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1 M. Kresken Biologisch wichtige organische Verbindungen II

Biochemie Teil 8

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Text of Biochemie Teil 8

PowerPoint-Präsentation*
Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit einer Aminogruppe einer Aminosäure unter Wasserabspaltung reagieren (Kondensation).
Die Aminosäuren sind durch Carbonsäureamid-Bindungen zwischen -Carboxy- und -Amino-Gruppe verknüpft.
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Bezeichnung
Beispiel
2
Dipeptid
Proteine sind Moleküle, deren Molekulargewicht 10.000 bis mehrere Millionen u beträgt.
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-Ala-Gln-Val-Lys-Gly-His-Gly-
Lys-Lys-Val-Ala-Asp-Ala-Leu-
Thr-Asn-Ala-Val-Ala-His-Val-
Die Peptidkette ist hier schraubenförmig gewunden.
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Viele Proteine lagern sich aufgrund nichtkovalenter Wechselwirkungen zu symmetrischen Komplexen (Oligomeren) zusammen. Die Komponenten oligomerer Proteine (meist 2-12) bezeichnet man als Untereinheiten oder Monomere.
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Sind am Aufbau des Cytoskeletts* beteiligt
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Liegt überwiegend -helical gewunden vor
Jeweils zwei Ketten bilden eine linksgängige Superhelix.
Die superhelicalen Keratin-Dimere treten wiederum zu Tetrameren zusammen, die weiter zu Protofilamenten mit einem Durchmesser von 3nm aggregieren.
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Collagen kommt in zahlreichen Formen, vor allem im Bindegewebe vor.
Ein Drittel der Aminosäuren entfällt auf Glycin (Gly) und je 10% auf Prolin (Pro), Hydroxyprolin (Hyp) und Hydroxylysin (Hyl).
In der Sequenz der Collagene wiederholt sich ständig das
Triplett Gly-x-y, wobei die Positionen x und y häufig von Pro und Hyp eingenommen werden.
Liegt weitgehend als Tripelhelix vor.
Strukturproteine
Die native Konformation wird stabilisiert durch
Wasserstoffbrücken (nicht nur zwischen Sekundärstrukturen, sondern auch zwischen Seitenketten weiter entfernter Reste.
Disulfidbrücken
Besonders wichtig für die Proteinstabilität ist der hydrophobe Effekt
In der nativen Form sind die meisten hydrophoben Aminosäurereste im Inneren der Struktur angeordnet, während die Mehrzahl der polaren Aminosäuren in Kontakt mit dem umgebenden Wasser auf der Oberfläche liegt.
Zur Denaturierung kommt es bei extremen pH-Werten, hohen Temperaturen, oder Einwirkung von organischen Lösungen, Detergenzien u.a. Substanzen, z.B. Harnstoff.
Rückkehr zur nativen Form möglich (Bsp. Ribunuclease)
Lösliche Proteine
Findet meist im Endoplasmatschen Retikulum statt
Man schätzt, dass im tierischen Organismus 80% aller Proteine N-terminal acyliert werden, wobei lösliche Proteine meist acetyliert sind.
Glykolisiert werden vor allem extrazelluläre Proteine (z.B. Plasmaproteine [außer Albumin]).
Bei Plasmaproteinen dient die Glykolisierung der Erkennung durch Rezeptoren in der Leber, bei Mucinen (Schleimstoffen) erhöht sie die Wasserbindungsfähigkeit.
Die Phosphorylierung (und Dephosphorylierung) spielt bei der Regulation von Stoffwechsel, Zellproliferation und Zelldifferenzierung eine Rolle.
Die Acetylierung der -Aminogruppe des Lysins ist ein wichtiger Mechanismus zur Kontrolle der Genaktivität.
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Transportproteine
Albumine im Blutplasma transportieren körpereigene und körperfremde Substanzen.
Ionenkanäle und andere integrale Membranproteine vermitteln den Transport von Ionen und Metaboliten durch Membranen.
Abwehrproteine (Immunglobuline, Antikörper) unterstützen die spezifische Immunabwehr.
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Katalytische Proteine (Enzyme)
> 2.000 bekannte Vertreter
Motorproteine - das Zusammenspiel von Actin und Myosin ist für die Muskelkontraktion verantwortlich.
Speicherproteine – 6 kg Muskelprotein können in Hungerphasen als Nährstoffreserve zur Verfügung gestellt werden.
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Können mehr als 70% Kohlenhydrat enthalten
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Annähernd kugelförmiges Molekül
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Es gibt auch Biokatalysatoren, die keine Enzyme sind (Ribozyme, katalytisch aktive RNA)
Jede Zelle verfügt über eine eigene genetisch festgelegte Enzymausstattung, über die koordinierte Reaktionsfolgen entstehen (Stoffwechselwege).
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Dies bezieht sich auf den Typ der katalysierten Reaktion (Wirkungsspezifität) wie auch auf die Art der Verbindungen, die sie katalysieren (Substratspezifität).
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1.1.1. NAD(P)+ als Akzeptor
Der Name eines Enzyms setzt sich aus drei Teilen zusammen:
Name des umgesetzten Substrats
Art der katalysierten Reaktion
Silbe -ase als Endung
Übertragung von Elektronen
Enzyme der Klassen 1 und 2 benötigen stets Coenzyme
Hydrolasen (Klasse 3) übertragen Gruppen; Akzeptor ist kein Coenzym, sondern ein Wassermolekül
Lyasen (Klasse 4) (je nach bevorzugter Reaktionsrichtung auch als „Synthasen“ bezeichnet) katalysieren die Spaltung oder Bildung chemischer Bindungen. Dabei können Doppelbindungen entstehen oder verschwinden.
Isomerasen (Klasse 5) verschieben Gruppen innerhalb eines Moleküls; keine Änderung der Summenformel
Ligasen (Klasse 6, „Synthetasen“) katalysieren Verknüpfungsreaktionen; sind energetisch an die Spaltung von Nucleosidtriphosphaten (meist ATP) gekoppelt
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Enzyme, die Gruppenübertragungsreaktionen katalysieren, benötigen in der Regel Coenzyme
Da Coenzyme selbst nicht katalytisch aktiv sind, ist der weniger gebräuchliche Begriff „Cosubstrate“ zutreffender.
Lösliche Coenzyme werden während der Reaktion wie Substrate gebunden, chemisch verändert und wieder frei gesetzt.
Als prosthetische Gruppen bezeichnet man dagegen Coenzyme, die fest an ein Enzym gebunden sind und dieses während der Reaktion nicht verlassen.
Viele Coenzyme sind aromatische Verbindungen, die von tierischen Zellen nicht von Grund auf synthetisiert werden. Ihre Vorstufen müssen daher als Vitamine mit der Nahrung zugeführt werden.
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NAD(P)+/NADH(P) (übertragen Hydrid-Ionen – 2e- und 1 H+)
Flavine (2e- / 2 H+), Ubichinon – Coenzym Q (2e- / 2 H+), Ascorbinsäure – Vitamin C (2e- / 2 H+), Liponamid (2e- / 2 H+), Häm (1e-)
Gruppen-übertragende Coenzyme
Coenzym A (enthält Pantothenat) – Übertragung von Acylresten
Tetrahydrofolat – Übertragung von C1-Gruppen