Presentacin de PowerPoint

Membrana eritrocitaria y hemoglobinaJose carlos cano navarretes11003359Funcion de la membranaLa BL proporciona una barrera impermeable y ayuda a mantener un exterior resbaladizo El esqueleto de la membrana proporciona al eritrocito su deformabilidad, su duracin y su fuerza de tensinsialoglicoprotenas aportan las cargas electronegativas e inducen la repulsin electrosttica intereritrocitaria

Estructura de la membrana del hematieMEMBRANA: Responsable de la forma caracterstica del eritrocitoMantiene la deformabilidad y elasticidad.

LPIDOS DE LA MEMBRANAFosfolpidos: Fosfatidilcolina (lecitina), Esfingomielina, Fosfatidiletanolamina (cefalina), Fosfatildilserina, Fosfatidilinositol Colesterol.cidos grasos.Glucolpidos.

Bicapa lipidica

FLUIDEZ DE LA BICAPA LIPIDICAEstadio liquido, lo que permite a proteinas transmembrana y moleculas de superficie moverse en el plano membranalDebido a los fosolipidos entre las dos mitades de la bicapa esta es asimetrica en la fluidez de sus dos hemicarasEsta fluidez depende de:Temperatura (transicion entre liquido y gel)Colesterol libre, (anillo de esterol rigido = menos fluidez)Longiutd y grado de saturacion de fosfolipidos acidos grasos (son rigidos y resisten al movimiento)PROTENAS DE LA MEMBRANAProtenas integrales: Total o parcialmente sumergidas en la bicapa lipdica.

Protenas perifricas: Fuera de la bicapa.

PROTEINAS INTEGRALES. parte estructural de la doble capa lipdica a la que se unen mediante fuertes enlaces de carcter apolar. Hay otras protenas integrales con funcin de transportador adems de B 3, aquaporina (transporta H2O), Glut1 (glucosa y L-cido dehidroascrbico), RhAG (transporta gas, probablemente CO2), Principales protenas integrales de la membrana

Las ms importantes pertenecen al esqueleto membranoso. Las dems, son en su mayora enzimas: protena quinasas, hidrolasas, del metabolismo energtico, etc. El citoesqueleto formado por largos filamentos de y espectrina dispuestos en red hexagonal,Los lados de los hexgonos estn constituidos por tetrmeros de Sp y los vrtices por un conglomerado proteico conocido como junctional complex.

Protenas perifricas de la membrana

hemoglobina

Hemoglobina Estructura de la hemoglobinaTiene un peso molecular de 64.458 daltonsTiene forma elipsoide Otra funcion es la de eliminar nitratos del organismo

Cadenas de Hb humana AlfaBetaGammaZeta El grupo Hemo se sintetiza en virtualmente todos los tejidos, pero su sntesis es ms pronunciada en la mdula sea y el hgado, debido a la necesidad de incorporarlo en la HbGenes de la hemoglobina

Hemoglobina AoHbA: Est formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento. Est formada por dosglobinasalfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en labeta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en laanemia de clulas falciformes. Afecta predominantemente a la poblacinafroamericanayamerindia.Hemoglobina F: Hemoglobina fetalOxihemoglobina: (Hb+O2)Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina tambin se puede producir por intoxicacin de nitritos.Carbaminohemoglobina: (Hb+CO2).Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloracin cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO).Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.Gower 1 (zeta y epsilon), Gower 2 (alfa y gama, tercera semana) y Portland. stas solo estn presentes en elembrin.Tipos de hemoglobinaCurva de disociacin de oxigeno La afinidad de la hemoglobina por el oxigeno va a depender de:

Estado de oxigenacinEfecto Bohr

HemooxigenasaCitosol reductasa de Biliverdina Separa el puente del grupo porfirina, abriendo el anillo del hemoReduce el puente central de metilenoOcurre en las clulas reticuloendoteliales en el bazo y en el hgadoAnthony S. Fauci, Eugene Braunwald, Dennis L. Kasper, et al. Harrison principios de medicina interna, Ed Mc GrawHillDegradacion de la hemoglobina