prof. S. Sorrentino

Proteine parte 1a

acqua65%

carboidrati5%

acidi nucleici ed altro2%

lipidi10%

proteine 18%

Pròteios: “primario”Pròteios: “primario” Pròteios: “primario”Pròteios: “primario”

Le Proteine sono i costituenti principali del corpo umano

Le proteine sono i costituenti principali dell’architettura molecolare di tutte le cellule

Le Proteine sono

macromolecole

ma……

La maggior parte di esse è

invisibile anche con

il più potente

microscopio

elettronico

1 nm = 10-9 m

Le proteine sono le macromolecole polimeriche più versatili della cellula, ma non sono dei semplici polimeri lineari di amminoacidi.Ogni proteina assume la struttura tridimensionale più adatta alla

funzione che svolge in un determinato organismo

- Non sono dei semplici polimeri lineari di amminoacidi.

- Presentano complesse strutture tridimensionali.

- Sono sintetizzate dai ribosomi e, in frazioni di secondo, assumono la struttura tridimensionale più adatta alla funzione che devono svolgere.

- Già “conoscono” il loro ruolo e “sanno” come organizzare la loro architettura molecolare.

- L’informazione è contenuta nella sequenza degli amminoacidi che è stabilita dal tratto di DNA (gene) il quale contiene il “progetto” e le “istruzioni per il montaggio” di ogni specifica proteina.

Le Proteine:

Nei virus con patrimonio genetico a RNA con

meccanismo replicativo che utilizza la trascrittasi inversa (Retrovirus) è possibile il passaggio

inverso, cioè ottenere il DNA partendo da RNA.

Nei virus con patrimonio genetico a RNA con

meccanismo replicativo che utilizza la trascrittasi inversa (Retrovirus) è possibile il passaggio

inverso, cioè ottenere il DNA partendo da RNA.

DNA: detentore dell’informazione genetica organizzata in unità detti geni.

RNA: traduce l’informazione genetica nel linguaggio delle proteine.

DNA: detentore dell’informazione genetica organizzata in unità detti geni.

RNA: traduce l’informazione genetica nel linguaggio delle proteine.

Il dogma centrale della biologia

Il dogma centrale della biologia

trascrizione

traduzioneTra

scri

zion

e in

vers

a

•La funzione che una proteina svolge è strettamente legata alla struttura tridimensionale che la proteina assume

•Tali livelli di organizzazione dipendono dalla sequenza degli amminoacidi che è geneticamente determinata.

•La struttura tridimensionale finale è quella più stabile e viene raggiunta attraverso vari livelli di organizzazione strutturale

Gli amminoacidi possono Gli amminoacidi possono

esistere sottoforma di due esistere sottoforma di due

enantiomerienantiomeri o o stereoisomeri.stereoisomeri.

Le proteine contengono solo Le proteine contengono solo

amminoacidiamminoacidi

Gli L-amminoacidi possono essere levogiri o destrogiri.

Le proprietà ottiche non dipendono dalla serie stereochimica.

determina la forma degli altri livelli strutturali (secondaria, terziaria e quaternaria)

Struttura primaria delle proteine

Se un amminoacido in posizione chiave è sostituito con un altro, anche la forma della proteina cambia e anche la sua funzionalità.

Infatti, anche le parole assumono significato diverso se le stesse lettere sono poste in una sequenza diversa.

Ad esempio:

-R-O-M-A- A-M-O-R- -M-O-R-A- -R-A-M-O-

e quindi, la funzione biologica.

La sequenza, unica per ogni proteina,

ΔG = ΔH - TΔS

Legame peptidico

Limitazioni alla libera rotazione

Impedimenti sterici: i gruppi peptidici e le catene laterali per per particolari valori degli angoli particolari valori degli angoli ΦΦ e e ΨΨ vengono a trovarsi a

distanza di contatto.distanza di contatto.

I piani degli amminoacidi devono ruotare affinché la proteina si ripieghi assumendo la forma più stabile e cioè

quella a più bassa energia

In natura tutto tende a raggiungere un minimo di energia

ΔG = ΔH – T ΔS

Un processo è spontaneospontaneo se ΔΔG<0G<0 - diminuendo ΔH

- aumentando ΔS

Entalpia

Entropia

I PIANI DEI GRUPPI PEPTIDICI RUOTANO FAVORENDO LA FORMAZIONE DELLA STRUTTURA SECONDARIA

AVVICINAMENTO DI GRUPPI ATOMICI CAPACI DI FORMARE LEGAMI A IDROGENO LEGAMI A IDROGENO (gruppi N-H e C=O di ogni legame peptidico)

DIMINUISCE ΔH

ΔG <0 ΔG = ΔH – T ΔS

Sequenza –C-C-N-

Foglietto βFoglietto βα Elicaα Elica

Struttura secondaria delle proteine

Struttura primaria

amminoacidi

β foglietto α elica

Struttura secondaria

β struttura

α strutturaStruttura terziaria

Struttura quaternaria

Disposizione regolare e

ripetitiva assunta dalla catena

proteica nello spazioE’ stabilizzata da E’ stabilizzata da legami a legami a idrogeno idrogeno

intracatena tra i intracatena tra i gruppi C=O e N-H gruppi C=O e N-H di due a.a. diversidi due a.a. diversi

ripiegamento elicoidale della catena ripiegamento elicoidale della catena proteica proteica

che si presenta come un nastro avvolto che si presenta come un nastro avvolto intorno ad un asse centrale.intorno ad un asse centrale.

Struttura secondaria delle proteine

α elica

Le catene laterali R dei Le catene laterali R dei residui amminoacidici sono residui amminoacidici sono tutte rivolte verso l'esterno tutte rivolte verso l'esterno

dell'elica dell'elica

E’ stabilizzata da legami a idrogeno intracatena

tra i gruppi C=O e N-H di dua a.a. anche lontani

Si presenta come un ripiegamento Si presenta come un ripiegamento più ordinato a zig zag simile ad un più ordinato a zig zag simile ad un

ventaglioventaglioββ-foglietto-foglietto

Le catene laterali sporgono Le catene laterali sporgono alternativamente al di sopra alternativamente al di sopra

e al di sotto del pianoe al di sotto del piano

Filamento pieghettato

Direzione antiparallela

Direzione parallelaNH2 NH2 NH2

COOH COOHCOOH

NH2NH2

NH2

COOH

COOHCOOH

Struttura secondaria delle proteine