BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup. Senyawa ini terdapat dalam

semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan. Fungsi biologis protein sangat

beragam, antara lain sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi.

Tidak ada kelompok senyawa lain yang fungsinya beragam seperti protein. Oleh karena

itulah, kelompok senyawa ini disebut protein, istilah yang berasal dari bahasa Yunani

proteios yang berarti “peringkat satu” atau “yang utama”.

Ditinjau dari komposisi kimianya, protein merupakan polimer dari sekitar 20 jenis α-

amino. Massa molekul relatifnya berkisar dari sekitar 6.000 hingga beberapa juta. Unsur

utama penyusun protein adalah C, H, O dan N. Banyak juga protein yang mengandung

belerang (S) dan dalam jumlah yang lebih sedikit fosforus (P). Beberapa protein mengandung

besi, mangan, tembaga dan iodin.

Protein adalah molekul penyusun tubuh kita yang terbesar setelah air. Hal ini

mengindikasikan pentingnya protein dalam menopang seluruh proses kehidupan dalam

tubuh. Dalam kenyataannya, memang kode genetik yang tesimpan dalam rantaian DNA

digunakan untuk membuat protein, kapan, dimana dan seberapa banyak. Protein berfungsi

sebagai penyimpan dan pengantar seperti hemoglobin yang memberikan warna merah pada

sel darah merah kita, bertugas mengikat oksigen dan membawanya ke bagian tubuh yang

memerlukan.

Oleh karena itu dilakukan percobaan ini untuk mengetahui sumber, fungsi, dan sifat serta

makna parameter biokimia yang terkait dengan protein.

1

1.2 Tujuan

Mampu menjelaskan sumber, fungsi, dan sifat serta makna parameter biokimia yang terkait

dengan protein.

2

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Dasar Teori

Protein yang merupakan suatu biopolimer heterogen dari molekul menjadi asam amino,

dapat terhidrolisa atau terurai menjadi komponen – komponen yang lebih kecil, dengan

pemanasan dalam larutan asam kuat seperti HCl, atau dalam larutan alkali seperti NaOH, juga

oleh beberapa jenis enzim yang disebut dengan enzim proteolitik (Sudarmadji, 1989).

Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida

mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda yaitu gugus amino-a dan

gugus karboksil-a. Ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam

amino dalam rantai polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu amino- terminal (Styrer, 2000).

Kadar asam amino dalam suatu protein tidak secara kuantitatif menunjukkan nilai gizinya

karena pembatas dalam penggunaan protein adalah nilai cerna protein. Pengolahan dapat

menaikkan dan menurunkan nilai cerna protein. Denaturasi protein oleh pemanasan dapat

mempermudah hidrolisis protein oleh protease dalam usus halus, namun demikian pemanasan

juga dapat menurunkan mutu protein akibat perombakan protein (Harris, 2009).

Uji biuret merupakan uji umum untuk protein. Uji ini spesifik untuk ikatan peptide.

Biuret adalah zat yang terbentuk pada pemanasan urea. Warna violet akan terbentuk pada larutan

CuSO4 alkalis (reagen biuret) dengan 2 atau lebih ikatan peptide ( CO-NH) yang saling berikat,

atau pada atom N yang sama, atau atom C yang sama. Disamping itu, terdapat 2 atau lebih

3

gugusan karbomil (CONH2), C5NH2, CNH NH2, CR NH2. Dipeptida dan asam amino (kecuali

histidin, serin dan treonin) tidak memberi reaksi positif. Uji ini dilakukan untuk mengetahui

adanya ikatan peptida. Reaksi positif bila terjadi warna ungu karena adanya kompleks yang

terjadi antara ikatan peptide dengan O dari air. Reaksi ini disebut reaksi biuret karena positif

terhadap biuret kondensasi 2 molekul urea. Mengandung ion tembaga (II) dalam suasana basa

yang akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein

membentuk senyawa kompleks berwarna ungu (violet). Reaksi biuret positif terhadap dua buah

ikatan peptida atau lebih, tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Reaksi pun

positif terhadap senyawa-senyawa yang mengandung dua gugus -CH2NH2, -CSNH2, -C(NH)NH2

dan -CONH2

2.2 Tinjauan Bahan

Lihat fi

4