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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Integrantes: Marjori Alayo Fiorela Arista Gregory Epifania Ricser Esquivel Palacio Antonio Billy Carretero

Cta lipidos

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Integrantes:

Marjori Alayo

Fiorela Arista

Gregory Epifania

Ricser Esquivel

Palacio Antonio

Billy Carretero

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La organización viene definida por cuatro niveles

estructurales denominados:

Estructuras Primarias.

Estructuras Secundarias.

Estructuras Terciarias.

Estructuras Cuaternarias.

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Estructura Primaria:

Es la secuencia de aminoácidos de la

proteína.

Nos indica que aminoácidos componen

la cadena poli peptídica y el orden en

que dichos aminoácidos se encuentran.

La función depende de su secuencia y

de la forma que ésta adopte.

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Estructura Secundaria:

Este tipo de estructura de las proteínas se

adopta gracias a la formación de enlaces de

hidrógeno entre los grupos carbonilo CO y

amino NH de los carbonos involucrados en las

uniones peptídicas de aminoácidos cercanos

en la cadena.

Existen dos tipos de estructura secundarias:

Hélice Alfa.

La conformación beta.

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Hélice Alfa:

La cadena poli peptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido.

Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo CO del aminoácido "n" y el NH del "n+4"

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La conformación beta: En la conformación beta o en hoja plegada,

el esqueleto peptídico se encuentra extendido en "zigzag" en lugar de plegarse como una hélice.

La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas poli peptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o anti paralelas (que corren en direcciones opuestas).

Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada.

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Estructura Terciaria:

La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas.

Es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína.

Existen dos tipos de estructura terciaria:

Tipo Fibroso.

Tipo Globular.

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Tipo Fibroso:

En las que una de las dimensiones es

mucho mayor que las otras dos.

Son ejemplos la queratina del cabello o

la fibroína de la seda.

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Tipo Globular:

En las que no existe una dimensión que

predomine sobre las demás, y su forma es

aproximadamente esférica.

Ejemplo: La Mioglobina.

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Estructura Cuaternaria:

Cuando una proteína consta de más de una

cadena poli peptídica, es decir, cuando se

trata de una proteína oligomérica.

La estructura cuaternaria debe considerar:

El número y la naturaleza de las distintas

subunidades.

La forma en que se asocian en el espacio

para dar lugar al oligómero.

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A.- Proteínas Globulares:

Protaminas

Histónas

Prolaminas

Gluteminas

Albúmina

Globulinas

B.- Proteínas Filamentosas

Colágeno

Queratina

Elastina

Fibroina

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Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura terciaria puesto que se

rompen tus puentes.

Las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con interacción con el disolvente, una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

Se produce por cambios de temperatura

Especificidad: Son específicas para cada especie, ejemplo las

transfusiones de sangre, injertos de piel o transplantes de órganos.

Solubilidad: Son de elevado peso molecular, al disolverse en el agua

originan las dispersiones coloidales

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Heteroproteídos A.- Cromoproteídos: (pigmentos)

Porfirínicos: Hemogoblina, mioglobina, clorofila

No Porfirínicos: Hemocianina, hemeretrina, bilirrubina

B.- Glucoproteídos: FSH, LH, TSH, inmunoglobulinas

C.- Lipoproteínas: Membrana

D.- Fosfoproteídos: Caseína y Vitelina

E.- Nucleoproteídos: Histona+ ácidos nucleicos

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Funciones

Tipos Ejemplos Localización

Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de

ácidos grasos. Existen

1000 enzimas

Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo

Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno

en la sangre

Inmunológicas Anticuerpos Bloquean a sustancias

extrañas

Hormonas Insulina Regula el metabolismo

de la glucosa

Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,

pelos

Contráctiles Miosina Fibras musculares,

regulan el pH

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El mayor grupo lo conforman las enzimas , que son

los biocatalizadores que tienen los procesos

quimicos

Son específicas para cada reacción es por ello

que hay un gran número, los catalizadores

disminuyen la energía de activación,

combinándose con los reaccionantes para formar

un estado intermedio con menor energía que el

estado de transición de la reacción no catalizada.

Las enzimas cumplen 2 leyes a los catalizadores:

Durante la reacción no se alteran

Favorecen que la misma cantidad de producto

se obtenga en menos tiempo

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Actividad enzimática En toda reacción química se produce la transformación

de:

Es necesario un paso intermedio(COMPLEJO ACTIVADO) en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y favorezca su ruptura, pero requiere energía en forma de calor

Las enzimas pueden actuar en dos formas: Fijándose en enlaces fuerte( Covalentes) al sustrato

Atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y la reacción sea mas fácil

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Ácidos grasos

Lípidos con

ácidos grasos

Saturados

simples

complejos

insaturados

Acilglicéridos

Ceras o céridos

fosfoglicéridos

Estingolipidos

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Ácidos grasos

Son los componentes característicos de los lípidos

Rara vez se encuentran libes en las células

Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxílico (-COOH)

Son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal

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Ácidos grasos

Ácidos grasos saturados

Solo tienen enlaces simples entre los átomos

de carbono

Suelen ser sólidos a

temperatura ambiente

Ácidos grasos no saturados

Tienen uno o varios enlaces

dobles

Suelen ser líquidos a

temperatura ambiente

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Propiedades físicas

solubilidad

• Son moléculas bipolares o antipáticas

• La cabeza de la molécula es polar o iónica y por tanto hidrófila

• La cadena es apolar o hidrófoba

Punto de fusión

• En los saturados, el punto de fusión aumenta debido al numero de carbonos

• Los insaturados tienen tienen menos interacciones de este tipo debido al codo de su cadena

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Propiedades químicas

esterificación

•El acido graso se une a un alcohol por enlace covalente

•Formando un Ester y liberando una molécula de agua

saponificación

•Reaccionan los álcalis o bases

•Dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón

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Según el tipo de ácido graso

mayoritario

Ácidos grasos

monoinsaturados

Con presencia mayoritaria de ácidos grasos

Ejem: aceite de oliva

Poliinsaturados

Con presencia mayoritaria de ácidos Poliinsaturados

Ejem: aceite de girasol y pescados azules

saturados

Con presencia mayoritaria de ácidos grasos saturados

Ejem: grasas de animales y aceite de palma

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