Proteine şi Aminoacizi

Aminoacizii•Aminoacizii sunt

compşui polifuncţionali care conţin în moleculă grupe amino, -NH2 şi carboxil –COOH. În general, un aminoacid care conţine în moleculă o grupă amino şi una carboxil legate de un radical hidrocarbonat se scrie:

Nomenclatură 

•Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“, urmat de „amino“ şi numele acidului corespunzător. Prin prefixele „di“, „tri“ etc., se arată numărul de grupe amino şi carboxil. În cazul aminoacizilor cu mai mult de trei atomi de carbon în moleculă, în denumire se precizează poziţia grupei amino pe catena acidului carboxilic. Acesta se poate face în două moduri:

•Prin numerotarea atomilor de carbon începand cu cel din grupa carboxil

•Prin notarea cu literele alfabetului grecesc: α, β, etc.

Tipuri de aminoacizi naturali 

•Un aminoacid este natural dacă este alifatic și α. Există 20 de aminoacizi ce intră în componența proteinelor. Dintre aceștia, 8 sunt esențiali, adică nu pot fi produși de organismul uman și trebuie aduși din exterior, prin alimentație (valina, leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lisina și treonina).

Clasificare după numărul grupelor carboxil şi amino  Aminoacizi monoaminici și monocarboxilici 

acid amino-acetic (glicina, glicocol) 

acid α-amino-propanoic (α-alanină) 

acid α-amino-izovalerianic (valină)

Aminoacizi monoaminici și dicarboxilici 

acid aminosuccinic (acid asparagic)

acid α aminoglutaric (acid glutamic)

Aminoacizi diaminici şi monocarboxilici 

acid α, ε diamino-capronic (lisină) 

Proprietăți fizice Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte

ridicate și sunt solubili în H2O. Multi aminoacizi au gustul dulce.

Proprietăți chimice• Caracter de amfion 

Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleași molecule, conțin ambele tipuri de sarcini.

, în prezența H2O =>

• Soluții tampon Aminoacizii se folosesc la prepararea soluțiilor tampon. Acestea sunt

soluțiile în care, dacă se adaugă o cantitate limitată (mică) de acid sau de bază, aceasta este neutralizată și pH-ul soluției nu se schimbă.

• Reacții caracteristice acizilor organici Deoarece conțin gruparea carboxil, care este specifică acizilor carboxilici,

aminoacizii reacționează la această grupare în același fel.

• Reacția de condensare –Aminoacizii participă la reacţii de condensare. Prin eliminarea unei

molecule de apa între grupa amino, -NH2, a unui α-aminoacid şi grupa carboxil –COOH, a altuia, identici sau diferiti, se stabileşte o legatură numită legatură peptidică. Se obţine o dipeptidă:

În continuare, prin reacţii de policondensare se obţin polipeptide şi în final proteine.

PROTEINELE

•Proteinele sunt compuşi macromoleculari naturali rezultaţi prin policondensarea α-aminoacizilor; resturile de aminoacizi sunt unite între ele prin grupări peptidice.

•În structura proteinelor intră aproximativ 20 de α-aminoacizilor; gradul de policondensare poate fi de ordinul miilor.

Gradele de organizare ale moleculei proteice

Clasificarea proteinelor• Clasificarea proteinelor după compoziţie

– Proteine simple, care prin hidroliză dau numai aminoacizi: albumina din sange

– Proteine conjugate, care prin hidroliză dau şi alţi compuşi. Molecula unei proteide include în structura sa o parte proteică şi una prosteică (resturi fără structuri de aminoacizi).

Proteine Grupa prostetica

Glicoproteine Zaharida

Lipoproteine Grasime

Fosfoproteine Acid fosforic

Metaloproteine Metal

•Proteidele intra în compoziţia celulelor vii, dar şi în constituţia enzimelor şi virusurilor.

•Proteinele provenite din virusuri, numite antigeni provoacă formarea în organismul animal a altor proteine, de apărare, numite anticorpi.

•Vaccinurile conţin anticorpi care dau imunitate organismului faţă de diferitele virusuri.

• Clasificarea proteinelor dupa solubilitate–Proteine insolubile sau scleroproteine – se gasesc în

organismul animal în stare solidă şi au funcţia de a conferi organelor rezistenţă mecanică sau protecţie. Ele nu sunt hidrolizate de enzimele digestive şi de accea nu au valoare nutritivă.

Proteine Provenienta

keratina Păr, unghii, epidermă

colagenul Piele, oase, tendoane

fibroina Mătase naturală

•Proteine solubile – apar în celule, în stare dizolvată, sau sub formă de geluri hidratate. Au funcţii biologice importante şi se împart în :– Albumine, solubile în apă şi în soluţii de electrozi (acizi, baze, saruri)– Globuline, solubile numai în soluţii de electroliţi.

Proteine Provenienţă

Hemoglobina Sange

Fibrinogenul Sange

Insulina Pancreas

Albumina Ouă

Caseina Lapte

Gluteina Grău

Zeina Porumb

• Exemple de proteine solubile:– albuminele din ouă– caseina din lapte– globulinele şi albuminele

din sânge (hemoglobina, fibrinogenul)

– proteinele din muşchi (miogenul şi miozina)

– proteinele din cereale (gluteina din grâu, zeina din porumb)

– proteinele produse de viruşi (antigeni) şi bacterii

– anticorpii– nucleoproteidele

PROTEINE  VEGETALE•Globulinele vegetale sunt mult raspandite în natura, alaturi de

albumine, de exemplu globulinele din semintele oleaginoase: edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale şi corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum şi globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare.

Proteine din cereale•Proprietatea grâului de a da o făină panificabilă se datorează

caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat în amidon, al seminţelor acestei cereale. Proteina din grâu, glutenul, se obţine prin frământarea făinei într-un curent de apă; acesta antrenează granulele de amidon, lăsând glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil în apă şi în soluţii saline.

Denaturarea proteinelor•Denaturarea proteinelor este un proces fizico-chimic, prin

care este alterată structura proteinei şi are loc pierderea funcţiunii fiziologice (biochimice) a acesteia.

•Factorii denaturanţi pot fi: chimici (acizi şi baze tari, săruri ale metalelor grele) sau fizici (căldura, radiaţiile radioactive, ultrasunetele, etc.)

Raspandire în natură şi importanţă

•Proteinele se găsesc în corpurile animalelor şi în părţi ale plantelor. Colagenul contribuie la forma corpului nostru. Alte proteine (keratina) formează părul şi unghiile. Împreună cu apa, proteinele sunt principalele substanţe din alcătuirea muşchilor, organelor interne şi ale pielii. Tot proteinele sunt şi moleculele enzimelor din corpurile vii care catalizează reacţiile chimice prin care se digeră hrana, se alimentează corpul cu energie şi se fabrică ţesuturile corpului.

Hemoglobina Insulina

•Organismul unui om matur are nevoie zilnic de 70-80 g de proteine. În tabelul următor este prezentat conţinutul în proteine al unor alimente.

Aliment Proteine (%) Aliment Proteine(%)Brânză topită 9 Făină de grâu 11-13

Parmezan 36 Cartofi 2

Alune 27 Fasole 8

Carne de pui 21 Orez 7

Peşte 15-21 Mazăre 4

Carne de vită 16-20 Făină de porumb 9

Lapte 8 Banană 1

Ouă 13 Morcovi 1

•Organismul foloseţte proteinele pentru a construi, a repara şi a menţine funcţionale aproape toate ţesuturile care îl alcătuiesc. Rolul proteinelor este complex si variat:

•Sunt transportatori – hemoglobina din sânge este purtătorul de oxigen de la plămâni la nivelul celulelor şi de fier, care este transportat şi stocat în ficat.

•Sunt biocatalizatori (enzime) – catalizează procesele chimice majore din organism

•Sunt compuşi responsabili de apariţia imunităţii şi de controlul creşterii – în corelare cu individualitatea şi specificitatea organismului uman; ele pot prelua o parte din informaţiile stocate in ADN

•Constituie rezerva energetică – de ex 1 g de proteină furnizează organismului 17,6 kJ prin oxidarea enzimatică.

•Intră în alcătuirea materialului constitutiv al organismului uman cu rol fundamental sau auxiliar (suport mecanic pentru piele si oase)