: Profª Drª Gersislei A. Salado